Амилаза это в биологии определение кратко

Обновлено: 30.06.2024

An амилаза ( / ˈ æ м ɪ л eɪ z / ) является фермент это катализирует то гидролиз из крахмал (Латинский амилум) в сахара. Амилаза присутствует в слюна человека и некоторых других млекопитающих, где начинается химический процесс пищеварение. Продукты, содержащие большое количество крахмала, но мало сахара, например рис и картофель, могут приобрести слегка сладкий вкус при жевании, потому что амилаза разлагает часть крахмала до сахара. В поджелудочная железа и слюнная железа производят амилазу (альфа-амилаза) гидролизовать диетический крахмал в дисахариды и трисахариды которые превращаются другими ферментами в глюкоза для снабжения организма энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазу. Специфическая амилаза белки обозначаются разными греческими буквами. Все амилазы гликозидгидролазы и действуют на α-1,4-гликозидные связи.

Содержание

Классификация

α-амилаза	β-амилаза	γ-амилаза
Источник	Животные, растения, микробы	Растения, микробы	Животные, микробы
Ткань	Слюна, поджелудочная железа	Семена, плоды	Тонкий кишечник
Сайт расщепления	Случайная α-1,4 гликозидная связь	Вторая α-1,4 гликозидная связь	Последняя α-1,4 гликозидная связь
Продукты реакции	Мальтоза, декстрин, так далее	Мальтоза	Глюкоза
Оптимальный pH	6.7–7.0	4.0–5.0	3.0
Оптимальная температура при заваривании	63–70 ° С	55–65 ° С

α-амилаза

Потому что он может действовать где угодно на субстрат, α-амилаза, как правило, действует быстрее, чем β-амилаза. В животные, это крупный пищеварительный фермент, а его оптимум pH составляет 6,7–7,0. [3]

В физиологии человека амилазы слюны и поджелудочной железы являются α-амилазами.

Форма α-амилазы также встречается в растениях, грибах (аскомицеты и базидиомицеты) и бактерии (Бациллы).

β-амилаза

Другая форма амилазы, β-амилаза (EC 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α-D-глюкан мальтогидролаза; гликогеназа; сахарогенамилаза) также синтезируется бактерии, грибы, и растения. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы (мальтоза) вовремя. В течение созревание из фрукты, β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, в результате чего получается сладкий вкус спелых фруктов. Они принадлежат семейство гликозидгидролаз 14.

В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастание, тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания. Много микробы также производят амилазу для разложения внеклеточных крахмалов. Животное ткани не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительный тракт. Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0. [4]

γ-амилаза

γ-амилаза (EC 3.2.1.3 ) (альтернативные имена: Глюкан 1,4-а-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозидаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α-D-glucan glucohydrolase) будет расщеплять α (1-6) гликозидные связи, а также последнюю α-1,4 гликозидную связь на невосстанавливающем конце амилоза и амилопектин, уступая глюкоза. У γ-амилазы самый кислый оптимум pH из всех амилаз, поскольку она наиболее активна около pH 3. Они принадлежат к множеству различных семейств GH, таких как семейство гликозидгидролаз 15 в грибах, семейство гликозидгидролаз 31 человека MGAM, и семейство гликозидгидролаз 97 бактериальных форм.

Использует

Ферментация

В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар жевает зерно, чтобы смешать его со слюной. [5] Эта практика по-прежнему практикуется при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чхаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилия и Суринам.

Добавка мука

Амилазы используются в хлебопечение и расщеплять сложные сахара, такие как крахмал (содержится в порошок) на простые сахара. Дрожжи затем питается этими простыми сахарами и превращает их в отходы этиловый спирт и углекислый газ. Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься. Хотя амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, дрожжам требуется время, чтобы вырабатывать достаточно этих ферментов, чтобы расщепить значительное количество крахмала в хлебе. Это причина того, что такое длинное брожение, как закваска. Современные методы выпечки хлеба включают амилазы (часто в форме солодовый ячмень) в улучшитель хлеба, тем самым делая процесс более быстрым и практичным для коммерческого использования. [6] [ неудачная проверка ]

α-Амилаза часто указывается в качестве ингредиента коммерчески измельченной муки. Пекари, длительное время употребляющие муку, обогащенную амилазой, подвержены риску развития дерматит [7] или астма. [8]

Молекулярная биология

В молекулярная биология, присутствие амилазы может служить дополнительным методом отбора для успешной интеграции репортерной конструкции в дополнение к устойчивость к антибиотикам. Поскольку репортерные гены фланкированы гомологичными участками структурного гена амилазы, успешная интеграция нарушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, что легко обнаруживается с помощью окрашивание йодом.

Медицинское использование

Амилаза также имеет медицинское применение при использовании заместительная терапия панкреатическими ферментами (ПЕРТ). Это один из компонентов Sollpura (липротамаза), чтобы помочь в поломке сахариды на простые сахара. [9]

Другое использование

Ингибитор альфа-амилазы, называемый фазеоламин, был протестирован как потенциальный диета помощь. [10]

При использовании в качестве пищевая добавка, амилаза имеет Номер E E1100, и может быть получен из свинья поджелудочная железа или форма грибы.

Бациллярная амилаза также используется в одежде и в посудомоечных машинах. моющие средства растворять крахмал с тканей и посуды.

Заводские рабочие, которые работают с амилазой для любого из вышеперечисленных применений, подвергаются повышенному риску профессиональная астма. От пяти до девяти процентов пекарей положительный результат кожной пробы, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания гиперчувствительны к амилазе. [11]

Гиперамилаземия

Сыворотка крови амилаза может быть измерена в целях медицинский диагноз. Концентрация выше нормы может отражать одно из нескольких заболеваний, в том числе: острый воспаление из поджелудочная железа (его можно измерять одновременно с более конкретным липаза), [12] но также перфорированный язвенная болезнь, кручение киста яичника, удушение, кишечная непроходимость, мезентериальная ишемия, макроамилаземия и свинка. Амилаза может быть измерена в других жидкостях организма, включая моча и перитонеальный жидкость.

Исследование, проведенное в январе 2007 г. Вашингтонский университет в Сент-Луисе предполагает, что тесты на фермент в слюне могут быть использованы для определения дефицит сна, поскольку фермент увеличивает свою активность в зависимости от того, сколько времени субъект был лишен сна. [13]

История

Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персоз выделил комплекс амилазы из прорастающего ячменя и назвал его "диастаза". [16] [17] Именно от этого термина все последующие названия ферментов имеют тенденцию оканчиваться на суффикс -аза.

В 1862 г. Александр Якулович Данилевский (1838–1923) отделил панкреатическую амилазу от трипсин. [18] [19]

Эволюция

Амилаза слюны

Сахариды являются источником пищи, богатой энергией. Крупные полимеры, такие как крахмал, частично гидролизуются во рту ферментом амилазой перед дальнейшим расщеплением на сахара. Многие млекопитающие наблюдали значительное увеличение числа копий гена амилазы. Эти дупликации позволяют панкреатической амилазе AMY2 для перенаправления на слюнные железы, позволяя животным определять крахмал по вкусу и переваривать крахмал более эффективно и в больших количествах. Это произошло независимо у мышей, крыс, собак, свиней и, что наиболее важно, у людей после сельскохозяйственной революции. [20]

После сельскохозяйственная революция 12000 лет назад в рационе человека стали больше преобладать растения и животные. приручение на месте собирательство и охота. Крахмал стал одним из основных продуктов питания человека.

Несмотря на очевидные преимущества, ранние люди не обладали амилазой слюны, тенденция, которая также наблюдается у эволюционных родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо, которые обладают одной копией гена, ответственного за выработку амилазы слюны, или не имеют их. [21]

Как и у других млекопитающих, альфа-амилаза поджелудочной железы AMY2 дублировался несколько раз. Одно событие позволило ему развить специфичность слюны, что привело к продукции амилазы в слюне (названной у людей как AMY1). Область 1p21.1 хромосомы 1 человека содержит множество копий этих генов, имеющих разные названия. AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B, и так далее. [22]

Однако не все люди обладают одинаковым количеством копий AMY1 ген. Популяции, которые, как известно, больше полагаются на сахариды, имеют большее количество копий AMY1, чем человеческие популяции, которые, для сравнения, потребляют мало крахмала. Номер AMY1 Количество копий генов у людей может варьироваться от шести копий в сельскохозяйственных группах, таких как европейско-американские и японские (две популяции с высоким содержанием крахмала), до всего двух-трех копий в сообществах охотников-собирателей, таких как Биака, Datog, и Якуты. [22]

Корреляция между потреблением крахмала и количеством AMY1 копии, специфичные для популяции, предполагают, что большее количество копий AMY1 в популяциях с высоким содержанием крахмала было отобрано естественным отбором и считается благоприятным фенотипом для этих людей. Следовательно, наиболее вероятно, что преимущество человека, обладающего большим количеством копий AMY1 в популяции с высоким содержанием крахмала увеличивает физическую форму и дает более здоровое и крепкое потомство. [22]

Этот факт особенно очевиден при сравнении географически близких популяций с разными пищевыми привычками, которые обладают разным количеством копий AMY1 ген. Так обстоит дело с некоторыми азиатскими популяциями, которые, как было показано, обладают немногими AMY1 копии относительно некоторых сельскохозяйственных популяций в Азии. Это является убедительным доказательством того, что естественный отбор воздействовал на этот ген, в противоположность возможности того, что ген распространился через генетический дрейф. [22]

Вариации количества копий амилазы у собак отражают изменения в человеческих популяциях, предполагая, что они приобрели дополнительные копии, следуя за людьми. [23] В отличие от людей, у которых уровень амилазы зависит от содержания крахмала в рационе, дикие животные, употребляющие широкий спектр продуктов, как правило, имеют больше копий амилазы. Это может быть связано в основном с обнаружением крахмала, а не с перевариванием. [20]

Амила́за (англ. Amylase ) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайя описал в 1833 году диастазу, фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. Г. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.

Содержание

Классификация

По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.

α-Амилаза

α-Амилаза (КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза

β-Амилаза (КФ 3.2.1.2; 1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза

γ-Амилаза (КФ 3.2.1.3; глюкан-1,4-α-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозадаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH 3.

Применение

Ссылки

Амилаза (Альфа, Бета) - Галактозидаза (Альфа, Бета) - Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза - Галактозилцерамидаза - Гексозаминидаза - Гиалуронидаза - Глюкуронидаза - Идуронидаза - Лактаза - Лизоцим - Альфа-маннозидаза - Мальтаза - Нейраминидаза - Сахараза - Трегалаза - Хитиназа - Целлюлаза

Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет крахмалы до олигосахаридов, то есть активно участвует в реакции с углеводами. Амилаза является первым открытым ферментом, который был выявлен по разным данным французским или русским химиком.

Этот фермент вырабатывается в основном поджелудочной железой, также небольшая доля приходится на слюнные железы и на другие органы. Поэтому амилазу можно условно разделить на амилазу слюны и панкреатическую, то есть вырабатываемую поджелудочной железой.

Так как основная цель амилазы – это пищеварительные процессы, то находиться она должна исключительно в желудке человека, не попадая в кровь, либо попадая в совсем небольшом количестве. Через кровь амилаза попадает в мочу, поэтому содержание ее в первой жидкости приводит к содержанию во второй.

Анализ на содержание амилазы

Анализ на содержание амилазы в крови (материалом является сыворотка крови) и моче проводится при подозрении на следующие заболевания:

Заболевания поджелудочной железы, например, острый панкреатит. В случае развития данного заболевания клетки поджелудочной начинают активно разрушаться, в результате чего происходит активный выброс амилазы в кровь. Основными симптомами заболевания являются: боли в животе, преимущественно вокруг пупка, повышенная температура тела, тошнота и т.д.
Абдоминальный болевой синдром
Перитонит – заболевание, которое в основном возникает при аппендиците, а также при перфорации желудка или кишечника. Тошнота, рвота, боли в животе, повышенная температура являются симптомами перитонита.
Болезни слюнных желез, например свинка. Это вирусное заболевание приводит к разрушению клеток слюнных желез, что в свою очередь провоцирует выход фермента в кровь. Сухость во рту, боли в ушах, особенно при разговоре или жевании, а также образование большого свидетельствуют о том, что, скорее всего, имеет место такое заболевание как эпидемический паротит (свинка).
Муковисцидоз. При данном заболевании происходит нарушение деятельности желез организма, что является причиной всплеска амилазы. Обычно данное заболевание проявляется в детском возрасте и является наследственным.

Во время таких стрессовых состояний организма как беременность, острое алкогольное отравление и осложненный сахарный диабет также могут являться причинами повышенного уровня амилазы в крови.
Пониженные показатели содержания уровня фермента могут наблюдаться во время токсикоза у беременных, недостаточности поджелодочной железы, панкреонекроза и т.д.

Повышенный уровень амилазы в моче обычно свидетельствует о повышенном уровне и в крови, а также указывает на возможное наличие аналогичных заболеваний.

Анализ мочи на содержание амилазы обычно производится на основании суточного материала. Мочу собирают всю за целый день, начиная со второй, пропуская первую, не берут первую мочу следующего дня. Норма содержания составляет до 17 ед/ч.

Анализ крови на содержание данного фермента проводится строго натощак.

Для каждого возраста нормы содержания амилазы в крови являются различными, но в основном они выглядят следующим образом:

Дети до года – до 60 Ед/л;
Дети старше года и взрослые до преклонного возраста – 20 – 120 Ед/л;
Взрослые старше 70 лет – от 30 Ед/л до 160 Ед/л.
Нормы для мужчин и женщин являются идентичными.

Интересные факты

При длительном пережевывании продуктов, которые имеют в своем составе крахмал, но почти нет сахара, амилаза придает им сладковатый привкус.

Учитывая то, что амилаза участвует в процессе пищеварения, который начинается во рту благодаря слюне, в ее составе содержится небольшое количество амилазы, что обеспечивает скорейшее переваривание продуктов питания.

Автор-составитель: Евгений Янковский - врач, медицинский журналист Специальность: Хирургия, Травматология, Онкология, Маммология подробнее

Амилаза - фермент, катализирующий гидролитическое расщепление углеводов.

а-Амилаза - гидролитический фермент, атакующий а-1,4-связи сложных углеводов с оптимумом рН 6,9-7,0. Гидролизует крахмал и гликоген до декстринов, мальтозы и глюкозы.

Почему важно делать Амилазы?

Сывороточная амилаза екскретируется с мочой, поэтому увеличение значений амилазы сыворотки отражается и в увеличении содержания амилазы в моче. Активность амилазы в моче при острых панкреатитах увеличивается чаще и более значительно, чем активность амилазы в сыворотке, возрастание значений держится более длительный период после приступа. Тем не менее, диагностическая ценность определения активности амилазы в сыворотки выше. При некоторых патологических состояниях амилаза (обычно S-типа) может образовывать комплексы с иммуноглобулинами А и G и другими высокомолекулярными белками плазмы (макроамилаземия). Эти комплексы не проходят через мембрану почечных клубочков. В этом случае, хотя содержание амилазы в сыворотке крови возрастает, в моче определяется нормальная активность фермента. Несоответствие уровней сывороточной и мочевой активности амилазы наблюдается также при почечной недостаточности. При хроническом панкреатите вне обострения активность амилазы сыворотки и мочи обычно находится на субнормальном уровне. Обострения хронического панкреатита сопровождаются небольшими увеличениями уровня сывороточной амилазы.

Некоторые непанкреатические заболевания также могут сопровождаться гиперамилаэемией. В их числе - хроническая почечная недостаточность (снижение клиренса сывороточной амилазы), любого рода повреждения слюнных желез, заболевания желчного тракта - как результат первичного или вторичного вовлечения поджелудочной железы. Повышение содержания амилазы сыворотки наблюдается при многих патологических процессах в брюшной полости. Уровень амилазы может быть повышен при алкоголизме, а также при ожоговом и травматическом шоке с преходящей ишемией поджелудочной железы. Кроме того, возможной причиной гиперамилаземии может быть прием ряда лекарственных препаратов.

Читайте также: