Амины аминокислоты белки реферат

Обновлено: 05.07.2024

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8·10 12 -2,4·10 12 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи – белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации ?-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

Общие химические свойства

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3 + , а карбоксигруппа — в виде -COO - . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Изомерия

Рис.1. Конфигурация ?-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3.  -Аминокислоты

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые – те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые – те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные – те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1. Классификация стандартных аминокислот по R-группам


  • Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

  • Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

  • Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

  • Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные ?-аминокислоты

Из 20 -аминокислот, приведенных на Рис. 2 , 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 2).

Рис. 2. Стереоизомеры треонина

3.2. Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам


  • Алифатические

    • Моноаминомонокарбоновые: аланин , валин , глицин , изолейцин , лейцин

    • Оксимоноаминокарбоновые: серин , треонин

    • Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота , глутаминовая кислота , за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд

    • Амидымоноаминодикарбоновых: аспарагин , глутамин

    • Диаминомонокарбоновые: аргинин , гистидин , лизин , несут в растворе положительный заряд

    • Серусодержащие: цистеин ( цистин ), метионин

    4. Кислотно-основное равновесие в растворе -аминокислот

    -Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами — карбоксилом и аминогруппой. Поскольку атом азота и двойная связь C=O разделены двумя ординарными связями, сопряжение карбоксильной группы со свободной электронной парой азота невозможно по пространственным соображениям. Взаимное влияние функциональных групп может осуществляться только по механизму индуктивного эффекта. Поскольку аминогруппа проявляет –I-эффект, который существенно увеличивается при протонировании, она должна повышать кислотность карбоксила.

    Рис. 3 . Кислотно-основное равновесие в растворе ? аминокислот

    В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (–I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства NH2-группы.

    В сильно кислой среде -аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 3). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы — нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и NH3 + ). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

    -Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

    Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

    При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pK эфф .

    В Табл. 1 приведены величины pK эфф и pI некоторых аминокислот.

    Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки -аминокислот


    Аминокислота

    pKэфф

    pI

    COOH

    -NH2

    Боковая группа

    Aланин

    2,3

    9,9

    –

    6,0

    Аргинин

    1,8

    9,0

    12,5

    11,2

    Аспарагин

    2,0

    8,8

    –

    5,4

    Аспарагиновая кислота

    2,0

    10,0

    3,9

    2,8

    Валин

    2,3

    9,6

    –

    6,0

    Гистидин

    1,8

    9,2

    6,0

    7,5

    Глицин

    2,4

    9,8

    –

    6,0

    Глутамин

    2,2

    9,1

    –

    5,7

    Глутаминовая кислота

    2,2

    9,7

    4,3

    3,2

    Изолейцин

    2,4

    9,7

    –

    6,0

    Лейцин

    2,4

    9,6

    –

    6,0

    Лизин

    2,2

    9,2

    10,8

    9,6

    Метионин

    2,3

    9,2

    –

    5,7

    Пролин

    2,0

    10,6

    –

    6,3

    Серин

    2,1

    9,2

    –

    5,7

    Тирозин

    2,2

    9,1

    10,9

    5,7

    Треонин

    2,6

    10,4

    –

    5,6

    Триптофан

    2,4

    9,4

    –

    5,9

    Фенилаланин

    1,8

    9,1

    –

    5,5

    Цистеин

    1,8

    10,8

    8,3

    5,1

    Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

    5. Некоторые химические свойства -аминокислот

    Химические свойства -аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп — карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

    Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 4).

    При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную -аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

    Рис. 4. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения ? аминокислот. Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

    Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1 фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 5).

    Рис. 5. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

    SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S–S-связь (Рис. 6).

    Рис. 6. Цистеин и цистин. Образование S–S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин
    Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S–S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

    Отметим, что все -аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм аминокислот в живых организмах.

    Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.
    Список использованных материалов

    1. Дюга Т., Пенни К.. Биоорганическая химия. М.: Мир, 1983.

    2. Ленинджер А.. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. – Т.1-3.

    3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В.. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. – Т.1-3.

    • Для учеников 1-11 классов и дошкольников
    • Бесплатные сертификаты учителям и участникам

    Амины. Аминокислоты. Белки. Строение и биологическая функция белков.

    Амины – это производные аммиака, в котором один, два или все три атома водорода замещены органическими радикалами.

    Строение и свойства аминов.

    Известно много органических соединений, в которые азот входит в виде остатка аммиака, например: 1) метиламин СН 3 -NН 2 ; 2) диметиламин СН 3 -NH-СН 3 ; 3) фениламин (анилин) С 6 Н 5 -NН 2 ; 4) метилэтиамин СН 3 -NН-C 2 H 5 .

    Все эти соединения относятся к классу аминов.

    Сходство аминов с аммиаком не только формальное. Они имеют и некоторые общие свойства.

    1. Низшие представители аминов предельного ряда газообразны и имеют запах аммиака.

    2. Если амин растворить в воде и раствор испытать лакмусом, то появится щелочная реакция, как и в случае аммиака.

    3. Амины имеют характерные свойства оснований.

    4. Сходство свойств аминов и аммиака находит объяснение в их электронном строении.

    5. В молекуле аммиака из пяти валентных электронов атома азота три участвуют в образовании ковалентных связей с атомами водорода, одна электронная пара остается свободной.

    6. Электронное строение аминов аналогично строению аммиака.

    7. У атома азота в них имеется также неподеленная пара электронов. В неорганической химии к основаниям относятся вещества, в которых атомы металла соединены с одной или несколькими гидроксильными группами. Но основания – понятие более широкое. Свойства их противоположны свойствам кислот.

    8. Амины называются еще органическими основаниями.

    9. Являясь основаниями, амины взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.

    Эта реакция аналогична реакциям аммиака и также заключается в присоединении протона.

    Но при сходстве свойств этих веществ как оснований между ними имеются и различия :

    а) амины – производные предельных углеводородов – оказываются более сильными основаниями, чем аммиак;

    б) они отличаются от аммиака лишь наличием в молекулах углеводородных радикалов, поэтому видно влияние этих радикалов на атом азота;

    в) в аминах под влиянием радикала – СН 3 электронное облако связи С-N смещается несколько к азоту, электронная плотность на азоте возрастает, и он прочнее удерживает присоединенный ион водорода;

    г) гидроксильные группы воды от этого становятся более свободными, щелочные свойства раствора усиливаются.

    Аминокислоты

    Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

    Строение и физические свойства.

    1. Аминокислоты – это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа NН 2 и карбоксильная группа – СООН.

    Например: NH 2 -CH 2 -COOH – аминоуксусная кислота, CH 3 -CH(NH 2 )-COOH – аминопропионовая кислота.

    2. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.

    3. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

    4. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. При этом аминогруппа может находится у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот.

    Некоторые представители аминокислот:

    1) аминоуксусная кислота Н 2 N-СН 2 -СООН;

    2) аминопропионовая кислота Н 2 N-СН 2 -СН 2 -СООН;

    3) аминомасляная кислота Н 2 N-СН 2 -СН 2 -СН 2 -СООН;

    4) аминовалериановая кислота Н 2 N-(СН 2 ) 4 -СООН;

    5) аминокапроновая кислота Н 2 N-(СН 2 ) 5 -СООН.

    5. Чем больше атомов углерода в молекуле аминокислоты, тем больше может существовать изомеров с различным положением аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

    6. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы – NH 2 по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначаются последовательно буквами греческого алфавита: а) α-аминокапроновая кислота; б) β-аминокапроновая кислота.

    Особенности строения аминокислот заключаются в изомерии, которая может быть обусловлена также разветвлением углеродного скелета, а также строением своей углеродной цепи.

    Способы применения аминокислот:

    1) аминокислоты широко распространены в природе;

    2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

    3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

    4) их используют для питания больных, минуя желудочно-кишечный тракт;

    5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

    6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

    7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

    Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из L-аминокислот.

    Белки в природе:

    1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;

    2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;

    4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.

    Функции белков в организме многообразны.

    1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.

    2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).

    3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.

    4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.

    5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.

    6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).

    Состав и строение белков.

    1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.

    2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH 2 и даже бензольное кольцо.

    Амины – это производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородными радикалами.

    Классификация

    Группа – NH2 называется аминогруппой.

    Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп, например:

    Изомерия


    Рассмотри все виды изомерии на примере аминов с эмпирической формулой C4H11N:

    Физические свойства

    Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

    Химические свойства

    По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

    1.Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония.


    Вспомним, как взаимодействует с водой аммиак:


    Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания:

    Растворимые амины — более сильные основания, чем аммиак.

    2.Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации).


    Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония:


    Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония:


    Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей:

    3.Горение аминов

    Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот; например:


    Способы получения


    2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком; например:


    Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин:

    Аналогично могут быть получены третичные амины.

    Анилин


    Анилин — простейший представитель первичных ароматических аминов:

    Физические свойства

    Анилин — бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом, малорастворим в воде, ядовит.

    Химические свойства

    Основные свойства у анилина выражены очень слабо, так как сказывается влияние бензольного ядра на аминогруппу.


    1.Реакции с участием аминогруппы

    2.Реакции с участием бензольного кольца


    Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара- положения к аминогруппе:

    Получение анилина


    Анилин и другие первичные ароматические амины получают с помощью реакции, открытой в 1842 г. русским химиком Н. Н. Зининым. Реакция Зинина — это метод получения ароматических аминов (в том числе анилина) восстановлением нитросоединений:

    Это общий, но не единственный способ получения ароматических аминов.

    Применение анилина

    Аминокислоты

    Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH2) и карбоксильные группы.


    Общая формула: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

    Аминокислоты организма:

    Заменимые — синтезируются в организме человека, к ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.

    Незаменимые – не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин.

    Физические свойства

    Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300 о С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

    Способы получения

    Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях обычно используют два следующих способа.


    1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

    2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

    Химические свойства


    а) как кислота (участвует карбоксильная группа):


    б) как основание (участвует аминогруппа):

    2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

    а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты).

    Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

    б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты).

    Водные растворы моноаминодикарбоновьж кислот имеют РН 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.


    3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов:


    Две аминокислоты образуют дипептид:


    Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

    Бесплатно скачать реферат "Амины. Аминокислоты. Белки" в полном объеме

    Поиск рефератов по алфавиту

    2. Реферат: Американская национальная кухня
    20-ый век в Америке ознаменован невиданным ростом городского населения за счет сельского (когда соотношение между городским и сельским населением всюду стало резко изменяться в по.

    4. Реферат: Американский романтизм
    Романтизм получил распространение в европейских странах. А развитие романтизма в США связано с утверждением национальной независимости. Для американского романтизма характерна боль.

    5. Реферат: Американський поет-новатор Уолт Уїтмен
    Взаємодіючи з природою, людина краще пізнає їх. Голос природи, герой вважає, досконалим і мудрим і, слухаючи його, зливаючись з ним, відкриває для себе світ. Уночі герой іде на поб.

    6. Реферат: Американсько-українські відносини
    Другий етап, листопад 1994 – листопад 1997 років, це прорив українсько-американських відносинах. За цей час було прийнято переважну більшість двосторонніх міждержавних та міжгалузе.

    7. Реферат: Амеріго Веспуччі
    Амеріго Веспуччі народився 1454 р. в сім’ї нотаріуса у Флоренції. Отримати освіту йому допоміг дядько Антоніо. В 1490 році Амеріго поїхав до Іспанії, де очолив торговий дім Медіч.

    8. Реферат: Аминокислоты и их свойства
    Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в так.

    9. Реферат: Аминокислоты, белки
    Белки высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ?CO?NH?. Каждый белок характеризуется специфической аминок.

    10. Реферат: Амины
    Аминами называются органические производные аммиака, в котором один, два или все три атома водорода замещены на углеводородные радикалы ( предельные, непредельные, ароматические). .

    11. Реферат: Амины. Аминокислоты. Белки
    При взаимодействии аммиака с галогеналкилами, например RCl, образуется смесь первичных, вторичных и третичных аминов. Образующийся побочный продукт HCl присоединяется к аминам, обр.

    12. Реферат: Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології
    Органічні сполуки, що містять в молекулі карбоксильну та аміно групи, називають- амінокислотами. Амінокислоти мають надзвичайно велике значення в органічному світі, тому що з них п.

    13. Реферат: Аммиак
    Бесчисленное множество химических реакций осуществил человек в лаборатории и промышленности, но небольшое химическое уравнение: N2+3H2==2NН3 занимает особое место в этом бесконеч.

    14. Реферат: Аморфные и кристаллические вещества
    Твердые тела могут существовать в двух существенно различных состояниях, отличающихся своим внутренним строением, и, соответственно, свойствами. Это кристаллическое и аморфное сост.

    15. Реферат: Ампир
    Хронологические рамки оригинального французского "Стиля Империи" ограничены очень небольшим отрезком времени: от конца правления Директории (1799) или года коронации Наполеона (18.

    16. Реферат: Анализ возможных последствий аварий на сахарном заводе
    Химически опасный объект (ХОО) – объект, на котором хранят, перерабатывают, используют или транспортируют опасное химическое вещество, при аварии на котором или при разрушении кото.

    17. Реферат: Анализ и методика обучения техники барьерного бега на 100 м
    Барьерный бег относится к группе скоростно-силовых видов легкой атлетики. В барьерном беге значительную роль играет техника преодоления барьеров и бега между ними, а также своеобра.

    18. Реферат: Анализ кредитоспособности предприятия
    Процесс кредитования связан с действием многочисленных и многообразных факторов риска, способных повлечь за собой непогашение ссуды в обусловленный срок. Изменения в потребительско.

    19. Реферат: Анализ медицинских информационных систем для лечебно-профилактических учреждений санаторного типа
    Информатизация деятельности учреждений здравоохранения уже давно стала насущной необходимостью. Обработка массивов финансовой, медицинской и статистической информации, что все врем.

    20. Реферат: Анализ натюрморта
    Результатом будет являться создание пространственной иллюзии засчет наложения и удаления плоскостей. Производится исследование трехмерного мира на двухмерной плоскости с помощью ан.

    21. Реферат: Анализ основных показателей импорта развивающихся стран
    Следовательно, импорт играет очень значимую роль для национального хозяйства, что может повлечь за собой некоторую зависимость развивающихся государств от мирового рынка. Но, тем н.


    Аминокислоты. Белки

    Ключевые слова конспекта: Аминокислоты. Глицин. Пептидная связь. Белки. Качественные реакции на белки. Денатурация белка. ДНК. Ген.

    Строение аминокислот

    Аминокислоты представляют собой твёрдые кристаллические вещества, многие из них хорошо растворимы в воде, некоторые имеют сладкий вкус.

    аминокислоты

    Способы получения и химические свойства аминокислот


    В промышленности аминокислоты получают биотехнологическим путём как продукты жизнедеятельности микроорганизмов. Кроме того, разработано несколько лабораторных способов получения аминокислот. Один из них может быть представлен следующей схемой:

    Простейшую аминокислоту называют аминоуксусной кислотой или глицином, её формула H2N—СН2—СООН.



    Какие же свойства проявляют аминокислоты — кислотные или основные? Оказывается, подобно амфотерным неорганическим соединениям, в зависимости от природы реагента аминокислоты могут проявлять свойства как кислоты, так и основания. Например, глицин реагирует со щелочами с образованием солей, проявляя свойства кислоты:


    В реакциях с кислотами глицин проявляет свойства органических оснований — аминов:

    Понятие о пептидах и белках


    Важное химическое свойство аминокислот — способность взаимодействовать друг с другом с отщеплением молекулы воды, образуя пептиды:


    Между двумя остатками аминокислот образуется пептидная связь:

    Получившийся в результате реакции дипептид может вступать в реакции с другими молекулами аминокислот, образуя полимеры — белки. Поскольку в результате этой реакции, помимо высокомолекулярного вещества, образуется второй продукт — вода, такой процесс относят к реакциям поликонденсации.

    О важности белков для живых организмов свидетельствует тот факт, что в большинстве иностранных языков соединения такого типа называют протеинами (от греч. protos — первый). На Земле не существует ни одного живого организма, включая простейшие одноклеточные и бактерии, который не состоял бы из белковых молекул.

    Структура и функции белков

    Молекулы белков имеют также вторичную и третичную структуру. Характеристика этих структур белковых молекул приведена в таблице.


    В зависимости от того, какую функцию выполняет белок в организме, различно его отношение к воде. Большинство белков в воде не растворяется, например кератины, которые составляют основу волос, ногтей, перьев, рогов и т. д. Для некоторых белков выполнение их функций невозможно без растворения. Так, в воде растворяются многие белки, выполняющие функции природных катализаторов, — ферменты.

    Химические свойства белков

    Для обнаружения белка проводят качественные реакции на белки. Белки дают фиолетовое окрашивание в щелочной среде под действием свежеприготовленного осадка гидроксида меди(II). Эту пробу называют биуретовой реакцией.

    Вторую качественную реакцию на белки называют ксантопротеиновой. При действии на раствор белка концентрированной азотной кислоты образуется белый осадок, который быстро приобретает жёлтую окраску, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.

    Для обнаружения в белках соединений серы используют следующий тест. При горении серосодержащих белков появляется характерный запах жжёного рога.


    Одно из важнейших химических свойств белков — реакции гидролиза. В присутствии природных катализаторов (ферментов) или сильных кислот молекулы воды расщепляют полимерную белковую молекулу до аминокислот:

    Белки играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах.

    В каждой клетке организма синтезируется множество белков. Информация о структуре всех белков организма зашифрована в ещё одних природных биополимерах — молекулах дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК). Мономеры ДНК — нуклеотиды. Молекулы ДНК человека содержат примерно 3,1 млрд пар нуклеотидов. Участок молекулы ДНК, отвечающий за синтез одного белка, называют геном.

    Справочная таблица

    Читайте также: