Аминокислоты в природе кратко

Обновлено: 04.07.2024

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH₂, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Общая формула аминокислот- NH₂—R—COOH, где R - двухвалентный радикал.

В твердом состоянии и частично в растворах аминокислоты представляют собой "внутренние соли", то есть состоят из биполярных ионов + NH₃—R—COO - , образующихся при обратимом переносе протона (H + ) от карбоксильной группы к аминогруппе,.

2. Биологическая классификация(по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты –десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот)– не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Физические свойства аминокислот.

. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества; имеют высокие температуры плавления, они хорошо растворимы в воде, чем в органических растворителях. Аминокислоты бывают сладковатыми, горьковатыми и безвкусными. Аминокислоты хорошо кристаллизуются и имеют высокую плотность. По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразующий характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

4. Получение аминокислот:
Из карбоновых кислот :

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот определяются наличием в молекуле двух функциональных групп:

Аминогруппа – NH₂ определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно - акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Взаимодействие аминоуксусной кислоты с неорганическими кислотами

Группа – СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений, т.е. взаимодействует со щелочами.

Взаимодействие аминоуксусной кислоты со щелочами

3) Реакцию поликонденсации аминокислот

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки—NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

4) Реакцию горения аминоуксусной кислоты

Нахождение в природе и применение аминокислот.

Организм человека может синтезировать примерно половину из аминокислот, но около восьми аминокислот человек должен получать с пищей: эти аминокислоты называются незаменимыми.. Поскольку по характеру обмена веществ человек очень близок к животным, мясо последних может служить удобным источником всех незаменимых аминокислот. Пути эволюции человека и растений разделились гораздо раньше, поэтому нельзя быть заранее уверенным в том, что в каком-нибудь растении имеются все необходимые нам аминокислоты. В зерновых культурах, например, обычно нет одной аминокислоты – лизина. Там, где мясо является слишком большой роскошью или его употребление запрещено религией, это затруднение можно преодолеть, компенсируя недостаток определенной аминокислоты в одном растении другими растениями, содержащими большое количество этой аминокислоты.

Аминокислоты в организме не только выполняют роль строительных блоков для белков, но могут участвовать и в других процессах: например, глицин и глутаминовая кислота –передатчики нервного импульса (их называют нейромедиаторами).Аргининявляется незаменимой кислотой лишь в период интенсивного роста организма, тогда он необходим в больших количествах.

Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого воздействия приправы кроется в содержании глутаминовой кислоты и ее солей. К. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используется глутаминовая кислота (Е629), глутаминат натрия (Е621, часто называют глютамат натрия) и глутаминаты других металлов (Е622 – 625). Ссылки на эти вещества легко найти, например, на баночке мясного паштета. Для тех же целей применяется глицин (Е640) и лейцин (Е641).
Аптека Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга:

- уменьшает напряжение, конфликтность;

-повышает умственную работоспособность.

Тауфлон (глазные капли) является серосодержащей аминокислотой. Препарат способствует улучшению энергетических процессов, стимулирует процессы при заболеваниях тканей глаза. Способствует нормализации функций клеточных мембран. Применяют при травмах роговицы.

Метионин- незаменимая аминокислота. Применяют при лечении печени, профилактика токсического поражения печени.

Глютаминовая кислота заменимая кислота. Применяют при лечени

эпилепсии, депрессии, истощения, задержка психического развития.

Практическое задание

Выполнить задания

1) Написать общую формулу аминокислот

2) Выбрать функциональные группы характерные для аминокислот

3) Назвать аминокислоты

в)

4) Почему аминокислоты называются амфотерными органическими соединениями? Докажите. 5) Какие аминокислоты называются незаменимыми? Почему? Приведите примеры.
6) Составьте формулу 3 – аминопропановой кислоты

7) С какими из перечисленных веществ не реагирует аминокислота:
а) HCl б) NaOH в) Na г) CH₄

8) Как называется способность вещества проявлять кислотные и основные свойства?

Пожалуйста, свои работы подписывайте: Фамилию, И.О., группа

Физические свойства аминокислот.

Получение аминокислот

Химические свойства аминокислот

Нахождение в природе и применение аминокислот

Определение аминокислот

Аминокислотами называются азотсодержащие соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа – NH₂ и карбоксильная группа – СООН, связанные с углеводородным радикалом

Простейшим представителем этого класса является аминоэтановая или аминоуксусная кислота H₂N – СН₂ – СООН

Общая формула аминокислот- NH₂—R—COOH, где R - двухвалентный радикал.

2. Биологическая классификация(по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Физические свойства аминокислот.

4. Получение аминокислот:
Из карбоновых кислот :

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот определяются наличием в молекуле двух функциональных групп:

Взаимодействие аминоуксусной кислоты с неорганическими кислотами

Взаимодействие аминоуксусной кислоты со щелочами

3) Реакцию поликонденсации аминокислот

4) Реакцию горения аминоуксусной кислоты

Нахождение в природе и применение аминокислот.

- уменьшает напряжение, конфликтность;

-повышает умственную работоспособность.

Глютаминовая кислота заменимая кислота. Применяют при лечени

эпилепсии, депрессии, истощения, задержка психического развития.

Практическое задание

Выполнить задания

1) Написать общую формулу аминокислот

2) Выбрать функциональные группы характерные для аминокислот

3) Назвать аминокислоты

в)

7) С какими из перечисленных веществ не реагирует аминокислота:
а) HCl б) NaOH в) Na г) CH₄

8) Как называется способность вещества проявлять кислотные и основные свойства?

α-Аминокислоты являются составными частями белков и участвуют в важнейших биологических процессах. Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пищи, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гиетидин.

Все природные аминокислоты (кроме глицина) оптически активны и принадлежат к L-ряду. При микробиологическом способе аминокислоты образуются в процессе жизнедеятельности бактерий. Гидролитический метод основан на гидролизе белковых природных продуктов, например рогов, копыт, крови (отходов преимущественно мясной промышленности), из которых выделяются аминокислоты. Оба способа приводят к получению смеси оптически активных α -аминокислот L-ряда. Синтетические методы дают рацемическую смесь D- и L-аминокислот.

В производственных масштабах микробиологическим методом преимущественно получают лизин и глутаминовую кислоту; гидролитическим-цистеин, лейцин, изолейцин; синтетическим-метионин и глутаминовую кислоту. В отдельных случаях сочетают синтетический и микробиологический способы (лизин). Сначала синтезируют рацемическую смесь аминокислот, а затем ферментативно, в результате поглощения бактериями D-изомера, выделяют L-изомер.

Совсем недавно α -аминокислоты получали в незначительных количествах и использовали преимущественно для научных исследований. Сейчас они стали многотоннажными промышленными продуктами в связи с необходимостью обеспечения питанием все возрастающего населения земного шара.

Белковое голодание определяется сейчас в 4 млн. т белка, соответствующих 15 млн. т мяса крупного рогатого скота. Оно преодолевается увеличением ресурсов сельского хозяйства (животноводство и земледелие), получением из углеводородов нефти микробиологического белка (кормового и пищевого) без вкуса и запаха, не уступающего по питательности пищевым белкам, богатым лизином, но лишенным метионина. Наконец, питательная ценность пищи и кормов значительно повышается добавлением к ним небольших количеств незаменимых α -аминокислот. Так, например, добавление 0,1-0,25% лизина к кормам снижает расход кормов на 15-20% и увеличивает привес сельскохозяйственных животных на 20%, а введение в корм метионина повышает яйценосность кур на 20%. Глутаминовая кислота - самая распространенная в мире приправа (после соли) - добавляется для улучшения вкуса почти всех пищевых концентратов и консервов. Она также помогает бороться с некоторыми нервно-психическими заболеваниями.

Библиографичeкий список:

Брыкалов, А.В. Синтез и исследование композиционных кремнеземных и углеродных сорбентов / Брыкалов, А.В., Белик, Е.В., Шипуля, А.Н.: монография. – Ставрополь, 2006.

Определение термодинамических характеристик иммобилизованных сорбентов /Шипуля, А.Н. Пашкова Е.В., Беловолова А.А.// Сборник научных трудов SWord.- Выпуск 3. Том 48. – Одесса: КУПРИЕНКО СВ, 2013 г.

а-Аминокислоты являются составными частями белков и участвуют в важнейших биологических процессах.
Как известно, для синтеза белков и других биохимических реакций организм использует исключительно аминокислоты, а не белки, поступающие с пищей. Некоторые аминокислоты, необходимые для роста и нормального функционирования животных организмов, потребляются готовыми из пищи, так как скорость их синтеза отстает от скорости расхода. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, аргинин, треонин, метионин, лизин, триптофан, гиетидин.
Для а-аминокислот характерны исторические названия. Их происхождение связано со свойствами и названиями продуктов, из которых они впервые были выделены. Глицин имеет сладкий вкус (от греч. "глюкос"-сладкий) . Цистин выделен из камней желчного пузыря (от греч. "цистис"-пузырь) . Лейцин получен из молочного белка-казеина (от греч. "леукос"-белый) . Аспарагиновая кислота изолирована из ростков спаржи (от греч. "аспараrye"-спаржа) . Орнитин выделен из помета птиц (от греч. "орнитус"-птица) . Аминокислоты называют также по названиям материнских карбоновых кислот. Положение аминогруппы и других заместителей обозначают буквами греческого алфавита. Научная номенклатура к аминокислотам обычно не применяется.
Все природные аминокислоты (кроме глицина) оптически активны и принадлежат к L-ряду. При микробиологическом способе аминокислоты образуются в процессе жизнедеятельности бактерий. Гидролитический метод основан на гидролизе белковых природных продуктов, например рогов, копыт, крови (отходов преимущественно мясной промышленности) , из которых выделяются аминокислоты. Оба способа приводят к получению смеси оптически активных а-аминокислот L-ряда. Синтетические методы дают рацемическую смесь D- и L-аминокислот.
В производственных масштабах микробиологическим методом преимущественно получают лизин и глутаминовую кислоту; гидролитическим-цистеин, лейцин, изолейцин; синтетическим-метионин и глутаминовую кислоту. В отдельных случаях сочетают синтетический и микробиологический способы (лизин) . Сначала синтезируют рацемическую смесь аминокислот, а затем ферментативно, в результате поглощения бактериями D-изомера, выделяют L-изомер.
Совсем недавно а-аминокислоты получали в незначительных количествах и использовали преимущественно для научных исследований. Сейчас они стали многотоннажными промышленными продуктами в связи с необходимостью обеспечения питанием все возрастающего населения земного шара, из которого по меньшей мере голодают 500 млн. и недоедает 1 млрд. человек.
Неполноценность пищи заключается преимущественно в нехватке белков, которые в желудочно-кишечном тракте гидролизуются до аминокислот L-ряда. Наибольшее значение имеют незаменимые пищевые кислоты: L-лизин, L-триптофан, L-метионин и L-глу-таминовая кислота. Белковое голодание определяется сейчас в 4 млн. т белка, соответствующих 15 млн. т мяса крупного рогатого скота. Оно преодолевается увеличением ресурсов сельского хозяйства (животноводство и земледелие) , получением из углеводородов нефти микробиологического белка (кормового и пищевого) без вкуса и запаха, не уступающего по питательности пищевым белкам, богатым лизином, но лишенным метионина. Наконец, питательная ценность пищи и кормов значительно повышается добавлением к ним небольших количеств незаменимых а-аминокислот. Так, например, добавление 0,1-0,25% лизина к кормам снижает расход кормов на 15-20% и увеличивает привес сельскохозяйственных животных на 20%, а введение в корм метионина повышает яйценосность кур на 20%. Глутаминовая кислота-самая распространенная в мире приправа (после соли) -добавляется для улучшения вкуса почти всех пищевых концентратов и консервов. Она также помогает бороться с некоторыми нервно-психическими заболеваниями .
По ссылке больше

Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена.
Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники.
Эта отметка установлена 10 апреля 2012.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Содержание

История

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота	аббревиатура	Год	Источник	Кто впервые выделил [1]
Глицин	Gly	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr	1848	Казеин	Ф. Бопп
Серин	Ser	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен
Аспарагиновая кислота	Asp	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен
Фенилаланин	Phe	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala	1888	Фиброин шелка	Т. Вейль
Лизин	Lys	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His	1896	Стурин, гистоны	А. Кессель, С. Гедин
Цистеин	Cys	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp	1902	Казеин	Ф. Гопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Общие химические свойства

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — C O O H , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой — N H ₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

N H ₂ — C H ₂ — C O O H + H Cl → H Cl • N H ₂ — C H ₂ — C O O H (хлороводородная соль глицина) N H ₂ — C H ₂ — C O O H + Na O H → H ₂ O + N H ₂ — C H ₂ — C O O Na (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

N H ₂ — C H ₂ C O O H N + H ₃ — C H ₂ C O O -

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃ + , а карбоксигруппа — в виде -COO − . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: так в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год [2] , что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация остатков аспарагиновой также отмечена при старении коллагена, предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутремолекулярном ацилировании пептидного азота свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты [3] .

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин	Gly	G	Glycine	Гли
Аланин	Ala	A	Alanine	Ала
Валин	Val	V	Valine	Вал
Изолейцин	Ile	I	Isoleucine	Иле
Лейцин	Leu	L	Leucine	Лей
Пролин	Pro	P	Proline	Про
Серин	Ser	S	Serine	Сер
Треонин	Thr	T	Threonine	Тре
Цистеин	Cys	C	Cysteine	Цис
Метионин	Met	M	Methionine	Мет
Аспарагиновая кислота	Asp	D	asparDic acid	Асп
Аспарагин	Asn	N	asparagiNe	Асн
Глутаминовая кислота	Glu	E	gluEtamic acid	Глу
Глутамин	Gln	Q	Q-tamine	Глн
Лизин	Lys	K	before L	Лиз
Аргинин	Arg	R	aRginine	Арг
Гистидин	His	H	Histidine	Гис
Фенилаланин	Phe	F	Fenylalanine	Фен
Тирозин	Tyr	Y	tYrosine	Тир
Триптофан	Trp	W	tWo rings	Три

Классификация

По радикалу

Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
Полярные заряженные отрицательно при pH 7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин, метионин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
Кетогенные: лейцин, лизин.
Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты [4] .

Примечания

См. также

Ссылки

Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.

Читайте также: