Характеристика мышечных белков реферат
Обновлено: 05.07.2024
Физика и биология, на первый взгляд, довольно далекие друг от друга науки.
Но это только на первый взгляд. В действительности же в этих науках есть много общих точек. Например, в анатомии, зрение. Здесь присутствует элемент оптики: лучи света преломляются в хрусталике глаза, и элемент механики: хрусталик деформируется мышцами. Хотя, говоря о мышцах, нельзя не упомянуть о том, что их работа напрямую связана с физикой. Ведь по сути дела, механизм их действия, сокращение в связи с сокращением белковых нитей, физический процесс. А обмен веществ? Ведь питательные вещества переходят из крови в межклеточное вещество, из межклеточного вещества в клетку и из клетки в межклеточное вещество в основном из-за перепада в давлении. А нагревание внешних тканей тела кровью вследствие теплопередачи?
И физика стыкуется с биологией не только в анатомии. У птиц есть аэродинамическое оперение, у рыб гидродинамическая чешуя и боковая линия, для улавливания колебаний воды. Опять же слух…
Интерес биофизики к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.
Для того, чтобы понять механизм и биофизические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна.
Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки.
Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких – актин. Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.
1. Молекулярный механизм сокращения
Рис. 1 . Схема участка волокна скелетной мышцы человека (по Garamvolgyi)
Рис. 2 . А. Поперечнополосатая структура миофибрилл: слева расслабление, справа сокращение. Б. Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере. Аддитивный характер укорочения последовательно соединенных саркомеров.
Теория скользящих нитей
В покоящейся мышце концы толстых и тонких филаментов обычно лишь слабо перекрываются на границе между А– и I–дисками. Эта зона перекрывания в А–диске выглядит в световом микроскопе гораздо темнее центральной Н–зоны, в которой нет актиновых нитей. На электронных микрофотографиях Н–зоны видна очень тонкая темная М–линия в середине саркомера – сеть опорных белков, по–видимому, удерживающих толстые нити в составе единого пучка.
Укорочение саркомеров. Мышца сокращается в результате укорочения множества последовательно соединенных саркомеров в миофибриллах. Сравнивая структуры саркомера в двух различных функциональных состояниях, можно видеть изменения поперечной исчерченности и взаиморасположения нитей во время сокращения: тонкие актиновые филаменты скользят вдоль толстых миозиновых, двигаясь между ними к середине их пучка и саркомера.
Длина нитей не меняется и при растяжении мышцы. Тонкие филаменты попросту вытягиваются из промежутков между толстыми нитями, так что степень перекрывания их пучков уменьшается.
В результате однократного движения поперечных мостиков вдоль актиновой нити саркомер укорачивается только на 2 х 10 нм, т.е. примерно на 1% своей длины. Однако при изотоническом сокращении мышцы лягушки саркомеры за десятую долю секунды укорачиваются на 0,4 мкм, т. е. на 20% длины. Для этого поперечные мостики должны совершить свои гребковые движения за указанный промежуток времени не один, а 20 раз.
Даже при изометрическом сокращении поперечные мостики не находятся в непрерывно напряженном состоянии. На самом деле каждая миозиновая головка уже через сотые или десятые доли секунды отделяется от актиновой нити; однако через такое же короткое время следует новое прикрепление к ней. Несмотря на ритмичное чередование прикреплений и отделений с частотой порядка 5–50 Гц, сила, развиваемая мышцей в физиологических условиях, остается неизменной (исключение–летательные мышцы насекомых), так как статистически в каждый момент времени в прикрепленном, обусловливающем напряжение, состоянии находится одно и тоже количество мостиков.
Обычно мышца возбуждается при поступлении потенциалов действия от иннервирующих мотонейронов; в результате передачи возбуждения через нервно–мышечные синапсы генерируются мышечные потенциалы действия (непрямая стимуляция). Возможна и прямая стимуляция мышечных волокон, но только в экспериментальных условиях. Например, при раздражении изолированной мышцы лягушки одиночным электрическим импульсом длительностью около 1 мс по мышечному волокну от места раздражения примерно через 1–2 мс со скоростью примерно 2 м/с будет распространяться потенциал действия, а еще через несколько миллисекунд оно сократится . Таким образом, сокращение вызывается потенциалом действия, т. е. возбуждением мембраны волокна.
Электромеханическое сопряжение
Передача команды к сокращению от возбужденной клеточной мембраны к миофибриллам в глубине клетки (электромеханическое сопряжение) включает в себя несколько последовательных процессов, ключевую роль в которых играют ионы Са 2+ .
Механизм активации ионами кальция мышечного волокна легче понять, рассмотрев структуру актиновых нитей (рис. 4). Каждый такой филамент длиной около 1 мкм и толщиной 5–7 нм состоит из двух закрученных одна вокруг другой цепочек мономеров актина толщиной 5 нм. Похожая структура получится, если взять две нити бус и скрутить их в виде спирали по 14 бусин в каждом витке
Рис. Действие Ca l+ во время активации миофибриллы. А. Актиновая и миозиновая нити на продольном сечении волокна. Б. Они же на его поперечном сечении. Когда Са 2+ связывается с тропонином, тропомиозин попадает в желобок между двумя мономерами актина, обнажая участки прикрепления поперечных мостиков.
Через регулярные промежутки примерно по 40 нм актиновые цепочки несут сферические молекулы тропонина, а в желобках между двумя цепочками лежат нити тропомиозина. Исследования с помощью рентгеноструктурного анализа (малоугловое рентгеновское рассеяние) показали, что в отсутствие Са 2+ , т.е. при расслабленном состоянии миофибрилл, длинные молекулы тропомиозина располагаются так, что блокируют прикрепление поперечных миозиновых мостиков к актиновым нитям. И напротив, под влиянием Са 2+ молекулы тропомиозина глубже опускаются в желобки между цепочками мономеров актина, открывая участки прикрепления для поперечных мостиков. В результате те прикрепляются к актиновым нитям (рис. 4, Б), расщепляется АТФ и развивается мышечная сила.
Хранение и высвобождение ионов кальция . Расслабленная мышца содержит более 1 мкмоль Са 2+ на 1 г сырой массы. Если бы соли кальция не были изолированы в особых внутриклеточных хранилищах, обогащенные его ионами мышечные волокна находились бы в состоянии непрерывного сокращения.
Структура внутриклеточных систем хранения кальция в разных мышцах не вполне одинакова (скелетная мышца человека (рис. 1.; мышца лягушки–рис. 5). Во многих участках поверхностная мембрана мышечной клетки образует углубления в виде трубочек (диаметром 50 нм), перпендикулярных продольной оси волокна; эта система поперечных трубочек соединяется с внеклеточной средой и обычно окружает каждую миофибриллу на уровне Z–пластинок (у лягушки) или в области I–дисков (у высших позвоночных).
Перпендикулярно поперечным трубочкам, т. е. параллельно миофибриллам, расположена система продольных трубочек (истинный саркоплазматический ретикулум). Пузырьки на их концах (терминальные цистерны) прилегают к мембранам системы поперечных трубочек, образуя так называемые триады. В этих пузырьках и хранится внутриклеточный кальций. В отличие от поперечной системы продольная не сообщается с внеклеточной средой. Мембраны саркоплазматического ретикулума содержат работающий на энергии АТФ кальциевый насос, который осуществляет активный транспорт из миоплазмы в продольные трубочки, снижая таким образом примерно до 10 –7 М миоплазматическую концентрацию этих ионов в покоящейся (расслабленной) мышце.
Электромеханическое сопряжение происходит посредством распространения потенциала действия по мембранам поперечной системы внутрь клетки. При этом возбуждение быстро проникает в глубь волокна, переходит на продольную систему и в конечном счете вызывает высвобождение Са 2+ из терминальных цистерн во внутриклеточную жидкость, окружающую миофибриллы, что и ведет к сокращению
При одиночном импульсе сокращение кратковременно расслабление мышцы вызывается обратным переносом активирующих ионов Са 2+ посредством кальциевого насоса в каналы саркоплазматического ретикулума. Удаление ионов Ca 2+ из миоплазмы идет до тех пор, пока их концентрация в ней не упадет до примерно 10 –7 М. При этом подавляются активность АТФазы миозина и взаимодействие между актином и поперечными мостиками, которые отделяются от актиновых нитей.
Этот процесс составляет первый этап электромеханического сопряжения (рис. 6). Воздействуя через микроэлектрод слабыми импульсами тока на мышечное волокно лягушки, эти авторы вызывали локальную деполяризацию такого маленького участка плазматической мембраны, что стимулировалась только одна поперечная трубочка (на уровне Z–пластинки). Возникающее в результате местное сокращение (контрактура) ограничивалось саркомерами поверхностных миофибрилл, непосредственно прилегающих к этой трубочке.По мере усиления стимула активировались все глубже расположенные миофибриллы. Очевидно, мембраны поперечных трубочек легко возбуждаются электрическим током, способны проводить возбуждение и составляют важное звено в процессе передачи сигнала от клеточной мембраны к хранилищам кальция.
Только за счет такой электрической передачи по поперечной системе возможна быстрая мобилизация запасов кальция в глубине волокна, и только этим можно объяснить очень короткий латентный период между стимулом и сокращением. Диффузия Ca 2+ от поверхностной мембраны к миофибриллам, находящимся в центре мышечного волокна толщиной 100 мкм, продолжалась бы гораздо дольше, так что для волокон скелетных мышц подобный механизм можно исключить уже по временным соображениям.
Высвобождение кальция при одиночном сокращении. Блинке с коллегами выделили из светящихся медуз белок экворин, который при взаимодействии с Ca 2+ излучает свет. После инъекции этого белка изолированное мышечное волокно закрепляли изометрически и раздражали электрическим током с интервалами 100 или 200 мс. С помощью высокочувствительного фотометра (фотоумножителя) регистрировалась люминесценция (излучение света) экворина, сопровождавшая внутриклеточное высвобождение Ca 2+ (рис. 7). При стимуляции с частотой 5 Гц она была кратковременной, поскольку ионный насос вскоре перекачивал высвобожденный в миоплазму Ca 2+ обратно в саркоплазматический ретикулум; при таком режиме мышца совершает одиночные сокращения. Однако при ритмичном раздражении с частотой 10 Гц (второй стимул поступает уже через 100 мс после первого) волокно расслабляется не полностью. Второе сокращение накладывается на остаточное сокращение после первого стимула, третье – на предыдущие и т. д.
Суммация одиночных сокращений ведет к росту как максимального напряжения в сократительном цикле, так и остаточной величины одиночных сокращений, хотя внутриклеточный уровень Ca 2+ после каждого из них (судя по люминесценции) почти возвращается к уровню покоя.
Рис. 6. Опыт, демонстрирующий возможность локальной активации Т–системы. Слабое локальное раздражение микрокатодом волокна поперечнополосатой мышцы лягушки (в области Z–пластинки, непосредственно над Т–трубочкой) вызывает укорочение прилегающих I–дисков: А– до, Б– во время раздражения
При этом опыт, представленный на рис. 7, показывает, что увеличение общего напряжения при стимуляции с интервалами по 100 мс нельзя объяснить повышением уровня внутриклеточного Ca 2+ .
Высвобождение Са 2+ при тетанусе . Если стимулы поступают с высокой частотой (не менее 20 Гц), уровень Са 2+ в интервалах между ними остается высоким, потому что кальциевый насос не успевает вернуть все ионы в продольную систему саркоплазматического ретикулума. Как показывает рис. 7, в таких условиях отдельные сокращения почти полностью сливаются. Это состояние устойчивого сокращения, или тетанус, наблюдается в том случае, когда промежутки между стимулами (или потенциалами действия в клеточной мембране) меньше примерно 1/3 длительности каждого из одиночных сокращений. Следовательно, частота стимуляции, необходимая для их слияния, тем ниже, чем больше их длительность; по этой причине она зависит от температуры. Минимальный промежуток времени между последовательными эффективными стимулами во время тетануса не может быть меньше рефрактерного периода, который приблизительно соответствует длительности потенциала действия.
Рис. 7. Опыт, демонстрирующий внутриклеточное высвобождение Са 2+ в мышечных волокнах. Люминесценция (красные кривые) и развитие изометрического напряжения в изолированном мышечном волокне шпорцевой лягушки при прямом раздражении импульсами тока длительностью по 0,5 мс с частотой 5, 10 и 20 Гц (моменты раздражения показаны штрихами под кривыми). Заметны суммация и слияние одиночных сокращений до (зубчатого) тетануса при повышении частоты стимуляции. Изометрическое напряжение измерено в ньютонах на 1 см 2 площади поперечного сечения мышцы, а люминесценция, вызванная Ca 2+ , в единицах силы анодного тока фотоумножителя. Вверху: схема экспериментальной установки, использованной Блинксом и др.
Подпороговые стимулы не вызывают потенциалов действия и высвобождения Ca 2+ . Как только интенсивность стимула превысит определенный пороговый уровень, генерируется распространяющийся потенциал действия и происходит максимальное высвобождение Ca 2+ , это обеспечивает максимальную силу сокращения, уже не возрастающую при повышении интенсивности стимула.
Рис. 8. Временной ход потенциала действия и изометрического сокращения поперечнополосатой мышцы (приводящей большой палец)
2. Биофизика, книга 1. Учебное пособие для вузов. /под ред. А.Б.Рубина. - Москва: "Высшая школа", 1987., 365 с.
Описание основных функций мышечных белков, сущность и особенности белков миофибрилл. Образование фибриллярной части миозина, функции и значение мышечного сокращения. Понятие тропомиозина и тропонина, специфика безазотистых органических веществ мышц.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | реферат |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 08.12.2016 |
| Размер файла | 18,1 K |
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Химический состав мышц
В мышечной ткани взрослого человека 72 -- 80% воды, 16 -- 21% белка, 3 -- 4% небелковых веществ: углеводов, липидов, экстрактивных азотсодержащих веществ, солей органических и неорганических кислот и других химических соединений.
Белки. Основными функциями мышечных белков: структурная, регуляторная (билкиензимы) и сократительная. В мышечной ткани различают следующие белки:
Белки мышц различаются растворимостью в воде и солевых растворах.
Белки сарколеммы: липопротеины, коллаген и эластин. Они нерастворимы в воде, обеспечивают эластичность, прочность и избирательную проницаемость сарколеммы для ионов и других веществ. При мышечного сокращения эластин и коллаген формируют в сарколемму упругие силы, которые при расслаблении возвращают мышечную клетку к предыдущей формы и размера.
Белки саркоплазмы растворимые в воде и слабых солевых растворах. Их разделяют на альбумины и глобулины. Альбумины основном представлены ферментами гликолиза, КФК, глобулины -- ферментами и запасными белками, которые во время тренировки способны превращаться в сократительные белки миофибрилл. К саркоплазматического белкам относят также хромопротеины миоглобин, который депонирует кислород в мышечной ткани.
Белки ядер экстрагируют из мышечной ткани щелочными растворами, относятся к нуклеопротеидов, участвуют в сохранении и реализации генетической информации.
Белки митохондрий представлены ферментами цикла лимонной кислоты, дыхательной цепи, окисления жирных кислот.
Белки миофибрилл -- это сократительные белки: миозин, актин, актомиозин. Они растворяются в солевых растворах с высокой ионной силой. В группу миофибриллярных белкам относят также регуляторные белки -- тропомиозин, тропонин, б и вактинины, которые создают единый комплекс с актомиозин. Все вышеназванные белки участвуют в мышечном сокращении.
-- Актинзвьязувальний центр -- обеспечивает взаимодействие с актиновыми филаментами;
-- Активный центр фермента АТФазы -- за счет него миозин гидролизует АТФ:
АТФ + Н2О > АДФ + Фн.
Миозин вместе с другими аминокислотами содержит много остатков цистеина, глаутамату, лизина, лейцина. Цистеин -- донор свободных сульфгидрильных групп (SH), которые участвуют в формировании головок миозина. В пространстве между головками к молекуле миозина с помощью ионов Mg + + прикреплены ионы АТФ, которые в состоянии покоя заряжены отрицательно (АТФ2).
При мышечного сокращения миозин выполняет две функции:
1. Сократительной -- образует с молекулами актина актомиозиновий комплекс, способный выполнять механическую работу.
2. Регуляторную -- регулирует расщепление АТФ посредством миозиновои АТФазы. Благодаря этому химическая энергия АТФ трансформируется в механическую работу мышц.
Актин образует тонкие протофибрилл, существует в двух, способных переходить друг в друга, формах: глобулярный (Gактин) и фибриллярный (Fактин). Молекула Gактину состоит из одной полипептидной цепи, содержащий 374 аминокислотные остатки. При мышечного сокращения при наличии К + и Mg + + происходит Нековалентные полимеризация Gактину и он превращается в нерастворимый Fактин. Последний легко присоединяется к миозина. Волокна Fактину похожи на две нити ожерелья, закрученные одна вокруг другой.
Обе формы актина ферментативно неактивны. Каждая молекула Gактину связывает один ион Са + +, что участвует в инициации мышечного сокращения. Кроме того, Gактин связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Зьязування АТФ из Gактином сопровождается его полимеризацией и образованием Fактину и одновременным расщеплением АТФ:
n (GактинАТФ) > (GактинАДФ) + Fактин + nФн
Fактин стимулирует АТФазу миозина, создает движущую силу для процесса сокращения. В состоянии покоя активные центры актина содержат отрицательно заряженные ионы АДФ. В покое миозин и актин между собой не взаимодействуют.
Актомиозин образуется при соединении миозина с Fактином. Молярное соотношение актин: миозин в составе актомиозинового комплекса 1:1. Нить Fактину способна связывать большое количество молекул миозина. Актомиозиновий комплекс диссоциирует при наличии АТФ и ионов Mg2 +. Актомиозину присуща АТФазная активность, которая отличается от такой миозина:
-- Ферменты имеют разные оптимальные значения рН;
-- Энзим актомиозин активируется ионами Mg2 + и ингибируется этилендиаминтетраацетата (ЭДТА) и АТФ;
-- АТФазная активность миозина ингибируется ионами Mg2 +, активируется ЭДТА, НЕ ингибируется АТФ;
-- АТФазная активность миозина значительно возрастает при наличии Fактину.
Внутри миофибриллы молекулы миозина и актина расположены в определенном порядке: толстые протофибрилл сортируются и свободно лежат в матриксе миофибриллы, многократно повторяясь по ее длине.
Внутри толстых нитей есть небольшое вздутие в обе стороны, от которого расположены головки миозина, содержащих сульфгидрильные группы. Концы толстых нитей с обеих сторон заходят в зону тонких нитей на 1/3 их длины. Тонкие нити также лежат сортируются, многократно повторяясь по длине миофибриллы, однако посередине они пересечены мембраной (Z), что соединяет их между собой и прикреплена с обеих сторон до оболочки миофибриллы. Расстояние между двумя ближайшими мембранами -- это саркомер).
Тропомиозин и тропонин -- водорастворимые фибриллярные белки с регуляторными функциями. Особенно много их в гладких мышцах. При отсутствии ионов кальция они блокируют связывание миозина с актином.
Тропонин (Тн) -- это глобулярный белок, доля которого в скелетных мышцах составляет около 2% от всех миофибриллярных белков. Он располагается на тропомиозином с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозином. Тропомиозин состоит из трех субъединиц:
ТнI (ингибирующее) -- ингибиторная субъединица (ложный ингибитор). Он создает пространственную препятствие мешает взаимодействия актина с миозином в момент, когда тропонин С связан с Са + +. мышечный белок сокращение
ТНС (кальцийзвьязувальний) -- Са + + связывающий протеин вроде кальмодулина. Он связывает четыре ионы кальция. При наличии кальция меняется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения тропонина Т относительно актина, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.
ТНТ (тропомиозинзвьязувальний) обеспечивает связь тропонина с тропомиозином. Через ТНТ конфирмацийни изменения тропонина передаются на тропомиозин.
Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует тропомиозинового комплекс, который прикрепляется к актиновых филаментов и предоставляет актомиозину скелетных мышц чувствительность к ионам Са + +.
Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно мышц состоит из Fактину, тропомиозином, трех тропонинов компонентов -- ТНС, тные, ТНТ28).
Кроме белков, в состав мышц входят азотистые небелковые вещества, безазотистые органические вещества и минеральные соли.
Азотистые небелковые вещества
Азотистые небелковые вещества представлены в мышцах:
* креатином, из которого образуется креатинфосфат. Эти соединения составляют 60% небелкового азота мышц;
* креатинина -- продуктом катаболизма креатинфосфата и креатина;
* нуклеотидами -- АТФ, АДФ, АМФ и др..;
* специфическими дипептидами ансерином и карнозином:
Карнозин (валанилLгистидин) Ансерин (Nметилкарнозин)
Карнозин и ансерин увеличивают амплитуду мышечного сокращения, которая предварительно была снижена утомлением, путем повышения эффективности работы ионных насосов мышечной клетки;
* свободными аминокислотами, из которых преобладают глутаминовая кислота и глутамин, участвующего в обезвреживании и транспорте аммиака;
* фосфоглицеридов мембран: фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламин и др..;
* другими азотистыми соединениями, которые являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и находятся в мышечной ткани в небольшом количестве: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин, гипоксантин.
Безазотистые органические вещества мышц
Безазотистые органические вещества мышц представлены углеводами и липидами.
Среди внутримышечных углеводов преобладает гликоген -- до 2%, свободная глюкоза -- встречается только в следовых концентрациях, незначительное количество промежуточных продуктов углеводного обмена -- глюкозофосфатив, фруктозофосфатив, пировиноградной кислоты, лактата и других карбоновых кислот. Углеводы обеспечивают работу мышц в условиях дефицита кислорода.
На долю липидов приходится около 1% мышечной массы. Они представлены триацилглицеролов, холестерола, свободными жирными кислотами, фосфолипидами. Липиды используются как строительный и энергетический материал. Их окисление происходит только при достаточном обеспечении мышц кислородом.
Минеральные соли в мышцах
Минеральные соли составляют от 0,1 до 1,5% мышечной массы и представлены различными ионами. С катионов преобладают К +, Na +, в меньшем количестве -- Са + +, Mg + +, Fe3 +. Анионы представлены РО43, НРО42, Н2РО4, Cl, SО42, HCO3, а также анионами органических кислот (молочной, лимонной, уксусной и других). Мышечная ткань содержит также микроэлементы: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и другие.
Химический состав мышц изменяется в зависимости от возраста, типа ткани, физической нагрузки.
В эмбриональной мышечной ткани по сравнению со зрелой больше воды, белков стромы, ДНК, РНК, нуклеопротеинов, в ней меньше миофибриллярных белков -- актина и актомиозина, низкая концентрация АТФ, креатинфосфата, витсутни дипептиды ансерин и карнозин. В процессе развития эмбриона количество миофибриллярных белков растет, повышается их АТФазная активность, однако уменьшается содержание нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот. Ансерин и карнозин появляются по мере развития мышечной функции -- появлением двигательных рефлексов, Са + + чувствительности актомиозину, началом работы ионных насосов и др.. В процессе развития эмбриональной мышечной ткани изменяется ее изоферментный спектр -- активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ), гексокиназы и других энзимов. В первые месяцы развития эмбриона в скелетных мышцах преобладают изоферментные ЛДГ2, ЛДГ3, по мере развития постепенно возрастает активность ЛДГ4, ЛДГ5.
По химическому составу сердечный и гладкие мышцы несколько отличаются от скелетных. У них значительно меньше миофибриллярных белков, но большая концентрация белков стромы. Кроме того, миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры значительно отличаются по своим физико-химические свойствам от аналогичных белков скелетных мышц. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда содержит более Миоальбумин.
По химическому составу сердечную мышцу занимает промежуточное положение между скелетными и гладкими. Содержание АТФ, гликогена в нем ниже, чем в скелетной, и выше, чем в гладкой мускулатуре. В сердечной и гладких мышцах найдены лишь следы ансерину и карнозина. Миокард отличается от других мышц значительным содержанием фосфоглицеридов.
Подобные документы
Виды мышечных волокон: скелетные, сердечные и гладкие. Функции скелетных и гладких мышц, изометрический и изотонический режимы их сокращения. Одиночное и суммированное сокращения, строение мышечного волокна. Функциональные особенности гладких мышц.
контрольная работа [1,4 M], добавлен 12.09.2009
Основные элементы и химический состав мышечной ткани. Виды белков саркоплазмы и миофибрилл, их содержание к общему количеству белков, молекулярная масса, распределение в структурных элементах мышцы. Их функции и роль организме. Строение молекулы миозина.
презентация [368,2 K], добавлен 14.12.2014
Строение и типы мышц. Изменение макро- и микроструктуры, массы и силы мышц в разные возрастные периоды. Основные группы мышц, их функции. Механизм мышечного сокращения. Формирование двигательных навыков. Совершенствование координации движений с возрастом.
реферат [15,6 K], добавлен 15.07.2011
Основные физиологические свойства мышц: возбудимость, проводимость и сократимость. Потенциал покоя и потенциал действия скелетного мышечного волокна. Механизм сокращения мышц, их работа, сила и утомление. Возбудимость и сокращение гладкой мышцы.
курсовая работа [1,1 M], добавлен 24.06.2011
Белки - высокомолекулярные органические соединения, их аминокислотный состав. Определение свойств белков их составом и структурой белковой молекулы. Характеристика основных функций белков. Органоиды клетки и их функции. Клеточное дыхание и его строение.
контрольная работа [22,5 K], добавлен 24.06.2012
Преобразование химической энергии в механическую работу или силу как основная функции мышц, их механические свойства. Применение закона Гука в отношении малых напряжений и деформаций. Механизм мышечного сокращения. Ферментативные свойства актомиозина.
презентация [3,0 M], добавлен 23.02.2013
Механизм преобразования химической энергии АТФ непосредственно в механическую энергию сокращения и движения. Типы мыщц, их химическое строение. Роль миоцита, цитоплазмы, миофибриллов, рибосомов, лизосомов. Гликоген как основной углевод мышечной ткани.
Читайте также: