Конспект урока по теме белки

Обновлено: 02.07.2024

Цель: развитие и систематизация на межпредметном уровне знаний о природных высокомолекулярных веществах – белках, их строении, свойствах и значении в жизни человека.

Образовательные: используя межпредметные связи с биологией, вспомнить об уровнях организации белковых молекул, механизме образования первичной структуры белка, причинах образования вторичной, третичной, четвертичной структур; показать многообразие химических свойств белков; раскрывая причинно-следственные связи (функции – строение – конфигурация – свойства);
Воспитательные: воспитание познавательной активности учащихся, ведущей к здоровому образу жизни, практическому умению безопасного обращения с веществами на основании проведения ученических демонстрационных экспериментов;
Развивающие: развитие у обучающихся умения анализировать теоретический материал, находить взаимосвязи, формулировать выводы, развивать познавательный интерес к предмету.

Тип урока: урок изучения и первичного закрепления новых знаний.

Реактивы для демонстрационного эксперимента: растворы куриного белка, NaCl (насыщ. раствор), CuSO4, NaOH, HNO3 (конц.), сок картофеля, вареный картофель, перекись водорода, вода, нагревательный прибор, зажим, спички.

I. Организационный момент

II. Актуализация знаний

Мы изучили соединения, имеющие большое значение в жизни живых организмов. Узнай их (Приложение 1, слайд 2). Теперь переходим к веществам, имеющим первостепенное значение.

Белки – русское название данного класса, международное – протеины. Эти названия – синонимы. Названия этого класса веществ подтверждают их первостепенное значение.
Белковые тела привлекают ученых и интерес к их структуре и функциям непрерывно возрастает. Несмотря на достигнутые успехи, до сих пор остаются невыясненными некоторые механизмы участия этих важнейших соединений в процессах, протекающих в живой природе. Белки самые сложные органические вещества с самыми крупными молекулами. Они обладают рядом особенностей, которые не свойственны другим органическим соединениям. Прежде всего, вспомним функции соединений:

Затем интерактивный тест на биологические функции белков (ЦОР, карточка ресурса № 125523). Биологические функции белков

Задание на листочке – историческая справка (сформулировать в 1-2 предложениях роль ученых в изучении белков, соблюдая хронологический порядок).

III. Изучение новой темы

А знаете ли Вы:

1. Белок никогда не переходит в жир – совет врача-диетолога.
2. Образование морщин связано с уменьшением натурального белка коллагена и
впрыскиванием его в верхний слой кожи коллаген возмещается. Почти все мелкие и крупные морщины можно корректировать этой терапией – совет врача-косметолога.
3. Современное название белков-ферментов – энзимы.
4. Выработка иммунитета – это важная защитная функция белка. Диета снижает иммунитет.
5. Изучение белков позволило ответить на вопросы, почему одни люди высокого роста, а другие низкого, одни полные, другие худые, одни медлительные, другие проворные, одни сильные, другие слабые.
6. Все белки в организме человека постоянно разрушаются и синтезируются. Период полураспада белков в теле человека 80 дней, в мышцах, коже, мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у ряда гормонов он исчисляется часами и даже минутами (инсулин).
7. Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в белке не было бы заложено этого качества, то не было бы такого разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы.

Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Единственный способ приблизиться к решению этой задачи – узнать, из чего построен белок, как расположены структурные элементы, составляющие его молекулу, по отношению друг к другу и в пространстве, как они взаимодействуют друг с другом и веществами внешней среды, т.е. изучить строение и свойства белков (ЦОР – структуры белков: карточки ресурсов № 125484, 125485, 125489,125492).

Вывод: раскрыли причинно-следственную зависимость: функции – строение. Белки – полимеры, мономеры – альфа-АК.

– Назовите известные Вам белки, укажите их местонахождение?

кератин – рога, шерсть
коллаген – кожа
гемоглобин – кровь
фибрин, фибриноген – кровь
пепсин – желудочный сок
трипсин – поджелудочный сок
миозин – мышцы
глобулин – вакцина
родопсин – зрительный пурпур
птиалин – слюна
инсулин – поджелудочная железа
казеин – молоко
альбумин – яичный белок

Историческая справка (слайд 4)

Начало их изучения положено в середине 18 в. итальянцем Я. Беккари, но только через 100 лет ученым удалось систематизировать свойства белков и сделать вывод, что белки – это главный компонент живых организмов.
Еще в начале 80-х годов прошлого столетия русский биохимик А.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.
В начале 20 века Эмиль Герман Фишер выдвинул полипептидную теорию строения белков, заложил основы их химического синтеза, синтезировав полипептиды, состоящие из 19 аминокислотных остатков.
Характер АК оказывает влияние на пространственную конфигурацию полипептидной цепи (причинно-следственные связи: функции – строение – конфигурация)

Компьютерные изображения структуры белков (слайд 5)

Вопросы для обсуждения:

Примеры источников белка? (Их источниками являются мясо, рыба, молоко, соя, бобы, горох.)

Вывод: Белки встречаются в растительных и животных организмах.

– Какие элементы входят в состав белков? Среднее содержание химических элементов в белках: (слайд 6)

С (углерод) – 50-55%; О (кислород) – 19-24%; N (азот) – 15-18%; Н (водород) – 6-8 %; S (сера) – 0,3-2,5%; Р (фосфор) – до 0-5%.

В состав белков могут входить хлор, фтор, йод, а также металлы: цинк, магний, железо, медь.

– Какова средняя масса белковых молекул? Огромна.

Вывод: Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов. Каждый вид обладает собственными видами белков. Если бы в первичной структуре белка не было бы заложено этого качества, то не было бы такого разнообразия жизненных форм, к которым относимся и мы .

– Какая структура является самой прочной? Почему? (Первичная, т.к. связи прочные, ковалентные.)
Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков – их необыкновенная многогранная химическая активность. (Причинно-следственные связи: функции – строение – конфигурация – свойства).

IV. Ученические эксперименты

Исследуем свойства белков с соблюдением правил ТБ (слайд 7).

1. Доказательство наличие белка только в живых организмах.

В 3 пробирки – свежевыжатый сок картофеля, кусочки сырого картофеля, вареный картофель . К ним добавили перекись водорода. Делаем вывод.

Оборудование и реактивы: альбумин, нагревательный прибор, конц. азотная кислота, гидроксид натрия, сульфат меди (II), раствор поваренной соли, вода, набор пробирок.

Это интересно: Зачем маринуют мясо? (слайд 8)

Под воздействием уксусной кислоты или лимонной происходит частичный гидролиз белков. Белки распадаются на поли – и дипептиды. В желудке под влиянием ферментов этот процесс продолжается и в итоге приводит к образованию аминокислот. Таким образом, маринование облегчает переваривание белка.

Белки + Н₂О —> полипептид + Н₂О —> дипептиды + вода —> α-аминокислоты.

2. Отношение к воде образуют коллоидные растворы (слайд 9)

Альбумин + вода; желатин + вода, прорастание семян фасоли, гороха и т.д.

Это интересно: В чем причина образования пены на поверхности мясных бульонов, жареных, рыбных, и мясных изделий? (слайд 10) (Объясняется свертыванием растворимых в воде белков (альбумины, глобумины).

3. Осаждение белков может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. Этот процесс частично обратим: если не разрушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой – обратимое (высаливание):

Необратимое – денатурация (стр. учебника 160).

– Какой реакцией можно доказать наличие в белках углерода, водорода, кислорода? (Реакцией разложения при температуре яичного белка. При этом образуются летучие продукты – запах жженых перьев. Эта особенность белков используется для их обнаружения. Разрушаются все структуры белка.)

Вывод: Денатурация белков – потеря естественных свойств (растворимости и др.) вследствие нарушения структуры молекул.

4. Цветные (качественные) реакции на белок:

Ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание– (обнаружение бензольных ядер в аминокислотных остатках). Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте. (Дают не все белки).

Белок + HNO_2конц —> ярко желтое окрашивание

Биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание – (распознавание пептидных связей). Налейте в пробирку 2 мл яичного белка. Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора медного купороса.

Белок + NaOH + CuSO₄ —> фиолетовое окрашивание.

Биологическое значение белков

Что такое белки?
Перечислить виды пространственной конфигурации белков?
Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?
Охарактеризуйте физические свойства белков.
Какие реакции характерны для белков?
Что такое денатурация белков?
Какие функции выполняют белки в организме?

VI. Творческое задание (парная работа) (слайды 11-16)

1. Белки.
2. Глобулярные, фибриллярные.
3. Защищают, регулируют, катализируют.
4. Мономерами являются аминокислоты.
5. Жизнь.

VII. Итог урока

Выставить оценки за урок. Поблагодарить учеников (слайд 17)

VIII. Домашнее задание: параграф 38, записи по тетради выучить.

Использованная литература:

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

10 класс. Биология (ПРОФ)

Тип урока: комбинированный

Цель урока : сформировать понятие о белках, как о органических полимерах, раскрыть состав, структуру, свойства и функции белков; развивать умение работать с учебником, анализировать. Сравнивать, делать выводы; воспитывать культуру труда.

Оборудование : мм презентация

организационный момент

Актуализация знаний

Что относят к неорганическим и органическим веществам клетки?

Каково строение и свойства воды и минеральных солей?

Каковы функции воды и минеральных солей?

Изучение нового материала

БЕЛКИ — основная составная часть любой живой клетки. На их долю приходится половина сухого вещества клетки (после удаления из нее волы).

Состав белков.

В состав белков кроме С H O N могут входить S P Fe. Белки- полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В образовании огромного многообразия белков участвуют всего 20 аминокислот. Все аминокислоты содержат карбоксильную группу –COOH- с кислотными свойствами и аминную группу –NH ₂ с основными свойствами, что обеспечивает их высокую реактивность. Отличаются аминокислоты только углеводородным радикалом. Соединяясь молекулы аминокислоты образуют пептидные связи между углеродом кислотной и азотом основной групп.

Структуры белков .

Молекулы белков имеют различные пространственные конфигурации, ив их строении различают четыре уровня структурной организации:

первичная структура белка – последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи;

вторичная структура имеет вид спирали в результате образования водородных связей между –СО и -NH- разных аминокислотных остатков полипептидной цепи;

третичная структура - трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи. В результате образуется глобула;

четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной стуктурой.

Свойства белков.

При изменении температуры, облучении рентгеновскими лучами, обезвоживании, резком изменении рН среды белковая молекула разрушается. Этот процесс называется денатурацией . Процесс денатурации обратим, если не разрушена первичная структура белка. Процесс восстановления естественной структуры белка называется ренатурацией.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Какие функции белков вы проходили на уроках биологии?

Функции белков в клетке чрезвычайно многообразны.

Одна из важнейших — строительная (структурная) функция : белки участвуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Белки, выполняющие структурные функции, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играет коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов - мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях, при температурах, близких к 40°С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы - ферменты. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ионом металла или специальной органической молекулой. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.

Двигательная функция живых организмов обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образование псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение листьев у растений и др.

В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция . При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоцитах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества (антигены).

Гормональная функция . Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Инсулин – регулирует содержание сахара в крови.

Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. выполняют энергетическую функцию . При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Закрепление

Что такое белки?

Перечислить виды пространственной конфигурации белков?

Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул?

Охарактеризуйте физические свойства белков.

Какие реакции характерны для белков?

Что такое денатурация белков?

Какие функции выполняют белки в организме?

Творческое задание (парная работа)

Белки.
2. Глобулярные, фибриллярные.
3. Защищают, регулируют, катализируют.
4. Мономерами являются аминокислоты.
5. Жизнь.

Сегодня на уроке я…..

Домашнее задание

Пар. 3.2.1 Записи в тетр.

Вещества плохо, или совсем не растворяющиеся в воде.

2. Вода, находящаяся в межклетных пространствах, сосудах, вакуолях, полостях организма.

3. Одно из самых распространённых веществ на нашей планете.

4. Раствор, содержащий смесь какой-либо слабой кислоты и её растворимой соли.

5. Кислота, входящая в состав желудочного сока, способствующая перевариванию белковой пищи.

6. Поверхностное состояние воды, которое возникает благодаря образованию водородных связей между молекулами воды и молекулами других веществ.

7. Способность воды, поглощать тепловую энергию при минимальном повышении собственной температуры.

8. Остатки этой кислоты способствуют выведению из организма нерастворимых в воде веществ.

9. Вещества, хорошо растворимые в воде.

1. Химическая связь, образующаяся в ходе реакции полимеризации.

2. Структура белковой молекулы, возникающая в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс.

3. Структура белка, имеющая вид клубка.

4. Структура белковой молекулы, представляющая линейную последовательность АК, в составе полипептидной цепи.

5. Белки, состоящие только из аминокислот (АК).

6. Структура белка, возникающая в результате образования водородных связей между СО– и NН–группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

7. Белки, содержащие небелковую часть.

8. Незаменимая аминокислота, которую человек получает с пищей в готовом виде.

9. Структура представляющая собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию.

10. Утрата белковой молекулой природной структуры, под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов.

11. Пространственные формы белковых молекул.

12. Белки, содержащие в себе углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты . .

13. Белок, состоящий только из белковых молекул.

1. Функция, при которой гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.

2. Гормон, регулирующий содержание глюкозы в крови.

3. Функция, при которой белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллиардов раз.

4. Белок, предохраняющий организм от кровопотери.

5. Небелковое соединение в молекуле фермента.

6. Заболевание, возникающее при недостатке инсулина.

7. Белки, выделяемые организмом, являющиеся сильными ядами.

8. Функция, когда белок является основой всех биологических мембран органоидов клетки.

9. Функция белка, когда он может стать источником энергии в клетке.

10. Универсальные противовирусные белки.

11. Функция белка, предохраняющая организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений.

12. Функция белка, когда он регулирует различные физиологические процессы в организме.

по способу проведения и этапам учебного процесса: комбинированный.

тест, беседа, оформление опорных знаний в виде стенда

Цели урока:
образовательные:

познакомиться с важнейшими белками и их местонахождением
охарактеризовать значение и функции белков
рассмотреть химический состав, строение и структуры белковой молекулы.
изучить химические свойства белков
развивающие:

расширение кругозора и развитие интереса к предмету через информационно – коммуникативные и проектные технологии
развитие критического мышления, способности к рефлексии;
обеспечение системности учения; умения анализировать.
развитие коммуникативных навыков, навыков самостоятельного химического
эксперимента с соблюдением правил по ТБ.
общеучебные:
а) учебно – организационные: составлять схемы, таблицы.
б) учебно – интеллектуальные: умения сравнивать, анализировать.
в) учебно – информационные: пользоваться компьютером.
воспитательные:
воспитание положительной мотивации учения,
воспитание правильной самооценки и чувства ответственности;
воспитание культуры поведения, общения и культуры умственного труда.
Методы урока:
по характеру познавательной деятельности: объяснительно –иллюстративный, проблемно – поисковые: проекты учащихся, исследовательские –практическая работа.
по виду источника знаний: словесно – наглядные
по форме совместной деятельности учителя и учащихся: рассказ, беседа
Средства обучения:
таблицы, карточки для стенда, химическое оборудование и реактивы
Контроль результатов обучения:
а) по способу организации: индивидуальный
б) по способу подачи информации: компьютерный контроль

Ход урока:
Организационный момент – 1 минута.
Проверка усвоения материала прошлого урока

Тест – 5 минут.
1. Аминокислоты – органические вещества содержащие

А) одну ФГ Б) две ФГ В) три ФГ Г) четыре ФГ

2. Аминокислоты обладают свойствами

А) кислотными Б) основными В) амфотерными Г) спиртовыми

3. Аминокислот существует

А) 20 Б) огромное множество В) примерно 100 Г) примерно 1 000

4. Аминокислоты состоят из атомов

А) С,Н, азота Б) С,Н, кислорода В) С,Н, азота, серы Г) С,Н азота, кислорода

5. Аминокислоты взаимодействуют

А) Ме, МеО. МеОН, водород Б) кислоты, щелочи , кислород, водород В) спирты, кислоты, щелочи Г) эфиры, кислоты, щелочи

6. Для аминокислот характерны реакции

А) полимеризация Б) поликонденсация В) присоединение, обмена Г) замещения, обмена
Этап актуализации опорных знаний - 5 минут.
Учитель: Белки – это биологические полимеры. Мономерами являются аминокислоты.

Учащиеся получают задания, цель которых – показать актуальность темы урока
1 группа:
- Изучить и объяснить фармакологическое действие глицина, тауфона, метионина, глутаминовой кислоты, используя аннотации к применению этих препаратов.
* Глицин оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга: уменьшает напряжение, конфликтность, улучшает настроение, повышает умственную работоспособность. Тауфон – глазные капли, серосодержащая аминокислота, способствует нормализации функций клеточных мембран, стимулирует процессы при заболеваниях тканей глаза, применяют при травмах роговицы. Метионин – незаменимая аминокислота, применяется при лечении печени, для профилактики её токсического поражения. Глутаминовая кислота – заменимая аминокилота, применяется при лечении эпилепсии, депрессии, истощении, задержке психического развития.

2 группа:
- Изучив состав паштета, используя словарь химических терминов, дайте объяснение применению глутаминовой кислоты и её солей.
* Уже давно замечено, что добавление приправы из сушёных водорослей усиливает вкус и аромат пищи. Японский учёный К. Икеда в 1909 году выяснил, что причина такого воздействия приправы – в содержании глутаминовой кислоты и её солей. В качестве пищевой добавки в данном паштете используют глутаминовую кислоту (Е629). По ссылке на этикетке это мы это нашли. Кроме этого используют соли глутаминат натрия (Е621, его часто называют глютаматом натрия) и глутаминаты других металлов (Е622-625). Для этих же целей используют глицин (Е640) и лейцин (Е641).

3 группа:
- Прочитав данную статью, объясни роль аминокислот в питании культуристов.
* Практически все профессиональные культуристы принимают свободные аминокислоты в капсулах или в виде порошка. Сравните, если они съедят отличный кусок говядины, то аминокислоты поступят в кровь не раньше, чем через 1,5-2 часа. А вот если употребят аминокислоты в свободной форме, то они примут прямое участие в обмене веществ уже через 14-16 минут! Основная ценность свободных аминокислот состоит в том, что организму не надо их переваривать. Благодаря этому аминокислоты быстро попадают из желудка в тонкий кишечник и сразу же поступают в кровь

Этап изучения нового материала - 20 минут.
Учитель: Давайте составим с вами план изучения белков. Что нам нужно включить в план урока?
План изучения нового материала.

Важнейшие белки и их местонахождение.

Особенности белков. Химический состав, строение и получение белков.

Структуры белковой молекулы.

Химические свойства белков.

1. Важнейшие белки и их местонахождение.
1. 2. Учитель: Подумайте, какие белки вам известны?

1. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из кератина.

А белок пепсин способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения.

Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа.

альбумин - яичный белок
кератин - рога, шерсть
гемоглобин - кровь
фибрин, фибриноген - кровь
трипсин - поджелудочный сок
миозин - мышцы
глобулин - вакцина
родопсин - зрительный пурпур
лиозин - слюна
инсулин - поджелудочная железа

2. Содержание белков в различных тканях человека неодинаково.

Мышцы содержат до 80% белка,

селезенка, кровь, легкие – 72%,

жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

2. Особенности белков. Химический состав, строение белков.
Учитель: Какими особенностями обладают белки?
Ученики: Большой молекулярной массой.
Учитель: Какие химические элементы входят в состав белков? Обоснуйте свой ответ.
Ученики: Так как белки состоят из аминокислот, то это будут углерод, водород, азот.

3. В состав белковых веществ входят углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

Mr белка яйца = 36 000,

Mr белка мышц = 1 500 000.

Определите молярную массу молекулы гемоглобина

М(гемоглобина) =66552 г/моль
Учитель: Верно. Но кроме названных есть еще несколько других элементов.

Учитель: Исходя из состава вещества, давайте рассмотрим строение и получение белков.

Белки – это биологические полимеры. Мономерами являются аминокислоты.

4. В 1903 г. немецкий ученый

Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию

5. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским учены А.Я.Данилевским

Знаете ли вы незаменимые аминокислоты. Подумайте, почему их так назвали?
Ученики: Незаменимыми аминокислоты называют потому, что входят в состав всех белков живых организмов.
Учитель: Связь, которая образуется при соединении аминокислот, называется пептидной. Как вы думаете почему?
Ученики: Потому, что белки иначе называются пептидами.
Учитель: Давайте вспомним, как образуются дипептиды. И напишем образование трипептида.

6. Белки – сложные органические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В состав природных белков входят 20 аминокислот

(учащиеся записывают химические реакции в тетради)

3. Структуры белковой молекулы
Учитель: Вспомните из курса биологии, какие структуры выделяют в белковой молекуле?

7. Первичная структура белка – цепочка аминокислот, соединенных пептидными связями

Учитель: доказать наличие остатков аминокислот можно опытом: биуретовая реакция (демонстрация опыта)

8. Вторичная структура белка- спираль, образованная водородными связями

9. Третичная структура белка – клубок

Учитель: доказать наличие дисульфидных мостиков можно опытом: реакция с ацетатос свинца (демонстрация опыта)

10.

Учитель: доказательством сложного строения белков являются реакции денатурации – разрушения вторичной, третичной и четвертичной структур белка. Денатурация может происходить под воздействием :… (лабораторные опыты). Денатурация при

нагревании; действии кислот, спиртов; механическом воздействии

5. Химические свойства белков ( учащиеся обобщают увиденные опыты)

6. Функции белков.

11. Белки выполняют следующие функции:
1. Структурная - белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Транспортная - белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

3. Защитная - выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
4. Энергетическая - 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
5. Каталитическая - ускоряет протекание реакций в организме
6. Сокращающая - сократительные белки вызывают всякое движение.
7. Регулирующая - регулирует обменные процессы

8. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель.

Этап первичного закрепления знаний и умений - Тест -5 минут.
1 вариант:
1. Какие химические элементы входят в состав белков?
а) углерод б) водород в) кислород г) сера

д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор
2. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?
а) 30 б) 20 в) 26 г) 10
3. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
а) 16 б) 10 в) 20 г) 8
4. В результате какой реакции образуется пептидная связь?
а) реакция гидролиза в) реакция поликонденсации
б) реакция гидратации г) все вышеперечисленные реакции
5. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?
а) между карбоксильными группами соседних аминокислот
б) между аминогруппами соседних аминокислот
в) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой
6. Какие связи образуют 1- первичную, 2- вторичную, 3- третичную структуры белка? (Соотнесите)
а) ковалентные в) ионные
б) водородные г) такие связи отсутствуют
7. Укажите первичную структуру белка

1 2 3 4
8.Какая структура белка закручена в спираль?
а) первичная;
б) вторичная;
в) третичная;
г) четвертичная.
9. Какое окрашивание белков дает биуретовая реакция?
а) фиолетовое; б) зеленое; в) желтое; г) 17 белое.
10. Что такое денатурация?
а) нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов;
б) процесс изменения цвета белковой молекулы;
в) цветная реакция на белки;
г) процесс восстановления природной структуры белка.

1. Какие связи образуют 1- первичную, 2- вторичную, 3- третичную структуры белка? (Соотнесите)
а) ионные в) ковалентные
б) водородные г) такие связи отсутствуют
2. Укажите первичную структуру белка

1 2 3 4
3.Какая структура белка закручена в спираль?
а) вторичная;

б) первичная;
в) третичная;
г) четвертичная.
4. Какое окрашивание белков дает биуретовая реакция?
а) желтое; б) зеленое; в) фиолетовое; г) 17 белое.
5. Что такое денатурация?
а) процесс восстановления природной структуры белка;
б) процесс изменения цвета белковой молекулы;
в) цветная реакция на белки;
г) нарушение природной структуры белка под действием нагревания или химических реагентов.
6. Какие химические элементы входят в состав белков?
а) углерод б) водород в) кислород г) сера

д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор
7. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?
а) 30 б) 25 в) 20 г) 10
8. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
а) 16 б) 8 в) 20 г) 20
9. В результате какой реакции образуется пептидная связь?
а) реакция гидролиза в) реакция гидратации б) реакция поликонденсации
г) все вышеперечисленные реакции
10. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?
а) между карбоксильными группами соседних аминокислот
б) между аминогруппами соседних аминокислот
в) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой

Этап подведения итогов занятия. Рефлексия - 2 минуты.
Докажите правдивость этих строк:

“Белки, жиры и углеводы,
Пройдут века, эпохи годы,
К вам мы прикованы на век,
Без вас немыслим человек”

Видеоурок позволяет изучить состав, строение, структуры белков, химические свойства белков, цветные реакции, применение и биологическую роль белков.

В данный момент вы не можете посмотреть или раздать видеоурок ученикам

Чтобы получить доступ к этому и другим видеоурокам комплекта, вам нужно добавить его в личный кабинет, приобретя в каталоге.

Получите невероятные возможности

Конспект урока "Белки"

Все белки построены из 20 α-аминокислот. В белках есть пептидные или амидные связи, которые образуются за счёт карбоксильной группы одной кислоты и аминогруппы другой.

Неподелённая пара электронов атома азота вступает в сопряжение с π-электронами карбонильной группы, электронная плотность смещается к атому кислорода, потому что он более электроотрицательный. Затрудняется свободное вращение вокруг пептидной связи, а пептидная группа приобретает плоское строение.

Таким образом, белки – это высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков α-аминокислот.

Молекулы белков имеют не только большое значение молекулярной массы, но и большие размеры.

Например, белок коллаген имеет молекулярную массу 350 000, фиброген – 450 000, пепсин – 35 000, а белок рибонуклеаза – 13 000.

Огромный вклад в изучение строения и обмен белков внёс русский учёный А. Я. Данилевский.

С помощью специальных методов было установлено, что существуют следующие уровни организации белковых молекул: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Первичная структура белка представляет собой строгую последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

H₂N – Gly – Ala – Phe – Glu – Cys – COOH

Вторичная структура белка представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи в виде спирали. Несмотря на то, что эта устойчивая пространственная конформация, в этой полипептидной цепи есть места, где допускается свободное вращение вокруг одинарных связей. В этой полипептидной цепи есть и водородные связи, которые направлены вдоль оси спирали. В одном витке спирали находится около 4 остатков аминокислот.

Большой вклад в расшифровку вторичной структуры белка внесли многие учёные, среди которых выделяется Л. Полинг.

Лайнус Карл Полинг – американский химик. Один из авторов α-спирали молекулы белка. Нобелевский лауреат 1954 года, а также Нобелевский лауреат премии Мира в 1962 году.

Третичная структура белка – более сложное закручивание полипептидной цепи, при этом спираль как бы изгибается, происходит стабилизация структуры, она напоминает по форме клубок. Третичная структура обуславливает биологическую активность белковой молекулы.

Четвертичная структура – это несколько полипептидных цепей расположенных в пространстве. Эти полипептидные цепи связаны водородными связями. Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин.

По химическому составу белки делят на простые, которые ещё называются протеины, состоящие только из остатков α-аминокислот, и сложные, которые называют протеиды. Сложные белки могут включать ионы металлов, углеводы, липиды и другие соединения.

Различают твёрдые, жидкие и полужидкие, или студнеобразные белки. Твёрдые белки нерастворимы в воде и солевых растворах. Жидкие и полужидкие белки растворяются в воде и солевых растворах. Белки с небольшой молекулярной массой лучше растворяются в воде. Например, белок яичного белка – альбумин – хорошо растворяется в воде.

Важное химическое свойство белков – гидролиз. В процессе гидролиза разрушаются все пептидные связи. Например, белки пищи в желудке подвергаются гидролизу под действием ферментов и образуются аминокислоты. Таким образом, при гидролизе белка образуется смесь аминокислот.

Кроме необратимой есть и обратимая денатурация – ренатурация – это слабое воздействие на белок (изменение температуры на 1 0 C), при этом после снятия воздействия белок вернётся в исходную форму.

При сильном нагревании может происходить не только денатурация, но и разложение молекул белков с образованием летучих веществ со специфическим запахом.

Белки дают ряд цветных реакций. К таким реакциям относится биуретовая реакция. Если к раствору белка в щелочной среде прилить раствор сульфата меди (II), то происходит сине-фиолетовое окрашивание. Эта реакция доказывает наличие пептидных связей в молекуле белка.

Вторая реакция – это ксантопротеиновая. Если раствор белка обработать концентрированной азотной кислотой, а затем добавить раствор щёлочи, то появится сначала жёлтая окраска, а потом оранжевая. Эта реакция доказывает наличие бензольного кольца в остатках аминокислот.

Белки распространены в природе и выполняют важные функции в жизнедеятельности всего живого на Земле. Белки являются биологическими катализаторами – ферментами, которые осуществляют химические реакции в живом организме. При расщеплении белков образуется энергия, которая преобразуется в механическую. Белки входят в состав нуклеопротеидов, которые входят в состав хромосом и рибосом. Белки входят в состав комплексов, регулирующих обмен веществ, работу мышц, желез внутренней секреции. Белки входят в состав костной и соединительной ткани человека и животных, шерсти, роговых образований. Белковая пища должна обязательно входить в рацион питания человека, так как при гидролизе белка образуются аминокислоты, которые служат основой синтеза собственных белков человека.

Читайте также: