Мономеры белков это кратко

Обновлено: 04.07.2024

Вы здесь: Home Материалы для подготовки 2. Клетка как биологическая система 2.3.3. Органические вещества клетки. Белки.

2.3.3. Органические вещества клетки. Белки.

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.
В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Мономеры белков – аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы – ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

1.Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.
2.Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали – вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.
3.Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.
4.Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными.

Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.
Белки имеют видовую специфичность: каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов.

Таблица. Образование структур (уровня пространственной организации) белков.

Функции белков.

Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Таблица. Основные функции белков и пептидов.

Тематические задания.

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:
1) структуры гена
2) внешней среды
3) их случайного сочетания
4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем
1) их синтеза в клетках
3) приема лекарств
2) поступления с пищей
4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов
1) заметно повышается
2) заметно понижается
3) остается стабильной
4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует
1) гемоглобин
2) коллаген
3) фибрин
4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?
1) обмен веществ
2) кодирование наследственной информации
3) ферментативный катализ
4) транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков
1) каталитическая
2) кроветворная
3) защитная
4) транспортная
5) рефлекторная
6) фотосинтетическая

В2.
Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

А) имеет форму глобулы
Б) удерживается пептидными связями
В) удерживается пептидными, водородными, дисульфидными связями
Г) определяется последовательностью нуклеотидов в гене
Д) определяет биологическую активность белка
Е) не спирализована

1) первичная
2) третичная

Часть С

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Состоят из остатков аминокислот. В их состав также входят другие вещества: сера, кислород, азот, водород и углерод. Некоторые белки способны образовывать комплексы с молекулами, если в их составе присутствует цинк, медь, железо и фосфор. У белков достаточно большая молекулярная масса, поэтому они носят название макромолекул. Например, у яичного альбумина - 36 тысяч, а у гемоглобина (белок крови) - 152 тысячи, а миозин имеет молекулярную массу 500 тысяч. Сравним: молекулярная масса бензола - 78, а уксусная кислота имеет показатель в 60.

Строение

Довольно часто, особенно среди школьников, можно встретить утверждение, что мономеры белков - нуклеотиды. Это заблуждение. Белки, или протеины, самые распространенные и многочисленные из органических соединений, - это разнообразные и необходимые для функционирования организма полимеры. От 50 до 80 % в сухой массе клетки приходится именно на белок. Мономеры, а точнее их количество и последовательность, отличают белки друг от друга.

Белки являются непериодическими полимерами, для их функционирования важно присутствие нескольких веществ. В общей формуле обязательно должны присутствовать карбоксильная группа (-COOH), аминогруппа (-NH2) и радикал, или R-группа (это оставшаяся часть молекулы), карбоксильная и аминогруппы. Из чего состоит белок? Мономеры его - аминокислоты, и, хотя клетки и ткани содержат более ста семидесяти видов аминокислот, к мономерам биологи относят только два десятка видов.

Существует классификация аминокислот, согласно которой они подразделяются на две группы, в зависимости от того, могут ли синтезироваться организмами животных и человека. Заменимые аминокислоты организм может производить самостоятельно, незаменимые же можно получить только извне - с пищей, а вот растения способны синтезировать их все.

Классификация

Сами же белки классифицируются по аминокислотному составу. Они могут быть полноценными, если содержат полной набор аминокислот, и неполноценным, если одна или несколько аминокислот отсутствуют. Если белок состоит исключительно из аминокислот, его называют простым. В случае, когда присутствует простетическая группа, которая также называется неаминокислотным компонентом, их называют сложными. Неаминокислотная группа может быть представлена в виде металлопротеинов, углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Элементарная часть

Сами аминокислоты состоят из трех обязательных частей. Таким образом, можно сказать, что мономером белка является радикал, различающий между собой виды аминокислот, а также неизменяемые карбоксильная и амино- группы. По количеству входящих в состав карбоксильных и аминогрупп аминокислоты подразделяют на нейтральные, основные и кислые. Нейтральные имеют по одной карбоксильной и аминогруппе. В формуле основных содержится более одной аминогруппы, а в кислых аминокислотах, наоборот, имеется более чем одна карбоксильная группа.

Аминокислоты - мономеры белков - амфотерные соединения, потому что из-за наличия карбоксо- и аминогрупп в растворе могут выступать и в качестве оснований, и в качестве кислот. В водном растворе представлены в качестве ионных форм.

Пептидная связь

Полипептид - так ученые называют белок: мономер его скрепляется с себе подобными с помощью пептидных связей. Пептиды являются продуктом реакции конденсации аминокислот. Взаимодействие карбоксильной и аминогрупп двух аминокислот характерно образованием ковалентной азот-углеродной связи, она и называется пептидной. Пептиды классифицируют по количеству остатков аминокислот, входящих в их состав: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и так далее. При многократном повторении образования ковалентной азот-углеродной связи образуются полипептиды. Один конец пептида содержит свободную аминогруппу и называется N-концом, второй - свободную карбоксильную группу и называется, соответственно, C-концом.

Еще одна классификация

Как уже упоминалось выше, мономеры белков состоят из амино- и карбоксильной групп и радикала, которые образуют между собой прочные связи. Также могут присутствовать и другие вещества, однако именно от R-группы в основном зависят свойства всей молекулы, и существует еще один тип классификации. Какой? Мономеру белка свойственно иметь различные радикалы, по их типу и можно разделить все аминокислоты на гетероциклические, ароматические и алифатические. Алифатический радикал может содержать функциональные группы, которые придают особые свойства. Это амино-, карбоксильная, тиольная (-SH), гидроксильная (-OH), амидная (-C0-NH2) и гуанидиновая группы.

Разные радикалы

Мономер молекулы белка, содержащий аминогруппу, - это аминокислота пролин. Гетероциклические радикалы содержатся в составе триптофана и гистидина. Ароматический радикал присутствует в фенилаланине и тирозине. Дополнительная гидроксильная группа есть в серине и треонине; карбоксильная - в аспарагиновой и глутаминовой кислотах. Еще одна амидная группа в составе радикала имеется в аспарагине и глутамине (не путать с кислотами). Дополнительная аминогруппа есть у лизина, а гуанидиновая - в аргинине. Сера присутствует в радикалах цистеина и метионина.

Организация молекул белка в пространстве

Каждый белок имеет специфические функции, которые зависят от пространственной организации молекул. К тому же поддержка белков в виде цепочки, то есть в развернутом виде, в энергетическом плане невыгодна для клетки, поэтому, так же как молекулы ДНК, цепи полипептидов подвергаются компактизации, за счет чего приобретают конформацию - трехмерную структуру.

Пространственная организация белковых молекул имеет четыре уровня.

Так как мономерами молекул белков являются аминокислоты, то первичная структура представлена в виде полипептидной цепи, состоящей из аминокислотных остатков, которые объединены пептидной связью. Несмотря на кажущуюся простоту, именно первичная структура определяет, какую функцию сможет выполнять белок. Мономер в составе цепи должен быть на своем месте, замена даже одного из них изменит назначение всей молекулы. Например, если шестую глутаминовую кислоту в гемоглобине заменить на валин, вся молекула в целом перестанет функционировать, и транспорт кислорода будет нарушен. Такая замена приводит к развитию у человека серповидноклеточной анемии.

Если в составе полипротеина содержится десять аминокислотных остатков, то вариантов чередования мономеров будет очень много - 1020, если же будут присутствовать все 20, комбинаций, которые можно составить, станет еще больше. Организм человека синтезирует более десяти тысяч белков, которые отличаются не только по сравнению друг с другом, но и с белками других живых организмов.

Вторичная структура характерна упорядоченным свертыванием цепи в спираль, по внешнему виду напоминающую растянутую пружину. Связи, возникающие между мономерами белков, являются водородными и укрепляют структуру. Эти связи появляются между амино- и карбоксильными группами. Водородные связи слабее пептидных, но делают всю конфигурацию более жесткой и устойчивой за счет многократного повторения. Для некоторых белков, например фиброина (паутина, шелк), кератина (ногти и волосы) и коллагена, дальнейшей компактизации не происходит.

Третий уровень

На следующем уровне полипептидные цепи укладываются в глобулы, которые возникают из-за установки новых химических связей - дисульфидных, ионных, водородных. Также важным фактором является установка гидрофобного взаимодействия между R-группами аминокислотных остатков, именно гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям отводится основная роль в факторе образования третичной структуры белковой молекулы.

При попадании в водный раствор радикалы-гидрофобы стараются скрыться от воды путем группировки внутри глобул, а гидрофильные R-группы взаимодействуют с диполями воды (гидратация), напротив, оказываются на поверхности. Некоторые белки имеют дополнительную стабилизацию третичной структуры за счет дисульфидных ковалентных связей, которые возникают между двумя остатками цистеина за счет наличия атомов серы. На третичной структуре заканчивается компактизация белков-ферментов, антител и некоторых гормонов.

Четвертичная структура

Последняя степень компактизации присутствует в сложных белках, в составе которых имеется две и более глобул. Удерживание субъединиц происходит за счет ионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий. Также возможно образование дисульфидных связей. Четвертичную структуру имеет белок гемоглобин, образованный двумя альфа-субъединицами, содержащими 141 аминокислотный остаток, и бета-субъединицами, в составе которых насчитывается 146 остатков. Каждая субъединица связана также с молекулой гема, в которой содержится железо.

Свойства белков

Так как мономером молекулы белка является аминокислота, то именно от них, наряду со структурной организацией, зависят и свойства. Белки проявляют как кислотные, так и основные свойства, которые определяется R-группами аминокислот: если в составе больше основных аминокислот, то и основные свойства выражены ярче. Буферные свойства белков определяется способностью присоединять и отдавать протон (H+). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, является одним из мощнейших буферов, помимо связывания кислорода он исполняет функции регуляции уровня pH крови.

Существуют растворимые белки, например фибриноген, и нерастворимые, которые выполняют механические функции (например, коллаген, кератин, фиброин). Ферменты - это химически активные белки, и, в противовес им, есть и инертные полипептиды. Также выделяют белки, которые устойчивы или неустойчивы к воздействию внешних условий.

Денатурация

Такие внешние факторы, как ультрафиолетовое излучение, соли тяжелых металлов и сами металлы, обезвоживание, радиация, нагревание и изменение pH, могут привести к частичному или полному разрушению структурной организации белковой молекулы. Утрата трехмерной конструкции называется денатурацией. Ее причиной становится разрыв связей, которые придавали стабильность структуре молекулы. Первыми разрушаются слабые связи, а затем, в случае еще более жестких условий, рвутся даже сильные, именно поэтому сначала рушится четвертичная структура, и только после этого - третичная и вторичная.

Когда пространственная конфигурация меняется, белок меняет и свои свойства, в результате чего больше не может выполнять свойственную ему биологическую задачу. Если при денатурации не произошло разрушение базовой, первичной структуры, то она обратима, и белок сможет провести процедуру самовосстановления - ренатурацию. В остальных же случаях денатурация необратима.

Защита и обмен веществ

Без участия белков в организме не происходит ни одного процесса. Их строительная функция заключается в участии в формировании внеклеточных и клеточных структур, они присутствуют в составе мембран клеток, волос, ногтей и сухожилий. Также выполняют и транспортную функцию: гемоглобин осуществляет перенос кислорода и углекислого газа, а белки мембран клеток активно и избирательно проводят перенос нужных веществ в клетку и из нее во внешнюю среду.

Некоторые гормоны имеют белковую природу и участвуют в регуляции обмена веществ. К примеру, инсулин производит регулировку в крови уровня глюкозы, а наряду с этим способствует образованию гликогена и оптимизирует синтез жиров из углеводов.

Защитная функция белков состоит в образовании антител в случае, если организм атакован чужеродными белками и микроорганизмами. Антитела способны находить и обезвреживать их. При ранах и порезах из фибриногена образуется фибрин, который помогает остановить кровотечение.

Другие функции

Без белков невозможно движение: миозин и актин - сократительные белки, за счет которых обеспечивается работа мышц у животных.

На белках лежит также и сигнальная функция. В клеточных мембранах содержатся белки, которые могут менять свою третичную структуру в зависимости от воздействия внешней среды. Это является основой приема и передачи в клетку сигналов из внешней среды.

Ни человек, ни животные не могут запасать белки (исключением является казеин молока и альбумин яиц), но белки способствуют накоплению в организме некоторых веществ. К примеру, во время распада гемоглобина железо не покидает организм, а образует комплекс с ферритином. Распад одного грамма белка дает организму и 17,6 кДж энергии, в этом заключается их энергетическая функция. Однако, как правило, организм "старается" не расходовать для этого такой важный материал, и сначала распадаются жиры и углеводы.

Одна из самых важных функций - каталитическая. Она обеспечивается ферментами, которые способны ускорять биохимические реакции в клетках.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО₂ при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Белки являются сложными органическими соединениями или биополимерами, содержащих в составе водород, углерод, азот и кислород, а в редких случаях — серу.

Мономерами белков являются аминокислоты.

В жизни любого организма белки играет важную роль (и в клетке тоже). При неисчерпаемом разнообразии белков, им характерна определенная специфичность.

Белки и нуклеиновые кислоты — материальная база всего существующего богатства организмов окружающей среды. От сухой массы клетки их доля может составлять от 50 до 80%.

Каково строение молекулы белка?

Молекулы белков — это длинные цепи, которые состоят из 50-1500 остатков аминокислот. Между собой они соединены прочной ковалентно-углеродной (пептидной) связью. Как результат — образование первичной структуры белка или полипептидной цепи.

Молекула белка представляет собой полипептид с молекулярной массой от 5 до 150 тысяч (в некоторых случаях даже больше).

В составе простых белков присутствуют только аминокислоты. Сложные белки помимо аминокислот могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды), углеводы (гликопротеиды) и др.

Химические, функциональные и морфологические свойства клетки определяются специфическими белками, которые в ней присутствуют.

Набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи — формирующие составляющие специфичность белка.

Если в составе белковой молекулы заменить одну аминокислоту, или поменять последовательность расположения аминокислот, то в результате может произойти изменение функций белка в клетке. Все это и является причиной большого разнообразия строения белка (белковой молекулы первичной структуры).

Становится понятным, почему живой организм для выполнения своих функций использует особенные виды белков. В этом отношении его возможности являются неограниченными.

Свойства белков определяются также и пространственным расположением полипептидных цепей. Полипептидные цепи в живой клетке являются скрученными или согнутыми, для них характерная вторичная или третичная структура.

Спирально закрученная белковая цепочка — это вторичная структура. Удержание витков спирали осуществляется за счет водородных связей, которые образуются между CO- и NH-группами, расположенными на соседних витках.

Дальнейшее закручивание спирали приводит к специфической конфигурации каждого белка, то есть — к третичной структуре. Ее образование происходит за счет связей между белковыми радикалами аминокислотных остатков. Это связи:

ковалентная дисульфидная (S- S-связь) между остатками цистеина;
водородная;
ионная;
гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные взаимодействия в количественном соотношении можно считать наиболее важными. Они появляются в результате того, что неполярные боковые цепи аминокислот пытаются объединиться друг с другом без смешения с водной средой. При этом происходит свертывание белка таким образом, что его гидрофобные боковые цепи прячутся внутрь молекулы: так они получают защиту от воды. Наружу выставлены, при этом, боковые гидрофильные цепи.

Есть определенные специфичные для любого белка моменты:

количество молекул аминокислот с гидрофобными радикалами;
количество молекул цистеина;
характер их взаиморасположения в полипептидной цепи.

Сохранение определенной формы молекулы обеспечивает взаимное расположение групп атомов, необходимое для проявления активности белка в качестве катализатора, его гормональные функции и др. По этой причине стойкость макромолекул не является случайным свойством, а важный и необходимый способ стабилизации организма.

Проявление биологической активности белка характерно только при наличии третичной структуры. Замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепи приводит к изменениям в конфигурации белка, а также к снижению его биологической активности и даже исчезновению.

В некоторых случаях возможно объединение в единый комплекс двух, трех и более белковых молекул с третичной структурой. В итоге получаем четвертичную структуру белка.

Пример четвертичной структуры белка — гемоглобин. Он состоит из четырех субъединиц и небелковой части (гема). Только в такой форме он может выполнять свои функции.

Белковые субъединицы в четвертичной структуре не имеют химической связи. Но сама структура при этом довольно крепкая за счет действия слабых межмолекулярных сил.

Третичная и четвертичная структуры могут меняться в результате разрыва водородных и ионных связей. Это происходит под влиянием различных физических и химических факторов:

обработки щелочами, кислотами, ацетоном, спиртом;
высокой температуры;
давления и др.

Денатурация — это нарушение естественной или нативной белковой структуры.

Денатурация приводит к снижению растворимости белка, изменению формы и размеров молекул, утрате ферментативной активности и т.д. При этом, процесс денатурации является обратимым: при возвращении нормальных условий происходит непроизвольное обновление естественной (природной) структуры белка. Этот процесс получил название ренатурации.

Первичная белковая структура определяет особенности строения белка и функционирование белковой макромолекулы. От строения перейдем к функциям белков.

Функции белков в клетке

Выделяют как минимум 3 основных функции белка в клетке:

Строительная функция белков или пластическая. Одна из важнейших функций, так как белки являются составными компонентами клеточных мембран и органелл. В основном из белка состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных.
Двигательная. Ее обеспечивают особенные сократительные белки, за счет которых приходят в движение жгутики и реснички, перемещение хромосом в ходе деления клеток, сокращение мускулатуры, движение органов растений, а также изменения положений разнообразных структур организма в пространстве.
Транспортная. Эта функция обеспечивается способностью белков к связыванию и переносу с течением крови химических соединений.

Теперь пройдемся по другим функциям белков кратко.

Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода из легких в клетки других органов и тканей. В мышцах такую функцию выполняет миоглобин.

Белки сыворотки крови осуществляют перенос липидов и жирных кислот, а также различных биологически активных веществ.

Говорить о белках и их функциях невозможно, не отметив защитную функцию белков. Клетка способна вырабатывать особые белки — иммуноглобулины. Это происходит, когда в нее проникают различные чужеродные вещества вроде антигенов-белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов. Иммуноглобулины или антитела устраняют чужеродные вещества и обеспечивают иммунологическую защиту организма.

Функционирование иммунной системы организма осуществляется благодаря распознаванию антигенов антигенным детерминантом (характерным участком их молекул). Таким образом чужеродные вещества связываются и обеззараживаются.

Внешняя защитная функция может выполняться также белками, которые являются токсичными для других организмов. К примеру, белок змей.

Стоит выделить и сигнальную функцию белков. Молекулы белков, способные к изменению третичной структуры в ответ на действия факторов окружающей среды, встроены в поверхность клеточной мембраны. Таким образом осуществляется восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Есть еще регуляторная функция, которая присуща белкам-гормонам, влияющим на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, а также принимают участие в росте, размножении и прочих жизненно важных процессов.

Инсулин — самый известный гормон, отвечающий за снижение уровня сахара в крови. При недостатке инсулина уровень сахара в крови повышается, что приводит к возникновению сахарного диабета. Разнообразные белки-ферменты также выступают в роли главных регуляторов биохимических процессов в организме (каталитическая функция).

Белки — энергетический материал. В результате расщепления 1 грамма белка до конечных продуктов происходит выделение 17,6 кДж энергии, которая используется в большинстве жизненно важных процессов в клетке.

Функции белков в таблице:

Разобравшись со строением и функциями белков, переходим к ферментам.

Ферменты и их роль в клетке

Ферменты или энзимы — это особые белки, которые присутствуют в любом организме и выполняют функцию биологических катализаторов.

Протекание химических реакций в живой клетке зависит от умеренной температуры, нормального давления и нейтральной среды. Такие условия обеспечивают довольно медленное течение реакций синтеза или распада веществ в клетке. Однако именно ферменты ускоряют реакции путем снижения энергии активации, при этом не происходит изменений их общего результата. Чтобы придать молекулам реакционную способность, в случае наличия ферментов необходимо гораздо меньше энергии.

При прямом или косвенном участии ферментов протекают все процессы в живом организме.

Составляющие компоненты пищи — белки, углеводы, липиды и др. — под влиянием ферментов расщепляются до простейших соединений. Позже из них синтезируются новые, присущие данному виду макромолекулы. В случае нарушения образования и активности ферментов возникают тяжелые заболевания.

Ферментативный катализ протекает в соответствии с теми же законами, что и неферментативный катализ в химической промышленности. Но у ферментативного катализа есть и определенные отличия. Ему характерная высокая степень специфичности — фермент катализирует только одну реакцию или действует в отношении только одного типа связи.

Все это обеспечивает регулирование жизненно важных процессов, которые происходят в клетке и организме: фотосинтеза, дыхания, пищеварения и др.

Только одно вещество катализирует расщепление фермент уреаза. Это вещество — мочевина. При этом, фермент не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Теория активного центра — важный момент для понимания того, каков механизм действия ферментов с характерной им высокой специфичностью. Согласно этой теории, молекула фермента содержит один или несколько участков, где катализ осуществляется благодаря тесному (во множестве мест) контакту между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества). Активным центром выступает функциональная группа (например, OH — группа аминокислоты серина) или отдельная аминокислота.

Действие катализатора нуждается в объединении нескольких аминокислотных остатков, которые располагаются в определенной последовательности. В среднем требуется от 3 до 12 остатков.

Формирование активного центра может происходить также в результате связи ферментов с ионами металлов, витаминами и прочими соединениями небелковой природы. Это коферменты или кофакторы.

Форма активного центра и его химическое строение таковы, что подразумевают связь только с определенными субстратами за счет их идеального соответствия друг другу — взаимодополняемости или комплементарности.

Другие аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле фермента определенную глобулярную форму — она нужна для эффективной работы самого центра.

Вокруг большой молекулы фермента образуется сильное электрическое поле. Это поле обеспечивает ориентацию молекул субстрата и их ассиметричная форма. Происходит ослабевание химических связей, и начальная затрата энергии на катализируемую реакцию сокращается. При этом, скорость реакции увеличивается.

За одну минуту одна молекула фермента каталазы расщепляет свыше 5 млн. молекул перекиси водорода, возникающая при окислении в организме различных соединений.

Наблюдается изменение конфигурации активного центра некоторых ферментов в присутствии субстрата. Чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность, этот фермент специально ориентирует свои функциональные группы.

При присоединении молекул субстрата к ферменту, в определенных пределах наблюдается изменение их конфигурации. Это позволяет увеличить реакционную способность функциональных групп центра. Распад комплекса фермента и субстрата происходит на заключительном этапе химической реакции — с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Происходит освобождение активного центра, в результате чего он снова может принимать новые молекулы субстрата.

Множество факторов определяют скорость реакций с участием ферментов. К ним относятся:

концентрация фермента;
природа субстрата;
давление;
температура;
кислотность среды;
наличие ингибиторов и др.

Скорость биохимических реакций минимальна при температуре около 0 по Цельсию. Такое свойство широко применяется в различных отраслях, в частности — в медицине и сельском хозяйстве.

Для снижения интенсивности биохимических реакций и продления жизни, органы человека, планируемые к пересадке (почки, селезенка, печень, сердце), охлаждают. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает размножение микроорганизмов и инактивирует ферменты, в результате чего пищевые продукты не разлагаются.

Эта статья поможет вам разобраться в свойствах и функциях белков (функции белков представлены в таблице).

Мономе́р (с греч. mono "один" и meros "часть") - это небольшая молекула, которая может образовать химическую связь с другими мономерами и составить полимер.
Ответ на этот вопрос гораздо проще - мономерами белка являются аминокислоты.

УУУУ!И как тебе в голову такая мысль пришла?Ты не биохимик, потому что это оттуда.Мономер белка-это линейная цепь молекулы этого белка, состоящая из химических групп, количеством до 10.Примерно так могу объяснить, если подробнее, то боюсь еще больше будет непонятнее.

Читайте также: