Аминокислоты амфотерные органические соединения доклад

Обновлено: 18.05.2024

Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в -положении к карбоксильной группе.

Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров - белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

Незаменимые аминокислоты R-CHNH₂COOH

изолейцин (ile, ileu)

CH₃CH₂CH(CH)₃-

NH₂CH₂CH₂CH₂CH₂-

CH₃SCH₂CH₂-

Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко - с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза -аминокислот заключается в аммонолизе -галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

Этот метод можно модифицировать, получая -бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

Ввести аминогруппу в эфир -галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля):

3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез -аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

Реакции присоединения - отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя -аминонитрил. В результате его гидролиза образуется -аминокислота.

Химические свойства аминокислот

Все -аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный -углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров:

Было доказано, что почти все природные -аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при -углеродном атоме. -Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а -углеродному атому (+)-серина - D-конфигурация. При этом, если проекция -аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R - внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты - справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем -аминокислотам, обладающим хиральным -углеродным атомом.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при -углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты - амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (-NH₂) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH₂-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах - к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы -аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками. В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка. Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы - фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген, наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов.

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

Тема: Аминокислоты как амфотерные бифункциональные

органические соединения

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие две функциональные группы — аминогруппу (— NH ₂ ) и карбоксилъную группу (- СООН).

Их можно рассматривать как производное карбоновых кислот, в радикале которых атом водорода замещен на аминогруппу рис.

уксусная кислота аминоуксусная кислота

Количество функциональных групп, которые могут входить в состав аминокислот, различно.

Простейшими аминокислотами являются одноосновные моноаминокислоты, состав которых выражают общей формулой

NH ₂ – R — СООН или C _n H ₂ _n NH ₂ COOH

по рациональной номенклатуре атом углерода, расположенный рядом (соседний) с карбоксильной группой, обозначают буквой а;

по систематической номенклатуре нумеруют углеродную цепь, начиная с атома углерода карбоксильной группы. Многие аминокислоты имеют тривиальное название. На практике чаще используют тривиальную номенклатуру. Наибольшее значение имеют а-аминокислоты, так как они участвуют в построении белковых молекул.

Состав а-аминокислот можно выразить общей формулой:

R - CH - COOH

Физические свойства. Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие кислоты имеют сладкий вкус. При температуре 250—300 °С они разлагаются.

Химические свойства. Аминокислоты содержат в своем составе две функциональные группы противоположного характера. Аминогруппа обуславливает основные свойства аминокислот, а карбоксильная группа — кислотные. Следовательно, по аналогии с неорганическими веществами (гидроксиды алюминия, цинка), аминокислоты — это органические амфотерные соединения.

H ₂ N – R - COOH

основные свойства кислотные свойства

(свойства аминов) (свойства карбоновых кислот)

Реакции с участием карбоксильной группы .

Как кислоты они взаимодействуют с активными металлами, оксидами и гидроксидами металлов, солями слабых летучих кислот, а также со спиртами (реакция этерификации):

Реакции с участием аминогруппы

Как основания аминокислоты реагируют с кислотами

NH ₂ - CH ₂ - COOH + НС 1 [H ₃ N - CH ₂ — СООН ] + С l -

гидрохлорид (хлороводородная соль)

Особые свойства аминокислот. Наличие в молекуле аминокислоты двух функциональных групп приводит к появлению новых свойств.

Взаимодействие внутри молекулы. Водные растворы аминокислот могут иметь нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от того, сколько они содержат амино- и карбоксильных групп. Это объясняется тем, что при растворении в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который присоединяется к аминогруппе, т. е. протекает внутримолекулярная нейтрализация (кислота + основание). Это приводит к образованию внутренней соли, молекула которой представляет собой биполярный ион:

H ₂ N - CH ₂ - COOH H ₂ N - CH ₂ – COO - + Н + + H ₃ N - CH ₂ – COO -

внутренняя соль (биполярный ион)

Из примера следует, что водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (одна группа —СООН и одна группа — NH ₂ ). Глутаминовая же кислота образует кислый раствор, так как содержит две группы — СООН и одну группу — NH ₂ , а лизин — щелочной (в его составе одна групп - СООН и две группы - NH ₂ ).

Взаимодействие аминокислот друг с другом (реакции конденсации). Молекулы аминокислот могут реагировать друг с другом. При этом происходит взаимодействие карбоксильной группы одной молекулы и аминогруппы другой молекулы. Реакция конденсации сопровождается отщеплением молекулы воды и образованием пептида. При конденсации двух молекул аминокислоты образуется дипептид:

H ₂ N - CH ₂ - C + Н – NH - CH ₂ - СООН H ₂ N – CH ₂ – C + H ₂ O

OH NH – CH ₂ – COOH

Пептиды — это органические соединения, состоящие из остатков а-аминокислот, соединенных между собой пептидными (амидными) связями — CO — NH — и имеющие невысокие значения относительных молекулярных масс (до 10000).

Например, природный пептид окситоцин (стимулирует выделение молока молочными железами) имеет относительную молекулярную массу 1007, а инсулин (регулирует содержание сахара в крови) — 5734.

Пептиды являются продуктами частичного гидролиза белков, т. е. это простейшие полипептиды. Они, в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов, подвергаются дальнейшему гидролизу с образованием пептидов с меньшей относительной молекулярной массой или а-аминокислот.

Пептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности. Пептидами являются многие гормоны, некоторые антибиотики и токсины, ферменты. Многие пептиды применяют в медицине и сельском хозяйстве.

Получение аминокислот. Биологически важные (природные) а-аминокислоты получают гидролизом белков.

Одним из синтетических способов получения а -аминокислот является замещение атома галогена на аминогруппу в соответствующих галогенозамещенных карбоновых кислотах. Выделяющийся при замещении галогеноводород связывается избытком аммиака:

В связи с этим аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Заменимые — это аминокислоты, которые синтезируются в организме . К ним относятся: глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота и др.

Незаменимые — это аминокислоты, которые не синтезируются в организме и поступают только с пищей . Это лизин, валин, фенилаланин, триптофан, лейцин и др. Их недостаток в пище приводит к нарушению многих функций организма и может быть причиной прекращения роста организма, истощения, несмотря на достаточную калорийность питания.

Например, белок кукурузы зеин не содержит лизина. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потер веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты.

Поэтому эти аминокислоты нужно добавлять в пищу, так как организм может усваивать их в свободном виде. Необходимо добавлять недостающие аминокислоты и в корм животным. Даже малые их дозы позволяют ускорить рост животных и снизит расход кормов.

Применение. Некоторые аминокислоты применяют в качестве лечебного средства, например, глутаминовую кислоту — при нервных заболеваниях, гистидин — при язве желудка. Лекарственные препараты имеются и среди производных n -аминобензойной кислоты (новокаин, анестезин).

Анестезин и новокаин обладают обезболивающим действием. n -Аминосалициловую кислоту применяют как противотуберкулезный препарат.

Аминокислоты находят применение и в пищевой промышленности. Например, глутаминовую кислоту добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения вкуса.

Аминокислоты неразветвленного строения с функциональными группами на концах молекул используют в производстве синтетических волокон. Например, поликонденсацией е -аминокапроновой кислоты получают капрон:

е -аминокапроновая кислота

Напишите уравнение реакции поликонденсации этой кислоты.

Отличие этих полимеров от белков (полипептидов) заключается в том, что здесь цепь образована не а-аминокислотами.

1. Составьте структурные формулы изомерных аминокислот состава C ₄ H ₉ О ₂ N назовите их.

2. Докажите амфотерность а-аминопропионовой кислоты (напишите не мене трех уравнений).

3. Напишите структурные формулы и назовите дипептиды, образующиеся при нагревании смеси глицина и а -аланина. Укажите, сколько дипептидов может образоваться.

4. Напишите уравнения реакций получения:

а) хлороводородной соли а-аминомасляной кислоты;

б) аминоуксусной кислоты из ацетилена.

5. При взаимодействии четырех молекул аминокислот выделяется молекул воды:

а) три; б) две; в) четыре; г) одна.

6. Определите формулу одноосновной моноаминокарбоновой кислоты, входящей в состав белков, для полной нейтрализации которой потребовался раствор, содержащий 16,2 г бромоводородной кислоты.

7. Для полной нейтрализации смеси уксусной и аминоуксусной кислот требуется 150 мл 2М раствора гидроксида натрия. Исходная смесь может прореагировать с 73 г 10%-ного раствора соляной кислоты. Определите массовые доли (%) веществ в исходной смеси.

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH ₂ .

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH₂)COOH , которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH ₂ – триамино- и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН ₂ -CH ₂ -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I . Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

Отношение аминокислот к индикаторам.mp4

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

II . Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH₂-CH₂-COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации): NH₂-CH₂-COOH + CH₃OH HCl( газ ) → NH₂-CH₂-COOCH₃ + H₂O

NH₂-CH₂-COOCH₃ - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III . Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

или HOOC - CH ₂- NH ₂* HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

IV . Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Образование медной соли аминоуксусной кислоты.mp4

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8·10 12 -2,4·10 12 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи – белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации ?-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

Общие химические свойства

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃ + , а карбоксигруппа — в виде -COO - . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Изомерия

Рис.1. Конфигурация ?-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3.  -Аминокислоты

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые – те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые – те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные – те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1. Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные ?-аминокислоты

Из 20 -аминокислот, приведенных на Рис. 2 , 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 2).

Рис. 2. Стереоизомеры треонина

3.2. Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

Алифатические

Моноаминомонокарбоновые: аланин , валин , глицин , изолейцин , лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин , треонин
Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота , глутаминовая кислота , за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд
Амидымоноаминодикарбоновых: аспарагин , глутамин
Диаминомонокарбоновые: аргинин , гистидин , лизин , несут в растворе положительный заряд
Серусодержащие: цистеин ( цистин ), метионин

4. Кислотно-основное равновесие в растворе -аминокислот

-Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами — карбоксилом и аминогруппой. Поскольку атом азота и двойная связь C=O разделены двумя ординарными связями, сопряжение карбоксильной группы со свободной электронной парой азота невозможно по пространственным соображениям. Взаимное влияние функциональных групп может осуществляться только по механизму индуктивного эффекта. Поскольку аминогруппа проявляет –I-эффект, который существенно увеличивается при протонировании, она должна повышать кислотность карбоксила.

Рис. 3 . Кислотно-основное равновесие в растворе ? аминокислот

В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (–I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства NH₂-группы.

В сильно кислой среде -аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 3). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы — нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и NH₃ + ). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

-Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pK эфф .

В Табл. 1 приведены величины pK эфф и pI некоторых аминокислот.

Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки -аминокислот

Аминокислота	pK_эфф			pI
Аминокислота	COOH	-NH₂	Боковая группа	pI
Aланин	2,3	9,9	–	6,0
Аргинин	1,8	9,0	12,5	11,2
Аспарагин	2,0	8,8	–	5,4
Аспарагиновая кислота	2,0	10,0	3,9	2,8
Валин	2,3	9,6	–	6,0
Гистидин	1,8	9,2	6,0	7,5
Глицин	2,4	9,8	–	6,0
Глутамин	2,2	9,1	–	5,7
Глутаминовая кислота	2,2	9,7	4,3	3,2
Изолейцин	2,4	9,7	–	6,0
Лейцин	2,4	9,6	–	6,0
Лизин	2,2	9,2	10,8	9,6
Метионин	2,3	9,2	–	5,7
Пролин	2,0	10,6	–	6,3
Серин	2,1	9,2	–	5,7
Тирозин	2,2	9,1	10,9	5,7
Треонин	2,6	10,4	–	5,6
Триптофан	2,4	9,4	–	5,9
Фенилаланин	1,8	9,1	–	5,5
Цистеин	1,8	10,8	8,3	5,1

Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

5. Некоторые химические свойства -аминокислот

Химические свойства -аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп — карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 4).

При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную -аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее  аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

Рис. 4. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения ? аминокислот. Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1 фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 5).

Рис. 5. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S–S-связь (Рис. 6).

Рис. 6. Цистеин и цистин. Образование S–S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин
Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S–S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

Отметим, что все -аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у  углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм  аминокислот в живых организмах.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.
Список использованных материалов

1. Дюга Т., Пенни К.. Биоорганическая химия. М.: Мир, 1983.

2. Ленинджер А.. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. – Т.1-3.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В.. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. – Т.1-3.

Читайте также: