Какое строение имеет молекула белка фермента кратко

Обновлено: 05.07.2024

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка - полипептидная цепь. Молекула белка - это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс

Объяснение:

Легочное дыхание: сокращение и расслабление легких, выделение продуктов метаболизма через легкие, работа диафрагмы и межреберных мышц.

Транспорт газов эритроцитами: транспорт кислорода гемоглобином, транспорт углекислого газа кровью.

Клеточное дыхание: окисление органических веществ в митохондриях, получение клетками энергии. держи братюня по учебе)

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО₂ при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Белки являются сложными органическими соединениями или биополимерами, содержащих в составе водород, углерод, азот и кислород, а в редких случаях — серу.

Мономерами белков являются аминокислоты.

В жизни любого организма белки играет важную роль (и в клетке тоже). При неисчерпаемом разнообразии белков, им характерна определенная специфичность.

Белки и нуклеиновые кислоты — материальная база всего существующего богатства организмов окружающей среды. От сухой массы клетки их доля может составлять от 50 до 80%.

Каково строение молекулы белка?

Молекулы белков — это длинные цепи, которые состоят из 50-1500 остатков аминокислот. Между собой они соединены прочной ковалентно-углеродной (пептидной) связью. Как результат — образование первичной структуры белка или полипептидной цепи.

Молекула белка представляет собой полипептид с молекулярной массой от 5 до 150 тысяч (в некоторых случаях даже больше).

В составе простых белков присутствуют только аминокислоты. Сложные белки помимо аминокислот могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды), углеводы (гликопротеиды) и др.

Химические, функциональные и морфологические свойства клетки определяются специфическими белками, которые в ней присутствуют.

Набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи — формирующие составляющие специфичность белка.

Если в составе белковой молекулы заменить одну аминокислоту, или поменять последовательность расположения аминокислот, то в результате может произойти изменение функций белка в клетке. Все это и является причиной большого разнообразия строения белка (белковой молекулы первичной структуры).

Становится понятным, почему живой организм для выполнения своих функций использует особенные виды белков. В этом отношении его возможности являются неограниченными.

Свойства белков определяются также и пространственным расположением полипептидных цепей. Полипептидные цепи в живой клетке являются скрученными или согнутыми, для них характерная вторичная или третичная структура.

Спирально закрученная белковая цепочка — это вторичная структура. Удержание витков спирали осуществляется за счет водородных связей, которые образуются между CO- и NH-группами, расположенными на соседних витках.

Дальнейшее закручивание спирали приводит к специфической конфигурации каждого белка, то есть — к третичной структуре. Ее образование происходит за счет связей между белковыми радикалами аминокислотных остатков. Это связи:

ковалентная дисульфидная (S- S-связь) между остатками цистеина;
водородная;
ионная;
гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные взаимодействия в количественном соотношении можно считать наиболее важными. Они появляются в результате того, что неполярные боковые цепи аминокислот пытаются объединиться друг с другом без смешения с водной средой. При этом происходит свертывание белка таким образом, что его гидрофобные боковые цепи прячутся внутрь молекулы: так они получают защиту от воды. Наружу выставлены, при этом, боковые гидрофильные цепи.

Есть определенные специфичные для любого белка моменты:

количество молекул аминокислот с гидрофобными радикалами;
количество молекул цистеина;
характер их взаиморасположения в полипептидной цепи.

Сохранение определенной формы молекулы обеспечивает взаимное расположение групп атомов, необходимое для проявления активности белка в качестве катализатора, его гормональные функции и др. По этой причине стойкость макромолекул не является случайным свойством, а важный и необходимый способ стабилизации организма.

Проявление биологической активности белка характерно только при наличии третичной структуры. Замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепи приводит к изменениям в конфигурации белка, а также к снижению его биологической активности и даже исчезновению.

В некоторых случаях возможно объединение в единый комплекс двух, трех и более белковых молекул с третичной структурой. В итоге получаем четвертичную структуру белка.

Пример четвертичной структуры белка — гемоглобин. Он состоит из четырех субъединиц и небелковой части (гема). Только в такой форме он может выполнять свои функции.

Белковые субъединицы в четвертичной структуре не имеют химической связи. Но сама структура при этом довольно крепкая за счет действия слабых межмолекулярных сил.

Третичная и четвертичная структуры могут меняться в результате разрыва водородных и ионных связей. Это происходит под влиянием различных физических и химических факторов:

обработки щелочами, кислотами, ацетоном, спиртом;
высокой температуры;
давления и др.

Денатурация — это нарушение естественной или нативной белковой структуры.

Денатурация приводит к снижению растворимости белка, изменению формы и размеров молекул, утрате ферментативной активности и т.д. При этом, процесс денатурации является обратимым: при возвращении нормальных условий происходит непроизвольное обновление естественной (природной) структуры белка. Этот процесс получил название ренатурации.

Первичная белковая структура определяет особенности строения белка и функционирование белковой макромолекулы. От строения перейдем к функциям белков.

Функции белков в клетке

Выделяют как минимум 3 основных функции белка в клетке:

Строительная функция белков или пластическая. Одна из важнейших функций, так как белки являются составными компонентами клеточных мембран и органелл. В основном из белка состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных.
Двигательная. Ее обеспечивают особенные сократительные белки, за счет которых приходят в движение жгутики и реснички, перемещение хромосом в ходе деления клеток, сокращение мускулатуры, движение органов растений, а также изменения положений разнообразных структур организма в пространстве.
Транспортная. Эта функция обеспечивается способностью белков к связыванию и переносу с течением крови химических соединений.

Теперь пройдемся по другим функциям белков кратко.

Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода из легких в клетки других органов и тканей. В мышцах такую функцию выполняет миоглобин.

Белки сыворотки крови осуществляют перенос липидов и жирных кислот, а также различных биологически активных веществ.

Говорить о белках и их функциях невозможно, не отметив защитную функцию белков. Клетка способна вырабатывать особые белки — иммуноглобулины. Это происходит, когда в нее проникают различные чужеродные вещества вроде антигенов-белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов. Иммуноглобулины или антитела устраняют чужеродные вещества и обеспечивают иммунологическую защиту организма.

Функционирование иммунной системы организма осуществляется благодаря распознаванию антигенов антигенным детерминантом (характерным участком их молекул). Таким образом чужеродные вещества связываются и обеззараживаются.

Внешняя защитная функция может выполняться также белками, которые являются токсичными для других организмов. К примеру, белок змей.

Стоит выделить и сигнальную функцию белков. Молекулы белков, способные к изменению третичной структуры в ответ на действия факторов окружающей среды, встроены в поверхность клеточной мембраны. Таким образом осуществляется восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Есть еще регуляторная функция, которая присуща белкам-гормонам, влияющим на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, а также принимают участие в росте, размножении и прочих жизненно важных процессов.

Инсулин — самый известный гормон, отвечающий за снижение уровня сахара в крови. При недостатке инсулина уровень сахара в крови повышается, что приводит к возникновению сахарного диабета. Разнообразные белки-ферменты также выступают в роли главных регуляторов биохимических процессов в организме (каталитическая функция).

Белки — энергетический материал. В результате расщепления 1 грамма белка до конечных продуктов происходит выделение 17,6 кДж энергии, которая используется в большинстве жизненно важных процессов в клетке.

Функции белков в таблице:

Разобравшись со строением и функциями белков, переходим к ферментам.

Ферменты и их роль в клетке

Ферменты или энзимы — это особые белки, которые присутствуют в любом организме и выполняют функцию биологических катализаторов.

Протекание химических реакций в живой клетке зависит от умеренной температуры, нормального давления и нейтральной среды. Такие условия обеспечивают довольно медленное течение реакций синтеза или распада веществ в клетке. Однако именно ферменты ускоряют реакции путем снижения энергии активации, при этом не происходит изменений их общего результата. Чтобы придать молекулам реакционную способность, в случае наличия ферментов необходимо гораздо меньше энергии.

При прямом или косвенном участии ферментов протекают все процессы в живом организме.

Составляющие компоненты пищи — белки, углеводы, липиды и др. — под влиянием ферментов расщепляются до простейших соединений. Позже из них синтезируются новые, присущие данному виду макромолекулы. В случае нарушения образования и активности ферментов возникают тяжелые заболевания.

Ферментативный катализ протекает в соответствии с теми же законами, что и неферментативный катализ в химической промышленности. Но у ферментативного катализа есть и определенные отличия. Ему характерная высокая степень специфичности — фермент катализирует только одну реакцию или действует в отношении только одного типа связи.

Все это обеспечивает регулирование жизненно важных процессов, которые происходят в клетке и организме: фотосинтеза, дыхания, пищеварения и др.

Только одно вещество катализирует расщепление фермент уреаза. Это вещество — мочевина. При этом, фермент не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Теория активного центра — важный момент для понимания того, каков механизм действия ферментов с характерной им высокой специфичностью. Согласно этой теории, молекула фермента содержит один или несколько участков, где катализ осуществляется благодаря тесному (во множестве мест) контакту между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества). Активным центром выступает функциональная группа (например, OH — группа аминокислоты серина) или отдельная аминокислота.

Действие катализатора нуждается в объединении нескольких аминокислотных остатков, которые располагаются в определенной последовательности. В среднем требуется от 3 до 12 остатков.

Формирование активного центра может происходить также в результате связи ферментов с ионами металлов, витаминами и прочими соединениями небелковой природы. Это коферменты или кофакторы.

Форма активного центра и его химическое строение таковы, что подразумевают связь только с определенными субстратами за счет их идеального соответствия друг другу — взаимодополняемости или комплементарности.

Другие аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле фермента определенную глобулярную форму — она нужна для эффективной работы самого центра.

Вокруг большой молекулы фермента образуется сильное электрическое поле. Это поле обеспечивает ориентацию молекул субстрата и их ассиметричная форма. Происходит ослабевание химических связей, и начальная затрата энергии на катализируемую реакцию сокращается. При этом, скорость реакции увеличивается.

За одну минуту одна молекула фермента каталазы расщепляет свыше 5 млн. молекул перекиси водорода, возникающая при окислении в организме различных соединений.

Наблюдается изменение конфигурации активного центра некоторых ферментов в присутствии субстрата. Чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность, этот фермент специально ориентирует свои функциональные группы.

При присоединении молекул субстрата к ферменту, в определенных пределах наблюдается изменение их конфигурации. Это позволяет увеличить реакционную способность функциональных групп центра. Распад комплекса фермента и субстрата происходит на заключительном этапе химической реакции — с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Происходит освобождение активного центра, в результате чего он снова может принимать новые молекулы субстрата.

Множество факторов определяют скорость реакций с участием ферментов. К ним относятся:

концентрация фермента;
природа субстрата;
давление;
температура;
кислотность среды;
наличие ингибиторов и др.

Скорость биохимических реакций минимальна при температуре около 0 по Цельсию. Такое свойство широко применяется в различных отраслях, в частности — в медицине и сельском хозяйстве.

Для снижения интенсивности биохимических реакций и продления жизни, органы человека, планируемые к пересадке (почки, селезенка, печень, сердце), охлаждают. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает размножение микроорганизмов и инактивирует ферменты, в результате чего пищевые продукты не разлагаются.

Эта статья поможет вам разобраться в свойствах и функциях белков (функции белков представлены в таблице).

Роль биологических молекул, входящих в состав организма.

Лекция № 7

(2 часа)

Общая характеристика ферментов

Основные этапы ферментативного катализа

Номенклатура и классификация ферментов

Ингибиторы и активаторы ферментов

Витамины, растворимые в воде

Витамины группы В

Ферменты (энзимы) - высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Катализатор - вещество, которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе реакции не расходуется.

Раздел биохимии, изучающий ферменты – энзимология.

Общие признаки ферментов и катализаторов неорганической природы:

- катализируют только энергетически возможные реакции,

- не изменяют направление реакции,

- не расходуются в процессе реакции,

- не участвуют в образовании продуктов реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов:

- высокая чувствительность к физико-химическим факторам среды, работают в более мягких условиях (Р атмосферное, 30-40 о С, рН близкое к нейтральному);

- высокая чувствительность к химическим реагентам;

- высокая эффективность действия (могут ускорять реакцию в 10 8 -10 12 раз; одна молекула Ф может катализировать 1000-1000000 молекул субстрата за 1 мин);

- высокая избирательность Ф к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия);

- активность Ф регулируется особыми механизмами.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двукомпонентные). Простой состоит только из белковой части, сложный (холофермент) – из белковой и небелковой частей. Белковая часть – апофермент, небелковая – кофермент (витамины В₁, В₂, В₅, В₆, Н, Q и др.). Отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью. Участок на поверхности молекулы фермента, который взаимодействует с молекулой субстрата – активный центр.

Активный центр образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных сближенных полипептидных цепей. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. В его пределах различают субстратный (адсорбционный) центр и каталитический центр. Кроме активного центра встречаются особые функциональные участки – аллостерические (регуляторные) центры.

Каталитический центр - это область активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. КЦ простых ферментов – это сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи (серин, цистеин, тирозин, гистидин, аргинин, асп. и глут. кислоты). КЦ сложного белка устроен сложнее, т.к. участвует простетическая группа фермента – кофермент (водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K).

Субстратный (адсорбционный) центр - это участок активного центра фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. СЦ формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная функция СЦ - связывание молекулы субстрата и ее передача каталитическому центру в наиболее удобном для него положении.

Аллостерический центр ("имеющий иную пространственную структуру") - участок молекулы фермента вне его активного центра, который обратимо связывается с каким-либо веществом. Такое связывание приводит к изменению конформации молекулы фермента и его активности. Активный центр либо начинает работать быстрее, либо медленнее. Соответственно такие вещества называют аллостерическими активаторами либо аллостерическими ингибиторами.

Аллостерические центры найдены не у всех ферментов. Они есть у ферментов, работа которых изменяется под действием гормонов, медиаторов и других биологически активных веществ.

Ферменты и витамины