Изменение активности ферментов в онтогенезе реферат

Обновлено: 02.07.2024

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

«Белорусский государственный педагогический

Реферат на тему:

Как самостоятельная наука биохимия сформировалась примерно 100 лет назад, чему способствовало бурное развитие органической химии. Однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на биохимических процессах производств, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, выделка кож. Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ в организме, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений. Использование растений в пищу, для изготовления красок и тканей также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного происхождения. Древние мыслители рассуждали о том какую роль играют воздух и пища в жизнеобеспечении живых существ, о том что вызывает процесс брожения .

Изучение химии жизни уже в 1827 г. привело к принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут.

Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков работал немецкий биохимик Э. Фишер. Он сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент — это белок.

Целью данной работы является описать структуру и свойства ферментов как биологических полимеров, обозначить основные направления использования ферментов.

Задачи данной работы:

-Показать роль ферментов в жизни человека.

-Определить сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами.

Структура работы состоит из 2 глав, 5 рисунков, выводов и списка основной использованной литературы. Общий объем работы составляет 14 страниц.

Ферменты, или энзимы , – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.

Рисунок 1. Гидролитическое расщепление мочевины

Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.

Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами

Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:

а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;

b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;

c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;

d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 2) .

Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.

Рисунок 2. Влияние фермента на энергию активации

Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:

a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н ₂ О ₂ = 2Н ₂ О + О ₂ , ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;

b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);

c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;

d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.

Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 10 4 до 10 6 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов . В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами . В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 3 приведена структура кофермента А (КоА).

Рисунок 3. Структура кофермента А

Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:

a) участие в катализе;

b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;

c) стабилизация фермента.

Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом . Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента :

Холофермент апофермент + кофактор.

В молекуле фермента присутствует активный центр . Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 4).

Рисунок 4. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата

Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 5).

Рис. 5. Активный центр

Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.

Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов , которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.

2.1 Классификация ферментов

Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.

Общепринятая классификация делит все ферменты на шесть классов по типу катализируемой реакции:

Оксидоредуктазы – участвуют в нескольких типах окислительно - восстановительных реакций, где переносят водород, электроны и катализируют биологическое окисление. (оксидаза, пероксидаза, дегидрогеназа).

Трансферазы – переносят группы атомов, метильные, карбоксильные, амино, сульфо, формильные и фосфорильные группы.

Гидролазы – участвуют в гидролитическом расщеплении. Представители этой группы носят названия в соответствии с типом разрываемой связи (пептидазы, гликозидазы, амилазы, эстеразы, липазы, фосфодиэстеразы, фосфатазы, уреаза).

Лиазы – отщепляют группы (например: СО2, Н2О, NH3) от молекулы субстрата (катализируемое исходное вещество) не гидролитическим способом (декарбоксилаза, альдолаза, лиаза, дегидратаза, дезаминаза).

Изомеразы – катализируют внутримолекулярное превращение изомеров (в том числе рацемилизацию, цистрансизомеризацию).

Лигазы – участвуют в реакциях соединения: белковом синтезе, биосинтезе глутамина, активации аминокислот, синтезе жирных кислот.

В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.

Например: фермент, катализирующий реакцию

АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,

носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.

2.2 Функции ферментов

В определенных частях каждой клетки находится около тысячи разных ферментов. Характерной особенностью всех ферментов является то, что каждый вид из них выполняет определенную функцию, которая присуща только ему одному. По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы:

1. Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток. Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта. Они обитают в слюне, кишечнике, секрете поджелудочной железы.

2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки. Данные ферменты расположены внутри клетки упорядоченно. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки. Такими процессами можно считать окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот, перенос аминокислотных остатков и т.д. При разрушении клеточных мембран такие ферменты проникают в межклеточное пространство и кровь где продолжают развивать свою активность. Лабораторными методами при обнаружении их в анализах крови в зависимости от вида фермента можно установить диагноз, в каком органе происходят патологические изменения.

3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.

В организме человека каталитическая функция многих ферментов зависит от наличия определенных коферментов, витаминов, микроэлементов. Отсутствие данных веществ делает ферменты бессильными и в итоге постепенно может привести к патологическим изменениям. Большинство витаминов, а также микроэлементы и коферменты поступают в организм из вне (вместе с пищей). Хотя следует учесть и тот факт, что не вся еда может содержать в своем составе данные вещества. Чем выше температура приготовления пищи, тем сложнее организму использовать питательные вещества для синтеза ферментов, в такой еде также погибают витамины. По этой причине многие диетологи советуют не жарить, а варить или тушить продукты питания.

2.3 Области применения ферментов

На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO ₂ , который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы , которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы , придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.

Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.

Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результате переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция - это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.

Производство сыра тоже связано с ферментами . Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.

Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза - используется в стиральных порошках. Он способен удалять "катышки" с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.

Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.

Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа.

Ферменты как биополимеры очень важны в жизни человека. Использование ферментов в медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.

Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.

Спустя 100 лет после открытия этого класса веществ человечество узнало о ферментах очень много, но это не является точкой в исследованиях, т.к. технологии с каждым днём улучшаются, и, может быть, скоро мы узнаем что-то новое о ферментах.

Слесарев, В.И. Химия: Основы химии живого/ В.И. Слесарев.-СПб: Химиздат, 2007. – 784 с.

Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия/ Н.А Тюкавкина, Ю.И Бауков, С.Э. Зурабян.– М.: ДРОФА, 2014.

Онтогенез человека развивается по определенной генетической программе, которая записана на уровне ткани, всего организма в гипоталамусе.

1. Внутриутробный период.

Характеризуется высокой активностью ферментов синтеза белка, липидов, происходит увеличение массы организма. Плод находится в анаэробных условиях и для метаболизма характерно анаэробная направленность.

Основной источник энергии - жирные кислоты, поступающие из организма матери; ЖК также выполняют строительную функцию (фосфолипиды мембран).

Глюкоза утилизируется анаэробным путем (анаэробный гликолиз), т. к. ткани плода не способны к ГНГ, и идет на развитие ЦНС.

2. Пренатальный период.

Характеризуется изменением активности ферментов, происходит подготовка организма к пребыванию в аэробной среде. Изменяется спектр гемоглобина, уменьшается его сродство к кислороду, изменяется активность митохондриальных ферментов.

Потребность в глюкозе резко возрастает, она начинает утилизироваться аэробно, но примерно до двух лет основным источником энергии является все же липиды, причиной чего является соматотропин. (Гормон роста).

4. Ранний дошкольный период.

С 3-х до 5-и лет. В этот период клетки начинают питаться углеводами. Происходит стабилизация обмена и интенсивная миелизация нервных волокон.

5. Школьный и пубертантный период.

Обмен веществ модулируется под действием половых гормонов.

Происходит стабилизация массы тела, репродуктивного гомеостаза. После 35-40 лет основным источником энергии являются опять липиды, что связано с ослаблением чувствительности тканей к Гл и изменение гормонального фона: гиперстресс (увеличивается уровень гормонов) заставляет клетку работать на пределе, т. е. использовать в качестве энергии жиры.

3. Клинико-диагностическое значение определения активности ферментов

Почти все ферменты организма функционируют внутри клетки. Незначительное их количество присутствует в крови в результате нормального клеточного возобновления. При повреждении клеток, связанном с разными заболеваниями, высвобождается большое количество ферментов, их концентрация в крови сначала растет, а затем постепенно уменьшается в результате клиренса (очистки).

Повышение концентрации не всегда является результатом повреждения тканей, возможны другие причины: усиленное возобновление клеток; клеточная пролиферация (например, неоплазия); усиленный синтез ферментов (индукция ферментов); сниженный клиренс.

Определение в сыворотке крови активности ферментов с разной внутриклеточной и органельной локализацией (цитоплазматических, митохондриальных, лизосомальных, мембранных и др.) позволяет установить степень повреждения данного органа.

Основные ферменты, которые исследуются в лабораториях

щелочная фосфатаза (ЛФ)

кислая фосфатаза (КФ)

Действие: гидролизует 1,4-ά-гликозидин связи крахмала, гликогена и других полимеров глюкозы.

Основные источники: поджелудочная и слюнные железы.

Изоферменты: Слюнной (С) тип, поджелудочный (П) тип

Повышение активности: острый панкреатит, киста поджелудочной железы, закупорка ее протока опухолью, камнем или спайками. Определяют в сыворотке крови и чаще в свежей моче. В некоторых случаях повышения уровня ά -амилазы может быть следствием почечной недостаточности, диабетического ацидоза, воспаления поджелудочной железы на фоне перфорации пептической язвы.

Увеличение активности ά -амилазы в крови и в моче отмечается при заболеваниях поджелудочной железы. Причем, наиболее значительное повышение активности фермента характерно для острого панкреатита— в 10—30 раз. Максимальный уровень активности определяется к концу первых суток заболевания, а затем наступает быстрое снижение и нормализация ά-амилазы в крови — на 2—6 день. Увеличенную активность фермента в моче можно наблюдать более длительное время.

При хроническом панкреатите и других заболеваниях поджелудочной железы активность а-амилазы увеличивается в меньшей степени.

Значительная гиперамилаземия сопровождает также паротиты.

Повышенная активность ά -амилазы обнаруживается у больных с перитонитами, вследствие развития бактерий, продуцирующих собственную амилазу.

Гиперамилаземия встречается при остром аппендиците, перфоративной язве желудка и двенадцатиперстной кишки, холецистите, разрыве желчного пузыря, ожогах, травматическом шоке, пневмонии, простатите, уремии.

Вызывают увеличение активности фермента некоторые лекарственные препараты: кортикостероиды, катехоламины, фуросемид, антикоагулянты, наркотики, а также алкоголь.

Снижение активности: при старении, остром и хроническом гепатите, недостаточности поджелудочной железы, иногда при токсикозе беременности; при некрозе поджелудочной железы наблюдается резкое падение активности фермента.

Уровень ά -амилазы в крови человека колеблется в зависимости от употребления еды и времени суток. Через 2 часа после употребления еды оказывается выраженный подъем уровня фермента в крови и моче. Наиболее низкие показатели ά -амилазы наблюдаются ночью и натощак.

Определение активности ферментов применяется в клинической практике для решения различных задач: установления диагноза, проведения дифференциальной диагностики заболеваний, оценки динамики течения болезни, определения эффективности лечения и степени выздоровления, с прогностической целью.

Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.

Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.

Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.

В статье рассматриваются основные этапы метаболического преобразования ферментов энергетического метаболизма ЛДГ, СДГ, АТФазы миозина в мышечных волокнах различного типа человека. Показано, что в период от 20-й недели внутриутробного развития до 70 лет происходит постоянное изменение ферментативного профиля мышечной ткани. Наиболее интенсивные преобразование метаболических процессов наблюдается в пубертатный период. Дефинитивный тип мышечного волокна формируется только после завершения пубертатных процессов. Для этого этапа характерно увеличения доли и размера волокон типа IIB в смешанных мышцах конечностей и становление анаэробных источников энергообеспечения.

3. Резвяков Н.П. Общие закономерности дифференцировки и пластичности скелетных мышц: автореф. дис. . д-ра мед. наук. – Казань, 1982. – 33 с.

4. Рехачева И.П. Возрастные особенности активности некоторых ферментов в развивающихся мышечных волокнах // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. – 1981. – Т. 81, № 10 – С. 77–88.

6. Тамбовцева Р.В. Биохимические особенности онтогенетического развития энергообеспечения мышечной деятельности // Новые исследования. – 2014. – № 1. – С. 67–74.

7. Тамбовцева Р.В. Влияние полового созревания на формирование биоэнергетики мышечной деятельности мальчиков школьного возраста // Новые исследования. – 2015. – № 1. – С. 50–55.

Изменение энергетического обеспечения сократительной активности скелетных мышц – важное звено развития двигательных качеств в постнатальном онтогенезе, связанное со специализацией мышечных волокон [1, 2, 5, 6, 7]. Методика определения ферментов энергетического метаболизма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и сукцинатдегидрогеназы (СДГ) существенно дополняет оценку гистохимического профиля различных типов мышечных волокон по АТФазной активности миозина [3, 4].

Целью настоящего исследования явилось изучение преобразование ферментативного профиля мышечной ткани в онтогенезе человека.

Материалы и методы исследования

Исследованы двуглавая мышца плеча, трехглавая мышца плеча, медиальная головка четырехглавой мышцы бедра, камбаловидная мышца, диафрагма, длиннейшая мышца спины представителей мужского пола от 20-й недели внутриутробного развития до 70 лет жизни. На криостатных срезах толщиной 12 мкм выявляли активность СДГ, ЛДГ, АТФазы миозина.

Результаты исследования и их обсуждение

Показано, что на 20-й неделе внутриутробной жизни во всех исследованных шести мышцах мышечные волокна однородны и не проявляют никакой энергетической активности. Первые гистохимические различия появляются на 22–23 недели внутриутробного развития, причем эти изменения касаются только активности АТФазы миозина. Первые дифференцировочные процессы в мышечных волокнах наступают на 28 недели внутриутробного развития, причем наиболее интенсивно в мышцах верхних конечностях и диафрагме и несколько позже в четырехглавой мышце бедра и камбаловидной мышце. Проявляется данный процесс в усилении АТФазной активности миозина в окислительных мышечных волокон I типа. В этот же период впервые откладываются гранулы диформазана в МВI при выявлении активности окислительного фермента СДГ. При этом выявляются волокна как с высокой, так и с умеренной активностью фермента. Самая высокая активность СДГ отмечается в гигантских окислительных волокнах. Реакция на выявление активности ЛДГ в мышечных волокнах в данный возрастной период не проявляется. К рождению продолжает усиливаться окислительный потенциал во многих мышечных волокнах исследуемых мышц и количество окислительных и недифференцированных мышечных волокон примерно равны.

С рождения до 2 лет жизни доля недифференцированных волокон снижается во всех исследованных мышцах, а окислительных увеличивается. К 2 годам в двуглавой мышце плеча, трехглавой мышце плеча, диафрагме, длиннейшей мышце спины и четырехглавой мышцы бедра из недифференцированных мышечных волокон формируются первичные гликолитические волокна, характеризующиеся низкой активностью СДГ, ЛДГ, АТФазы миозина и окислительно-гликолитические, у которых в небольшой степени выявляется как АТФазная, так и СДГ активность. В камбаловидной мышце недифференцированные волокна также превращаются в первичные гликолитические. От 2 до 7 лет соотношение мышечных волокон разного типа не изменяется.

С 4–5 лет жизни в двуглавой мышце плеча, трехглавой мышце плеча, диафрагме, длиннейшей мышцы спины, четырехглавой мышце бедра, камбаловидной мышце можно четко выделить мышечные волокна, различающиеся по морфометрическим и гистохимическим показателям: типы I, I-гигантские, IIA, IIB. В трехглавой мышце плеча и четырехглавой мышце бедра, судя по АТФазной активности миозина, относительное количество окислительно-гликолитических волокон значимо выше, чем в двуглавой мышце плеча, длиннейшей мышцы спины. Можно предположить, что такое несоответствие АТФазной и СДГ активности связано с неокончательной специализацией данных структур по гликолитическому типу энергообеспечения.

К 7 годам в различных мышцах в мышечных волокнах, приближающихся по энергетическому профилю к гликолитическим, усиливается активность ЛДГ, причем в четырехглавой мышце бедра этот процесс охватывает большее число волокон, чем в мышцах верхних конечностей, диафрагме, длиннейшей мышце спины и камбаловидной мышце. Вместе с тем, в этот же возрастной период в группе мышечных волокон I типа во всех мышцах увеличивается активность СДГ (3-й уровень активности). Усиление окислительной активности больше отмечается в мышцах верхних конечностях и камбаловидной мышце. Распределение уровней активности СДГ сдвинуто вправо. Между тем, в группе МВIIA в этот же возрастной период наибольшее относительное количество во всех исследованных мышцах занимают волокна со средней активностью реакции (2й уровень) – около 50 %, а в группе MBIIB наибольшее содержание гранул диформазана приходятся на волокна со слабой активностью реакции (1-й уровень активности СДГ), причем их количество в четырехглавой мышце бедра и трехглавой мышце плеча достоверно выше, чем в двуглавой мышце плеча, длиннейшей мышце спины, диафрагме и камбаловидной мышце.

Таким образом, у мальчиков 7–8 лет мышечные волокна всех трех типов в основной своей массе имеют высокие окислительные возможности.

Возрастной интервал от 11 до 17 лет является очень важным в формировании различных типов мышечных волокон. В этот период во всех мышцах происходят мощные биохимические передифференцировки.

В возрасте 11–12 лет при выявлении активности АТФазы миозина относительное количество гликолитических и окислительно-гликолитических волокон увеличивается за счет снижения окислительных. Эти процессы больше выражены в четырехглавой мышце бедра. В этот период в различных типах мышечных волокон наблюдается заметное снижение активности СДГ и увеличение активности ЛДГ. В группе MBI происходит снижение окислительной активности. В группе MBIIA и MBIIB наблюдается значимое увеличение волокон с крайне низкой активностью СДГ (нулевой уровень). Однако в двуглавой мышце плеча и трехглавой мышце плеча в группе MBI, по-прежнему сохраняется большое относительное количество волокон с высокой активностью фермента (3-й уровень активности СДГ) (84,5 ± 1,3; 83,8 ± 1,31). В четырехглавой мышце бедра наблюдается достоверное снижение (Р IIA > I. Однако данные изменения наблюдаются только при выявлении активности АТФазы миозина. При выявлении активности СДГ многие волокна становятся окислительно-гликолитическими, что говорит о снижении энергетического потенциала мышечных волокон. Во всех мышцах в этот период уменьшается площадь поперечного сечения всех мышечных волокон и возникают деструктивные изменения, причем первыми подвергаются аутолизу волокна I типа с окислительным типом энергообеспечения.

Таким образом, онтогенез смешанных мышц можно разделить на несколько возрастных периодов:

Выводы

4. Дифференцировка волокон II типа. На следующем этапе развития начинает перестраиваться креатинкиназная система мышечных волокон, что приводит к стабилизации мышечной энергетики. У человека соответствующие изменения происходят в возрасте 4–6 лет на фоне полуростового скачка.

5. Предпубертатная передифференцировка. Возраст 6–11 лет является относительно устойчивым периодом с постепенным увеличением рабочих (особенно аэробных) возможностей двигательной системы. Этот период завершается передифференцировкой, которая ведет к активизации анаэробной энергопродукции.

7. Вторая пубертатная (тестикулярная) передифференцировка. У юношей после 15 лет начинается формирование мышечных волокон дефинитивной организации и их усиленный рост. Для этого этапа характерно значительное увеличение доли и размера волокон типа IIB в смешанных мышцах конечностей и становление анаэробно-гликолитического и фосфогенного источников энергообеспечения.

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам