Белки строительные материалы кратко

Обновлено: 05.07.2024

Белки являются сложными органическими соединениями или биополимерами, содержащих в составе водород, углерод, азот и кислород, а в редких случаях — серу.

Мономерами белков являются аминокислоты.

В жизни любого организма белки играет важную роль (и в клетке тоже). При неисчерпаемом разнообразии белков, им характерна определенная специфичность.

Белки и нуклеиновые кислоты — материальная база всего существующего богатства организмов окружающей среды. От сухой массы клетки их доля может составлять от 50 до 80%.

Каково строение молекулы белка?

Молекулы белков — это длинные цепи, которые состоят из 50-1500 остатков аминокислот. Между собой они соединены прочной ковалентно-углеродной (пептидной) связью. Как результат — образование первичной структуры белка или полипептидной цепи.

Молекула белка представляет собой полипептид с молекулярной массой от 5 до 150 тысяч (в некоторых случаях даже больше).

В составе простых белков присутствуют только аминокислоты. Сложные белки помимо аминокислот могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды), углеводы (гликопротеиды) и др.

Химические, функциональные и морфологические свойства клетки определяются специфическими белками, которые в ней присутствуют.

Набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи — формирующие составляющие специфичность белка.

Если в составе белковой молекулы заменить одну аминокислоту, или поменять последовательность расположения аминокислот, то в результате может произойти изменение функций белка в клетке. Все это и является причиной большого разнообразия строения белка (белковой молекулы первичной структуры).

Становится понятным, почему живой организм для выполнения своих функций использует особенные виды белков. В этом отношении его возможности являются неограниченными.

Свойства белков определяются также и пространственным расположением полипептидных цепей. Полипептидные цепи в живой клетке являются скрученными или согнутыми, для них характерная вторичная или третичная структура.

Спирально закрученная белковая цепочка — это вторичная структура. Удержание витков спирали осуществляется за счет водородных связей, которые образуются между CO- и NH-группами, расположенными на соседних витках.

Дальнейшее закручивание спирали приводит к специфической конфигурации каждого белка, то есть — к третичной структуре. Ее образование происходит за счет связей между белковыми радикалами аминокислотных остатков. Это связи:

  • ковалентная дисульфидная (S- S-связь) между остатками цистеина;
  • водородная;
  • ионная;
  • гидрофобные взаимодействия.

Гидрофобные взаимодействия в количественном соотношении можно считать наиболее важными. Они появляются в результате того, что неполярные боковые цепи аминокислот пытаются объединиться друг с другом без смешения с водной средой. При этом происходит свертывание белка таким образом, что его гидрофобные боковые цепи прячутся внутрь молекулы: так они получают защиту от воды. Наружу выставлены, при этом, боковые гидрофильные цепи.

Есть определенные специфичные для любого белка моменты:

  • количество молекул аминокислот с гидрофобными радикалами;
  • количество молекул цистеина;
  • характер их взаиморасположения в полипептидной цепи.

Сохранение определенной формы молекулы обеспечивает взаимное расположение групп атомов, необходимое для проявления активности белка в качестве катализатора, его гормональные функции и др. По этой причине стойкость макромолекул не является случайным свойством, а важный и необходимый способ стабилизации организма.

Проявление биологической активности белка характерно только при наличии третичной структуры. Замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепи приводит к изменениям в конфигурации белка, а также к снижению его биологической активности и даже исчезновению.

В некоторых случаях возможно объединение в единый комплекс двух, трех и более белковых молекул с третичной структурой. В итоге получаем четвертичную структуру белка.

Пример четвертичной структуры белка — гемоглобин. Он состоит из четырех субъединиц и небелковой части (гема). Только в такой форме он может выполнять свои функции.

Белковые субъединицы в четвертичной структуре не имеют химической связи. Но сама структура при этом довольно крепкая за счет действия слабых межмолекулярных сил.

Третичная и четвертичная структуры могут меняться в результате разрыва водородных и ионных связей. Это происходит под влиянием различных физических и химических факторов:

  • обработки щелочами, кислотами, ацетоном, спиртом;
  • высокой температуры;
  • давления и др.

Денатурация — это нарушение естественной или нативной белковой структуры.

Денатурация приводит к снижению растворимости белка, изменению формы и размеров молекул, утрате ферментативной активности и т.д. При этом, процесс денатурации является обратимым: при возвращении нормальных условий происходит непроизвольное обновление естественной (природной) структуры белка. Этот процесс получил название ренатурации.

Первичная белковая структура определяет особенности строения белка и функционирование белковой макромолекулы. От строения перейдем к функциям белков.

Функции белков в клетке

Выделяют как минимум 3 основных функции белка в клетке:

  1. Строительная функция белков или пластическая. Одна из важнейших функций, так как белки являются составными компонентами клеточных мембран и органелл. В основном из белка состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных.
  2. Двигательная. Ее обеспечивают особенные сократительные белки, за счет которых приходят в движение жгутики и реснички, перемещение хромосом в ходе деления клеток, сокращение мускулатуры, движение органов растений, а также изменения положений разнообразных структур организма в пространстве.
  3. Транспортная. Эта функция обеспечивается способностью белков к связыванию и переносу с течением крови химических соединений.

Теперь пройдемся по другим функциям белков кратко.

Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода из легких в клетки других органов и тканей. В мышцах такую функцию выполняет миоглобин.

Белки сыворотки крови осуществляют перенос липидов и жирных кислот, а также различных биологически активных веществ.

Говорить о белках и их функциях невозможно, не отметив защитную функцию белков. Клетка способна вырабатывать особые белки — иммуноглобулины. Это происходит, когда в нее проникают различные чужеродные вещества вроде антигенов-белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов. Иммуноглобулины или антитела устраняют чужеродные вещества и обеспечивают иммунологическую защиту организма.

Функционирование иммунной системы организма осуществляется благодаря распознаванию антигенов антигенным детерминантом (характерным участком их молекул). Таким образом чужеродные вещества связываются и обеззараживаются.

Внешняя защитная функция может выполняться также белками, которые являются токсичными для других организмов. К примеру, белок змей.

Стоит выделить и сигнальную функцию белков. Молекулы белков, способные к изменению третичной структуры в ответ на действия факторов окружающей среды, встроены в поверхность клеточной мембраны. Таким образом осуществляется восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Есть еще регуляторная функция, которая присуща белкам-гормонам, влияющим на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, а также принимают участие в росте, размножении и прочих жизненно важных процессов.

Инсулин — самый известный гормон, отвечающий за снижение уровня сахара в крови. При недостатке инсулина уровень сахара в крови повышается, что приводит к возникновению сахарного диабета. Разнообразные белки-ферменты также выступают в роли главных регуляторов биохимических процессов в организме (каталитическая функция).

Белки — энергетический материал. В результате расщепления 1 грамма белка до конечных продуктов происходит выделение 17,6 кДж энергии, которая используется в большинстве жизненно важных процессов в клетке.

Функции белков в таблице:

Строение и функции белков

Разобравшись со строением и функциями белков, переходим к ферментам.

Ферменты и их роль в клетке

Ферменты или энзимы — это особые белки, которые присутствуют в любом организме и выполняют функцию биологических катализаторов.

Протекание химических реакций в живой клетке зависит от умеренной температуры, нормального давления и нейтральной среды. Такие условия обеспечивают довольно медленное течение реакций синтеза или распада веществ в клетке. Однако именно ферменты ускоряют реакции путем снижения энергии активации, при этом не происходит изменений их общего результата. Чтобы придать молекулам реакционную способность, в случае наличия ферментов необходимо гораздо меньше энергии.

При прямом или косвенном участии ферментов протекают все процессы в живом организме.

Составляющие компоненты пищи — белки, углеводы, липиды и др. — под влиянием ферментов расщепляются до простейших соединений. Позже из них синтезируются новые, присущие данному виду макромолекулы. В случае нарушения образования и активности ферментов возникают тяжелые заболевания.

Ферментативный катализ протекает в соответствии с теми же законами, что и неферментативный катализ в химической промышленности. Но у ферментативного катализа есть и определенные отличия. Ему характерная высокая степень специфичности — фермент катализирует только одну реакцию или действует в отношении только одного типа связи.

Все это обеспечивает регулирование жизненно важных процессов, которые происходят в клетке и организме: фотосинтеза, дыхания, пищеварения и др.

Только одно вещество катализирует расщепление фермент уреаза. Это вещество — мочевина. При этом, фермент не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Теория активного центра — важный момент для понимания того, каков механизм действия ферментов с характерной им высокой специфичностью. Согласно этой теории, молекула фермента содержит один или несколько участков, где катализ осуществляется благодаря тесному (во множестве мест) контакту между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества). Активным центром выступает функциональная группа (например, OH — группа аминокислоты серина) или отдельная аминокислота.

Действие катализатора нуждается в объединении нескольких аминокислотных остатков, которые располагаются в определенной последовательности. В среднем требуется от 3 до 12 остатков.

Формирование активного центра может происходить также в результате связи ферментов с ионами металлов, витаминами и прочими соединениями небелковой природы. Это коферменты или кофакторы.

Форма активного центра и его химическое строение таковы, что подразумевают связь только с определенными субстратами за счет их идеального соответствия друг другу — взаимодополняемости или комплементарности.

Другие аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле фермента определенную глобулярную форму — она нужна для эффективной работы самого центра.

Вокруг большой молекулы фермента образуется сильное электрическое поле. Это поле обеспечивает ориентацию молекул субстрата и их ассиметричная форма. Происходит ослабевание химических связей, и начальная затрата энергии на катализируемую реакцию сокращается. При этом, скорость реакции увеличивается.

За одну минуту одна молекула фермента каталазы расщепляет свыше 5 млн. молекул перекиси водорода, возникающая при окислении в организме различных соединений.

Наблюдается изменение конфигурации активного центра некоторых ферментов в присутствии субстрата. Чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность, этот фермент специально ориентирует свои функциональные группы.

При присоединении молекул субстрата к ферменту, в определенных пределах наблюдается изменение их конфигурации. Это позволяет увеличить реакционную способность функциональных групп центра. Распад комплекса фермента и субстрата происходит на заключительном этапе химической реакции — с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Происходит освобождение активного центра, в результате чего он снова может принимать новые молекулы субстрата.

Множество факторов определяют скорость реакций с участием ферментов. К ним относятся:

  • концентрация фермента;
  • природа субстрата;
  • давление;
  • температура;
  • кислотность среды;
  • наличие ингибиторов и др.

Скорость биохимических реакций минимальна при температуре около 0 по Цельсию. Такое свойство широко применяется в различных отраслях, в частности — в медицине и сельском хозяйстве.

Для снижения интенсивности биохимических реакций и продления жизни, органы человека, планируемые к пересадке (почки, селезенка, печень, сердце), охлаждают. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает размножение микроорганизмов и инактивирует ферменты, в результате чего пищевые продукты не разлагаются.

Эта статья поможет вам разобраться в свойствах и функциях белков (функции белков представлены в таблице).

Современной медициной доказано, что все компоненты питания крайне необходимы человеку, включая даже соль и сахар, но вот их соотношение в меню не одинаково: определенные компоненты явно преобладают, тогда как остальные составляют лишь крайне незначительное количество.

Белки – строительный материал организма

  • Белки – строительный материал организма
  • Какие функции белка
  • Функции и структура белка

Белки, или протеины, – сложные органические соединения, молекулы которых обладают исполинскими размерами и по своей массе уступают в человеческом организме главным образом нуклеиновым кислотам, кодирующим наследственную информацию.

Белки многофункциональны: они транспортируют различные вещества, выстраивают основы клеток в межклеточных структурах, защищают организм от чужеродных веществ и т.д.

Чтобы строить свое тело, организм человека использует белки, получаемые из продуктов растительного и животного происхождения. Эти белки в желудочно-кишечном тракте расщепляются на составные части – аминокислоты, из которых, словно из деталей конструктора, клетками комбинируются новые белки. Полная замена старых белковых структур на новые в организме происходит за 12–14 дней.

Человеку нужны в одинаковой степени как растительные, так и животные белки.

Основным источником животного белка служат мясо, птица, рыба и морепродукты. Наиболее полезной в плане соотношения белков и жиров считается курятина, которая гораздо легче усваивается организмом, чем телятина.

Белок способствует возникновению чувства насыщенности, которое, в отличие от насыщения, вызываемого другими компонентами питания, держится гораздо дольше. Человеческий организм не способен усвоить за раз свыше 50 г белка, поэтому потребление источников белка следует нормировать.

Белки молочных и растительных продуктов обладают успокаивающим действием, поэтому прием такой пищи вечером очень благоприятен для организма.

А вот питаться мясом по вечерам нежелательно, т.к. его белки слишком тяжелые, а содержащийся в нем L-карнитин обладает возбуждающим действием.


Белок - строительный материал для организма

Важным элементом рационального питания служит его белковая полноценность. Проявление в организме биологических свойств различных компонентов пищи, особенно витаминов, происходит наиболее полно только на фоне достаточного белкового питания. Процессы синтеза в организме также находятся в зависимости от уровня белкового питания. Так, синтез фосфатидов, играющих важную роль в нормализации жирового и холестеринового обмена, ограничивается или полностью прекращается при недостатке белков в питании.

В организме человека постоянно отмирает и распадается множество клеток. Для того чтобы построить новые клетки взамен старых, опять-таки нужен строительный материал, и прежде всего белок. Из белка строится не только цитоплазма клеток, но и ферменты гормоны и другие биологически активные вещества, регулирующие обмен веществ.

Так, недостаток белка в питании приводит к резкому отставанию развития ребенка и значительным нарушениям в здоровье взрослых: падает трудоспособность, понижается сопротивляемость организма к простудным и инфекционным заболеваниям.

Что внутри?

В состав белковой молекулы входит несколько основных химических элементов – углерод, водород, кислород, азот, а также сера, фосфор и некоторые другие. Несмотря на это, молекулы белков сложны и бесконечно разнообразны, как разнообразны проявления жизни.

Есть в строении белков одно общее: они состоят из аминокислот. Всего в состав молекул белка их входит 20 наименований. Большая часть аминокислот может образовываться в организме человека из других аминокислот. Такие аминокислоты называют заменимыми.

Однако десять аминокислот не могут синтезироваться (образовываться) в организме, поэтому они называются незаменимыми. Это лизин, лейцин, изолейцин, треонин, триптофан, валин, метионин, фенилаланин, цистеин, аргинин. Они должны обязательно поступать готовыми с пищей и в таких количествах и соотношениях, как это необходимо нам для построения белков нашего тела.

На основе многолетних исследований Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) определила идеальное соотношение незаменимых аминокислот в 1 г пищевого белка (см. табл. № 1). В этот перечень включены и две заменимые АК – цистин и тирозин, так как они могут в известной степени восполнять недостаток незаменимых АК – метионина и фенилаланина.

Источники белка

Больше всего белка содержится в продуктах животного происхождения: в сыре (около 25 г на 100 г продукта), в мясе и рыбе (16–20 г), в яйцах (13 г), в твороге (14 г).

Содержатся белки и в продуктах растительного происхождения (преобладают они в горохе и фасоли [22–23 г]). Однако в большинстве растительных белков заметно не хватает одной или двух незаменимых аминокислот. Так, белок пшеницы содержит лишь половину требуемого лизина, а в белке картофеля или гороха недостает примерно трети метионина и цистина. Кроме того, растительные белки хуже усваиваются: не на 95–96 %, как белки мяса, рыбы, яиц, молока, а лишь на 80 % (овощи) и даже на 70 % (бобовые, картофель). Неполноценными считаются белки круп и хлеба.

Вот почему современная наука о питании предостерегает от увлечения вегетарианством. Длительное употребление растительной пищи неизбежно ведет к дисбалансу аминокислот, что отрицательно сказывается на многих функциях организма, в том числе на умственной деятельности.

Оказывается, что такой вполне доступный продукт, как рыба, имеет более высокое содержание незаменимой аминокислоты – лизина, чем даже яичный белок. Среднее содержание лизина в рыбных продуктах в 8 раз выше, чем в хлебе. Характерно, что в белках рыбы содержание лизина повышается к моменту ее нереста, причем оно выше у самцов, чем у самок. Высокое содержание лизина делает рыбные продукты весьма ценным добавлением, например, к хлебу.

Для удовлетворения потребности организма человека в таких аминокислотах, как лизин, изолейцин, валин и триптофан, ему необходимо употреблять в пищу 200–300 г рыбы, а для удовлетворения потребности в лейцине и метионине – почти 800 г.

Что важнее?

Вернемся к вопросу, волнующему ученых многие десятилетия: каким белкам следует отдавать предпочтение – животным или растительным. Доказано, что человеку полезно чередовать в рационе питания и мясо, и рыбу, и растительную пищу. Люди же, питающиеся главным образом растительной пищей, лишают тем самым свой организм жизненно необходимых веществ – белков.

Наиболее приемлемый вариант – сочетание животных и растительных белков. По мнению авторов научно-популярной литературы о кулинарном искусстве Н. И. Ковалева и В. В. Усова, биологически ценным является сочетание мяса с картофелем (70:30), мяса с гречневой кашей (50:50). В среднем доля животных белков должна составлять для взрослого человека 55 %. Знание биологической ценности различных продуктов позволяет их комбинировать. Так, например, гречневая крупа содержит белок, в котором мало некоторых важных для организма аминокислот, но при употреблении гречневой каши с молоком этот недостаток восполняется. Еще меньше нужных аминокислот имеется в белках пшена, но если в суточном пищевом рационе человека содержатся мясо, картофель, сыр и другие продукты, то в результате получается смесь белков, удовлетворяющая потребности организма.

Не стоит забывать еще один не менее важный фактор приема пищи, обогащенной белком, – это время приема пищи. Установлено, что один белок тем лучше дополняет другой, чем меньше разрыв во времени между приемом пищи, их содержащей. Если человек съедает бутерброд, состоящий из одной части сыра и трех частей хлеба, то биологическая ценность белков в этом случае будет составлять около 76 %. Если эти же продукты съесть не одновременно, а друг за другом – сначала хлеб, затем сыр (или наоборот), то биологическая ценность их белков составит всего лишь 67 %.

Кулинарными изделиями, удачными по сочетанию белков, являются также бутерброды с мясом, вареники и ватрушки с творогом, пирожки с мясом или рыбой, супы молочные с лапшой и ряд других блюд.

Каша – мать наша

С точки зрения содержания белков определенный интерес представляет каша, хотя белки большинства круп относятся к неполноценным. В народе не зря говорят, что каша – мать наша.

Точно так же биологическая ценность смеси белков (1 часть молока и 3 части картофеля) при одновременном их потреблении составляет 86 %, а при разновременном – 81%.

Примером такого же сложного, многокомпонентного блюда с высокой утилизацией белка могут служить тушеные блюда из мяса с овощами (говядина духовая, рагу и др.). При этом выяснилась очень любопытная особенность этих блюд: если мясо тушить или варить вместе с овощами, то усвояемость белков будет выше и утилизируются они организмом лучше, чем при тушении или варке мяса и овощей отдельно.

Белки (протеины) – главный строительный материал для тела

Белки являются высокомолекулярными природными азотсодержащими соединениями, состоящими из аминокислот. В природе существует порядка полутора сотен различных аминокислот, но лишь 20 из них содержатся в пищевых веществах, употребляемых человеком. Белки являются важнейшей составляющей частью здорового рациона.



Ключевой химический элемент белков – азот, который используется растениями для биосинтеза собственных растительных белков. Животные, питаясь растительной пищей, преобразуют полученный растительный белок в свой, животный. Человек, съедая растительную и животную пищу, трансформирует полученные с ней белки в элементы тканей своего тела.

Это происходит за счет расщепления белков до составляющих их аминокислот, а потом, в соответствии с генной информацией из этих аминокислот строятся ткани и клетки организма. Часть аминокислот может синтезироваться в теле человека, при расщеплении различных тканей. Среди 20 аминокислот, используемых человеком в питании, есть ряд незаменимых, т.е. таких, которые в организме человека не синтезируются.

Недостаток белка в питании, особенно в детском и юношеском возрасте, приводит к выраженной задержке не только в физическом, но и психическом развитии. Точно так же недостаток белка недопустим в период беременности и кормления у женщин.


Основные источники белка – молоко и молочные продукты, мясо, рыба, морепродукты, бобовые и зерновые. В процессе переваривания белок расщепляется на отдельные аминокислоты, которые всасываются в кровь, распространяются по организму и выполняют свои функции.

Функции белка в организме


Белки выполняют в организме человека широкий спектр задач. Среди них следующие:


1. Строительная – пластические нужды организма. К строительным белкам относят кератин волос, фибриллы мышц, эластичность сухожилий. В среднем за 70 лет жизни полное обновление белка в организме человека происходит около 200 раз.


2. Регуляторная – обеспечение производства гормонов. Гормоны – это белки, которые управляют работой организма.

Например, поджелудочная железа вырабатывает инсулин, который регулирует и поддерживает стабильный уровень сахара в крови. Избыток инсулина поступает в печень, где превращается в гликоген, а при недостатке у человека формируется сахарный диабет.

Гипофиз производит гормон роста окситоцин.

Щитовидная железа – тироксин, отвечающий за интенсивность основного обмена.


3. Каталитическая – выработка ферментов. Ферменты – это белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие организме и составляющие обмен веществ, катализируются соответствующими ферментами. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ.


4. Сократительная – ее выполняет белок мышц миозин, являющийся одним из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков.


5. Транспортная – обеспечивается гемоглобином, который является сложным железосодержащим белком. Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода к органам и тканям организма.


6. Защитная – выполняется иммуноглобулином и интерфероном участвующих в формировании иммунного ответа организма. Главный биологический смысл этих клеток – участие в процессах распознавания и удаления чужеродной информации (вирусы, бактерии, грибы, онкогены).


7. Энергетическая – белки способны высвобождать энергию в процессе окисления (4 ккал на 1 грамм белка). Но все предыдущие функции белка по значимости гораздо выше энергетической, поэтому не стоит доводить организм до необходимости использования высокоценных белков для энергетических нужд.

Суточная потребность в белке

Для качественного выполнения функций белка требуется его сбалансированное потребление в рационе. Потребность человека в белке зависит от возраста, пола и степени физической активности. Обычному человеку в среднем требуется 0,75 – 1 г белка на 1 кг веса в сутки. То есть, при весе тела в 70 кг норма белка составляет 52,5 - 70 г.


У спортсменов, занимающихся активными силовыми тренировками, потребность в белке возрастает до 2 - 2,5 г белка на 1 кг веса в сутки. Эта повышенная потребность возникает по следующим причинам:


- Во время тренировки происходит неизбежный распад отдельных мышечных структур, для их восстановления требуются аминокислоты.


- Во время паузы между тренировками организм спортсмена приспосабливается к повышенным нагрузкам путем строительства новой мускулатуры, а высокое содержание протеина в мышцах приводит к более сильным мышечным сокращением, что позволяет спортсмену прогрессировать в своих спортивных показателях.


За счет белков животного происхождения необходимо получать не менее 50% суточной потребности, при этом в суточной калорийности общая доля белка составляет порядка 10-20%. Этот минимум не может быть заменен ни жирами, ни углеводами, поскольку они не содержат азота и не могут превращаться в белки. Полное исключение белков из рациона приведет к распаду собственных тканевых белков организма.

Если количество белка в рационе несистематически и незначительно превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого не будет. Избыток аминокислот в таком случае будет использоваться, как источник энергии.

Однако, при отсутствии интенсивных физических нагрузок потребление более 2 г белка на килограмм веса может привести к неблагоприятным последствиям, особенно в случае соблюдения низкоуглеводных диет.

Повышается нагрузка на печень и почки - печень превращает излишки белков в глюкозу и азотистые соединения (мочевину), которую почки должны активно выводить из организма. Избыток белков приводит к кислой реакции организма, а это увеличивает потерю кальция. Богатая белком мясная пища часто содержит пурины, которые в процессе метаболизма откладываются в суставах, вызывая развитие подагры.


При повышенном потреблении белка особую значимость приобретает соблюдение оптимального питьевого режима. Количество необходимой организму чистой воды повышается.


Но проблемы, связанные с избытком белка, встречаются редко. В обычном рационе человека чаще всего полноценного белка не хватает.

А как получается в вашем рационе? Проверьте себя, запишите свое дневное меню - калорийность, белки, жиры и углеводы посчитаются автоматически! Используйте для составления меню рейтинг белковых блюд , обращая внимание на содержание белков в 100 г готового блюда.

Например, куриные грудки , приготовленные на гриле, содержат 39 г белков , куриные котлеты с творогом - 28 г белка, а стейк лосося в имбирно-медовом соусе - 18 г на 100 г продукта.

Не все белки одинаково полезны


Важно не только количество потребляемого белка, но и его качество, т.е. полноценность аминокислотного состава. Пищевая ценность белка определяется набором аминокислот, входящих в продукт. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. Современной науке известно 9 незаменимых аминокислот. Две из них, треонин и лизин, абсолютно незаменимы. Они в организме человека вообще не синтезируются. При недостатке других аминокислот организм способен их синтезировать из треонина и лизина, хотя это и непродуктивно для организма.



Белок животного происхождения, обладая полным комплектом аминокислотных составляющих, обогащает растительные белки незаменимыми аминокислотами. Не получая животного белка, мы недополучаем незаменимые аминокислоты. Недостаточность аминокислотной полноценности приводит к недостаточной выработке каталитических и регуляторных белков, а именно – ферментов и гормонов. А это ведет к различным нарушениям здоровья. Нехватка белков вызывает отрицательный азотистый баланс, замедление основного обмена веществ, роста тканей. Для детей это особенно опасно, т.к недостаток белка замедляет рост и развитие тела ребенка.

Для вегетарианцев, исключающих животные белки из рациона, работает правило минимума. Оно гласит, что образование собственного белка в организме напрямую зависит от той незаменимой аминокислоты, которая поступает в организм в минимальном количестве.

Кулинарная обработка


На биологическую ценность белка влияют способы кулинарной обработки. Зажаренное до корочки мясо имеет огромное количество разрушенных аминокислот. Многократная заморозка-разморозка также приводит к снижению ценности аминокислот. Для сохранности аминокислотного состава предпочтительней белковую пищу запекать, тушить, варить или готовить на пару. Жарка в масле – это жесткая термообработка. За счет высокой температуры белок подвергается большим изменениям, образуется много вторичных продуктов распада, соединения аминокислот становятся канцерогенными. Если вы никак не можете обойтись без жареного мяса – лучше предпочесть приготовление на углях или гриле.


Важно соблюдать баланс дневного рациона и включать в меню углеводы. При дефиците углеводов в питании, белки усваиваются хуже и даже расходуются из мышечных тканей на синтез глюкозы. Если вы придерживаетесь правил раздельного питания – следите за суточным белково-углеводным балансом рациона. Жесткие низкоуглеводные диеты наносят серьезный удар по всем системам организма. Особенно важно следить за белковой составляющей в питании, если вам 40+. Чем старше человек - тем опаснее для его здоровья избыток белка. Особенно при малоактивном образе жизни.

Питайтесь сбалансированно и полноценно, берегите свое здоровье!

Читайте также: