Каков механизм действия ферментов кратко в химии

Обновлено: 02.07.2024

Ферменты, или энзимы, — это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов.

Сейчас химикам известно более 2000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов.

Понятно, что, будучи по своей природе белками, ферменты должны иметь большие значения относительной молекулярной массы. Действительно, она может колебаться в пределах от 10 5 до 10 7 .

Каждый фермент ускоряет только одну какую-либо реакцию или группу однотипных реакций. Эту их особенность называют селективностью (избирательностью действия). Она позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединений на основе молекул, содержащихся в пище, или продуктов их превращений. Располагая большим набором ферментов, клетка разлагает молекулы белков, жиров и углеводов до небольших фрагментов (аминокислот, глицерина и жирных кислот, моносахаридов соответственно) и из них заново строит белковые и иные молекулы, которые будут точно соответствовать потребностям данного организма. Недаром великий русский физиолог, нобелевский лауреат И. П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.

Специфичность, или избирательность, ферментов столь велика, что их сравнивают с ключом, который подходит только к одному замку. Ферменты, как правило, ускоряют однотипные реакции, и лишь немногие из них действуют только на одну-единственную реакцию.

В процессах обмена веществ, протекающих в живых организмах с помощью ферментов, большое значение имеет оптическая изомерия. Как вам известно из курса биологии, эти процессы идут при помощи белков-ферментов, молекулы которых хиральны. И так же, как нельзя натянуть левую перчатку на правую руку, так же невозможно заставить работать ферменты, если конфигурация катализируемого им оптического изомера не соответствует конфигурации активного центра фермента, а потому контакт между ними невозможен.

Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т. е. приблизительно при 37 °С. Человек погибает, когда его температура ниже 35 °С и выше 42 °С, не столько из-за того, что его убила болезнь, а в первую очередь из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно, прекращаются обменные процессы, которые и определяют сам процесс жизни.

Ферменты наиболее эффективно действуют на биохимическую реакцию при строго определенной среде раствора, при определенных значениях так называемого водородного показателя pH. Величина pH, как показано на схеме, характеризует кислотность и основность растворов и может принимать значения от 1,0 до 14,0.


Фермент желудочного сока пепсин наиболее активен при pH от 1,5 до 2,0 (сильнокислотная среда), катал аза крови — при pH, равном 7,0 (нейтральная среда), и т. д.

Таблица 6
Значения pH физиологических жидкостей


Ферменты играют важную роль и в проведении многих технологических процессов.

Их используют, например, в процессах приготовления пищи, в производстве пищевых продуктов и напитков (рис. 81), фармацевтических препаратов, моющих средств, текстиля, кожи и бумаги.


Рис. 81.
Продукты питания, в процессе приготовления которых используют ферменты

Изображение Параграф 19 Вопрос 2 ГДЗ Габриелян 10 класс (базовый уровень)

*Цитирирование задания со ссылкой на учебник производится исключительно в учебных целях для лучшего понимания разбора решения задания.

Похожие решебники

Популярные решебники 10 класс Все решебники

Изображение учебника

Главная задача сайта: помогать школьникам и родителям в решении домашнего задания. Кроме того, весь материал совершенствуется, добавляются новые сборники решений.

Ферменты — это молекулы белка, синтезируемые живыми клетками, которые являются также катализаторами химических реакций, протекающих в организме.

Исходя из определения фермента, можно утверждать, что в любом организме регулярно продуцируется различные ферменты — их количество может достигать несколько сотен. Ферменты играют огромную роль в обеспечении жизнедеятельности организма. В частности, ускоряют химические реакции. В этом плане ферменты выступают биологическими катализаторами, ускоряя и упрощая процесс протекания химической реакции.

Но ферменты — это не то же самое, что химические катализаторы, так как не меняют направление химической реакции и не расходуются в ходе ее протекания.

Так что такое фермент?

Ферменты выступают в качестве биокатализаторов, то есть веществ, облегчающих протекание химической реакции и провоцирующих увеличение ее скорости.

Одна из функций ферментов — поддержание жизнеспособности организмов.

Яркий пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который возникает при пережевывании продуктов, содержащих крахмал. Этот вкус появляется благодаря ферменту амилазе — этот фермент есть в слюне и помогает расщеплять крахмал. Сам по себе крахмал не имеет вкуса, однако продукты его распада — декстрина, глюкоза и мальтоза — дают сладковатый привкус.

У всех ферментов наблюдается глобулярная структура, но кроме того — еще и третичная, и четвертичная.

  • простые. Они состоят из белка;
  • сложные. Они состоят белков и отдельных дополнительных веществ.

Также сложные ферменты могут иметь в составе белковую и небелковую части. Белковая часть — это апофермент, добавочная часть — кофермент. Коферментам могут выступать витамины групп Е, К и В.

Механизмы действия ферментов

У всех ферментов одни и те же принципы и механизмы действия. Взаимодействие с субстратом у фермента происходит посредством отдельного активного центра, а не всей молекулы. Результатом такого взаимодействия является фермент или субстратный комплекс. По завершении реакции происходит достаточно быстрый распад этого комплекса. Фермент, это то, что важно, остается неизменным, поэтому он может вступать во взаимодействие с новой молекулой.

Ферменты участвуют в образовании молекулы пептидной связи. Это происходит в результате взаимодействия между собой двух молекул в активном центре фермента. Далее новое вещество, называемый дипептидом, уходит из активного центра фермента, так как структурно уже ему не соответствует.

Высокая степень специфичности действия — одна из особенностей фермента. Отдельный фермент отвечает за ускорение одного типа реакции.

Факторы, влияющие на активность ферментов

Есть несколько факторов, влияющих на активность ферментов:

  1. Температура. Если она повышается, то возрастает скорость химической реакции. Таким образом повышается и скорость молекул, что приводит к увеличению шансов их столкновения друг с другом.

Все это, соответственно, приводит к увеличению шансов, что между молекулами пройдет реакция. Температура, повышающая активность фермента, называется оптимальной.

При выходе температуры реакции за границы оптимального диапазона снижается скорость реакции и происходит процесс денатурации белка. Скорость реакции снижается при снижении температуры и причина этого — в инактивации фермента.

Чтобы продукты хранились дольше, используется способ быстрого замораживания. При таком замораживании рост и развитие микроорганизмов прекращается, а ферменты внутри микроорганизмов — инактивируются. Это предотвращает разложение продуктов питания.

  1. pHсреда. Другими словами, активность ферментов находится в прямой зависимости от концентрации ионов водорода. Оптимальный уровень pH среды — нейтральное значение около 7.

Есть ферменты, способные работать в кислой среде (пепсин). Этот фермент находится в сильнокислой среде желудка.

  1. Ингибиторы и инактиваторы. В случаях, когда ферменты подвергаются воздействию ингибиторов и инактиваторов, к примеру, ионов металлов (Mg, Mn, Zn), происходит инактивация первых. Прочие ионы тяжелых металлов подавляют активность ферментов и денатурируют белки.

Согласно устоявшейся классификации, все ферменты делятся на 6 групп и имеют довольно сложные названия. Для облегчения их использования ферменты стали называть по имени субстрата, добавляя к названию окончание —аза.

К примеру, есть субстрат лактоза. Фермент его будет называться лактаза.

Фермент способен к преобразованию вещества. В случае субстрата сахарозы ферментом, который его расщепляет, является сахараза. По этой же логике ферменты, расщепляющие протеины, называются протеиназы.

Использование ферментов в практических целях

Ферменты нашли практическое применение почти во всех областях и сферах человеческой деятельности. Даже вне живых клеток они способны проявлять свои уникальные свойства. В медицине активно используют такие ферменты как амилаза, липаза, протеаза — они включаются в состав комбинированных препаратов (фестала, панзинорма), лечащих заболевания желудочно-кишечного тракта. Ферменты также применяют для устранения тромбов в кровеносных сосудах и в процессе лечения гнойных ран.

В случае лечения онкологических заболеваний повсеместно используется энзимотерапия и ферментотерапия.

В пищевой промышленности используют амилазу, которая помогает расщеплять крахмал. В этой же области используют протеиназу, которая участвует в процессе расщепления белков, и липазу, которая расщепляет жиры.

Кажется, что ферменты обладают исключительно полезными свойствами. Однако они могут приносить и вред — когда их слишком много или мало. Пример — энзимопатология или взаимосвязь между болезнью и недостаточным синтезом какого-либо фермента.

Причина фенилкетонурии — утрата клетками печени способности синтезировать фермент, который катализирует превращение фенилаланина в тирозин.


Ферме́нты, или энзи́мы (от лат. fermentum , греч. ζύμη , ἔνζυμον — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

Содержание

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен [1] .

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Функции ферментов

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций [2] . Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

  • КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
  • КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
  • КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
  • КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
  • КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
  • КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

Соглашения о наименовании ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

Кинетические исследования


Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата [S] и скоростью реакции v

В 1972—1973 г.г. была создана первая квантово-механическая модель ферментативного катализа (авторы М. В. Волькенштейн, Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.) [3] [4] [5] [6] .

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой [7] .

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

В активном центре условно выделяют [8] :

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

В присутствии фермента:

где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.





Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру

Модель индуцированного соответствия

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь — цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи — важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

  • Изоферменты
  • Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

  • Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.
  • Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).
  • Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).
  • Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.
  • Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Медицинское значение

Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Практическое использование

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Читайте также: