Значение катализа в природе реферат

Обновлено: 02.07.2024

Выполнила студентка: гр.1912
Салеева Н.Н.Проверила: ХуснутдиноваГ.Р.

Нижнекамск 2013г
СОДЕРЖАНИЕ
Введение 3
Кислотный катализ 4
Основнойкатализ 7
Кислотно-основной катализ 8
Общий кислотный катализ 11
Список использованной литературы15

КАТАЛИЗ - ускорение химических реакций под действием малых количеств веществ (катализаторов), которые сами в ходе реакции не изменяются. Каталитические процессы играют огромную роль в нашей жизни. Биологические катализаторы, называемые ферментами, участвуют в регуляции биохимических процессов. Без катализаторов не могли бы протекать многиепромышленные процессы.
Важнейшее свойство катализаторов – селективность, т.е. способность увеличивать скорость лишь определенных химических реакций из многих возможных. Это позволяет осуществлять реакции, протекающие в обычных условиях слишком медленно, чтобы им можно было найти практическое применение, и обеспечивает образование нужных продуктов.
Применение катализаторов способствовало бурному развитию химическойпромышленности. Они широко используются при переработке нефти, получении различных продуктов, создании новых материалов (например, пластмасс), нередко более дешевых, чем применявшиеся прежде. Примерно 90% объема современного химического производства основано на каталитических процессах. Особую роль играют каталитические процессы в охране окружающей среды.

1.Кислотный катализ
Каталитическаяактивность большого класса катализаторов обусловливается их кислотными свойствами. Согласно И.Брёнстеду и Т.Лоури, кислота – это соединение, способное отдавать протон. Сильные кислоты легко отдают свои протоны основаниям. Концепция кислотности получила дальнейшее развитие в работах Г.Льюиса, который дал определение кислоты как вещества, способного принимать электронную пару от вещества-донора с образованиемковалентной связи за счет обобществления этой электронной пары. Эти идеи вместе с представлениями о реакциях с образованием карбений-ионов помогли понять механизм разнообразных каталитических реакций, особенно тех, в которых участвуют углеводороды.
Силу кислоты можно определить с помощью набора оснований, изменяющих цвет при присоединении протона. Оказывается, некоторые промышленно важныекатализаторы ведут себя как очень сильные кислоты. К ним относится катализатор процесса Фриделя – Крафтса, такой, как HCl-AlCl2O3 (или AlCl4), и алюмосиликаты. Сила кислоты – это очень важная характеристика, поскольку от нее зависит скорость протонирования – ключевого этапа процесса кислотного катализа.
Активность таких катализаторов, как алюмосиликаты, применяющихся при.

ИЗУЧЕНИЕ ЯВЛЕНИЯ КАТАЛИЗА

Автор работы награжден дипломом победителя I степени

Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF

Катализ распространен в природе (большинство процессов, происходящих в живых организмах, являются каталитическими) и широко используется в технике (большая часть всех промышленных реакций — каталитические). Поэтому мы решили подробнее изучить данное явление.

Объект исследования: катализ

Предмет исследования: условия, влияющие на протекание процесса катализа

Гипотеза: если будет выявлена зависимость протекания катализа от различных факторов и созданы соответствующие условия, то практическое применение катализа будет эффективным

Цель: выявить зависимость протекания катализа от различных факторов, определяющих его практическое применение

Задачи:

1) Изучить историю развития теории катализа в химии

2) Исследовать виды катализа

3) Изучить условия протекания каталитических реакций

4) Экспериментально доказать влияние катализаторов и условий протекания реакций на их скорость, что определяет их практическое применение

2. Основная часть

Катализ - изменение скорости химической реакции при воздействии веществ (катализаторов или ингибиторов), которые участвуют в реакции, но не входят в состав продуктов.

Катализаторы - вещества, повышающие скорость химических реакций, состав и количество которых в конце реакции остаётся неизменным.

Ингибиторы- вещества, замедляющие скорость химических реакций, состав и количество которых в конце реакции остаётся неизменным.

2.1. Изучение истории развития теории катализа в химии

На самом деле даже “небиологический”, т.е. неферментативный катализ был известен задолго до Либавиуса и тем более Берцелиуса. Первый известный нам пример небиологического каталитического процесса - синтез диэтилового эфира из спирта при участии серной кислоты (8 в., Джабир ибн Хайам). Вторично эта реакция была открыта в 1540 г. Валерием Кордусом и получила технологическое оформление в работах С. Фробениуса.

В 17 и 18 веках во время создания научных основ химии было открыто несколько каталитических реакций с участием небиологических катализаторов. Так, в 1666 г. А. Лефебр и Н. Лемери разработали камерный способ синтеза серной кислоты, базируясь на предыдущих разработках. Это 17 век. И только в конце следующего, 18 века, механизм синтеза серной кислоты изучен М. Клеманом и Х. Дезормом.

Конец 19 - начало 20 веков – развитие сельского хозяйства –необходимость в минеральных удобрениях. Появляется габеровский процесс синтеза аммиака и процесс окисления аммиака, то есть синтез азотной кислоты.

30-40-е годы 20-го века:

Германия, активно развивающая военную промышленность и нуждающаяся в горючем для военной техники, отрезана от источников углеводородного сырья. Такая ситуация провоцирует бурный всплеск работ по получению синтетического горючего из альтернативных источников сырья. Это работы Фишера-Тропша и работы Реппе.

И, наконец, 50-60-е годы прошлого века – начало бурного развития нефтехимии и химии полимеров – Циглер и Натта создают катализаторы полимеризации олефинов, появляются процессы получения кислородсодержащих продуктов при окислении олефинов.

2.2. Исследование видов катализа

По влиянию на скорость реакции катализ многие источники делят на положительный (скорость реакции растет) и отрицательный (скорость реакции падает). В последнем случае происходит процесс ингибирования, который нельзя считать 'отрицательным катализом', поскольку ингибитор в ходе реакции расходуется.

Катализ бывает гомогенным и гетерогенным (контактным). В гомогенном катализе катализатор состоит в той же фазе, что и реактивы реакции, в то время, как гетерогенные катализаторы отличаются фазой (Приложение 1).

Отдельно стоит упомянуть микрогетерогенный катализ, при котором катализатор находится в коллоидном или высокомолекулярном состоянии. Примерами этого рода катализа могут служить биокаталитические процессы, в которых катализаторами являются ферменты, ускоряющие многие химические реакции, существенные для протекания жизненных процессов.

По характеру промежуточного взаимодействия различают две группы каталитических реакций – кислотно-основного и окислительно-восстановительного катализа.

В реакциях первой группы имеет место промежуточное кислотно-основное взаимодействие реагирующих веществ с катализатором, то есть переход протона от катализатора к одному из реагирующих веществ или, наоборот, от реагирующего вещества к катализатору. При последующих стадиях каталитической реакции протон перемещается в обратном направлении и катализатор восстанавливает свой состав. Примерами кислотно-основного катализа могут служить: гидролиз сложных эфиров, ускоряемый кислотами, гидратация олефинов в присутствии фосфорно-кислотных катализаторов, изомеризация крекинг углеводородов на алюмосиликатных катализаторах и многие другие реакции.

При реакциях окислительно-восстановительного катализа промежуточное взаимодействие связано с электронными переходами между катализатором и реагирующими веществами. К этой группе каталитических реакций относятся окисление двуокиси серы в триокись в производстве серной кислоты, окисление аммиака до окиси азота при получении азотной кислоты, многочисленные реакции парциального окисления органических соединений, например этилена в окись этилена, нафталина во фталевый ангидрид, гидрогенизация, дегидрогенизация, циклизация и ароматизация углеводородов, разложение перекиси водорода, восстановление и окисление ионов металлов в растворах и многие другие реакции.

Для объяснения механизма каталитических реакций были предложены три группы теорий: геометрические, электронные и химическая. В геометрических теориях основное внимание обращено на соответствие между геометрической конфигурацией атомов активных центров катализатора и атомов той части реагирующих молекул, которая ответственна за связывание с катализатором. Электронные теории исходят из представления, что хемосорбция обусловливается электронным взаимодействием, связанным с переносом заряда, эти теории связывают каталитическую активность с электронными свойствами катализатора. Химическая теория рассматривает катализатор как химическое соединение с характерными свойствами, которое образует химические связи с реагентами, в результате чего формируется нестабильный переходный комплекс. После распада комплекса с высвобождением продуктов катализатор возвращается в исходное состояние. Последняя теория считается сейчас наиболее адекватной.

2.3. Изучение условий протекания каталитических реакций

Катализаторы изменяют скорость химической реакции за счёт изменения механизма её протекания. Допустим, между веществом А и веществом В возможно взаимодействие с образованием вещества АВ: А + В → А…В → АВ

Энергия активации этой реакции большая – поэтому реакция протекает с очень малой, практически равной нулю, скоростью. Допустим, имеется вещество К (катализатор) , которое, легко вступая во взаимодействие с веществом А, образует соединение АК: А + К → А…К → АК

Эта реакция протекает быстро, т. к. её энергия активации мала. Соединение АК по той же причине легко взаимодействует с веществом В образуя вещества АВ и К: В + АК → В…А…К → АВ + К. Энергетическая схема реакции представлена в Приложении 2.

Суммируя два последних уравнения, получим:

Таким образом, вещество К приняло участие в процессе, но в результате него осталось химически неизменным. При отсутствии катализатора реакция протекала при непосредственном взаимодействии веществ А и В очень медленно. Каталитическая реакция происходит в две стадии: через образование промежуточного соединения АК – очень быстро.

3. Экспериментальная часть

Для практического изучения явления катализа мы провели ряд опытов, фото которых помещены в Приложение 3.

Эксперимент №1. Процесс катализа.Реакция проводилась в вытяжном шкафу. Мы перемешали 1 г алюминиевого порошка и 4 г растёртого в ступке йода. Затем высыпали конусообразной кучкой. Признаков реакции не наблюдалось, тогда мы добавили пару капель воды. Постепенно начал выделяться густой фиолетовый дым (фото1). В этой реакции вода выступает в роли катализатора.

Эксперимент №2. Пример гомогенного катализа. Мы проводили реакцию разложения пероксида водорода в присутствии раствора сульфата тетраамминмеди (II) [Cu(NH₃₎₄]SO₄. Катализатор мы приготовили зарание, смешав сульфат меди (II) с раствором аммиака.

Эксперимент №3. Пример гетерогенного катализа.Мы окисляли аммиак кислородом воздуха в присутствии оксида хрома (III), который образуется при разложении дихромата аммония:

Эксперимент №4. Положительный и отрицательный катализатор. а) В химический стаканчик с 3 мл воды мы добавили по 1 капле растворов роданида калия и хлорида железа (III). Образовался раствор красного цвета, который налили в две пробирки поровну. В две другие пробирки по 2 мл тиосульфата натрия и в одну из них добавили несколько капель раствора сульфата меди (II) – катализатора. К раствору роданида железа (III) добавили раствор тиосульфата натрия. Раствор приобрёл жёлтый цвет. Ко второй пробирке с роданидом железа добавили тиосульфат натрия с сульфатом меди. Раствор также пожелтел, однако здесь выпал осадок (фото 4).

б) Мы налили в две пробирки по 2 мл раствора сульфата меди (II) и поместили в каждую по грануле алюминия. В одну из пробирок добавили несколько кристаллов катализатора – поваренной соли. В пробирке с катализатором гранула быстро покрылась налётом меди, а другая осталась неизменной. Хлорид натрия ускоряет процесс (фото 5).

в) Разложение пероксида водорода в присутствии борной кислоты. Процесс шел медленно, так как борная кислота Н₃ВО₃ выполняет роль ингибитора (фото 6).

Эксперимент №5. Биологические катализаторы – ферменты. а) В два стакана налили пероксид водорода, в первый стакан поместили кусочек варёного картофеля, а в другой картофельный сок. В первом стакане ничего не происходило, а во втором пероксид моментально начал разлагаться.

б) В два стакана налили пероксид водорода, в первый стакан поместили кусочек варёной моркови, а во второй морковный сок. Результаты соответствуют предыдущим (фото 7).

Пероксид водорода – ядовитое вещество, образующееся в клетке в процессе жизнедеятельности. Принимая участие в обезвреживании ряда токсических веществ, оно может вызвать самоотравление (денатурацию белков, в частности, ферментов). Накоплению Н₂О₂ препятствует фермент каталаза, распространенный в клетках, способных существовать в кислородной атмосфере. Фермент каталаза, расщепляя Н₂О₂ на воду и кислород, играет защитную роль в клетке. Фермент функционирует с очень большой скоростью, одна его молекула расщепляет за 1с 200 000 молекул.

Эксперимент №6. Качественное определение активности различных катализаторов. Катализаторами являлись оксид свинца (II) и оксид марганца (IV). В две пробирки мы внесли по 10 капель 3%-ного раствора пероксида водорода. В одну пробирку добавили немного оксида свинца, а в другую – столько же оксида марганца, и заметили время полного разложения в каждой. В пробирке с оксидом марганца разложение закончилось за 55 с, а в пробирке соксидом свинца за 7 мин. Из этого следует, что оксид марганца активнее оксида свинца.

Эксперимент №7. Изучение влияния количества катализатора на скорость разложения пероксида водорода. В две пробирки с помощью мерного цилиндра мы налили по 5 мл 3%-ного раствора пероксида водорода. В одну пробирку добавили на кончике шпателя порошка оксида марганца (IV), во вторую в два раза больше. В первой пробирке разложение закончилось за 2 мин 46 с, а во второй за 1 мин 35с. Следовательно, чем больше катализатора, тем быстрее проходит реакция.

Эксперимент №8. Автокатализ. Мы изучали явление автокатализа на примере взаимодействия перманганата калия с щавелевой кислотой, протекающей по уравнению:

Внесли в пробирку одну каплю раствора перманганата калия, добавили к раствору дистилированной воды в таком количестве, чтобы получился прозрачный розовый раствор. В сухую пробирку налили 10 капель полученного раствора, 2 капли щавелевой кислоты и 4 капли раствора серной кислоты. Встряхнули пробирку. Раствор обесцветился за 38 с. В другую пробирку налили тоже самое, предварительно добавив к смеси один кристаллик сульфата марганца (II). Раствор обесцветился мгновенно. В первом случае реакция постепенно ускоряется из-за увеличивающегося количества ионов марганца, являющихся катализатором. Во втором случае реакция проходит быстро, потому что ионы марганца присутствовали в растворе изначально.

4. Заключение

Применение катализаторов способствовало бурному развитию химической промышленности. Они широко используются при переработке нефти, получении различных продуктов, создании новых материалов (например, пластмасс), нередко более дешевых, чем применявшиеся прежде. Примерно 90% объема современного химического производства основано на каталитических процессах. Особую роль играют каталитические процессы в охране окружающей среды.

1) Катализ позволяет проводить при обычных условиях реакции, которые требуют больших затрат энергии.

2) Катализ – это неотъемлемая часть нашей жизни. Он участвует во многих процессах.

Проведя исследовательскую работу, я выяснил, в чем заключается сущность процесса катализа, выявил зависимость протекания этого явления от различных факторов, определяющих его практическое применение.

Таким образом, гипотеза моего исследовавния подтверждена.

5. Список литературы

1. Афанасьев В.А., Заиков Г.Е. В мире катализа. М.: Наука, 1977. — 107 с.

2. Ахметов Н. С. Неорганическая химия. Учеб. для Вузов. - 4-е изд., испр. - М.: Высшая школа, 2001. - 743 с.

3. Балаев И.И. Домашний эксперимент по химии. М.: Просвещение, 1977

4. Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. Л.: Медицина. Лен. отд., 1972

Выполнила студентка: гр.1912
Салеева Н.Н.Проверила: ХуснутдиноваГ.Р.

Вещества, не расходующиеся в результате протекания реакции, но влияющие на ее скорость, называются катализаторами. Явление изменения скорости реакции под действием таких веществ называется катализом. Реакции, протекающие под действием катализаторов, называются каталитическими.
Различают гомогенный и гетерогенный катализ. В случае гомогенного катализа катализатор и реагирующие вещества
образуют одну фазу (газ или раствор). В случае гетерогенного катализа катализатор находится в системе в виде самостоятельной фазы.

Файлы: 1 файл

Теория ферментативного катализа.doc

1. Сущность катализа

Различают гомогенный и гетеро генный катализ. В случае гомогенного катализа катализатор и реагирующие вещества

образуют одну фазу (газ или раствор). В случае гетерогенного катализа катализатор находится в системе в виде самостоятельной фазы.

Бывают катализаторы как ускоряющие протекание реакции, так и замедляющие ее. В первом случае катализ называется положительным, а во втором -отрицательным. Катализаторы, уменьшающие скорость реакции, называются ингибиторами.

В большинстве случаев действие катализатора объясняется тем, что он снижает энергию активации реакции. В присутствии катализатора реакция проходит через другие промежуточные стадии, чем без него, причем эти стадии энергетически более доступны. Т. е. в присутствии катализатора возникают другие активированные комплексы, причем для их образования требуется меньше энергии, чем для образования активированных комплексов, возникающих без катализатора. Таким образом, энергия активации реакции понижается; некоторые молекулы, энергия которых была недостаточна для активных столкновений, теперь оказываются активными.

АВ и РQ - исходные вещества; AP и BQ - продукты реакции; APQB - переходное состояние без катализатора; АВК - первое переходное состояние в присутствии катализатора; ABPQK - второе переходное состояние в присутствии катализатора; Е_а1 - энергия активации прямой реакции без катализатора; Е_а2 - энергия активации обратной реакции без катализатора; Е_ак1 - энергия активации прямой реакции в присутствии катализатора; Е_ак2 энергия активации обратной реакции в присутствии катализатора.

Из рис.3 ясно, что катализатор изменяет путь, по которому идет реакция, снижает энергию активации прямой и обратной реакции на одну и ту же величину. При этом в ходе реакции в присутствии катализатора образуются новые переходные состояния, самая высокая энергия одного из которых будет определять энергию активации каталитической реакции. Отсюда следует, что катализатор в одно и то же число раз ускоряет и прямую, и обратную реакции.

Таким образом, сущность катализа заключается в том, что в присутствии катализатора изменяется путь, по которому проходит суммарная реакция, образуются другие переходные состояния с иными энергиями активации, а поэтому изменяется и скорость химической реакции.

2. Ферменты и их строение

Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими. Катализаторы в этом случае называют ферментами.

Ферменты - белки, выполняющие специфические функции катализа химических реакций. Ферменты имеют уникальные свойства: они представляют самые эффективные катализаторы в природе (одна молекула каталазы расщепляет 2,5×10 6 молекул H₂O₂ в течение 1 минуты при нормальных условиях и pH=6,8), они обладают специфичностью действия, подвержены регуляции в своей активности. Ферменты выступают как химические катализаторы, т.е. не расходуются в процессе реакции, поэтому достаточно их малых концентраций. В связи с этим в организме существует огромная диспропорция между массой фермента и массой субстрата, на который воздействует данный фермент.

Есть две важные характеристики фермента: во-первых, фермент не изменяется, вступая в реакцию, и выходит из реакции в первоначальном состоянии; во-вторых, фермент не изменяет положение равновесия реакции, он лишь ускоряет течение химической реакции (достижение равновесия). Таим образом, фермент ускоряет реакцию без изменения термодинамических свойств системы, с которой он взаимодействует.

Относительная молекулярная масса ферментов может достигать нескольких миллионов. У простых ферментов ряд функциональных групп определенных аминокислот формирует активный центр молекулы, который обеспечивает непосредственное взаимодействие ее с субстратом. Часто в активном центре ферментов имеются следующие аминокислоты: серин, тирозин, аргинин, гистидин. Лизин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты.

Количество активных центров у разных ферментов может быть различным. Аминокислоты, образующие активные центры, располагаются в различных местах полипептидной цепи, но в пространственной близости друг к другу с заданной определенной конформацией. Это доказывается потере ферментативной активности при денатурирующих воздействиях, когда нарушается вторичная и третичная структура белковой молекулы. Активный центр составляет сравнительно небольшую часть от общего объема молекулы фермента. У сложных ферментов различают апофермент, или белковую часть, которая в свободном виде не обладает ферментативной активностью, и небелковый компонент - кофермент (кофактор), или простетическую группу, который определяет активность молекулы фермента. Соединения апофермента и небелкового компонента осуществляется в основном за счет водородных, ионных связей. В ферментативных реакциях кофермент проявляет относительную самостоятельность.

Коферменты могут быть представлены органическими веществами (нуклеотиды, витамины) или неорганическими веществами (металлы). В частности, важную роль в биохимических процессах играет кофермент А (HS-KoA). Его структура включает адениловый нуклеотид, соединенный с пантотеновой кислотой, которая связана с b-аминоэтантиолом.

Многие ферменты содержат в своей структуре металл, образуя стабильные комплексы. Основными металлоферментами этого типа являются - полифенолоксидаза (Cu), угольная ангидраза (Zn), аргиназа (Mn),различные фосфатазы (Mg). Эти ферменты инактивируютя в случае удаления из их структуры металла. Роль металла в ферментной системе часто связана с образованием комплекса между ферментом и его субстратом. Например, магний необходим для фиксации АТФ на ферментах (киназах). В отделных случаях металл играет активную роль в реакциях, за счет участия в транспорте электронов, как, например, железо в цитохромах.

3. Теория ферментативного катализа

Существующие теории, объясняя взаимодействие фермента и субстрата, допускают временное их соединение с образованием промежуточного фермент-субстратного комплекса. Теория ферментативного катализа (теория Михаэлиса-Ментен) предполагает следующие этапы.

I этап. Между субстратом и ферментом возникает связь, в результате чего образуется фермент- субстратный комплекс ES, в котором компоненты связаны между собой ковалентной, ионной, водородной и другими связями.

II этап. Субстрат под влиянием присоединенного фермента активируется, становясь доступным для соответствующих реакций катализа ES.

III этап. Осуществляется катализ ES*.

IV этап. Освобождается молекула фермента E и продукты реакции Р.

E + S « ES « ES* « E + P

Теория ферментативного катализа подтверждена экспериментально. Так, из хрена выделен фермент, расщепляющий пероксид водорода - пероксидаза коричневого цвета. После соединения фермента E с субстратом H₂O₂ (S) возникает фермент-субстратный комплекс ES зеленого цвета. Через некоторое время субстрат активируется, образуя фермент-активированный субстрат ES* красного цвета. Он расщепляется на коричневый фермент E и продукты распада P.

Скорость реакции или скорость образования конечного продукта очевидно пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса.

Также скорость реакции пропорциональна числу активных центров фермента, вовлекаемых молекулами субстрата. Конформация активного центра фермента такова, что она стехиометрически комплементарна субстрату. Таким образом, существует определенное сродство фермента к определенному субстрату. В этом случае достигается максимальная фиксация субстрата на активных центрах фермента. Впервые это утверждение высказал в 1890г. Э. Фишер, который считал, что пространственные структуры активного центра фермента и его субстрата должны иметь стерическое соответствие, чтобы произошла химическая реакция. С этого времени возникла формулировка о соответствии фермента и субстрата, как ключа и замка. В настоящее время считают, что активные центры многих ферментов не представляют собой жесткие структуры. Форма их активного центра становится комплементарной лишь после связывания с субстратом.

В образовании фермент-субстратного комплекса участвуют водородные связи, гидрофобные и электростатические

взаимодействия, временно образующие ковалентные связи.

Читайте также: