Влияние белков на организм человека реферат

Обновлено: 08.07.2024

Содержание

Введение 3
Роль белков в питании человека. 4
Содержание белка в продуктах питания. 4
Виды белков. 6
Состав и свойства белков. 8
Пищевая ценность белков. 10
Биологическая ценность белков. 13
Заключение 13
Список используемой литературы 14

Прикрепленные файлы: 1 файл

реферат по пищевой химии.doc

ЧОУ ВПО Институт экономики, управления и права (г. Казань)

Факультет сервиса, туризма и технологии продуктов общественного питания

Кафедра технологии и организации общественного питания

Роль белков в питании человека. 4
Содержание белка в продуктах питания. 4
Виды белков. 6
Состав и свойства белков. 8
Пищевая ценность белков. 10
Биологическая ценность белков. 13

Список используемой литературы 14

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.

Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

1.Роль белков в питании человека

Любой белок представляет собою сложное органическое соединение, образованное из аминокислот. В питании человека белки играют важнейшую роль.

Существует огромное количество белков, выполняющих различные специфические функции. Так, гемоглобин необходим для транспорта кислорода, актин и миозин участвуют в сокращении мышц, для свёртывания крови необходимы фибриноген и фибрин и т.д.

2.Содержание белка в продуктах питания.

Белки содержатся как в продуктах животного происхождения, так и в растительных продуктах. Население Земли около 2/3 белков получает из растительной пищи.

Белки принято делить на полноценные и неполноценные. Полноценные белки содержат полный набор необходимых организму аминокислот, а неполноценные – лишь некоторые. Полноценные белки в питании человека представлены в основном белками животного происхождения. Это – яйца, молочные продукты, мясо, рыба, морепродукты.

Большинство растительных продуктов с высоким содержанием белка являются поставщиками неполноценных белков, исключение составляют соя и семена лебеды. Однако, включая в рацион разнообразную растительную пищу, вполне возможно обеспечить себя всеми необходимыми аминокислотами.

Белки куриных яиц.

Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоаль-бумина) и желтка.

Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.

Белки молочной сыворотки.

Белки молочной сыворотки имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.

Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок.

Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.

Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов) малоэффективны.

Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала. Полученные данные подтвердили известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.

Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).

Однако главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках.

В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:

· толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;

· наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;

· трудности расщепления растительных белков до аминокислот.

Установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.

4.Состав и свойства белков

Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный элементарный состав.

Таблица 2. Состав белка.

Содержание элемента (в %)

Особенно характерен для белков 15-18% уровень содержания азота. На заре белковой химии, когда не умели еще определять ни молекулярную массу белков, ни их химический состав, ни тем более структуру белковой молекулы, этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков. Естественно, что сейчас данные об элементарном составе белков утратили свое былое значение для их характеристики.

Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные стрктуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями.

В самых маленьких полипептидных цепях белков содержится около 50 аминокислотных остатков. В самых больших - около 1500.

В настоящее время первичная структура белка выявлена примерно у 2 тысяч белков. У инсулина, рибонуклеазы, лизоцима и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

5. Пищевая ценность белков.

Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в организме.

* Пластическая функция. Белки (протеины) необходимы каждой клетке организма. Белки – структурная основа всех тканей организма. Это основной материал для построения растущих и воспроизводства разрушающихся тканей – от мышц и костей, до волос и ногтей. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы.

Белки – высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью – СО-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма.

Введение
1. Историческая справка
2. Свойства белка, выделение
3. Синтез белка
4. Значение белков в питании
Заключение
Список использованных источников

Введение

Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.).

Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью специальных рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).

В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родоксин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки, играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови и противовирусный белок интерферон.

По составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны.

Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) белки, характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биологическую мембрану часть глобулы состоит преимущественно из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны – из гидрофильных.

1. Историческая справка

Первые работы по выделению и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в тот период исследования белков носили описательный характер. В начале 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава белков (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810) положившие начало систематическим аналитическим исследованиям, в результате которых было установлено, что все белковые вещества близки не только по внешним признакам и свойствам, но и по элементарному составу.

Нужна помощь в написании реферата?

Мы - биржа профессиональных авторов (преподавателей и доцентов вузов). Наша система гарантирует сдачу работы к сроку без плагиата. Правки вносим бесплатно.

Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитические ферменты – пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания белков. К середине 19 в. было показано, что под действием протеолитических ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептоинов (К. Леман, 1850).

Важное событие в изучении белков – выделение из белкового гидролиза аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К концу 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белка, синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 г. А. Коссель высказал идею о том, что основными структурными элементами белков являются аминокислоты.

В начале 20 в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишером, впервые применившим для этого методы органической химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков — аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы белка, дал правильное объяснение протеолизу.

В 20-40-е гг. получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков, выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов, разработаны хроматографические методы анализа. Существенно расширились представления о функциональной роли белка.

В начале 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) – первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Херс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках сторичной и третичной структур, в т. ч. -спирали, предсказанной Л. Полингом и Р. Кори в 1949-51.

В 60-е гг. в химии белков развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин и рибонуклеаза. Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белке – секвенатор.

Благодаря созданию прочной методологической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белка. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и растительного, бактериального, вирусного и другого происхождения. Среди них – протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, геомоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белкоавых оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физико-химической биологии.

В 70-80-е гг. наибольший прогресс был достигнут при изучении белков-регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т. ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. ч. белков биоэнергетических систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белка. Значительно повышена чувствительность автоматического анализа аминокислотной последовательности. Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифическая хроматография).

Нужна помощь в написании реферата?

В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сингер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых количествах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков, большой молекулярной массы. Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространственной организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т. ч. рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существенные результаты получены в эти годы советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), некоторых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента – РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.

2. Свойства белка, выделение

Свойства. Физическо-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Молекулярная масса варьируется от 5 до 1 млн., а константы седиментации – от 1 до 20 (и выше). Средний удельный объем белковых молекул –0,70-0,75 см 3 /г, а константы диффузии – 10 6 -10 8 см 2 /с. Максимум поглощения белков, в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматических аминокислот, находится вблизи 280 нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра белки поглощают за счет СО- и NH-групп при 1600 и 3100-3300 см -1 .

В растворах белки амфотерны. Изоэлектрические точки белка могут иметь значения от -3 мкг/мл примесного антигена).

3. Синтез белка

Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин.

Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1 %), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.

4. Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание – квашиоркор.

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Нужна помощь в написании реферата?

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных. Исследования советских микробиологов и технологов (Г. К. Скрябин и др.) послужили основой для производства БВК в СССР в крупных масштабах.

Заключение

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Биохимический синтез белка в промышленных целях необходимо важен для человечества, это позволяет создавать искусственные препараты, продукты питания и средства индивидуальной защиты.

Список использованных источников

1. Александров С. Л. Биоорганическая химия. – М., 1997
2. Алексеев Д. И. Белки и их свойства. – М., 2003
3. Бэйли Дж. Методы химии белков, пер. с англ. – М., 1965
4. Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки /пер. с англ. – М., 1976
5. Коршун В. И. Методы генной инженерии в России. – СПб., 2006
6. Ленинджер А. Основы биохимии. – М., 1975
7. Яначек К. Мембранный транспорт. – М., 1980

Питание это основа нашей жизни. Именно из пищи мы ежедневно получаем самые разнообразные и необходимые нам вещества. Питание обеспечивает развитие человека, процессы роста, физическую и умственную активность, настроение, и, в конечном счете, качество всей нашей жизни. Для обеспечения внутреннего баланса организма в нашем распоряжении есть три компонента: белки, жиры и углеводы.

Суточная потребность человека в этих компонентах может разниться в зависимости от многих факторов, например пол, вес, возраст, уровень физической активности и др.

Белки.

Белки представляют собой важнейшую составляющую часть пищи. Это своего рода строительный материал, обеспечивающий создание и обмен клеток и тканей организма, обмена веществ.

При недостаточности белков в пище появляется повышенная восприимчивость организма к инфекционным заболеваниям, также может нарушаться деятельность нервной системы, печени и других органов.

Физиологическая потребность в белке для взрослого населения - от 65 до 117 г/сутки для мужчин и от 58 до 87 г/сутки для женщин.

Физиологическая потребность в белке детей до 1 года - 2,2 - 2,9 г/кг массы тела, детей старше 1 года от 36 до 87 г/сутки.

1 грамм белка при окислении в организме даёт 4 ккал.

Белки подразделяются на белки животного и растительного происхождения.

Белки животного происхождения имеют очень высокую биологическую ценность, так как именно животные белки являются основными перевозчиками незаменимых аминокислот. Белки животного происхождения содержатся в молочных продуктах, во всех видах мяса, морепродуктах, яйцах.

Для взрослого человека рекомендуемая в суточном рационе доля белков животного происхождения от общего количества белков составляет 50 %, для детей 60 %.

Белки растительного происхождения, в отличие от животных содержат такой тип жира, который не позволяет увеличить уровень холестерина, и небольшое его количество помогает сократить каллорийность.

Белки растительного происхождения содержатся в овощах, фруктах, злаковых культурах.

Жиры.

Жиры это ещё одна важная составляющая нашего питания. Жиры это источник энергии. Они придают блюдам высокие вкусовые качества, тем самым способствуют возбуждению аппетита.

Физиологическая потребность в жирах - от 70 до 154 г/сутки для мужчин и от 60 до 102 г/сутки для женщин.

Физиологическая потребность в жирах - для детей до года 6 - 6,5 г/кг массы тела, для детей старше года - от 40 до 97 г/сутки.

Жиры подразделяются на два основных класса насыщенные и ненасыщенные.

Насыщенные жиры это жиры животного происхождения. К таким жирам относятся бараний, говяжий, свиной и ряд других. Насыщенные жиры участвуют в строении клеток. Поэтому избыточное потребление насыщенных жиров является важнейшим фактором риска развития диабета, ожирения, сердечно-сосудистых и других заболеваний.

Ненасыщенные жирные кислоты в основном содержатся в растительной пище, а также встречаются в морепродуктах.

Эти кислоты подразделяются на мононенасыщенные и полиненасыщенные. К мононенасыщенным кислотам относятся жиры рыб, морских млекопитающих, оливковое, кунжутное масла.

Физиологическая потребность в мононенасыщенных жирных кислотах для взрослых должно составлять 10% от калорийности суточного рациона.

1 грамм жира при окислении в организме даёт 9 ккал.

Полиненасыщенные жиры содержатся в подсолнечном, кукурузных маслах, в масле градских орехов, льняном, конопляном маслах, жирной морской рыбе.

Углеводы

Большую часть энергии, которая необходима для нормальной жизнедеятельности организма организм человека получает с углеводами.

Углеводы делятся на два основных класса: простые и сложные. Простые состоят из моносахаридов и олигосахаридов, сложные из полисахаридов и пищевых волокон.

К моносахаридам относятся глюкоза, фруктоза и галактоза. При снижении уровня глюкозы и наоборот высокой её концентрации наступает сонливость, потеря сознания. Моносахариды содержатся в чистом виде в овощах, фруктах, винограде, вишне, землянике, сливе, арбузе также в мёде.

Основными представителями олигосахаридов в питании человека являются сахароза и лактоза.

Самый распространённый вид сахарозы это сахар. Лактоза это так называемый молочный сахар. Она содержится в молочных и кисломолочный продуктах.

Полисахариды подразделяются на крахмальные полисахариды (крахмал и гликоген) и неусвояемые полисахариды пищевые волокна (клетчатка, пектины).

Физиологическая потребность в усвояемых углеводах для взрослого человека составляет 50 - 60% от энергетической суточной потребности (от 257 до 586 г/сутки).

Физиологическая потребность в углеводах - для детей до года 13 г/кг массы тела, для детей старше года от 170 до 420 г/сутки.

1 грамм углеводов при окислении в организме даёт 4 ккал.

Белки, жиры, углеводы играют очень важную роль, поэтому нельзя обеспечить полноценное существование и развитие организма без достаточного поступления питательных веществ, так как каждое из них выполняет свою функцию.

Тем, насколько правильно мы будем питаться, обусловлено состояние нашего здоровья, долголетие, счастливая жизнь.

Студент медицинского факультета УЛГУ. Интересы: современные медицинские технологии, открытия в области медицины, перспективы развития медицины в России и за рубежом.

Запись опубликована: 28.09.2020
Время чтения: 1 mins read

Состав белков

Белки содержат: углерод, кислород, водород, азот и серу. Помимо упомянутых элементов, некоторые белки могут также содержать: фосфор, железо, цинк, медь, марганец и йод.

Некоторые белки растворяются в воде, некоторые – в водных растворах кислот, оснований и солей, и ни один из них не растворяется в органических растворителях (кроме спирта).

При более высоких температурах белок сворачивается, т.е. происходит денатурация. В нормальных условиях этот необратимый процесс изменения структуры белковой молекулы можно наблюдать, например, путем варки яйца. Денатурация также может быть вызвана сильными кислотами и основаниями, солями тяжелых металлов или спиртом.

Основные строительные блоки белков – аминокислоты, объединяющиеся друг с другом с образованием многомолекулярных химических соединений со сложной структурой и высокой молекулярной массой. Поэтому белки различаются по структуре и свойствам в зависимости от количества аминокислот и их взаимного положения в молекуле. Комбинации двух или более молекул аминокислот называются пептидами (две молекулы аминокислот образуют дипептиды, три – трипептиды и т. д.).

Состав белков

Мы знаем 20 аминокислот, 8 из которых считаются незаменимыми для человеческого организма. Это так называемые экзогенные аминокислоты, которые должны поступать в организм с пищей. Их называют незаменимыми, потому что их нельзя заменить другими. К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан и фенилаланин, а также гистидин, который вырабатывается организмом, но в недостаточных количествах.

Вторая группа аминокислот – полуэкзогенные аминокислоты, которые могут образовываться в организме из экзогенных аминокислот. Например тирозин синтезируется в печени из фенилаланина, а цистеин образуется из метионина.

Третья группа включает эндогенные аминокислоты (они не являются незаменимыми),их организм может синтезировать сам. Это: глицин, аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, пролин, гидроксипролин и серин.

Классификация белков

Белки классифицируются по:

химической структуре;
биологической функции;
месту возникновения.

По своему химическому строению белки делятся на простые и сложные. П ростые белки состоят только из аминокислот, в то время как сложные белки, помимо аминокислот, также содержат небелковые соединения, так называемые простетические группы (остаток фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты, гем, атом тяжелых металлов, углеводы, липиды). К ним относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, металлопротеины, гликопротеины и липопротеины.

Классификация белков

Из-за различных функций отдельных белков их можно разделить на:

структурные белки – коллаген, эластин, кератин, гликопротеины;
ферментные белки – ферменты;
защитные белки – иммуноглобулины, фибриноген, интерферон;
транспортные белки – гемоглобин, альбумин плазмы, липопротеин, трансферрин;
белки, участвующие в сокращении – актин, миозин;
гормоны – инсулин, глюкагон, паратиреоидный гормон, кальцитонин;
белки клеточной мембраны.

По месту нахождения в пище белки можно разделить на:

животные белки, полученные из мяса, мясного ассорти, птицы, рыбы, молока, сыра, яиц;
растительные белки, полученные из зерновых продуктов, семян бобовых, картофеля, овощей и фруктов.

Источники белков в продуктах

Пищевая ценность белков животного и растительного происхождения

В зависимости от пищевой ценности различают:

полноценные белки;
частично дефектные белки;
дефектные белки.

Полноценные белки

Полноценные белки включают те, которые содержат все необходимые (экзогенные) аминокислоты в пропорциях, обеспечивающих их максимальное использование для синтеза белков собственного тела для роста молодых организмов и поддержания баланса азота у взрослых.

Это белки животного происхождения , такие как:

Частично дефектные белки

Частично дефектные белки – это те, которые могут даже содержать все незаменимые аминокислоты, но некоторые из них находятся в недостаточном количестве, и поэтому их достаточно для поддержания жизни, но не для роста организма. Например, зерновые белки со слишком низким содержанием лизина.

Дефектные белки

Большинство растительных белков менее питательны, поскольку содержат меньше лизина, триптофана, метионина и валина. Дефектные белки растительного происхождения, содержат очень мало незаменимых аминокислот или вообще не содержат хотя бы одну незаменимую аминокислоту, не полностью используются для синтеза белков организма и не обеспечивают оптимальный рост молодых организмов или поддержание азотистого баланса у взрослых, часто даже не достаточного для поддержания жизни (например, желатин).

Только белок соевых бобов и других бобовых, а также орехов имеет относительно высокую пищевую ценность, но они не могут заменить 100% полезного животного белка, например, молочного белка. Однако степень биологической ценности растительных белков очень разнообразна. Биологическая ценность диетического белка измеряется содержанием в нем экзогенной аминокислоты, которое является самым низким; содержание этой аминокислоты определяет правильный синтез белка в организме.

Белки животного и растительного происхождения

При правильном питании взрослого человека половину необходимого количества белка должны составлять животные белки, а другая половина – белок, полученный из растительной пищи. В питании детей и подростков, а также беременных и кормящих женщин белки животного происхождения должны составлять 2/3 необходимого количества белка во всем дневном рационе.

Комбинируя продукты растительного и животного происхождения в одном приеме пищи, вы получаете ценные по аминокислотному составу продукты. Белки цельного молока прекрасно дополняют, например, неполные белки из зерновых продуктов, бедных лизином, треонином и триптофаном. Например, хлопья с молоком или молочный суп с лапшой, манная крупа в молоке.

В молочных продуктах (например, твороге и сычужных сырах) содержание серных аминокислот (метионина и цистеина) несколько ниже. Гораздо сложнее получить высокую биологическую ценность протеина (т.е.возможность использовать его для синтеза протеина тела) в веганской или вегетарианской диете, где необходимо правильно комбинировать растительные продукты.

Белок в молочных продуктах

Белок в вегетарианской диете

Знание аминокислотного состава отдельных белков позволяет разрабатывать комбинации белков чисто растительного происхождения или растительных продуктов с небольшими добавками животного белка (яйца, молоко), питательная ценность которых становится высокой.

Правильная комбинация, по крайней мере, двух типов растительного белка в пище может дополнить недостающие или недостаточные аминокислоты в одном белке теми же аминокислотами, которые в больших количествах содержатся в других белках, например, бобовые содержат много лизина, но мало метионина. а в злаках не хватает лизина и триптофана. Его дополняют почти все овощи, богатые лизином и триптофаном.

Составляя состав дневного рациона, не забывайте максимально пополнять белки (максимум с интервалом 4–6 часов). Во время более длительных перерывов между приемами пищи недостающие аминокислоты не восполняются, а часть белка расходуется на энергетические цели.

Переваривание белков в организме человека

Переваривание белков в организме человека начинается в желудке. Кислая среда вызывает денатурацию белка и набухание коллагена, эластина и кератина. В желудочном соке есть фермент пепсин, который разрывает пептидную связь в середине полипептидной цепи, разделяя ее на более короткие участки.

Переваренная пища в виде мелко измельченной мякоти попадает в двенадцатиперстную кишку, где находится панкреатический сок, содержащий ферменты трипсин, химотрипсин и эластазу, которые гидролизуют пептидные связи между аминокислотами. Сок поджелудочной железы также содержит карбоксипептидазы экзопептидазы, которые действуют на конце пептидной цепи и выделяют концевые аминокислоты.

Переваривание белков заканчивается в тонком кишечнике, где под действием аминопептидаз и дипептидаз происходит окончательный процесс расщепления пептидной цепи. Всасывание конечных продуктов переваривания белков (аминокислот) происходит в тонком кишечнике.

Переваривание белков в организме человека

Из клеток тонкой кишки аминокислоты попадают в кровь воротной вены, а оттуда в печень путем пассивной диффузии. Затем аминокислоты переносятся через кровь во все ткани и используются для синтеза белков организма. Непереваренные и / или неабсорбированные белки выводятся с фекалиями.

Роль белков в организме человека

Белки в организме играют очень важную и незаменимую роль.

Они используются для построения новых и восстановления изношенных клеток и тканей (без их участия рост, развитие организма, обновление тканей, устойчивость к заболеваниям, заживление ран невозможны).
Являются основным компонентом крови, лимфы и молока.
Являются частью иммунных тел, ферментов, катализирующих биохимические изменения, и жидкостей организма.
Участвуют в регулировании артериального давления и поддержании кислотно-щелочного баланса.
Действуют как переносчики некоторых витаминов и минералов.
Сжигаясь, они снабжают организм энергией (1 г белка = 4 ккал).

Потребность человека в белке

Потребности организма в белке зависят от возраста, пола, физиологического состояния и массы тела.

Молодые растущие организмы имеют более высокий уровень синтеза белка, что связано с построением новых структур. Согласно рекомендациям диетологов, взрослый (> 19 лет) должен потреблять около 0,8 г белка на 1 кг массы тела в день, поступающего из различных источников (т.е. смешанных белков – животных и растений). Более высокое потребление белка рекомендуется женщинам во время беременности (1,1 г / кг массы тела в сутки) и в период лактации (1,3 г / кг массы тела в сутки), а также детям и подросткам. В случае детей наибольшее количество белка должно содержаться в пище детей младшего возраста (младше 1 года).

В случае разнообразной диеты, содержащей мясо и другие источники животного белка, соблюдение минимальных требований к незаменимым аминокислотам не должно быть трудным. Минимальное количество порций пищи в пищевой пирамиде обеспечивает не менее 60 г белка: например, 1 стакан молока дает 8 г белка; одна порция фасоли (1 стакан) – около 2 г белка, одна порция овощей (1 стакан сырых или 1 стакан вареных) – 2 г белка.

Белок в пищевой пирамиде

Важность белка для здоровья человека: дефицит белка

Дефицит белка вызывает квашиоркор (угнетение роста и созревания, гипоальбуминемия, апатия, анорексия, изменения кожи, напоминающие пеллагру, жировая инфильтрация печени).

Дефицит белков особенно опасен для детей (они вызывают задержку роста и умственного развития, похудание) и беременных женщин (белок необходим для правильного роста и развития плода, для выработки большего количества крови для матери и ребенка).

Недополучение белков в утробе матери и у младенцев тормозит физическое и умственное развитие и повышает восприимчивость к инфекционным заболеваниям. Во время грудного вскармливания белок составляет основу увеличения производства молока.

В случае дефицита белка в пище подавляются или нарушаются многие обменные процессы, анемия, иммуносупрессия, атрофия мышечной ткани, дегенеративные изменения органов, общая слабость, апатия и потеря работоспособности.

Дефицит белка может быть следствием не только его недостатка или недостаточного поступления в пищу, но также его неправильного усвоения и усвоения (например, при заболеваниях печени и почек, хронической диарее).

Избыток белка

Избыток белка также не рекомендуется, потому что азот, неиспользованный для создания белков организма, должен выводиться из организма. Аммиак образуется в печени из иона амина (содержащего азот) и диоксида углерода, который, в свою очередь, превращается в мочевину и выводится почками.

Таким образом, избыток потребленного белка по отношению к потребностям организма увеличивает количество выделяемых азотных соединений и, таким образом, создает дополнительную нагрузку на почки и печень. Избыток белка у младенцев может вызвать диарею, симптомы ацидоза, обезвоживание, гипераммонемию и лихорадку.

Кроме того, чрезмерное потребление белка обычно связано с увеличением потребления мяса, мясного ассорти и сыра с высоким содержанием жира. Такая диета с высоким содержанием белка может превратиться в диету с высоким содержанием жиров, что может привести к развитию ожирения и дислипидемии (липидных нарушений), за которыми следует атеросклероз и гипертония.

Дислипидемия

Более того, при большом количестве белка в пище может нарушиться метаболизм одной из аминокислот – метионина, особенно при недостаточном поступлении витаминов группы В (особенно витамина В 6). Это приводит к увеличению выработки гомоцистеина, одного из основных факторов риска атеросклероза.

Продолжительное употребление высокобелковой диеты приводит к увеличению выведения кальция с мочой. Если к тому же высокобелковая диета не сопровождается увеличением поступления кальция и витамина D с продуктами, увеличивается риск остеопороза.

Чрезмерное потребление белка может привести к развитию камней в почках и подагре, поэтому рекомендуется употреблять нужное количество белка и использовать диету с высоким содержанием белка только при заболеваниях (например, кахексии, хронических заболеваниях печени).

Однако следует помнить, что человек не может накапливать запасы белка и поэтому должен потреблять их в рационе каждый день на необходимом уровне.

МИИН

В статье мы расскажем:

11 полезных свойств белка для организма человека
Источники белка животного происхождения
Лучшие источники растительного белка
Суточная норма потребления белков, жиров и углеводов
Время усвоения белка в организме
3 причины, почему белок плохо усваивается
Влияние белка на контроль сытости человека
Роль белка в похудении
Не менее серьезные последствия избытка белка
Польза и вред высокобелковых диет
Преимущества белковых коктейлей
3 вида протеиновых коктейлей
Токсины в белковых коктейлях
Противопоказания и правила приема

Белки – органические молекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот и выполняющие ряд жизненно важных функций. Они поступают в организм с продуктами питания (главным образом, с мясом, рыбой, бобовыми и молоком), а также синтезируются на многофункциональной фабрике печени.

В реалиях современного мира и, учитывая всё возрастающую частоту генетических мутаций и нарушений ферментных систем, вопрос усвояемости белка стоит особенно остро: многие пациенты годами находятся в жестком дефиците, возникающем не столько по причине отсутствия протеина в рационе, сколько из-за нарушений его расщепления (например, по причине снижения секреции соляной кислоты) и последующего всасывания.

11 полезных свойств белка для организма человека

Невозможно представить полноценное питание без должной белковой составляющей рациона. Гормоны, ферменты, сигнальные молекулы – большинство из их представителей имеет именно белковую природу. Нельзя не вспомнить и клеточные мембраны – там основным компонентом наряду с билипидным слоем, который образовали фосфолипиды, также являются протеины! Кроме того, они обеспечивают все уровни защиты: начиная от механической (так, скажем, в этом процессе задействован коллаген соединительной ткани) и заканчивая иммунной (многие факторы гуморальной регуляции, включая небезызвестные антитела, также имеют белковую природу).

Как проявляется влияние белков на организм человека:

Увеличение мышечной массы тела

Мышцы, как известно, способны к сокращению – и все благодаря таким специфическим белкам, как актин и миозин, осуществляющим подобные скольжению движения. Примечательно, что моторная функция обеспечивается протеинами и на куда более низких уровнях – в частности, на клеточном (например, способность лейкоцитов, защитников человеческого организма, к активному движению – они могут проходить через стенки капилляров к очагам воспаления и непосредственно оказывать там свою специфическую функцию).

От количества протеинов зависит, и насколько активно будет расти мускулатура. Необходимое условие при этом – соблюдение баланса между скоростью синтеза и распада белков. На последнюю влияет множество факторов –и среди них не последнее значение достается возрасту. Чем старше человек, тем выше потребность в протеине, так как наблюдается саркопения – потеря мышечной массы вследствие разворачивающихся дегенеративных процессов.

Большое количество белка необходимо также спортсменам, которые должны употреблять его в конкретные промежутки времени – соблюдение режима особенно важно для профессионально тренирующихся лиц. К сожалению, они нередко прибегают с целью увеличения мышечной массы и к инъекциям инсулина – этот гормон, выделяемый бета-клетками поджелудочной железы, стимулирует активное образование белка. Однако за красивое тело приходится и горько расплачиваться: после подобных манипуляций нередко приобретается и без того распространенный диагноз: сахарный диабет.

Укрепление иммунитета

Протеины влияют на качество работы иммунной системы. Организм защищает себя от инфекций и патогенных микроорганизмов (таких как бактерии, грибы и гельминты) различными разнонаправленными механизмами – и одним из них, несомненно, является продукция антител. Это особые белки, которые, связываясь с чужеродными агентами, либо непосредственно нейтрализует их, либо привлекает иные компоненты иммунной системы.

Укрепление нервной системы

Белки также отвечают за нормальную работу нервной системы – наряду с жирами, они являются важным структурным образованием белого и серого веществ мозга. Кроме того, строительные кирпичики протеинов –аминокислоты – и сами непосредственно задействованы во многих биохимических превращениях и реакциях: так, скажем, глутаминовая кислота необходимо для обезвреживания высокотоксичного аммиака, а также для образования альфа-кетоглутаровой кислоты, задействованной в цикле Кребса (одного из ключевых этапов на пути получения энергии), и синтеза ГАМК –основного тормозного нейромедиатора.

Вдобавок, белки выполняют и сигнальную функцию: так, рецепторы, передающие в ответ на раздражение нервные импульсы, в своей структуре имеют и аминокислотные последовательности.

Поддержание водного баланса в организме человека

Влияние белков на организм человека проявляется также в регуляции баланса жидкости, а также поддержании важных параметров гомеостаза: вязкость крови и онкотического давления.

Говоря более обобщенно, протеин способен осуществлять процесс осмоса, то есть транспортировку воды из клеток или внутрь клеток. Клеточная мембрана, состоящая из белков, может менять степень водонепроницаемости. Это влияет на уровень кислотности крови. Когда клетки наполняются водой и не отдают ее обратно, то ткани организма переполняются жидкостью и в результате возникает эдема. Нарушение такого баланса влечет за собой изменения в работе мышечной, а также нервной системы или сбой в других функциях организма.

Восполнение энергии

Протеины обеспечивают организм энергией – так, при их полном сгорании выделяется около 4 килокалорий. При голодании, когда запасы углеводов в виде гликогена истощены, организм начинает подвергать катаболизму (расщеплению) не прослойки жировой ткани, а именно белки. Образуемые при этом составные кирпичики, представленные аминокислотами, включаются в ряд биохимических превращений, образуя, в конечном счете, глюкозу – основной субстрат для получения энергии. Эта трансформация, называемая глюконеогенезом, происходит в печени: именно здесь под действием специфических ферментов и наблюдается активное образование глюкозы из НЕуглеводных молекул.

Красивые волосы

От протеинов зависят красота и здоровье волос. Благодаря исследованиям удалось установить, что белки оказывают влияние как на скорость роста, так и на внешний вид шевелюры. По этой причине белки часто встречаются в качестве компонента в кондиционерах для волос и в других косметических средствах.

Протекание ферментативных реакций

Ферменты – катализаторы белковой природы, которые ускоряют течение биохимических реакций в нашем организме, при этом сохраняя неизменность своей структуры. При врожденных дефицитах или полном отсутствии тех или иных ферментов развиваются энзимопатии. Например, фенилкетонурия, которой столь часто пугает будущих мам (и небезосновательно, надо сказать) наблюдается при снижении фенил гидроксилазы – фермента, обеспечивающего превращение аминокислоты фенилаланин в тирозин.

Транспорт полезных веществ

Белки – специфические переносчики, которые осуществляют процессы активного транспорта (то есть переноса питательных веществ против градиента концентрации – за счет энергии АТФ). Так, например, и происходит всасывание глюкозы и других крупных молекул: обладая внушительными размерами они попросту не способны самостоятельно пройти через клеточные мембраны.

Кроме того, процесс газообмена в легких невозможно представить без гемоглобина – железосодержащего белка, гемовая часть молекулы которого и отвечает за связывание кислорода. Примечательно, что ферритин, осуществляющий уже депонирование данного минерала в тканях, также имеет белковую природу – впрочем, как и трансферрин – непосредственный переносчик железа в сыворотке крови.

Здоровая кожа

Белки влияют на качество живой ткани, которая постоянно подвержена двум взаимопротивоположным процессам: разрушению и регенерации. Они отвечают за эластичность и прочность кожи – в частности, эти функции осуществляются соединительнотканными белками: коллагеном и эластином.

Коллаген также расположен в составе мембран клеток и тканей, которые нуждаются в постоянном обновлении. Исследования показали положительное влияние белков на организм человека, который получил солнечный ожог: так, при добавлении коллагена в рацион отмечалось значительное ускорение процессов восстановления кожи.

Восстановление клеток

Чтобы организм был здоровым, ему необходимо эффективно восстанавливать поврежденные различными неблагоприятными факторами и болезнетворными агентами клетки. Для осуществления этого процесса требуются аминокислоты, входящие в состав белков.

Эпителий кишечника, кровяных телец и кожи состоит из компонентов, которые обновляются каждые две недели – достаточно часто, не правда ли? Такая регенерация возможно только при нормальной обеспеченности организма строительными кирпичиками – белками.

Сильные кости

Мы уже упоминали о том, что коллаген является важной составляющей клеток. Однако он влияет не только на упругость кожи, но и на здоровье костей, непосредственно входя в их состав. Он обеспечивает защиту суставам, а также препятствует их истиранию. Кроме того, было доказано, что коллаген отлично борется с артритом и другими, широко распространенными воспалительными процессами.

Читайте также: