Реферат на тему белки

Обновлено: 04.07.2024

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксильная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов отличается у различных аминокислот. Соединение аминокислот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для каждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, называют пептидом. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильными группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают образование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в который свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объединены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Функции белков в организме

Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты -- это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточных структур, являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органоидов.

Энергетическая функция . Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

* Данная работа не является научным трудом, не является выпускной квалификационной работой и представляет собой результат обработки, структурирования и форматирования собранной информации, предназначенной для использования в качестве источника материала при самостоятельной подготовки учебных работ.

Питательные вещества являются как источником энергии, покрывающим расходы организма, так и строительным материалом, который используется в процессе роста организма и воспроизведения новых клеток, замещающих отмирающие. Но питательные вещества в том виде, в каком они употребляются в пищу, не могут всосаться и быть использованными организмом. Только вода, минеральные соли и витамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком они поступают.

Питательными веществами называются белки, жиры и углеводы. Эти вещества являются необходимыми составными частями пищи. В пищеварительном тракте белки, жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям (измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям, которые происходят под влиянием особых веществ — ферментов, — содержащихся в соках пищеварительных желез. Под влиянием пищеварительных соков питательные вещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваются организмом.

Белки являются одним из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% — в костях и сухожилиях и около 10% — в коже. Но наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее, управляют рядом существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме — переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга, — регулируются ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки — обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор.Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, — это аминокислоты. Количество аминокислот невелико — их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки — это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная, или ацилированная, аминогруппа, на другом — свободная, или амидированная, карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка, или секвенцией.

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и, соответственно, к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти — кератина — Полингом, американским физиком и химиком. Ее назвали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6 – 3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками — около 0,54 миллиардной доли метра. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильно изогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена, вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры, все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные(ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, — вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков — глобул.Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. Это, прежде всего, белки крови — гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая, в конечном счете, определяет его функции в организме.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине — 51, в миоглобине — около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов. На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈S₂ Fe)₄. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320000000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами.Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы) тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в состав которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12000 – 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.) и защитные (антитела, тромбин и др.) функции.

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химических превращений белков занимает ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает, кроме аминокислот, и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — это соединения белковых веществ с небелковыми.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Склеропротеины —нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин — белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки — составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая.Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществв организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.

Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин — это октапептид циклического строения с боковой цепью:

Собрала для вас похожие темы рефератов, посмотрите, почитайте:

Введение

Белки — сложные высокомолекулярные природные вещества, состоящие из аминокислот. Белки состоят из 20 различных аминокислот, из различных комбинаций которых получаются самые разнообразные белки. В человеческом организме до 100 000 белков.

Молекула белка состоит из углерода, водорода, азота, серы и кислорода. Некоторые белки образуют комплексы с другими молекулами, содержащими железо, фосфор, цинк и медь.

Белки имеют высокую молекулярную массу: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000, для сравнения: молекулярная масса алкоголя — 46, уксусная кислота — 60, бензол — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки состоят из α аминокислот. Существует в основном 20 типов α-аминокислот, хотя более 170 из них обнаружены в клетках и тканях.

Люди и другие животные выделяются в организме:

Заменяемые аминокислоты — могут образовываться;
незаменимые аминокислоты — не могут образовываться.

Необходимые аминокислоты попадают в организм с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

полный — содержит все аминокислоты;
недостаточный — содержат только определенные аминокислоты.

Белки просты и сложны:

простые содержат только аминокислоты;
Комплекс — содержит неаминокислотный компонент (ортопедическую группу) в дополнение к аминокислотам. Состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Вы можете видеть разницу в аминокислотах:

Карбоксильная группа (-UN),
Аминогруппа (-NH2),
радикал или R-группа (остальная часть молекулы), которые отличаются различными типами аминокислот.

В зависимости от аминогрупп проводится различие между аминогруппой и карбоксильной группой:

нейтральные аминокислоты, содержащие карбоксильную группу и аминогруппу.
основные аминокислоты, которые содержат более одной аминогруппы
кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

По этой причине аминокислоты проявляют амфотерические свойства.

Классификация белков по их структуре

В зависимости от структуры выделяются группы белков:

белки, структура которых очень регулярна, образуют полимерные соединения.
Шаровидные белки имеют сферическую форму и растворимы в воде.
Мембранные белки — имеют перекрывающиеся домены клеточных мембран, но их части выступают из мембраны в межклеточную среду и цитоплазму клетки.

Проводится различие между простыми и сложными белками:

простые содержат только полипептидные цепи,
комплекс содержит дополнительные неаминокислотные группы. Они разделены в соответствии с химической природой групп протезов:
Гликопротеины, включая углеводы;
Липопротеины включают липиды;
Ионы металлов принадлежат к металлопротеинам;
Нуклеопротеины включают ДНК или РНК;
Фосфопротеины включают части фосфорной кислоты;
Хромопротеины включают в себя остатки краски различной химической природы.

Белковая структура

Молекулы белков похожи на линейные полимеры. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, с более высокой степенью полимеризации — белками, но эта классификация очень условна.

Пептидные связи в белке образуются в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты.

Существует 4 уровня структурной организации белков:

первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи
Важными особенностями первичной структуры являются стабильные комбинации аминокислотных остатков, которые имеют специфическую функцию.
вторичная структура — локальное расположение части полипептидной цепи, уравновешенной водородными связями

Основные типы вторичной белковой структуры:

α-спирали — это плотные обмотки вокруг продольной оси молекулы.
β листы (фальцованные слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей.
π спирали и другие.

Третичная структура является пространственной формой полипептидной цепи. Она состоит из частей вторичной структуры, которые сбалансированы различными типами взаимодействий, но основную роль играет гидрофобия.

4. четвертичная структура (субъединица, домен) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в структуре одного белкового комплекса (рис. 4). Молекулы белков с четвертичной структурой синтезируются отдельно на рибосомах и только затем образуют общую супрамолекулярную структуру. В структуре такого белка могут быть идентичные и разные полипептидные цепи. При уравновешивании четвертичной формы взаимодействия различаются так же, как и в третичной структуре. Супермолекулярные комплексы могут содержать десятки белковых молекул.

Функции белков в организме

Белки являются важными компонентами всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций, классификация белков по ним достаточно условна.

Ферменты — это белки, которые катализируют различные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул (катаболизм), их образованию (анаболизм) и т.д. Активным центром является та часть белка, которая отвечает за связывание субстрата.

Они назначают 6 классов ферментов:

CF 1: Оксидоредуктазы активируют окислительно-восстановительную реакцию;
КФ 2: Трансферы активируют перенос химических групп с одной молекулы подложки на другую;
IF 3: Гидролазы активизируют гидролиз химических связей
CFC 4: Лиаза активирует разрушение химических связей без гидролиза, образуя двойную связь в одном из продуктов;
FF 5: Изомеразы активируют структурные или геометрические преобразования в молекуле подложки;
CF 6: Лигазы активизируют образование химических связей между подложками путем гидролиза фосфатной связи АТФ или трифосфата.

Структурная функция

Структурные белки отвечают за форму клеток и органов. Многие из них филаментированы: например, сферические, растворимые мономеры актина и тубулина после полимеризации образуют длинные нити скелета клетки. Коллаген и эластин являются основными компонентами межклеточного вещества в соединительной ткани (например, хряща), в то время как кератин образует волосы, ногти, птичьи перья и некоторые мидии.

Функция безопасности

Белки имеют следующие защитные функции:

Физическая защита тела. В основном это белки со структурной функцией.
Химическая защита заключается в комбинации токсинов с белками, т.е. в детоксикации.
Иммунная защита — белки реагируют на повреждения и нападения патогенных микроорганизмов.

Регулирующая функция

Все клеточные реакции контролируются белками, они регулируют клеточное продвижение по клеточному циклу, трансляцию, транскрипцию, сплайсинг, активность других белков и т.д. Эта функция белка проявляется ферментативной активностью (например, белковая киназа) или специфическим связыванием с другими молекулами.

Это способность молекул передавать сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто эта функция сочетается с регуляторной функцией, так как многие внутриклеточные контрольные белки также отвечают за передачу сигнала.

Эта функция проявляется через белки, гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Белки, участвующие в транспорте, имеют высокое сродство (предпочтение) к субстрату, когда его большая часть присутствует, и легко освобождаются, когда его мало.

Некоторые мембранные белки транспортируют небольшие молекулы через клеточную мембрану и тем самым изменяют их проницаемость. Белковые каналы состоят из внутренних пор, заполненных водой, которые облегчают транспортировку веществ через мембрану.

В качестве белков в семенах растений (например, в 7S и 11S глобулинах) и яйцах животных могут храниться энергия и другие вещества. Определенные белки являются источником аминокислот.

Рецепторы белка могут находиться в цитоплазме и в клеточной мембране. Когда вещество действует на определенную часть белка, его конформация изменяется, в том числе конформация другой части молекулы, и сигнал передается на другие клеточные компоненты.

Моторные белки отвечают за движение тела. К ним относятся локомоция, движение клеток внутри тела (например, движение лейкоцитов, похожих на амёбу), движение ресниц и жгутиков, а также направленный и активный внутриклеточный транспорт.

Выводы

Все белки являются полипептидами, но не все полипептиды являются белками.

Каждый белок имеет свою специфическую структуру.

Функции белков в организме многообразны.

Список литературы

Гараев С.Н., Редкозубова Г.М., Постоляти Г.М., аминокислоты в живом организме. Кишинёв, 2004. 552 с.
Кнорре Д.Г., Годовикова Т.С., Мизина С.Д., Федорова О.С. Биоорганическая химия. Новосибирск, 2014. 487 с.
Кузьмичева Л.В., Борщенко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (короткие лекции). Саранск, 2013. 154 с.
Кухта Б. К., Т. С. Морозкина, Е. И. Олецкий, А. Таганович. D. Биологическая химия. М.: Бином, 2003. 688 с.
Щербак И.Г. Биологическая химия. Санкт-Петербург: Издательский дом Санкт-Петербургского государственного медицинского университета, 2004. 480 с.

Образовательный сайт для студентов и школьников

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

·степень сложности (простые и сложные);

форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);

·растворимость в отдельных растворителях;

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

Физические свойства . Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (10 4 —10 7 ).

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА. Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), аминные (NH 2 ) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма – полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции . Ксантопротеиновая – происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;

Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски;

При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

6. Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат:

H 2 N–CH–COOH+NaOH H 2 O+H 2 N–CH–COONa

При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

H 2 N–CH–COOH+HCI H 2 N–CH–COOH CI

7. Гидролиз белков.

Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно записать так:

Читайте также: