Подготовить сообщение на 30 секунд фактор влияющий на структуру белка

Обновлено: 18.05.2024

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

·степень сложности (простые и сложные);

форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);

·растворимость в отдельных растворителях;

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

Физические свойства . Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (10 4 —10 7 ).

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА. Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), аминные (NH 2 ) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма – полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции . Ксантопротеиновая – происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски;

Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски;

При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

6. Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат:

H 2 N–CH–COOH+NaOH H 2 O+H 2 N–CH–COONa

При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

H 2 N–CH–COOH+HCI H 2 N–CH–COOH CI

7. Гидролиз белков.

Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно записать так:

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

Описание презентации по отдельным слайдам:

Влияние различных факторов на природную структуру белка. Выполнила: ученица 10-а класса МБОУ СОШ с.Стегаловка Обухова Анастасия Сергеевна Руководитель: учитель биологии Карцева Светлана Дмитриевна

Цель: изучить влияние различных факторов на природную структуру белка.

Задачи: Изучить информационные источники по теме исследования. Провести беседу с учителем химии. Провести опыты: Влияние температуры на денатурацию белка. Влияние этилового спирта на денатурацию белка. Влияние солей тяжелых металлов на денатурацию белка. Сделать выводы и оформить результаты.

Если повысить температуру, концентрацию этилового спирта, внести соли тяжелых металлов, то будет происходить денатурация белка. Гипотеза:

Методика исследования: эксперимент Получение альбумина из яичного белка

Белые сгустки- белок глобулин.

В цилиндре остался глобулин, а в колбе белая пена.

Эксперимент-1. Влияние температуры на денатурацию белка.

Влияние температуры на денатурацию белка:

Влияние температуры на денатурацию белка: Объем раствораальбумина (мл) 40 40 40 40 температура 35ºС 40,5ºС 72ºС 100ºС изменения Изменений не наблюдалось. Появились нитевидные сгустки, помутнениераствора. Раствор уплотнился, молочного цвета. Белок перешел в осадок белого цвета

Вывод по первому эксперименту: Чем выше становится температура нагревания раствора альбумина, тем быстрее проходит денатурация белка.

Эксперимент-2. Влияние спирта на денатурацию белка.

Влияние спирта на денатурацию белка. Объем раствора альбумина (мл) 5 5 5 Спирт (%) 40 70 90 изменения Изменений не происходило. Появились ели заметные круглые сгустки. Раствор стал густым и плотным, белого цвета.

Вывод по второму эксперименту: Чем выше концентрация этилового спирта, тем быстрее белок денатурирует.

Влияние солей тяжелых металлов на денатурацию белка.

Влияние солей тяжелых металлов на денатурацию белка. Название соли Сульфатмеди(2) Нитрат серебра Хлорид железа(3) Наблюдения Раствор стал плотным белого цвета. Появилисьбелые сгустки в виде нитей. Выпадение бурого осадка.

Вывод по третьему эксперименту: Соли тяжелых металлов: железа, серебра, меди вызывают денатурацию белка.

Подтверждение гипотезы. Моя гипотеза полностью подтвердилась экспериментами. При более высокой температуре, большей концентрации спирта быстрее идет денатурация белка. Все соли тяжелых металлов вызывают денатурацию белка.

Заключение: Все мои эксперименты связаны с жизнью человека. Существует предел температуры, при которой происходит денатурация белка. Денатурировав белки прекращают выполнять свои функции, от чего человек умирает. Даже невысокая концентрация спирта вызывает денатурацию белка, употребление большого количества алкоголя может вызвать смерть человека. Соли тяжелых металлов токсичны, из-за этого существует опасность отравления человека в процессе производственной деятельности, например, при обработке изделий из меди.

Выводы: Я считаю, что моя исследовательская работа очень актуальна. Она позволила выяснить влияние перечисленных факторов (температура, спирт, соли тяжелых металлов) на организм человека. Можно исследовать влияние радиации, кислот на денатурацию белка, тем самым продолжить эксперимент.

Занимайтесь спортом, гуляйте на свежем воздухе, ешьте свежие овощи и фрукты и будьте здоровы!

подготовка к ЕГЭ/ОГЭ и ВПР
по всем предметам 1-11 классов

Курс повышения квалификации

Дистанционное обучение как современный формат преподавания

Курс повышения квалификации

Инструменты онлайн-обучения на примере программ Zoom, Skype, Microsoft Teams, Bandicam

Курс добавлен 31.01.2022
Сейчас обучается 24 человека из 17 регионов

Курс повышения квалификации

Педагогическая деятельность в контексте профессионального стандарта педагога и ФГОС

ЗП до 91 000 руб.
Гибкий график
Удаленная работа

Дистанционные курсы для педагогов

Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику

Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:

5 608 219 материалов в базе

Материал подходит для УМК

§ 6. Белки и нуклеиновые кислоты

Самые массовые международные дистанционные

Школьные Инфоконкурсы 2022

Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику

Другие материалы

Вам будут интересны эти курсы:

Оставьте свой комментарий

22.08.2018 3226
PPTX 3.3 мбайт
43 скачивания
Оцените материал:

Настоящий материал опубликован пользователем Карцева Светлана Дмитриевна. Инфоурок является информационным посредником и предоставляет пользователям возможность размещать на сайте методические материалы. Всю ответственность за опубликованные материалы, содержащиеся в них сведения, а также за соблюдение авторских прав несут пользователи, загрузившие материал на сайт

Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.

Автор материала

40%

Подготовка к ЕГЭ/ОГЭ и ВПР
Для учеников 1-11 классов

Московский институт профессиональной
переподготовки и повышения
квалификации педагогов

Дистанционные курсы
для педагогов

663 курса от 690 рублей

Выбрать курс со скидкой

Выдаём документы
установленного образца!

Учителя о ЕГЭ: секреты успешной подготовки

Время чтения: 11 минут

Новые курсы: функциональная грамотность, ФГОС НОО, инклюзивное обучение и другие

Время чтения: 15 минут

Время чтения: 2 минуты

Отчисленные за рубежом студенты смогут бесплатно учиться в России

Время чтения: 1 минута

В Россию приехали 10 тысяч детей из Луганской и Донецкой Народных республик

Время чтения: 2 минуты

Минтруд предложил упростить направление маткапитала на образование

Время чтения: 1 минута

Минобрнауки и Минпросвещения запустили горячие линии по оказанию психологической помощи

Время чтения: 1 минута

Подарочные сертификаты

Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.

Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.

Физико-химические свойства белков определяются их аминокислотным составом и пространственной структурой (организацией). Белки обладают следующими основными свойствами:

Механизм растворения белков (гидратация)

Белки – это гидрофильные вещества. Сначала сухой белок набухает, а затем переходит в раствор. При набухании молекулы воды проникают внутрь белка и связываются с полярными группами радикалов аминокислот. Плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется. Затем белки растворяются, т.е. молекулы белка отрываются от общей массы и переходят в раствор.

Однако, не все молекулы белка, набухая, переходят в раствор. Например, коллаген только набухает (так ведут себя многие фибриллярные белки).

Растворение белков связано с их гидратацией, т.е. образованием гидратной оболочки. Молекулы воды электростатически связываются с ионогенными и неионогенными полярными группами радикалов аминокислот (с их полными положительными и отрицательными зарядами, а также с частично положительными и частично отрицательными зарядами) (рис. 8).

Рис. 8. Схема формирования гидратной оболочки
Однако часть гидратной воды связывается с атомами пептидных групп водородными связями. Подобным образом преимущественно связывает воду коллаген, так как этот белок содержит много гидрофобных аминокислот.

Количество воды, связанной с белком достигает 30–50 г на 100 г белка. Гидрофильных полярных групп значительно больше на поверхности белковой глобулы, чем в центре.

На стабилизацию (устойчивость) белка в растворе влияют два фактора:

– заряд белковой молекулы;

– наличие гидратной оболочки.

Оба фактора препятствуют коагуляции (конгломерации или склеиванию) белков и выпадению их в осадок.

Между этими двумя факторами существует тесная взаимосвязь: чем больше полярных групп в белке, тем больше связывается воды и тем лучше растворимость белка.

Например, такие глобулярные белки сыворотки крови и молока как альбумины хорошо растворимы даже в воде, а глобулины только в слабо-солевых растворах. Большинство фибриллярных белков плохо растворяются в воде и физиологических растворах или совсем не растворяются.

Растительные белки – проламины – растворяются в 60–80%-ном спирте, а глютелины – в щелочах (0,1–0,2% раствор гидроксида натрия).

аминокислотный состав полипептидной цепи белка (генетически обусловленный фактор);
преимущественное расположение гидрофильных аминокислот и олигосахаридных фрагментов на поверхности белковой глобулы. Большинство белков имеют гидрофильную поверхность. Однако есть и гидрофобные белки, поверхность которых образована гидрофобными радикалами аминокислот. Такие белки растворяются в липидах и встречаются преимущественно в мембранах;
чем ниже относительная гидрофобность белков (т.е. ниже взаимодействие с липидами), тем выше взаимодействие их с молекулами растворителя, следовательно, выше растворимость;
наличие спирализованных участков на поверхности белка повышает их растворимость;
растворимость белков зависит от рН среды (в изоэлектрической точке белки имеют наименьшую растворимость);
от концентрации солей: невысокая концентрациясолей щелочных металлов и аммония (NaCl, Na₂SO₄, (NH₄)₂SO₄) повышает растворимость, так как ионы соли препятствуют ионному (электростатическому) взаимодействию заряженных боковых радикалов аминокислот. Высокие концентрации солей снижают гидратацию глобулы (снимают гидратную оболочку) и тем самым усиливают белок-белковые взаимодействия (белок коагулирует и выпадает в осадок);
от размеров и формы молекул: низкомолекулярные глобулярные белки с большим количеством гидрофильных групп лучше растворимы в воде и слабосолевых растворах, а фибриллярные – хуже или совсем не растворяются;
денатурированные белки теряют способность к растворению, поскольку при денатурации изменяется конформация белковой молекулы, и он теряет гидратную оболочку и заряд.

Кислотно-основные свойства белков (электрические)

Белки являются амфотерными полиэлектролитами. Амфотерность белкам придают кислотные и основные группы боковых радикалов аминокислот и концевые аминогруппа (NH₃ + ) и карбоксильная группа (COO – ) полипептидного остова, поскольку другие α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей.

Факторы, влияющие на величину и знак заряда белковой молекулы

1. Влияние аминокислотного состава белковой молекулы на ее заряд (при условии нейтральной среды, рН=7):

– если в белковой молекуле преобладают кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая кислоты), то суммарный заряд белковой молекулы будет отрицательным (в нейтральной среде);

– если в белковой молекуле преобладают основные аминокислоты (лизин, аргинин, гистидин), то суммарный заряд белковой молекулы будет положительным (в нейтральной среде).

Слабая диссоциация SH-групп цистеина и фенольной (С₆Н₅–ОН) группы тирозина (это слабые кислоты) почти не влияет на амфотерность белков.

Чем больше в белке кислых аминокислот, тем больше величина отрицательного заряда (большинство природных белков кислого характера).

Чем больше в белке основных аминокислот, тем больше величина положительного заряда.

Например, молекула альбумина (анионогенный белок) содержит в полипептидной цепи много дикарбоновых аминокислот и, следовательно, имеет отрицательный заряд. В крови, которая имеет рН 7,4, отрицательный заряд альбумина равен 18. Другой пример – гистоны, входящие в состав хроматина ядра клетки, содержат много аргинина и лизина, следовательно, гистоны – это катионогенные белки.

2. Влияние рН среды на заряд белковой молекулы

Суммарный заряд белковой молекулы зависит от рН среды (в кислой среде заряд положительный, а в щелочной – отрицательный).

– если среда щелочная, рН>7

Высокая концентрация гидроксильных ионов (ОН – ) подавляет ионизацию слабой аминогруппы и белки приобретают отрицательный заряд:

В поле постоянного электрического тока (при электрофорезе) белки в щелочной среде перемещаются к аноду;

линия старта глобулины альбумины хроматографическая

(место нанесения бумага

Рис. 9. Электрофореграмма белков сыворотки крови

на хроматографической бумаге
Через 6–10 часов электрофорез останавливают, белки на полоске хроматографической бумаги фиксируют соляной кислотой (белки денатурируют) и окрашивают бромфеноловым синим красителем. На электрофореграмме проявляются окрашенные пятна фракций белков.

Самая электроподвижная фракция – это низкомолекулярные белки (альбумины), которые обладают высокой величиной отрицательного заряда.

Коллоидные и осмотические свойства белков

Водные растворы белков являются устойчивыми и равновесными, они со временем не коагулируют и не требуют присутствия стабилизаторов. Поскольку белковые растворы гомогенны, то напоминают истинные растворы, однако высокая молекулярная масса белков придает их растворам свойства коллоидных систем:

1. Оптические свойства белков

Растворы белков способны рассеивать лучи видимого света (эффект дифракции или явление Тиндаля). Луч света, проходя через раствор белка, преломляется и свет рассеивается. На данном физико-химическом свойстве белков основан метод количественного определения белка рефрактометрически (в чистых белковых растворах, например, в сыворотке крови).

2. Малая скорость диффузии – способствует равномерному распределению белков внутри клетки, между клеткой и кровью, а также препятствует скоплению белка в местах его биосинтеза.

3. Осмотические свойства белков

Белки в клетке, межклеточной жидкости, в крови повышают осмотическое давление и вызывают явление осмоса, т.е. перемещение ионов Nа + и воды через мембраны в раствор белка.

Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны вследствие высокой молекулярной массы используется в практике для очистки белков от низкомолекулярных примесей (солей, биогенных аминов, мочевины и др.) – процесс диализа.

4. Высокая вязкость белковых растворов

С увеличением концентрации белка вязкость раствора повышается, поскольку повышаются силы сцепления между поверхностями белковых молекул.

При повышении температуры вязкость белковых растворов понижается. Добавление некоторых солей кальция приводит к повышению вязкости, поскольку ионы Са 2+ способствуют сцеплению молекул с помощью кальциевых мостиков. Иногда вязкость белкового раствора в присутствии Са 2+ настолько увеличивается, что он теряет текучесть и превращается в гель.

5. Способность белков к образованию гелей

Молекулы белка в растворе могут образовывать структурные сетки, внутри которых содержаться молекулы воды. Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связнодисперсное (с образованием систем, обладающих свойствами твердых тел). Упругие свойства геля зависят от концентрации белка, от рН, присутствия других белков, солей, ионов двухвалентных металлов (Са 2+ ), полисахаридов.

Желатин – белковый продукт, представляет собой смесь линейных полипептидов с молекулярной массой 50–70 тыс. и их агрегатов, не имеющих запаха и вкуса. Аминокислотный состав желатина: глицин – 26–31%, пролин – 15–18%, гидроксипролин – 15%, глутаминовая кислота – 11–12%, аспарагиновая кислота – 6–7%, аланин – 8–11%, аргинин – 8–9%.

Желатин получают из коллагена, содержащегося в костях, хрящах и сухожилиях животных. В коллагене 35% карбоксильных групп находится в амидированной форме (СОNH₂). При получении желатина в процессе кислотной или щелочной экстракции нерастворимый коллаген превращается в растворимый желатин. В результате такой обработки амидные группы превращаются в карбоксильные (–СООН). Поэтому pI для амидированной формы желатина приблизительно 9,4, а рI для карбоксильной формы – 4,8 (эти границы варьируют).

Гелеобразование легче протекает в растворах фибриллярных белков и в связи с этим пищевые студни готовят из костей, хрящей, мяса, где много фибриллярных белков.

Коллагеновые белки костей, хрящей, кожи и других обладают высокой прочностью, упругостью и эластичностью, так как находятся в гелеобразном состоянии. Цитоплазма клетки тоже может переходить в гель.

Осаждаемость белков

Механизм и характер осаждения может быть различным.

Высаливание белков

Осаждение белков растворами нейтральных солей высокой концентрации (насыщенные растворы). Сильным высаливающим эффектом обладают сульфаты натрия (Na₂SO₄) и аммония ((NH₄)₂SO₄).

Механизм высаливания связан с тем, что добавляемые катионы и анионы снимают гидратную оболочку и одновременно, возможно, нейтрализуют заряд белка (состояние близкое к изоэлектрической точке). При таком осаждении сохраняются нативные свойства белков (биологическая активность) и сохраняются все уровни структурной организации белковой молекулы.

Если затем к осадку белка добавить воду, удалить диализом соль, то белок снова перейдет в раствор и будет проявлять биологическую активность. Высаливание используют для разделения белков сыворотки крови, молока, яичного белка на две фракции: альбумины и глобулины.

Глобулины, как менее растворимые белки и с большей молекулярной массой осаждаются первыми, при 50%-ном насыщении раствора белка (NH₄)₂SO₄ или Na₂SO₄, а альбумины при 100%-ном.

Этанол, метанол, ацетон, снимают гидратную оболочку белковых молекул и белки осаждаются. Если после осаждения белков спирт быстро удалить, а к белку добавить воду или физиологический раствор, то белок вновь растворяется. Длительное воздействие данных реагентов на белок может вызвать их денатурацию.

Осаждение белков в изоэлектрической точке

Денатурация белков

При воздействии различных факторов на белок, сравнительно слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные), ответственные за стабилизацию конформации белка (вторичную, третичную и четвертичную), разрушаются. Это приводит к потере биологической активности и физико-химических свойств белка (растворимость, оптические свойства, электрическая подвижность). Без изменения остается первичная структура.

Денатурирующие факторы: физические и химические.

1. Физические факторы – высокая температура, трение, давление, встряхивание, ультразвук, ионизирующие лучи, ультрафиолетовое облучение (УФО).

Наиболее устойчивыми к действию денатурирующих агентов являются фибриллярные белки, а также гликопротеины и протеогликаны (углеводный компонент стабилизирует белковую молекулу).

Ренатурация белков

В некоторых случаях денатурация обратима. Так, например, кратковременное воздействие спирта или ацетона вызывает в верхнем слое белковой молекулы перераспределение ионных и водородных связей и частичную денатурацию. После быстрого удаления спирта, ацетона происходит самопроизвольное восстановление этих связей в водной фазе.

Денатурирующее воздействие мочевины на белок можно также снять путем ее удаления (диализом или гемодиализом – искусственная почка). Мочевина образует водородные связи с атомами пептидных групп, т.е. встраивается во вторичную структуру:

При нарушении функции почек в крови повышается концентрация мочевины, она поступает в клетки (ткани) и вызывает токсическое действие. Несбалансированное с углеводами белковое питание сопровождается накоплением мочевины в крови и тканях, поскольку аминокислоты, вставшие на путь окисления (энергетический обмен), дезаминируются с отщеплением аммиака.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО₂ при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Введение. Предмет и задачи биохимии. Белки. Цели и задачи биологической химии. Белки. Биологические функции. Химический состав белков. Конформация белков. Фолдинг. Шапероны. Физико-химические свойства. Классификация. Методы разделения белков.

Применение знаний биохимии в медицине: 1. Решение проблем сохранения здоровья, в том числе проблем рационального питания; профилактики заболеваний, в том числе стоматологических. 2. Выяснение причин различных заболеваний и изыскание путей их эффективного лечения. (Диагностика и контроль за лечением) При этом стоматолог всегда должен учитывать взаимосвязь химических (метаболических) процессов , происходящих в организме, и состоянием тканей и секретов ротовой полости.

Белки. Строение, свойства, функции Белки (синоним:протеины; от греч.protos-первый) Белки-высокомолекулярные азотсодержащие биополимеры или сополимеры, имеющие трехмерную пространственную конфигурацию, состоящие из мономеров - альфа-аминокислот, соединенных в неразветвленную полимерную - полипептидную цепь ковалентными пептидными связями.

1. Белки. Функции. В организме человека содержится свыше 50000 индивидуальных белков, выполняющих жизненноважные функции. Функции: Специфические ( характерны только белкам, благодаря их уникальной пространственной конфигурации) - каталитическая, транспортная, рецепторная, иммунной защиты, механо-химическая, защита от кровопотери. Неспецифические – пластическая, энергетическая, регуляторная Белки выполняют специфические функции благодаря их уникальной пространственной (трехмерной) конфигурации

Белки. Химический состав. Мономер природного белка – альфа- аминокислоты. В составе белков человека – 20 протеиногенных ам-т. Классификация аминокислот: - по полярности радикала; - способности синтезироваться в организме –заменимые и незаменимые; незаменимые: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. частично заменимые- гистидин, аргинин. условно заменимые – синтезируются из незаменимых- цистеин, тирозин.

Альфа-аминокислота- мономер природных белков R - CН - СООН I NН2 Все α-аминокислоты различаются строением радикала. Химические группы радикалов обладают разными свойствами и определяют формирование соответствующей пространственной конформации полипептидной цепи. Гидрофобные группы – СН3 -метильная, циклические; Гидрофильные: ОН, СООН, NН2, NН, SH, амидная – СО- NН2

Пространственная структура (конформация) Все индивидуальные белки отличаются первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Молекулы белка - трехмерны. Имеют три уровня организации: первичная - полипептидная цепь, состоящая из аминокислот, последовательно связанных ковалентными пептидными связями -СО-NН- ; аминокислотный состав и их последовательность обусловлена генетическим кодом. Каждый из индивидуальных белков имеет уникальную первичную структуру. Первичная структура обусловливает пространственную конформацию. вторичная - ( пространственно упорядоченная спираль, обусловленная водородными связями между водородом и кислородом групп, обеспечивающих пептидные связи); Два вида структуры – альфа-спираль и бета-спираль. третичная – (энергетически выгодная упорядоченная структура, обусловленная нековалентными связями между химическими группа радикалов- водородные, ионные, дисульфидные, гидрофобные взаимодействия.). Третичная структура- обязательная для всех белков – энергетически выгодная глобула. По геометрической форме глобулы белки разделяют на глобулярные и фибриллярные. Большинство белков – глобулярные. Они имеют компактную структуру,в которой гидрофобные радикалы расположены внутри молекулы.

Пространственная структура (продолжение) Четвертичная (олигомерные белки) - ассоциация нескольких (четное кол-во) протомеров с третичным уровнем (нековалентные связи). Характерна для белков с высокой биологической активностью, например - регуляторные ферменты, гемоглобин, иммуноглобулины.

Структура белка. Домены Для высокомолекулярных белков в структуре характерно наличие доменов. Домены- это участки полипептидной цепи, которые имеют независимо от других участков этой цепи конформацию глобулы (третичную структуру).

Шапероны. Фолдинг Фолдинг – процесс формирования трехмерной структуры при участии белков шаперонов Шапероны (shaperon - с французского- няня)– специализированные внутриклеточные белки, ответственные за быстрое формирования правильной пространственной структуры белка. Шапероны также участвуют в защите клеточных белков от денатурирующих воздействий (температуры, гипоксии, инфекции, рН, тяжелых металлов). Их количество возрастает при повышении температуры, поэтому их также называют белками теплового шока. Болезни связанные с нарушением фолдинга –амилоидозы (например, амилоидоз- нервной ткани- болезнь Альцгеймера). Амилоиды- нерастворимые субстанции белка в клетке ( в связи с их несформированой нативной пространственной структурой) .

УЧАСТИЕ ШАПЕРОНОВ В ФОЛДИНГЕ БЕЛКОВ РИБОСОМА мРНК синтезирован ный белок ШАПЕРОНЫ 60 БЕЛОК ШАПЕРОНОВЫЙ КОМПЛЕКС нативный белок здесь про-исходит перебор всех воз-можных конформаций, пока не будет найдена нативная структура

Центр связывания (активный центр). Взаимодействие белка с лигандами Для осуществления своих функции – напр.каталитической, транспортной, рецепторной, иммуноглобулины - белок связывается с другим веществом. Для этого в молекуле белка имеется центр связывания (активный центр)- совокупность чаще всего трех функциональных групп аминокислот. Лиганд- это вещество, с которым взаимодействует белок для осуществления своих функций. Лиганд присоединяется к центру связывания по принципу комплементарности. Комплементарность – это пространственное и химическое сродство лиганда и активного центра

Физико-химические свойства белков. Высокая молекулярная масса – варьирует в широких пределах, т.к. варьирует кол-во в молекуле аминокисл. остатков. Коротко цепочечные белки – называют пептидами (также обладающие широким спектром действия). Растворы белка обладают свойствами коллоидных растворов - осмотические свойства, высокая вязкость, малая скорость диффузии 2. Термостабильность и термолабильность. В основном белки термолабильные ( денатурируют)- однако, есть очень малая группа термостабильных белков ( напр. белок слюны муцин) Растворимость и заряд белков. Способность белка к растворению (гидратации) обусловлена наличием на поверхности белка гидрофильных –заряженных функциональных групп, способных удерживать диполи воды.Зависит и от М.М. Факторы устойчивости раствора белка- заряд и гидратная облочка.

Растворимость Факторы влияющие на растворимость: а. рН среды. Изменяя рН среды , меняется степень диссоциации функциональных групп аминокислот, а значит меняется величина заряда. В изоэлектрическом состоянии белок минимально гидратирован и выпадает в осадок. раств рН иэт Изоэлектрическая точка- значение рн среды, при которой белок находится в изоэлектрическом состоянии.

Факторы, влияющие на растворимость б. ионная сила ( концентрация ионов в растворе): Степень раствор. Ионн. сила Процесс осаждения белка под действием конц. солей щелочных металлов – высаливание- обусловлено разрушением гидратной оболочки. Многие белки осаждаются в узкой области концентрациях солей, что делает эту процедуру эффективным методом фракционирования.

Классификация. Существуют классификации по молекулярной массе, по выполняемым функциям, по локализации в клетке, по локализации в организме; по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков, например, иммуноглобулины). Однако наиболее приняты следующие принципы классификации: Геометрическая форма белковой молекулы: глобулярные; Фибриллярные Глобулярные – белки, соотношение продольной и поперечной осей глобулы не превышает 1:10; а чаще 1:3; 1:4. Большинство инд. белков глобулярные Имеют компактную структуру и хорошо растворимы в воде в зависимости от величины заряда; М.М. и ионной силы растворителя.(см. выше).Функции разнообразны. К ним относятся ферменты, транспортные белки крови, иммуноглобулины, факторы свертывания крови и др. Фибриллярные – белки имеют вытянутую нитевидную структуру, в которой соотношение осей более 1:10 Нерастворимы. Коллаген, эластин, кератин структурные белки

Классификация (продолжение) Принцип классификации: Наличие простетической ( небелковой группы): простые белки – состоят только из альфа - аминокислот; сложные белки – в состав молекулы входит небелковый компонент (простетическая группа). Присоединение небелкового компонента происходит или во время трансляции (котрансляционная модификация) или после завершения синтеза белка на рибосомах (посттрансляционная модификация). Белковая часть – апобелок (апопротеин)

Простые белки На основании условно выработанных критериев – м. м; ам.состав, растворимость, условиях осаждения – простые белки делят на следующие группы: Альбумины - локализованы в тканях и плазме крови, состоят из одной полипептидной цепи (3 уровень организации); небольшая м. м. (15-70 тыс Да), кислые, сильно гидратированные – хорошо растворимы и осаждаются при насыщенных концентациях водоотнимающих веществ. Обуславливают осмотическое давление крови, универсальные транспортные белки. Синтезируются преимущественно в печени Глобулины – молекулярная масса в пределах 150 кДа, слабокислые или нейтральные, специфические транспортные белки. Осаждаются при полунасыщении водоотнимающих средств. Среди них достаточно много сложных – (гликопротеионов). Гистоны- тканевые белки, небольшая молекулярная масса 11-24 кДа, щелочного характера (аргинин,лизин) Связаны с ДНК. Функции- структурная – связаны с ДНК и участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, регуляторная –способны блокировать передачу генетической информации от ДНК на РНК. Протамины – низкомолекулярные м.м.-4-12 кДа,щелочные свойства (аргинин). Функция структурная- связываются с ДНК, делая ее молекулу компактной.

Простые белки ( продолжение) Проламины и глютелины – растительные белки. Особенность – не растворяются в воде. Содержатся в клейковине пшеницы. В организме человека расщепляются , но у некоторых людей возможно недостаточность или отсутствие фермента, расщеплящего глютелины. Возникает заболевание целиакия – непереносимость растительных белов. Прионы - особый класс белков, обладающих инфекционными свойствами, Попадая в организм или спонтанно образуясь в организме, изменяют конформацию гомологичного ему нормального клеточного белка, превращая его в себе подобный. прионы- единственные инфекционные агенты, размножение которых идет без участия нуклеиновых кислот. Сопровождается разрушением головного мозга –губчатые энцефалопатии - прионовые болезни. Источник – мясо, костная мука животных.

Сложные белки (протеиды) Сложные белки в зависимости от химической природы небелкового компонента делят на следующие классы сложных белков: глико-, липо-, хромо-, нуклео-, фосфопротеины. Гликопротеины- простетическая группа -углеводы, связанные чаще всего с белком гликозидной связью. Белки плазмы крови - фибриноген, иммуноглобулины, муцины-белки слюны, некоторые ферменты и гормоны, коллаген, рецепторы клеток. Хромопротеины- простетическая группа разнонобразные окрашенные продукты, прежде всего гем и флавин ( производное витамина В2). Гемоглобин, миоглобин, цитохромы; ферменты дегидрогеназы с коферментом ФАД.

Сложные белки (продолжение) Нуклеопротеиды. Небелковый компонент – ДНК, РНК. Связь между положительно заряженными аминокислотных остатков аргинина и лизина белка и отрицательными фосфатными группами нуклеиновых кислот. Знать формулы ДНК и РНК. Липопротеины – небелковый компонент - липиды. Наибольшее значение липопротеины – транспортные формы липидов в крови. ЛПНП, ЛПВП, ЛПОНП, ХМ. Фосфопротеиды – небелковый компонент фосфорная кислота. Фосфорилирование ( связь чаще с треонином и серином апобелка) белка внутриклеточных белков процесс обратимый. Процесс играет важную роль в регуляции биологической активности белков

Читайте также: