Белки как биополимеры конспект

Обновлено: 01.07.2024

Белки – это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением.

Состав и строение

Белки состоят из аминокислот, образуются в результате реакции поликонденсации.

Например, образование дипептида.

О H

-С-N- пептидная или амидная группа, а связь между атомами углерода и азота в ней – пептидная (амидная) связь.

Белок имеет пространственную структуру:

Первичная - последовательность аминокислотных звеньев (дипептид или трипептид).

Вторичная – образование водородных связей между ›С=О и ›N-H соседних пептидных групп – спираль.

Третичная – взаимодействие –S-S-,–NH₂, -OH, -COOH групп приводит к сворачиванию спирали в клубок, образуется макромолекула.

Четвертичная – некоторые белковые макромолекулы могут, соединятся друг с другом, и образовывать крупные комплексы.

Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые с водой образуют коллоидные растворы.

Белки, как и составляющие их аминокислоты амфотерны.

Белок + вода → различные аминокислоты

Денатурация – нарушение конфигурации молекулы белка вследствие разрушения водородных и других связей: белок утрачивает своё биологическое значение.
Разложение при нагревании – образуются летучие продукты: этот признак может быть использован для обнаружения белков (появляется запах жжёной шерсти).
Цветные реакции на обнаружение белков:

а) Биуретовая реакция (на пептидную группу).

Если к небольшому количеству раствора белков прилить немного гидроксида натрия и по каплям раствор сульфата меди (II), то появляется красно-фиолетовая окраска.

б) Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот, входящих в состав белка)

белок + НNO₃→ жёлтое окрашивание

в) Если к раствору прилить ацетат свинца (II), а затем гидроксид натрия и нагреть, то выпадает чёрный осадок сульфида свинца, что указывает на содержание в составе белка серы.

Роль белка в организме человека.

1.Структурная - построение тканей и клеток, их составных частей.

2. Каталитическая – ферменты, регулирующие реакции идущие в организме часто белковой структуры.

3. Регуляторная – белки – гормоны (например, инсулин) регулируют работу нашего организма.

4. Защитная – специфические белки антитела защищают наш организм.

5. Транспортная – белок гемоглобин крови доставляет кислород от лёгких к клеткам тела.

45. Взаимосвязь между различными классами органических соединений.

Взаимосвязь различных классов органических соединений (схема взаимопревращений).
Примеры реакций, подтверждающие получение одних веществ из других.
Вывод.

В начале ответа важно подчеркнуть, что строение молекул органических соединений позволяет сделать вывод о химических свойствах веществ и тесной взаимосвязи между ними. Из веществ одних классов путём последовательных превращений получаются соединения других классов. При этом все органические вещества можно представить как производные наиболее простых органических соединений – углеводородов.

Генетическую связь органических веществ можно представить в виде схемы (варианты могут быть различны).

1 2 3 4 5 6 7 8

К любой схеме необходимо составить уравнения химических реакций, подтверждающие взаимосвязь указанных веществ.

Таким образом, взаимосвязь всех классов органических веществ и веществ, органических с неорганическими имеет своей основой единство химических элементов и проявляется во взаимных превращениях веществ.

Определение.
Состав и строение.
Физические свойства.
Химические свойства.
Роль белка в организме человека.

Белки – это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением.

Состав и строение

Белки состоят из аминокислот, образуются в результате реакции поликонденсации.

Например, образование дипептида.

О H

-С-N- пептидная или амидная группа, а связь между атомами углерода и азота в ней – пептидная (амидная) связь.

Белок имеет пространственную структуру:

Первичная - последовательность аминокислотных звеньев (дипептид или трипептид).

Вторичная – образование водородных связей между ›С=О и ›N-H соседних пептидных групп – спираль.

Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые с водой образуют коллоидные растворы.

Белки, как и составляющие их аминокислоты амфотерны.

Белок + вода → различные аминокислоты

Денатурация – нарушение конфигурации молекулы белка вследствие разрушения водородных и других связей: белок утрачивает своё биологическое значение.
Разложение при нагревании – образуются летучие продукты: этот признак может быть использован для обнаружения белков (появляется запах жжёной шерсти).
Цветные реакции на обнаружение белков:

а) Биуретовая реакция (на пептидную группу).

б) Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот, входящих в состав белка)

белок + НNO₃→ жёлтое окрашивание

Роль белка в организме человека.

1.Структурная - построение тканей и клеток, их составных частей.

2. Каталитическая – ферменты, регулирующие реакции идущие в организме часто белковой структуры.

3. Регуляторная – белки – гормоны (например, инсулин) регулируют работу нашего организма.

4. Защитная – специфические белки антитела защищают наш организм.

5. Транспортная – белок гемоглобин крови доставляет кислород от лёгких к клеткам тела.

45. Взаимосвязь между различными классами органических соединений.

Взаимосвязь различных классов органических соединений (схема взаимопревращений).
Примеры реакций, подтверждающие получение одних веществ из других.
Вывод.

Генетическую связь органических веществ можно представить в виде схемы (варианты могут быть различны).

Конспект занятия разработан для студентов СПО технических специальностей. Но можно использовать и в школе при прохождении данной темы. Время проведения занятия-90 минут.

Вложение	Размер
belki_-_biologicheskie_biopolimery.docx	143.48 КБ
belki-biologicheskie_polimery._-_kopiya.ppt	1.69 МБ

Предварительный просмотр:

КОМИТЕТ ПО НАУКЕ И ВЫСШЕЙ ШКОЛЕ

Государственное бюджетное образовательное учреждение

среднего профессионального образования

занятия по биологии.

Разработала и провела

Санкт – Петербург 2013г.

Учебник: Общая биология: учеб. для 10-11 кл. общеобразовательных учреждений. Под ред. Д.К.Беляева, Г.М . Дымшица. М.: Просвещение, 2010 .

сформировать знания об особенностях строения молекул белков;
углубить и расширить знания о важнейшей роли белков в жизнедеятельности живых организмов
связать знания учащихся о белках с жизнью
сформировать понятие о ферментах как биологических катализаторах.

Тип урока: комбинированный.

Методы, используемые на уроке: репродуктивные, частично - поисковые, проблемные.

3. Модель белка первичной и вторичной структуры.

5. Химические реактивы.

6. Шерстяная варежка.

Части-блоки урока (краткое содержание деятельности учителя и обучающихся)

Организационный момент: приветствие; план работы на урок; планируемые результаты работы.
Цель: концентрация внимания обучающихся; создание рабочего настроя на урок.

Актуализация опорных знаний. Проверка домашнего задания:

1. устные развернутые ответы обучающихся на вопросы по теме домашнего задания (Слайд 2)

2. терминологическая работа;

3. выполнение задания: отметить правильные утверждения. (Слайд 3).

Цель: проверка знаний обучающихся по теме домашнего задания;

Вводные вопросы.
Цель : настраивание обучающихся на изучение новой темы.

Изучение нового материала.
Цель: изучение новый материал.

Закрепление изученного материала.
Цель: закрепление полученных знаний и основных понятий темы.

Подведение итогов работы. Рефлексия. Оценивание.
Цель: подведение итогов работы обучающихся на уроке; налаживание обратной связи по итогам работы на уроке.

1. Организационный момент.

План работы на урок. Планируемые результаты работы.

2. Актуализация опорных знаний. Проверка домашнего задания.

Устные развернутые вопросы по теме домашнего задания: (Слайд 2)

1. Какие соединения называют углеводами?

2. Какова классификация углеводов? Назовите представителей каждой группы.

3. В составе, каких организмов (животных или растений) больше углеводов?

4. С каким процессом, протекающим в растительных организмах, связано большое содержание в них углеводов по сравнению с животными?

5. Какие углеводы служат энергетическим резервом у растений, какие у животных?

6. Назовите основные функции углеводов.

7. Функции липидов. Какие клетки и ткани наиболее богаты липидами?

Один из обучающихся выполняет терминологическую работу на доске. Термины, которые используются при проведении работы:

Биологические полимеры. Полимер. Мономер. Гидрофобное вещество. Гидрофильное вещество. Липопротеиды. Полисахариды.Моносахариды.

Выполнение задания: отметить правильные утверждения. (Слайд 3 ).

1.Гликоген относится к полисахаридам

2. В состав углеводов входят следующие элементы: C, H, O, N

3.Для всех углеводов характерен сладкий вкус.

4. Глюкоза является мономером крахмала.

5.Полисахариды являются гидрофобными веществами.

6. Моносахариды являются гидрофильными веществами.

7. Растительные жиры – твердые вещества.

8. Одним из компонентов жира является глицерин.

9. Липиды гидрофильные вещества..

10. При расщеплении жиры выделяют в два раза больше энергии, чем углеводы.

11. Гликоген – это энергетический резерв в клетках животных

12. В клетках растений энергетическим резервом служит крахмал.

Ответы: 1,0,0,1,1,1,0,1,0,1,1,1. . (Слайд 4).

3. Вводные вопросы (беседа с учащимися)

Как вы думаете, почему эпиграфом нашего урока является высказывание Ф. Энгельса? (Слайд 5)

Что же нам известно о белках из курса анатомии человека? (Слайд 6)

Как наш организм получает белки? (Из продуктов питания)

Что происходит с белками в кишечнике? (Расщепляются до более растворимых веществ)

Что происходит с аминокислотами? (Поступают в кровь и разносятся по клеткам организма, где происходит синтез белка)

4. Изучение нового материала.

Изучение нового материала сопровождается презентацией, созданной в среде Power Point, и представляет собой лекцию учителя.

Аминокислоты, их строение и свойства

В отличие от растений животные не могут синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть из них они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами. (Слайд 9 )

Тот факт, что белки организмов построены из одних и тех же аминокислот – еще одно доказательство единства живого мира на земле. 20 разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены слова длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка одной буквы в слове придаст ему смысл, то число комбинаций в слове длинной в 500 букв составит 20 500 .

В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул и для каждой из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Для установления структуры белка прежде всего нужно знать какие из 20 аминокислот входят в его состав. Оказалось, что такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца содержат набор всех 20 АК. В белке – ферменте инсулин – 18, в сальмине (белок из молок рыб) всего 7. в состав большинства белков входит 300-500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные – 1500 и более АК.

Аминокислоты имеют биологические названия (таблица) и краткое обозначение (Слайд 10)

В настоящее время установлена последовательность АК в 500 белках. Первым на этом пути был английский ученый Фредерик Сенгер, который в 1955 году расшифровал строение белка инсулина, за что получил Нобелевскую премию и помог людям в борьбе с такой болезнью как сахарный диабет.

Учитель. Вопрос: . А как же происходит присоединение АК при образовании белковой молекулы с химической точки зрения? (Слайд 11)

У большей части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа); эти аминокислоты называют нейтральными. Существуют и основные аминокислоты – с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты – с более чем одной карбоксильной группой. Остальная часть молекулы представлена R-группой. Ее строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты.

В нейтральных водных растворах аминокислоты ведут себя как амфотерные соединения, то есть проявляются свойства и кислот, и оснований. Амфотерная природа аминокислот существенна в биологическом отношении, так как она означает, что аминокислоты способны в растворах действовать как буферы – препятствовать изменениям рН.

Благодаря взаимодействию аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой образуется пептидная связь. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации , а возникающая ковалентная азот - углеродная связь – пептидной связью . Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид. Белки это полипептиды, состоящие из сотен и тысяч аминокислот . (Слайд 12, 13)

Аминокислота является мономером молекулы белка.

Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Поэтому белки можно классифицировать на:

протеины – состоят только из белков (Слайд 14)
протеиды – белок + небелковая часть:

а . гликопротеиды – аминокислоты + углеводы

б . липопротеиды – аминокислоты + жиры

в . нуклеопротеиды – аминокислоты + нуклеиновая кислота

г . металлопротеиды – аминокислоты + металлы (гемоглобин)

Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, то есть закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они – важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков (до нескольких тысяч). Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.

Для более полной характеристики строения молекулы белка необходимо знать его структуры. Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. Выделяют 4 структуры белка: первичную, вторичную, третичную, четвертичную. (Слайд 15)

Первичная структура. (Слайд 16)

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность, как мы уже говорили – это инсулин, аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии. (Слайд 17, 18)

(демонстрация бус и модели первичной структуры)

Вторичная структура. (Слайд 19,20)

Для всякого белка характерна помимо первичной, еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. Таким образом , вторичная структура представляет собой вид спирали, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей .

( демонстрация пружины и модели белка вторичной структуры)

Третичная структура. (Слайд 21,22)

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

Четвертичная структура. (Слайд 23,24)

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей.

Таким образом, белки имеют весьма сложное строение и характеризуются полифункциональностью, что отражается на их свойствах.

Постановка проблемного вопроса.

2. Почему из вареного яйца никогда не появится цыпленок?

Природные белковые вещества очень разнообразны: некоторые белки – твердые вещества, нерастворимые в воде и солевых растворах; большинство белков жидкие, растворимые в воде

( например, альбумин – белок куриного яйца). Белки, растворяясь в воде, образуют коллоидные растворы. Добавление к раствору белка солей тяжелых металлов (ртути, свинца, меди) приводит к осаждении белка, не растворяющегося в воде. Поэтому для организма крайне вредны пары тяжелых металлов и их солей. Осаждение белка происходит так же кислотами (азотной, серной и др.), формалином и фенолом, а так же этиловым спиртом. При слабом нагревании белки тоже свертываются. Процессы осаждения и свертывания белков связаны с разрушением их вторичной, третичной структуры и четвертичной структуры, так как происходит разрыв связей, и белок при этом изменяет свое природное состояние. Эти процессы называют денатурацией белка.

Если под действием денатурирующего фактора не затрагивается первичная структура, то при возвращении белковых молекул в нормальные условия среды их структура полностью восстанавливается, т.е. происходит ренатурация . Способность белков к ренатурации лежит в основе раздражимости. При необратимой денатурации (разрушение первичной структуры) белки теряют свои свойства. (Слайд 26, 27)

Учитель. Вопрос: А где можно использовать знания о свойствах денатурации белка? (Слайд 28,29)

1. Химическая завивка.

Белок волос состоит из полипептидных цепей, между которыми имеются дисульфидные мостики. Если волосы обработать каким либо восстановителем, то сульфидные мостики разрушаются. Волосы становятся мягкими, могут завиваться и их можно растянуть более чем в два раза. После завивки волосы обрабатывают окислителем. Дисульфидные мостики возникают вновь, закрепляя новую форму волос.

2. Обесцвечивание волос.

для обесцвечивания берут разбавленную перекись водорода, которая окисляет молекулы пигмента волос. Побочный эффект обесцвечивания заключается в образовании дополнительных дисульфидных мостиков. А это повышает хрупкость и ломкость волос.

3. Шерсть (белок кератин).

4. Гемоглобин разрушается при температуре 40 0 .

5 . Свертывание крови.

Растворимый белок фибриноген превращается в нерастворимый белок фибрин.

6. Ренгеновские лучи, облучение, радиация, фенол в воде…

Вызывают различные заболевания: лейкопения, раковую опухоль и др.

Белки способны гидролизоваться . Гидролиз происходит по месту пептидных связей при нагревании белка с раствором кислоты или щелочи. При гидролизе белков получаются различные аминокислоты, а при гидролизе полисахаридов образуется один продукт – глюкоза.
Белкам свойственны некоторые цветные реакции, используемые для распознавания белковых веществ.

Демонстрация опытов. (Слайд 30)

1. К раствору белка добавить несколько капель медной соли и прибавить раствор щелочи.

Что вы наблюдаете?

( Раствор окрашивается в фиолетовый цвет)

Эта реакция называется - биуретовой реакцией .

2. К раствору белка добавить концентрированную азотную кислоту.

Что вы наблюдаете?

(Раствор приобретает желтый цвет)

эта реакция называется – ксантопропеиновой реакцией).

Учитель. Вопрос: Какие же функции выполняют белки в клетке? (Слайд 31)

Состав белков. Белки — обязательная составная часть всех клеток. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты, которые получили свое название потому, что содержат и аминогруппу (—NH₂), и кислотную карбоксильную группу (—СООН). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы и отличается от любой другой особой химической группировкой, так называемой R-группой, или радикалом (рис. 4).

Рис. 4. Строение аминокислот — мономеров белковых молекул. Желтым цветом выделены радикалы (R). Звездочками помечены незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в клетках человека, а должны поступать в организм с пищей

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной (рис. 5). Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300—500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3—8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.

Рис. 5. Соединение аминокислот в полипептидную цепь

Строение белков. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков (рис. 6).

Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.

В живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы (рис. 6, II).

Между группами N—Н и С=0, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они намного слабее ковалентных, но, повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 6, IV).

Рис. 6. Схема строения белковой молекулы
I - первичная структура; II - вторичная структура; III - третичная структура; IV - четвертичная структура

Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений pH, а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной (нативной) структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т. е. ренатурироватъ.

Белки – это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением.

Состав и строение

Белки состоят из аминокислот, образуются в результате реакции поликонденсации.

Например, образование дипептида.

О H

-С-N- пептидная или амидная группа, а связь между атомами углерода и азота в ней – пептидная (амидная) связь.

Белок имеет пространственную структуру:

Первичная - последовательность аминокислотных звеньев (дипептид или трипептид).

Вторичная – образование водородных связей между ›С=О и ›N-H соседних пептидных групп – спираль.

Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые с водой образуют коллоидные растворы.

Белки, как и составляющие их аминокислоты амфотерны.

Белок + вода → различные аминокислоты

Денатурация – нарушение конфигурации молекулы белка вследствие разрушения водородных и других связей: белок утрачивает своё биологическое значение.
Разложение при нагревании – образуются летучие продукты: этот признак может быть использован для обнаружения белков (появляется запах жжёной шерсти).
Цветные реакции на обнаружение белков:

а) Биуретовая реакция (на пептидную группу).

б) Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот, входящих в состав белка)

белок + НNO₃→ жёлтое окрашивание

Роль белка в организме человека.

1.Структурная - построение тканей и клеток, их составных частей.

2. Каталитическая – ферменты, регулирующие реакции идущие в организме часто белковой структуры.

3. Регуляторная – белки – гормоны (например, инсулин) регулируют работу нашего организма.

4. Защитная – специфические белки антитела защищают наш организм.

5. Транспортная – белок гемоглобин крови доставляет кислород от лёгких к клеткам тела.

45. Взаимосвязь между различными классами органических соединений.

Взаимосвязь различных классов органических соединений (схема взаимопревращений).
Примеры реакций, подтверждающие получение одних веществ из других.
Вывод.

Генетическую связь органических веществ можно представить в виде схемы (варианты могут быть различны).

1 2 3 4 5 6 7 8

Определение.
Состав и строение.
Физические свойства.
Химические свойства.
Роль белка в организме человека.

Белки – это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением.

Состав и строение

Белки состоят из аминокислот, образуются в результате реакции поликонденсации.

Например, образование дипептида.

О H

-С-N- пептидная или амидная группа, а связь между атомами углерода и азота в ней – пептидная (амидная) связь.

Белок имеет пространственную структуру:

Первичная - последовательность аминокислотных звеньев (дипептид или трипептид).

Вторичная – образование водородных связей между ›С=О и ›N-H соседних пептидных групп – спираль.

Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые с водой образуют коллоидные растворы.

Белки, как и составляющие их аминокислоты амфотерны.

Белок + вода → различные аминокислоты

Денатурация – нарушение конфигурации молекулы белка вследствие разрушения водородных и других связей: белок утрачивает своё биологическое значение.
Разложение при нагревании – образуются летучие продукты: этот признак может быть использован для обнаружения белков (появляется запах жжёной шерсти).
Цветные реакции на обнаружение белков:

а) Биуретовая реакция (на пептидную группу).

б) Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот, входящих в состав белка)

белок + НNO₃→ жёлтое окрашивание

Роль белка в организме человека.

1.Структурная - построение тканей и клеток, их составных частей.

2. Каталитическая – ферменты, регулирующие реакции идущие в организме часто белковой структуры.

3. Регуляторная – белки – гормоны (например, инсулин) регулируют работу нашего организма.

4. Защитная – специфические белки антитела защищают наш организм.

5. Транспортная – белок гемоглобин крови доставляет кислород от лёгких к клеткам тела.

45. Взаимосвязь между различными классами органических соединений.

Взаимосвязь различных классов органических соединений (схема взаимопревращений).
Примеры реакций, подтверждающие получение одних веществ из других.
Вывод.

Генетическую связь органических веществ можно представить в виде схемы (варианты могут быть различны).

Читайте также: