Шпоры по биохимии кратко
Обновлено: 05.07.2024
txt fb2 ePub html
на телефон придет ссылка на файл выбранного формата
Шпаргалки по биохимии
txt fb2 ePub html
на телефон придет ссылка на файл выбранного формата
Шпаргалка по биохимии для студентов мединститута
На текущий момент шпаргалками по биохимии воспользовались 1042 человека.
Шпаргалки на телефон — незаменимая вещь при сдаче экзаменов, подготовке к контрольным работам и т.д. Благодаря нашему сервису вы получаете возможность скачать на телефон шпаргалки по биохимии. Все шпаргалки представлены в популярных форматах fb2, txt, ePub, html, а также существует версия java шпаргалки в виде удобного приложения для мобильного телефона, которые можно скачать бесплатно. Достаточно скачать шпаргалки по биохимии — и никакой экзамен вам не страшен!
Шпаргалку биохимии можно скачать бесплатно, но не забывайте про труд авторов и администраторов.
--> Если возникла проблема
Если приложение не запускается на вашем телефоне — воспользуйтесь этой формой.
Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.
Разделы биохимии:
1. статическая (биоорганическая химия);
2. динамическая (изучает превращение веществ);
3. функциональная (изучает физико-химические процессы).
Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.
Основные задачи биохимии:
1. изучение процессов биокатализа;
2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;
3. изучение молекулярных механизмов наследственности;
4. изучение строения, обмена белков;
5. изучение превращения углеводов;
6. изучение процессов обмена липидов;
7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);
8. изучение роли витаминов и минеральных веществ.
Значение БХ для медицины :
1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;
2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:
а) количество субстрата (уровень метаболита);
б) активность фермента;
в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);
В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;
3. разработка новых лекарственных препаратов;
4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.
Белки и их биологическая роль
Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.
Основные отличительные признаки белков:
1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;
2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;
3. наличие пептидных связей;
4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);
5. имеют сложную структурную организацию;
6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.
Биологическая роль белков :
1. каталитическая (выполняют ферменты);
2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;
3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);
4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;
5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;
6. опорная – выполняет белок коллаген;
7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;
8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;
9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;
10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;
11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;
12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.
Физико-химические свойства белков :
Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.
I. Электрохимические свойства белков:
1. белки - амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО - и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)
2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;
Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.
Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.
II. Коллоидные свойства.
Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:
1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении - эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);
2. малая скорость диффузии;
3. высокая вязкость растворов белков;
4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;
5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.
III. Гидрофильные свойства.
Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.
IV. Растворимость белков.
Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:
- образования гидратной оболочки.
Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.
V. Денатурация.
Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.
В настоящее время насчитывается
5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.
В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.
Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.
Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.
К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).
К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.
Содержание Белок общий в плазме - 65 - 85гр/л Подразделяются на:
Функция белков.
• транспортная. Соединяясь с рядом веществ (холистерин, билирубин и др
• защитная. Принимают активное участие в свертывании крови.
• поддержание уровня катионов
• поддержание осмотического давления (0,02 атм плазмы крови). Являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла
Изменение белков при патологии.
Гиперпротеинемии. Увеличенное содержание белков плазмы крови. Возникают при больших потерях воды вследствие ожогов, диарея у детей, рвота при непроходимости верхних' отделов кишечника.
Гипопротеинемия. Снижения содержания общего белка в плазме крови. Развивается за счет снижения содержания альбуминов. Причины-. Голодание, тяжелое поражение печени, нефрозы, увеличение проницаемости стенок капилляров.
Диспротеинемии. Нарушение % соотношения отдельных фракций. Часто оно характерно для тех или иных заболеваний.
Причины появления в моче.
Белок. В нормальной, моче имеется незначительное количество белка/ которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, простатитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%. 2. Почечные протеинурии при функцион, нарушениях — неорганического поражения паренхимы, повышена проницаемость почечного фильтра.
2. Гемоглобин.
Содержание в крови: Мужчины 135-180гр/л Женщины 120-160гр/л
Биологическая роль Гемоглобин это идеальный дыхательный белок, который обеспечивает
1. транспорт кислорода к тканям,
2. транспорт углекислого газа и
3. гемоглобиновый буфер (основная буферная емкость).
Гипоксия(кислородное голодание) — состояние, возникающее при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушении его утилизации в процессе биологического-окисления.
1. Гипоксия вследствие понижения Р02, во вдыхаемом воздухе (экзогенная гипоксия).
2. Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение тканей кислородом при нормальном содержании его в окружающей среде. Сюда относятся следующие типы: а) дыхательный (легочный); б) сердечно-сосудистый (циркулятор-ный); в) кровяной (гемический); г) тканевый (гистотоксический): д) смешанный.
Гемоглобинурии — обусловлены внутрисосудистым гемолизом эритроцитов.
Первичные — это холодовая, маршевая пароксизмальная.
Вторичные — это переливание несовместимой крови, отравление сульфаниламидами, анилиновыми красками, грибами и т. д.
Гемоглобинурия - обнаружение в моче крови в виде растворенного кровяного пигмента
Гематурия - обнаружение в моче крови в форме красных кровяных клеток.
Почечная гематурия - основной симптом почечного нефрита
Внепочечная гематурия - при воспалительных процессах или травмах мочевых путей.
3. Глюкоза крови.
Глюкоза - 3,3-5,5 мМ/л.
Контроль метаболизма углеводов в организме человека осуществляется единой нейрогуморальной системой. Однако в ее работе можно выделить три группы механизма:
1. Контроль с помощью нервных механизмов.
2. Контроль с помощью нейрогормональных механизмов. Возбуждение подкорковых метаболических центров, выделение гормонов гипоталамуса, выделение гормонов гипофиза, выделение гормонов периферических желез внутренней секреции и наконец воздействие гормонов на метаболизм углеводов в клетке.
3. Контроль с помощью метаболитно-гуморальных механизмов.
Одной из важнейших задач системы регуляции обмена углеводов является поддержание концентрации глюкозы в крови на определенном уровне ( в пределах 3,3-5,5 млмоль/л).
Важную роль в поддержании концентрации глюкозы играет эндокринная система человека. Целый ряд гормонов повышает содержание глюкозы в крови: глюкагон, адреналин, соматотропин (СТГ), полированные тиронины, глюкокортикоиды (кортизол).
Изменения в крови и появление в моче.
Повышение показателя имеет место при диабете, гипертиреозе, аденокортицизме (гиперфункции коры надпочечников), гиперпитуитаризме, иногда при заболеваниях печени.
Снижение показателя имеет место при гиперин-сулинизме, недостаточности функции надпочечников, гипопитуитаризме при печеночной недостаточности (иногда),.
В моче глюкоза в нормальной моче имеется в виде следов и не превышает 0,02 %, что обычными качественными методами не определяется. Появление сахара в моче (глюкозурия) может быть в физиологических условиях обусловлено пищей с больших содержанием углеводов, после лекарств, например диуретин, кофеин, кортикостероиды.
4. Ацетоновые тела.
Содержание - до 30 мг/л.
Биологическая роль Ацетоновые тела по значимости - 3 тип топливной энергии.
В гепатоцитах нет фермента тиофоразы, поэтому образовавшийся в гепатоцитах ацетоацетат не активируется и не окисляется. Таким образом печень экспортирует ацетоацетат, другими словами синтезирует этот вид топлива для других клеток.
Ацетоновые тела накапливаясь в крови и тканях оказывают ингибирующие действие на липолиз, в особенности это касается расщепление триглицеридов в липоцитах. Дело в том, что избыточное накопление в крови ацетоновых тел приводит к развитию ацидоза. Снижение уровня липолиза в клетках жировой ткани приводит к уменьшению притока жирных кислот в гепатоциты, к снижению скорости образования ацетоновых тел и следовательно к снижению содержания в крови.
Кетонемия и кетонурия.
В следствии недостаточности инсулина, что характерно для сахарного диабета, а так же при голодании, имеется относительная избыточность глюкагона (гормон панкреатической железы). В это период в печени интенсивно окисляются жирные кислоты и интенсивно продуцируются кетоновые тела. Однако скорость синтеза кетоновых тел может превышать даже увеличенное в этих условиях потребление тканями. Развивается кетонемия. В норме кетоновых тел в крови меньше 2мг/дцл. При голодании может достигать до 30 а, при диабете до 350. При такой кетонемии развивается кетонурия. С мочой может выделяться до 5 гр кетоновых тел в сутки.
Кетоновые тела при высоких концентрациях снижают рН крови. Возникает кетоацидоз. В норме рН крови = 7,4. При кетонемии рН крови может уменьшаться до 7, что приводит к резкому нарушению функций головного мозга и развития тяжелейшей комы.
Мочевая кислота - конечный продукт обмена пуриновых оснований, входящих в состав нуклеопротеидов. В сыворотке - 0,22-0,46 мМ/л. Гиперурекимия - повышение мочевой кислоты в крови (главный симптом подагры).
Содержание в крови и суточное выведение В крови - 3,3 - 8,3 мМ/л Суточное выведение - 20 - 35 гр.
количество мочевины выводимое с мочой зависит от нескольких факторов.
• Снижение содержания мочевины наблюдается при снижении белка в пище.
• Количество выводимой мочевины будет так же уменьшаться при патологии почек, которое сопровождается задержкой азотистых шлаков в организме.
• Выведение мочевины может снижаться при тяжелой патологии печени как следствие нарушения синтеза мочевины.
Повышение показателя имеет место:
а) при почечной недостаточности — остром и хроническом нефрите, остром канальцевом некрозе б) при усилении метаболизма азота на фоне уменьшения почечного кровотока или нарушения функции почек, в) при уменьшении почечного кровотока — при шоке,недостаточности функции надпочечников и иногда при сердечной недостаточности с явлениями застоя.
Снижение показателя имеет место при печеночной недостаточности, нефрозе, при кахексии.
Синтез мочевины.
Аммиак тем или иным путем поступивший в печень или образовавшийся в гепатоцитах вступает в цикл мочевинообразования.
Синтез мочевины начинается с образования в митохондриях печени карбомоилфосфата.
Вторая реакция мочевинообразования протекает так же в митохондриях (трансфераза обеспечивает перенос остатка карбомонила на молекулу арнитина-монокарбоновая кислота содержащая 5 углеродных атомов). Образуется аминокислота - цитрулин.
Дальнейшие реакции мочевинообразования протекают в цитозоле(фермент - аргининосукцинатсинтетаза). В этой реакции участвуют цитрулин и аспартат. Реакция эгнергозависимая. В ходе реакции происходит расщепление АТФ до АМФ и пирофосфата и образуется аргининоянтарная кислота или аргининосукцинат.
Последняя реакция мочевинообразования катализируемая ферментом обладающим абсолютной специфичностью аргиниза. Происходит расщепление аргинина, образуется полный амид угольной кислоты получивший название мочевина и регенирирует орнитин. Отсюда название цикла - орнитиновый цикл мочевинообразования.
В ходе следующей реакции арнитин вновь вступая в реакцию взаимодействия с карбомоилфосфататом может давать цитрулин и дальнейшее повторение реакций приводит к увеличению синтезированной мочевины.
6. Креатин и креатинин.
Содержание в крови. Креатин в сыворотке - у мужчин - 15 - 45 мкМ/л, у женщин - 45-76 мкМ/л. Креатинин - 53-106 мкМ/л
Биологическая роль креатина. креатин — важный компонент мышц, мозга. В форме креатин-фосфата он служит высокоэнергетическим фосфатом. Это единственный резервный макроэрг.
Синтез креатинина. Креатинин образуется в результате неферментативнгого дефосфорилирования креатинфосфата.
Содержание в моче - мужчины - 25 мг/кг, женщины - 21 мг/кг выведение 1-2 гр в сутки
1. За счет дезаминирования аминокислот
2. При распаде пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
3. Инактивация биогенных аминов с участием ферментов моноаминооксидаз.
4. В кишечнике & качестве продукта жизнедеятельности микробной микрофлоры (при гниении белков в кишечнике
Механизм безопасного транспорта аммиака.
Основным органом где происходит обезвреживание аммиака является несомненно печень. В ее гепатоцитах до 90% образовавшегося аммиака превращается в мочевину, которая с током крови поступает из печени в почки и затем выводиться с мочой. В норме в сутки с мочой выводиться 20-35 гр мочевины. Небольшая часть образующегося в организме аммиака (примерно 1гр в сутки) выводится почками с мочой в виде аммонийных солей. Аммиак образуется везде.
Причины изменения содержания аммиака в моче.
Аммиак выводится; с мочой В виде аммонийных солей. При ацидозе их количество в моче увеличивается, a при алколозе снижается. Количества аммонийных солей в моче может быть снижено при нарушениии: ,в почках процессов образования аммиака, из глутамина.
ф а р ма ц и и и п р а кт и ч е с к о й р а б от ы провизора.
Биохимия — это наука, занимающаяся изучением различных
молекул, химических реакций и процессов, проте кающих в
живых к летках и организмах. Основательное знание биохимии
совершенно не обходимо для успешного развития двух главных
сохранения здоровья человека; 2) выяснение причин различных
болезней и изыскание путей их эффективного лечения.
ЗАДАЧИ БИОХИМИИГлавная задача биохимии состоит в том,
чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне
жизнедеятельностью клеток. Для ре шения этой задачи
необходимо выделить из клеток многочисленные соединения,
которые там находятся, определить их структуру и установить
многочисленные исследования, направленные на в ыяснение
молекулярных основ мышечного сокращения и ряда сходных
процессов. В результате б ыли выделены в очищенном виде
многие соединения различной степени сложности и проведены
детальные структурно-функциональные исследования. В итоге
заключается в выяснении вопроса о происхождении жизни.
Наши представления об этом захватывающем процессе далеки
мембрану7в7клетку7или из кле тки, осуществляемый с помощью
различных м еханизмов - простой 7диффузии, облегченной
диффузии и активного трансп орта. Важнейшее свойство
биологической7мембраны7состоит в ее способности пропускать
в клетку и из нее различные вещества. Это имее т большое
значение для саморегуляции и поддержания постоянного
выполняется благодаря7 избирательной проницаемости , т.е.
способностью пропускать одни вещества и не пропускать
по7градиенту концентрации, не требующий затрат энергии.
Пассивно происходит транспорт гидрофобных веществ сквозь
липидный бислой. Пассивно пропускают через себя вещества
облегченной диффузией. Другие белки-переносчики (их иногда
называют белки-насосы) переносят через мембрану вещества с
против7градиента концентрации7переносимого вещества и
биологических мембран. Кле́точная(мембра́на 7отделяет
содержимое любой7клетки от внешней среды, обеспечивая ее
целостность; регулируют обмен между клеткой и средой;
внутриклеточные затруднён.мембраны разделяют клетку на
компартменты7или7органеллы, в которых п оддерживаются
определенные условия внутриклеточной среды. Мембраны
классов:7фосфолипиды,7гликолипиды7и7холестерол .Фосфолип
пространство между гидрофобными хвостами липидов и не
содержанием холестерола более гибкие, а с большим 7— более
препятствующим перемещению полярных молекул из клетки
различные7белки: интегральные (пронизывающие мембрану
насквозь), п олуинтегральные (погруженные одним концом во
внешний или внутренний липидный слой), поверхностные
(расположенные на внешней или прилегающие к внутренней
сторонам мембра ны). Некоторые белки являются точками
контакта клеточной мембраны с7цитоскелетомвнутри клетки,
и7клеточной стенкой7(если она есть) снаружи. Некоторые из
интегральных белков выполняют функцию 7ионных каналов,
регулируемый, избирательный, пассивный и активный обмен
мембрану происходит транспорт в еществ в клетку и из
удаление конечных п родуктов обмена, секрецию различных
веществ, создание ионны х градиентов, поддержание в клетке
соответствующего pH и ионной концентрации, которы е
нужны для работы к леточных ф ерментов. м атричная 7—
взаимодействие; механическая7— обеспечивает автономность
клетки, ее внутриклеточных структур, также соединение с
ферментативная7— мембранные белки нередко я вляются
которых входят карбоксильные г руппы –С ООН и амино-
производные карбоновых кислот, в молекулах которых один
или несколько атомов водорода углеводородного радикала
Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В
природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав
являются промежуточны ми продуктами обмена б елков. В
состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в
различной, но строго определенной для каждого белка
структурным признакам. 1. В зависимости от взаимного
расположения амино- и карбоксильной групп аминокисло-ты
подразделяют на 2. По характеру углеводород ного ра дикала
аминокислоты . 3. По источнику получения: природные и
поступают в человеческий организм толь ко с пищей. К
изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин,
триптофан. Полузаменимыми являются: аргинин, г истидин
Последовательность аминокислотных ос татков, соединенных
уровнем7организации белковой молекулы.7Она ко дируется
расположенными ос татками цист еинов. Это ковалентные
взаимодействия, к оторые разрушаются только под действием
особенностей. 1. Первичная стру ктура белка генетически
детерминирована и уникальна. 2. Первичная структура белка
стабильна, что обеспечи-вается дипептидными и в меньшей
аминокислот в полипептиде очень велико, повторяю щиеся
структура белка детерминирует вторичную, трети-чную и
четвертичную структуру белковой молекулы. Образование
пептидной связи. 7Если карбоксильная группа одной АК
ацилирует амин огруппу другой АК, от об разуется амидная
связь, которую назы вают пептидной. Т. о. пептиды – это
соединения, образованные из остатков альфа-АК, соединенных
между с обой7 пептидной связью .7Данная связь достаточно
катализаторов – специфических ферментов. Посредством такой
связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки,
которые носят название полипептидных. Каждая та кая цепь
содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой –
это7N-концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой
самопроизвольно формировать и удерживать определенную
структуры возможна лишь при д остижении полипептидами
полипептиды молекулярной массой б олее 5 000 Да. (1Да равен
пространственное строение, белок может функционировать.
6. В то ри чн а я, т ре ти ч на я и ч ет ве р ти ч на я с т ру кт у ра
ст а би л из и ру ющ и е белковую молекулу и определяющие ее
ВТОРИЧНУЮ 7структуру - белковая цепь закручена в спираль
под действием водородных связей; ТРЕТИЧНУЮ( структуру -
спираль сворачивается в клубок под действием гидрофобных-
гидрофильных взаимодействий (процесс происходит в водном
радикалов между с обой (возникают глобулярная структура)
белка, а само образование получило название глобулы);
взаимодействии нескольких глобул (например, молекула
гемоглобина). Вторичная, третичная и четвертичная структуры
белка зависят от первичной. Чем крупнее белковая молекула,
чем выше ее организация, тем слабее связи (химические), тем
легче разрушается молекула белк а. Но е сли не р азрушена
восстановления структуры белка. Савокупность всех структур
конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные.
По химическому с троению: (протеины – с остоят только из
ферментативный характер. Эта функция несвойственна другим
кислорода. ЗАЩИТН АЯ 7- образование антител, свертывание
мо ле ку ля рн ая м ас са , ра ст во рим ос ть в в од е,
Характерными физическими свойствами белков являются
высокая вязкость растворов , ограниченная способность к
оптическая активность, подвижность в электрическом поле.
Белки обладают большой гидрофильностью, чем обусловлено
высокое онкотическое давление белко в. Растворы белков
состоящие из сотен и ты сяч аминокислотных остатков -
мономеров. Соответственно молекулярная масса 7белков
молекулярная масса7 64 500 (574 амин окислотных остатка).
Денатурация бе лков — нарушение общего плана строения
белковой молекулы, приводящее к потере характерных для нее
свойств под влиянием различных физических и химических
растворимости, повышением вязкости, резким снижением
(обратный процесс с полным восстановлением структуры и
функции молекулы белка) возможна при непродолжительном
действии денатурирующеего аге нта. Изоэлектрическая и
изоионная точки белков Зна чение pH раствора, при котором
аминокислотным составом белка. Изоионный раствор б елка —
аминокислот и ионы, образующиеся при диссоциации воды.
Изоионной точкой белка называется значение pH изоионного
раствора этого белка. а 4а Растворимость белков в воде
зависит от свойств белков: формы, молекулярной массы,
функциональных групп на поверхности белка. растворимость
белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в
растворе других растворённых веществ(некоторые белки легче
дистиллированной воде.) С д ругой стороны, увеличение
концентрации нейтральных солей может способствовать
вьшадению определённых белков в осадок. Денатурирующие
9. 9. Физ ик о- хими че ски е с вой ств а б ел ков . Ис по льз ова ни е
эт их с вой ст в при по луч ен ии фармпрепаратов белковой
природы. Склоннос ть большинства белков к денатурации в
процессе их выделения, хранения и использования серьёзно
затрудняет их получение и применение в медицине. Для
препаратами к ним п рикладывают инструкцию, в которой
большинство белковых препаратов не обходимо хранить в
холодильнике при температуре не выше 10 °С, растворять
сухие п репараты охл аждённой до комнатной температуры
кипячёной водой во избежание их денатурации. В медицине
денатурирующие агенты часто используют для стерилизации
медицинских инструментов и материала, а также в качестве
построены только из аминокислот. Сложные белки построены
из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество,
называемое простетической группой. П ростетические группы
прочно с вязаны с белковой частью молекулы. Гликопротеины
нуклеиновые кислоты). Гликопротеин( - представитель группы
входит7белок7и7углевод7(например,галактоза7или м анноза).
Нуклеопротеин( - присутствующее в7клетках7 соединение, в
состав которого входят нуклеиновая кислота и7белок.
Рибосомы7представляют собой 7 нуклеопротеины, 7в состав
нуклеопротеины, 7в состав которых вход ит ДНК, гистоновые и
негистоновые белки. Молекулярная масса нуклеиновых кислот
сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК.
В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул
ДНК, в составе каждой из них - 3,5 млрд пар мононуклеотидов.
Общее количество белков, закодированных в человеческой
11. 1 1 . С л о ж н ы е б е л к и . Л и п о - и ф о с ф о п р о т е и н ы .
С т р у к т у р а и ф у н к ц и и н а п р и м е р е ли попр отеи нов
исключением7свободных жирных кислот7, попадают в плазму в
называемых7липопротеидами. Липопротеин( - пр едставитель
группы сложных белков, присутствующих в лим фе и плазме
крови, которые пр едставляют собой соединения белков с
липидами Липопротеин - это сферические частицы, с остоящие
липиды7-7триглицериды7и7эфиры холестерина7. Оболочка
липидов7-7холестерина7и7фосфолипидов7, причем заряженные
концы этих молекул обращены наружу. Кроме того, в с остав
фосфолипидами и холестерином, -7апопротеины. Апопротеины
липидами и апопротеинами. Апопротеины служат "визитной
участвуют в структурной организации миелиновых оболочек
нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-
транспортных систем, палочек и колбочек с етчатки гла за.
Фосфопротеины содержат в своем составе в значительных
фосфорную кислоту, соединенную с белком с ложноэфирной
связью с окси-группой серина или треонина. Представителями
фосфопротеинов являются б елок молока к азеин; вителлин,
вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца;
фосфопротеинов содержится в клетках центральной нервной
ф у н кц и о н а л ь н о е с х о д с т в о и р а з л и ч и е м о л е к у л
гемогло бина и миоглоб ина. Мутан тные гемогло бины
сложных белков с окрашенными простетическими группами
различной химической природы. К ним относятся множество
белков с металлсодержащей порфириновой про стетической
группы7гем7хлорофиллы;7флавопротеиды7с7флавиновой7группо
й, и д р. Два белка – гемоглобин7 и миоглобин – часто называют
дыхательными фе рментами О ба этих вещества выполняют
роль переносчиков придых ании:7 гемоглобин 7– основной
тканям; миоглобин 7– красный белок в мышцах, принимающий
кислород от гемоглобина и хран ящий его там до того момента,
когда он потребуется для окисления пищевых веществ. Эти
процессы в организме сопряжены с одн овременным переносом
углекислого га за, переправляемого из тканей в легкие, в
основном в виде б икарбоната. Перенос бикарбоната и
углекислого газа идет такж е при содействии ге моглобина.
13. 1 3. Ки не ти ка ок с иге н из иро ва ни я ге мо гл об ин а.
Ко нф ор ма ци он ны е из ме не ни я в молек уле. Транспо рт Н+
и СО2. 7Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на
тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице); к нему
присоединяется не белковая часть железа, а к железу
сопровождается разрывом солевых связей, образованных
облегчает св язывание следующих м олекул кислорода,
поскольку при этом требуется разрыв меньшего числа солевых
связей. Указанные изменения заметно влияют на втори чную,
третичную и особенно четвертичную структуру гемоглобина.
Гемоглобин не только п ереносит кислород от легких к
периферическим тканям, но и ускоряет транспорт углекислого
газа от тканей к легким. Гемоглобин связывает углекислый газ
сразу после высвобождения кислорода; Н аходящаяся в
эритроцитах карбоангидраза катализирует превращение
поступающего из ткане й углекислого газа в угольную кислоту
Угольная кислота быстро диссоциирует на бикарбонат-ион и
кислотности крови должна с уществовать буферная система,
связывает два протона на кажды е четыре освободившиеся
молекулы кислорода 0и определяет буферную емкость крови В
легких идет обратный процесс: присоединение кислорода к
действующая карбоангидраза ка тализирует превращение
угольной кислоты в углекислый газ, выдыхаемый из легких.
Таким образом, связывание к ислорода тесно с опряжено с
выдыханием углекислого газа. Это обратимое явление известно
тетрамерного гемоглобина и определяется гем-гемовым
взаимодействием, лежащим в основе кооперативных эффектов.
14. 1 4 . Х и м и ч е с к а я п р и р о д а и ф у н к ц и и ф е р м е н т о в .
Читайте также: