Специфические белки сыворотки крови реферат

Обновлено: 05.07.2024

Исследование изменений белкового спектра имеет значение при воспалительных процессах в нервной системе. Обнаруживаемые изменения не являются строго специфическими и не имеют дифференциально-диагностического значения, но позволяют уточнить стадию и активность воспалительного процесса.

В норме концентрация общего белка в сыворотке крови при определении бпуретовым методом (В. Г. Колб, В С. Камышников, 1976) — 65—85 г/л. Процентное содержание белковых фракций в сыворотке нормальной крови (по Ф. И. Комарову, Б. Ф. Коровкину, В. В. Меньшикову, 1976) следующее: альбумины — 51—61%, а1-глобулнны — 3,6—5,6%, а2-глобулпиы — 5,1—8,3%, Р-глобулины — 9— 13%, у-глобулины — 15—22%.

Метод определения белковых фракций сыворотки электрофорезом по Гурвичу (М. Д. Лемперт, 1968) основан на том, что белки сыворотки в растворе обладают отрицательным зарядом и движутся в электрическом поле в сторону анода. Так как различные белки сыворотки отличаются друг от друга по своему заряду, они движутся с различной скоростью. Если нанести каплю сыворотки на полоску хроматографической бумаги, смоченной буферным раствором, и пропустить через эту полоску электрический ток, то белки, двигаясь в электрическом поле с различной скоростью, образуют на полоске отдельные зоны. Кроме электрофореза на бумаге для определения белковых фракций используются также метод электрофореза в агаровом геле (выявляют до 7—8 фракций), электрофореза в крахмальном геле (выявляют до 16—17 фракций), метод иммуноэлектрофореза (около 30 фракций).

Изменение соотношения отдельных фракций сывороточных белков наблюдается при многих заболеваниях. Изучение их динамики позволяет следить за течением заболевания, улавливать обострения патологическою процесса, определять прогноз.

При острых нарушениях мозгового кровообращения, особенно при геморрагическом инсульте, понижается содержание альбуминов и повышается содержание глобулинов главным образом за счет альфа1- и а2-глобулинов.

При острых воспалительных заболеваниях нервной системы (энцефалит, менингит) часто увеличивается содержание а2-глобулинов при слегка увеличенном или нормальном содержании у-глобулинов, содержание альбуминов несколько уменьшается, уровень общего белка в норме. Хронические воспалительные процессы и аутоиммунные заболевания (рассеянный склероз и др.) могут сопровождаться увеличением глобулинов и незначительных увеличением альфа1- или альфа2-глобулинов, при этом количество альбуминов несколько уменьшается, общий белок не изменяется. Следовательно, при остром воспалительном процессе чаще бывает гиперальфаглобулинемия, а при хроническом — гипергаммаглобулинемия. Подострые воспалительные процессы характеризуются одновременным увеличением как а-, так и Y-глобулинов. Увеличение процентного содержания а-глобулинов в сыворотке крови, особенно а2-глобулинов, следует рассматривать как признак активности воспалительного процесса (Ю. С. Мартынов с соавт., 1976).

В острый период инфекций, протекающих с лихорадкой и распадом клеточных элементов, увеличивается содержание сывороточного церулоплазмина. В норме содержание церулоплазмина в сыворотке крови при определении модифицированным методом Ревина составляет (2,7±0,14) мг/л (В. Г. Колб, В. С. Камышников, 1976). Гиперцерулоплазминемия наблюдается при гепато-церебральных синдромах, нейроревматизме, туберкулезном менингите, сифилисе нервной системы. Падение уровня церулоплазмина в крови наблюдается при гепато-церебральной дегенерации.

Белки наряду с полисахардирами оказывают большое влияние на функциональное состояние соединительной ткани и отражают участие ее в воспалительных процессах, в частности ревматическом, поражающем и нервную систему.

Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.

Белки – высокомолекулярные органические азотсодержащие соединения, состоящие более чем из 20 видов альфа-аминокислот. Условной границей между крупными полипептидами и белками служит молекулярная масса 8000-10000. Плазменные белки синтезируются преимущественно в печени, клетках плазмы, лимфатических узлах, селезенке и костном мозге.

Плазма крови человека содержит более 100 различных белков, различающихся по происхождению и функциям. Из 9-10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6.5-8.5%.

Классификация

· Простые (протеины) (содержат только аминокислоты)

· Сложные (протеиды) (аминокислоты и неаминокислотные компоненты: гем, производные витаминов, липиды или углеводы)

· Фибриллярные (составляющие многие плотные ткани)

· Глобулярные (альбумины (4-5%), глобулины (2-3%), фибриноген (0.2-0.4%)

Существуют следующие функциональные классы белков:

- транспортные белки (трансферрин)

- Белки острой фазы (С-реактивный белок)

- Белки неострой фазы (Альбумин, трансферрин)

- Комплемент и свертывающие факторы (комплемент С4, фактор VIII)

- Антифермент (Антитромбин III)

- Белки, чьи функции недостаточно изучены (альфа-гликопротеиновая кислота)

Физиологическая функция белков плазмы состоит в поддержании коллоидно-осмотического давления, буферной емкости плазмы, в некоторых случаях – депонировании (хранении) молекул липидов, продуктов метаболизма, гормонов, лекарственных веществ и микроэлементов. Некоторые белки плазмы выполняют ферментативную функцию, иммуноглобулины осуществляют гуморальный иммунитет. Компоненты комплемента и С-реактивный белок важны для осуществления неспецифической резистентности, особенно в случае бактериальных инфекций. Баланс между факторами и ингибиторами свертывания обеспечивают жидкое состояние крови в норме и быстрое свертывание в случае травмы

Белки плазмы крови

Нормируемое значение 56.5 – 66.8 (На альбумин в сыворотке крови приходится приблизительно 60% общего белка. Альбумины синтезируются в печени (примерно 15г/сут), время их полураспада составляет примерно 17 дней. Онкотическое давление плазмы на 65-80 % обусловлено альбумином. Альбумины выполняют важную функцию транспортировки многих биологически активных веществ, в частности гормонов. Они способны связываться с ХС, билирубином. Значительная часть кальция в крови также связана с альбумином. Альбумины способны соединяться с различными ЛС.

Возможны как качественные, так и количественные изменения альбуминов плазмы крови. Качественные изменения альбуминов очень редки из-за гомогенного состава этой белковой фракции; количественные изменения проявляются гипер- и гипоальбуминемией.

Гиперальбуминемию наблюдают при дегидратации в случаях тяжелых травм, при обширных ожогах, холере.

Гипоальбуминемии бывают первичные (у новорожденных детей в результате незрелости печеночных клеток) и вторичные, обусловленные различными патологическими состояниями, аналогичными тем, что вызывают гипопротеинемию. В понижении концентрации альбуминов может также играть роль гемодилюция, например при беременности. Снижение содержания альбуминов ниже 22-24 г/л сопровождается развитием отека легких.)

· Альфа 1 - 3.5 - 6.0 (основные компоненты данной фракции включают α₁ –антитрипсин, α₁ – липопротеид, кислый α₁ – гликопротеид) (Изменение фракции α₁ – глобулинов наблюдают при острых, подострых, обострении хронических воспалительных процессов; поражении печени; всех процессах тканевого распада или клеточной пролиферации. Снижение фракции α₁ – глобулинов наблюдают при дефиците α₁ – антитрипсина, гипо - α₁ – липопротеидемии.)

· Альфа 2 - 6.9 – 10.5 (фракция содержит α₂ – макроглобулин, гаптоглобин, алипопротеины А, В (апо-А, апо-В), С, церулоплазмин) (увеличение фракции α₂ – глобулинов наблюдают при всех видах острых воспалительных процессах, особенно с выраженным экссудативным и гнойным характером (пневмонии, эмпиема плевры, другие виды гнойных процессов); заболеваниях, связанных с вовлечением в патологический процесс соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях; в стадии восстановления после термических ожогов; нефротическом синдроме; гемолизе крови в пробирке. Снижение фракции наблюдают при сахарном диабете, панкреатитах (иногда), врожденной желтухе механического происхождения у новорожденных, токсических гепатитах. К α₂ – глобулинам относится основная масса белков острой фазы. Увеличение их содержания отражает интенсивность стрессорной реакции и воспалительных процессов при перечисленных видах патологии.

· Бета - 7.3 – 13.0 (β-фракция содержит трансферрин, гемопексин, компоненты комплемента, иммуноглобулины и липопротеины) (увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеинемиях, заболеваниях печени, нефротическом синдроме, кровоточащей язве желудка, гипотиреозе. Понижение величины содержания бета-глобулинов выявляют при гопо-бета-липопротеинемии.

При определённых заболеваниях возможен повышенный синтез белком, попадающих в фракцию γ-глобулинов, и в крови появляются патологические протеины — парапротеины, которые выявляют при электрофорезе. Для уточнения характера этих изменений необходим иммуноэлектрофорез. Подобные изменения отмечают при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Повышение содержания в крови γ-глобулинов также наблюдают при ревматоидном артрите, СКВ, хроническом лимфолейкозе, эндотелиоме, остеосаркоме, кандидамикозе.

Уменьшение содержания γ-глобулинов бывает первичным и вторичным.

Различают три основных вида первичных гипогаммаглобулинемий: физиологическую (у детей в возрасте 3-5 мес), врождённую и идиопатическую. Причинами вторичных гипогаммаглобулинемий могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы.

Сопоставление направленности изменении содержания альбуминов и глобулинов с изменениями общего содержания белка даёт основание для заключения, что гиперпротеинемия чаще связана с гиперглобулинемиями, в то время как гипопротеинемия обычно обусловлена гипоальбуминемией. В прошлом широко применяли вычисление альбумин-глобулинового коэффициента, то есть отношения величины фракции альбуминов к величине фракции глобулинов. В норме этот показатель составляет 2,5-3,5. У больных хроническими гепатитами и циррозами печени этот коэффициент снижается до 1,5 и даже до 1 за счёт снижения содержания альбумина и повышения фракции глобулинов. В последние годы всё больше внимания уделяют определению содержания преальбуминов, особенно у тяжёлых реанимационных больных, находящихся на парентеральном питании. Снижение концентрации преальбуминов — ранний и чувствительный тест белковой недостаточности в организме больного.)

Коэффициент А\Г обычно используется как индекс соотношения альбумина и глобулинов.

Изменения этого коэффициента могут наблюдаться при циррозе печени, гломерулонефрите, нефротическом синдроме, остром гепатите, системной красной волчанке.

Концентрация белков в плазме крови зависит от соотношения между скоростью их синтеза и выведения из организма, а также объема распределения.

Многие белки образуются в печени, плазматические клетки и лимфоциты синтезируют иммуноглобулины, макрофаги – белки системы комплимента. Пассивная потеря белков с низкой молекулярной массой происходит через почечные клубочки и стенку кишечника. Часть из этих белков подвергается реабсорбции либо захватывается и расщепляется в слизистой оболочке кишечника. Большинство белков плазмы после их захвата путем пиноцитоза катаболизируется в клетках эндотелия капилляров или мононуклеарных фагоцитов.

Физиологические роли белков крови многочисленны, основные из них следующие:

· Поддерживают коллоидно-онкотическое давление, сохраняя объем крови, связывая воду и задерживая ее, не позволяя выходить из кровеносного русла;

· Принимают участие в процессах свертывания крови;

· Поддерживают постоянство Рн крови, формируя одну из буферных систем крови;

· Соединяясь с рядом веществ (ХС, билирубин и др.), а также с ЛС, доставляют их в ткани.

· Поддерживают нормальный уровень катионов в крови путем образования с ними недиализируемых соединений (например, 40-50%кальция сыворотки связано с белками; значительная часть железа, меди, магния и других микроэлементов также связано с белками);

· Играют важнейшую роль в иммунных процессах;

· Служат резервом аминокислот;

· Выполняют регулирующую функцию (гормоны, ферменты и другие биологически активные белковые вещества).

Клинико-диагностическое значение

Нормопротеинемия – нормальное содержание общего белка

Гипопротеинемия – пониженное содержание общего белка

Гиперпротеинемия – повышенное содержание белка

Гипопротеинемия

1. Недостаточное поступления белка пищи, наблюдаемое обычно при недоедании, голодании, опухоли, сужении пищевода, нарушении функции желудочно-кишечного тракта (вследствие ухудшения переваривания и всасывания белковых компонентов пищевых продуктов), например, при продолжительных воспалительных процессах кишечника.

По мнению А.А.Покровского, даже несбалансированный аминокислотный состав пищи может иногда приводить к гипопротеинемии.

Для обеспечения нормальных процессов жизнедеятельности организм утилизирует альбуминовую фракцию белков плазмы крови. При усиленном расходовании альбуминов (в основном обусловливающих онкотическое давление крови) развиваются так называемые онкотические или голодные отеки. Вообще говоря, всякое уменьшение содержания белка в плазме крови ниже 5 г% часто сопровождается гипопротеинемическими отеками тканей.

2. Понижение процессов биосинтеза белка (хронические паренхиматозные гепатиты, острые и хронические заболевания, длительные нагноительные процессы, злокачественные новообразования, тяжелые тиреотоксикозы и т.д.).

3. Потеря белка организмом при острых и хронических кровотечениях, при резко увеличенной проницаемости капиллярных стенок (при токсическом их поражении, когда белки крови выходят в ткани), при кровоизлияниях, образовании обширных экссудатов, выпотов в серозные полости, отеках.

Выход белков(главным образом альбуминов)из русла крови происходит при нарушении почечного фильтра вследствие органических заболеваний почек (особенно нефрозах и амилоидозах), при которых белок почти всегда обнаруживается в моче, а также при ожогах.

4. Дефектопротеинемии (альбуминемия) – врожденное отсутствие или недостаточное содержание церулоплазмина в плазме крови при болезни Вильсона.

5. У женщин в период лактации и последних месяцев беременности.

6. Нефротический синдром

7. Квашиоркор (острая белковая недостаточность)

8. Ретенционный солевой синдром

Гиперпротеинемия

1. Серьезное обезвоживание

2. При сгущении крови из-за незначительных потерь жидкости, что бывает при профузных поносах, усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при холере, непроходимости кишечника, генерализованном перитоните, тяжелых ожогах, лишении воды.

3. При хроническом полиартрите и некоторых и некоторых хронических воспалительных процессах.

Гипопротеинемия связана почти всегда с гипоальбуминемией, а гиперпротеинемия – с гиперглобулинемией.

Гипоальбуминемию организм компенсирует гиперглобулинемией (даже если нет раздражения ретикуло-эндотелиальной системы) для того, чтобы сохранить уровень коллоидно-осмотического давления. Напротив, увеличение глобулинов компенсируется гипоальбуминемией.

Важное диагностическое значение имеет выяснение количественных взаимоотношений между отдельными фракциями сыворотки крови. Их изучение позволяет произвести дифференциацию заболеваний даже тогда, когда содержание общего белка в сыворотке оказывается неизменным.

Методы определения общего белка в сыворотке крови

Референтные величины концентрации общего белка в сыворотке крови – 65-85 г/л

2. Определение удельного веса сыворотки

3. Весовые (гравиметрические), когда белки крови осаждают, высушивают до постоянного веса и взвешивают на аналитических весах.

1. Рефрактометр ИРФ – 454 Б2М

предназначен для определения белка в сыворотке крови, спинно-мозговой жидкости, контроля концентрации лекарств, измерения плотности мочи.

2. Cobas integra – Total Protein Gen .2

Принцип теста: двухвалентная медь реагирует в щелочном растворе с белковыми пептидными связями с образованием характерного пурпурного цветного биуретового комплекса.

3. Определение белковых фракций сыворотки крови методом электрофореза на ацетатцеллюлозной пленке.

Буферный раствор предназначен для электрофоретического разделения белков сыворотки крови на мембранах из ацетатцеллюлозы с последующим денситометрическим определением белковых фракций.

Принцип электрофоретического разделения белков основан на различной скорости движения молекул белков сыворотки крови в постоянном электрическом поле определенной напряженности. Разделенные белковые фракции окрашиваются красителем. Интенсивность окраски белковых фракций пропорциональна их количеству.

1. Проведение электрофореза

1.1. сухие мембраны осторожно положить на поверхность буфера для электрофореза, избегая быстрого их погружения, и выдержать до полного смачивания. Смоченные мембраны аккуратно промокнуть между листами плотной фильтровальной бумаги, не допуская их высыхания. Перед нанесением образцов желательно провести фазу префореза. Для этого мембрану следует поместить в камеру для электрофореза и включить ток в выбранном режиме на 10 минут. Фазу префореза можно заменить длительным замачиванием мембраны в растворе буфера (несколько часов).

1.2. с помощью аппликатора нанести анализируемые образцы сыворотки крови на расстоянии 2-3 см от катодного края мембраны. Мембрану поместить в электрофоретическую камеру и подключить ток.

2. Обработка электрофореграммы

2.1. краситель Пунцовый С.

После отключения тока мембрану осторожно перенести в раствор красителя на 3-5 минут, затем дважды на 3 минуты в 5-7% раствор уксусной кислоты (до отбеливания фона).

1.2. электрофореграмму обработать с помощью сканера и компьютерной программы.

4. Тимоловая проба

Сывороточные бета-глобулины, гамма-глобулины и липопротеины осаждаются при рН 7.55 тимоловым реактивом. В зависимости от количества и взаимного отношения белковых фракций при реакции возникает помутнение, интенсивность которого измеряют турбидиметрически.

Тимоловая проба более пригодна для функционального исследования печени, чем коллоидно-устойчивые пробы. Считают что она положительна в 90-100 % случаев болезни Боткина (уже в преджелтушной ее стадии и при безжелтушной форме) и при токсическом гепатите. Реакция положительна при послегепатитном и постнекротическом, особенно желтушном циррозе (в отличие от других форм циррозов), при коллагеновых заболеваниях, малярии и вирусных инфекциях. При механической желтухе она (в 75% случаев) отрицательна, что имеет дифференциально-диагностическое значение.

При механической желтухе проба становится положительной лишь в случае, если процесс осложняется паренхиматозным гепатитом. Для дифференциации механической желтухи от паренхиматозной большое значение имеет применение тимоловой пробы с пробой Бурштейна (на бета- и пре-беталипопротеиды).

При паренхиматозной желтухе обе пробы положительны, при механической желтухе тимоловая проба отрицательна, проба Бурштейна – резко положительна.

Список использованной литературы

1. Специфические белки в клинической лабораторной диагностике: вопросы и ответы. – Тёпфер Г., Тома Р., Цавта Б., М., 2004. – 96с

Анализ на специфические белки – это особый метод исследования обмена белков и определение наличия в организме специфических белков – антител к вирусам и инфекциям. Белки в организме человека выполняют множество различных функций: участвуют в биохимических реакциях в роли катализаторов (гормоны, ферменты), транспортируют вещества, участвуют в иммунной защите организма. Определение специфического белка сможет точно указать на наличие того или иного заболевания. В нашем медицинском центре Вы можете пройти все необходимые исследования.

Врачи-специалисты

Акции

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Автово
Проспект Ветеранов
Ленинский проспект

Девяткино
Гражданский проспект
Академическая

Виды анализов на специфические белки

Антистрептолизин О (ASLO) - это маркёр наличия в организме стрептококковой инфекции. Повышение показателя свидетельствует о перенесённой стрептококковой инфекции. Стойкое повышение уровня маркёра увеличивает вероятность возникновения осложнения – ревматизма. В случае благоприятного течения заболевания активность АСЛО снижается в течение 4-8 месяцев. Если активность антистрептолизина не снижается к шестому месяцу, то это позволяет предположить рецидив. Максимальную диагностическую ценность анализ имеет при проведении исследования с интервалом около недели. Увеличение концентрации ASLO наблюдается при следующих заболеваниях: ревматизм, скарлатина, ангина, рожа, пиодермия, хронический тонзиллит.

Гаптоглобин - белок, концентрация которого повышается при острой фазе воспаления. Он вырабатывается с целью предотвращения поражения почек, путём связывания свободного гемоглобина. Выработка гаптоглобина происходит в печени, легочной и жировой ткани. Этот белок играет очень важную роль в обмене железа. Результаты исследования могут выявить как повышенный уровень гаптоглобина в крови - при травмах, сепсисе, некрозах, нефротическом синдроме, злокачественных опухолях, голодании, сахарном диабете; так и пониженный - в случаях генетического дефицита, гемолитической болезни, аутоиммунных заболеваний (гемолитическая анемия), патологии печени, беременности.

Гомоцистеин вырабатывается только в организме и не содержится в продуктах питания. В случае нарушения метаболизма гомоцистеина, происходит постепенное его накапливание. В итоге он может повреждать стенки сосудов, в результате чего образуются атеросклеротические бляшки. С возрастом отмечается увеличение концентрации гомоцистеина в организме. Во время беременности высокий уровень этого белка может привести к возникновению многих осложнений: венозной тромбоэмболии, спонтанного аборта, эклампсии. Значительное повышение гомоцистеина встречается у пациентов с генетическим заболеванием – гомоцистеинурией. При нём происходит нарушение обмена ферментов, задержка умственного развития.

Миоглобин - белок, содержащийся в сердечной и скелетной мышцах. Уровень миоглобина напрямую зависит от деятельности почек. Повышенный миоглобин может свидетельствовать об инфаркте миокарда, травмах, судорогах, ожогах, почечной недостаточности, мышечном перенапряжении. Наоборот, снижение концентрации, встречается при полимиозите, миастении, ревматоидном артрите, аутоиммунных заболеваниях.

Ревматоидный фактор – представляют собой аутоантитела к иммуноглобулинам класса G и вырабатывается при ревматоидном артрите и некоторых других заболеваниях. В этом случае иммунная система начинает уничтожать собственные здоровые клетки. Повышение уровня ревматоидного фактора является признаком очень серьёзных заболеваний:

цирроз печени;
болезнь лёгких;
злокачественные новообразования;
полимиозит;
ревматоидный артрит;
системная красная волчанка;
вирусные заболевания (корь, гепатит, грипп);
инфекционные заболевания (сифилис, туберкулёз).

Для диагностики аутоиммунных заболеваний, в том числе и ревматоидного артрита, зачастую не хватает одного определения ревматоидного фактора. Поэтому врач может назначить дополнительное обследование.

С-Реактивный белок один из самых чувствительных элементов крови. Он первым реагирует на повреждение тканей. Его наличие в сыворотке свидетельствует о проникновении в человеческий организм чужеродных микроорганизмов. Этот белок активизирует иммунитет и стимулирует защитные реакции. Определение СБР получило широкое распространение для диагностики опухолей и острых инфекционных заболеваний, контроля над лечением. СРБ обнаруживается в крови при наличии следующих заболеваний:

рак;
сепсис новорождённых;
инфаркт миокарда;
туберкулёз;
менингит;
ревматические заболевания.

Тропонин участвует в процессе регуляции мышечного сокращения. Анализ используется для диагностики и лечения множества заболеваний.

Церулоплазмин выполняет в организме множество очень важных функций: принимает участие в иммунологических реакциях, ионном обмене, стимулирует гемопоэз, оказывает антиоксидантное действие. При отклонениях от нормы врач может судить о наличии следующих заболеваний:

когда уровень повышен: ревматоидный артрит, острофазный ответ, холестаз, гепатит, болезнь Ходжкина, механическая желтуха;
когда значения показателя снижены: синдром Менкеса, гепатолентикулярная дегенерация, нефроз, дефицит меди.

При беременности уровень церулоплазмина повышен.

Сдача анализа

Никакой особой подготовки для сдачи анализа не требуется. На приёме у врача следует предупредить его об употреблении лекарственных средств, и обсудить вариант отмены на время прохождения исследования. Правильно расшифровать результаты может только высококвалифицированный специалист.

Специфические белки крови выполняют различные функции: осуществляют транспорт различных веществ, участвуют в свертывании крови, ингибируют протеолитические ферменты, активно участвуют в иммунологических реакциях. Помимо выполнения специфических функций, белки крови участвуют в общих реакциях организма на различные патологические процессы, отражая при этом в определенной степени состояние органов и тканей, что нашло применение в клинической практике.

Кислый альфа- 1-гликопротеин в сыворотке

Содержание кислого альфа- 1-гликопротеина в сыворотке в норме составляет 13,4—34,1 мкмоль/л.

Кислый альфа-1-гликопротеин (орозомукоид) — белок плазмы крови, наиболее богатый углеводами. Углеводная часть представлена несколькими полисахаридными цепочками, присоединенными к полипептидной цепи. Обладает способностью ингибировать активность протеолитических ферментов, изменять адгезивность тромбоцитов, подавлять им-мунореактивность, связывать многие медикаменты (пропранолол) и некоторые гормоны (прогестерон).

Орозомукоид относится к белкам острой фазы. Его синтез, как реактанта острой фазы, стимулируется липополисахаридами, высвобожденными из макрофагов, активированных интерлейкином-6. Содержание орозомукоида в крови увеличивается при воспалительных процессах (инфекции, ревматические заболевания, травмы, хирургические вмешательства), опухолях. Исследование этого показателя в динамике позволяет оценивать динамику протекания воспалительного процесса, а при опухолях, в случае их оперативного лечения, диагностировать возникновение рецидива.

Поскольку уровень орозомукоида в крови увеличивается при воспалительных процессах, он может связывать повышенное количество принимаемого больным лекарственного препарата, вследствие чего может возникать расхождение между фармакологическим эффектом и уровнем препарата в крови.

Снижение содержания орозомукоида может быть выявлено в раннем детском возрасте, при беременности (в ранние сроки), тяжелых поражениях печени, нефротическом синдроме, приеме эстрогенов, контрацептивов.

Совместное определение орозомукоида и гаптоглобина в сыворотке крови имеет важное значение для диагностики гемолиза in vivo. Обычно уровни этих двух белков повышаются и снижаются одновременно при острофазовых процессах, если выявляется повышенный уровень орозомукоида при нормальном содержании гаптоглобина; это указывает на протекание острофазового процесса с умеренным гемолизом in vivo.

Альфа-1-антитрипсин в сыворотке

Уровень активности альфа-1-антитрипсина в норме у мужчин 2,1—3,5 кЕД/л, у женщин — 2,4—3,8 кЕД/л.

Альфа-1-антитрипсин является гликопротеидом, синтезируемым печенью. Функционально он обеспечивает 90 % активности, ингибирующей трипсин в крови. Этот гликопроте-ид тормозит действие не только трипсина, но и химотрипсина, эластазы, калликреина, ка-тепсинов и других ферментов тканевых протеаз.

Содержание альфа-1-антитрипсина в сыворотке крови повышается при воспалительных процессах: острых, подострых и хронических инфекционных заболеваниях, острых гепатитах и циррозе печени в активной форме, некротических процессах, состояниях после операции, в восстановительной фазе термических ожогов, при вакцинации, остром и хроническом панкреатите.

Содержание альфа-1-антитрипсина в сыворотке крови повышается при злокачественных новообразованиях: раке (особенно шейки матки) и метастазах, лимфоме (особенно лимфогранулематозе).

Особый интерес представляют случаи снижения содержания альфа-1-антитрипсина в сыворотке крови. Довольно часто встречаются стертые формы врожденной антитрипсиновой недостаточности. У таких детей обнаруживают различные формы поражения печени, включая ранние холестазы. У 1—2 % больных развивается цирроз печени. Выраженный врожденный дефицит альфа-1-антитрипсина часто сочетается с ювенильной базальной эмфиземой легких, муковисцидозом.

Приобретенный дефицит альфа-1-антитрипсина встречается при нефротическом синдроме, гастроэнтеропатии с потерей белка, острой фазе термических ожогов. Снижение альфа-1-антитрипсина в крови может быть у больных вирусным гепатитом вследствие нарушения его синтеза в печени. Повышенное расходование этого гликопротеида при респираторном дистресс-синдроме, остром панкреатите, коагулопатиях также приводит к снижению его содержания в крови.

Читайте также: