Что такое актин кратко
Обновлено: 05.07.2024
белок мышечных волокон. Молекулярная масса около 70 000. Существует в двух формах: глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин), являющейся продуктом полимеризации Г-актина. В покоящейся мышце А. находится в форме Ф-актина, образуя с Миозином основной сократительный белок мышечной ткани — Актомиозин.
актин сущ., кол-во синонимов: 1 • белок (99) Словарь синонимов ASIS.В.Н. Тришин.2013. . Синонимы: белок
один из осн. белков сократит. элементов мышечного волокна. Может существовать в виде мономера (Г-А., мол. м. ок. 42 тыс.) и в полимеризов. состоянии (Ф-А.).
Молекула Г-А. имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации Г-А. В бессолевых водных р-рах Г-А. не полимеризуегся. В случае добавления КС1 или MgCl2 процесс начинается при концентрации соли соотв. 0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-А. в организме находится в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр. филамина, актинина.
Ф-А.-линейный полимер, образующий пологую спираль (ее нити полярны) с шагом 38 нм и диаметром субъединиц 5,5 нм. Один виток спирали содержит 13-14 молекул Г-А. Полимеризация мономера приводит к резкому повышению вязкости р-ра. Ф-А. образует комплекс с др. сократит. белком-миозином-и оказывает сильное активирующее влияние на его аденозинтрифосфатазную активность. Важное св-во Ф-А.-способность к координации обменных процессов, к-рая проявляется при его взаимод. с рядом ферментов (киназой фосфорилазы, алъдолазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой и др.).
А. присутствует во всех клетках эукариотов (10-15% по массе от всех белков). В немышечных клетках он формирует "цитоскелет" (микрофиламенты цитоплазмы клеток).
Лит.: Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М., 1981, с. 1406-10. Б. Ф. Поглазов.
белок мышечных волокон. Мол. м. 42 000. Две формы: глобулярная (Г-А.) и фибриллярная (Ф-А.), к-рая образуется при полимеризации Г-А. в присутствии АТФ и ионов Mg+ + . На каждой молекуле А. имеются участки, комплементарные определённым участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием актомиозина — осн. сократит. белка мышц. В 1 см3 мышцы содержится ок. 0,04 г А. Система актин-миозин является общей для сократит, структур как позвоночных, так и беспозвоночных животных. (см. МИКРОФИЛАМЕНТЫ, МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ).
Белок мышечных волокон (молекулярная масса 42 кД), существует в двух формах - фибриллярной и глобулярной, имеет участки, комплементарные участкам молекул миозина , и входит в состав актомиозина - основного сократительного белка мышц.
белок, входящий в состав сократительных элементов мышечной ткани (миофибрилл) я вместе с другим белком мышечной ткани - миозином образующий сократительный белок - актомиозин.
Актин — белок, полимеризованная форма которого образует микрофиламенты — один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц — актомиозиновые комплексы саркомеров.
Водорастворимый глобулярный белок (М 42 000), состоящий из 376 аминокислотных остатков (G-актин). С каждой молекулой G-актина связана одна молекула АТФ. При добавлении Mg 2+ и некоторых других ионов актин быстро полимеризуется (с образованием неорганического фосфата), образуя двунитчатую спиральную структуру — F-актин, содержащий АДФ. Тонкие филаменты мышцы образованы такими двунитчатыми структурами, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями.
- Найти и оформить в виде сносок ссылки на авторитетные источники, подтверждающие написанное.
- Дополнить статью (статья слишком короткая либо содержит лишь словарное определение).
Wikimedia Foundation . 2010 .
Полезное
Смотреть что такое "Актин" в других словарях:
Актин(ы) — * актын(ы) *actin(s) белок мышечных волокон с М. м. 42 кДа, существующий в двух формах фибриллярной ( актин) и глобулярной ( актин). А. имеет участки, комплементарные участкам молекул миозина (см.), и входит в состав актомиозина основного… … Генетика. Энциклопедический словарь
АКТИН — белок мышечных волокон. Мол. м. 42 000. Две формы: глобулярная (Г А.) и фибриллярная (Ф А.), к рая образуется при полимеризации Г А. в присутствии АТФ и ионов Mg+ + . На каждой молекуле А. имеются участки, комплементарные определённым участкам на … Биологический энциклопедический словарь
АКТИН — белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин … Большой Энциклопедический словарь
АКТИН — АКТИН, белок мышечных волокон, участвующий в сократительных процессах в клетке. Содержится преимущественно в клетках мускульных тканей; реагируя с миозином, образует АКТОМИОЗИН … Научно-технический энциклопедический словарь
актин — сущ., кол во синонимов: 1 • белок (99) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов
актинідія — іменник жіночого роду … Орфографічний словник української мови
Актин — белок мышечных волокон. Молекулярная масса около 70 000. Существует в двух формах: глобулярной (Г актин) и фибриллярной (Ф актин), являющейся продуктом полимеризации Г актина. В покоящейся мышце А. находится в форме Ф актина, образуя с… … Большая советская энциклопедия
актин — белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин. * * * АКТИН АКТИН, белок, фибриллярная форма которого образует с миозином основной сократительный элемент мышц актомиозин … Энциклопедический словарь
актин — actin актин. Белок мышечных волокон (молекулярная масса 42 кД), существует в двух формах фибриллярной и глобулярной, имеет участки, комплементарные участкам молекул миозина , и входит в состав актомиозина … … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.
В актин это цитозольный белок, образующий микрофиламенты. У эукариот актин - один из самых распространенных белков. Например, он составляет 10% от общего веса белка в мышечных клетках; и от 1 до 5% белка в немышечных клетках.
Этот белок вместе с промежуточными филаментами и микротрубочками образует цитоскелет, основной функцией которого является подвижность клетки, поддержание формы клетки, деление клеток и перемещение органелл у растений, грибов и животных.
Изоформы актинового цитоскелета выполняют различные функции, такие как: регулирование развития активного напряжения в гладких мышцах, клеточный цикл, развитие эмбриона, развитие тканей и заживление ран.
С эволюционной точки зрения актин является высококонсервативным белком. Гомология последовательностей у разных видов составляет около 90%. У одноклеточных организмов один ген кодирует изоформу актина. В то время как в многоклеточных организмах разные гены кодируют несколько изоформ актина.
Актин вместе с миозином были решающими структурами в эволюционной эволюции эукариотических организмов и в их диверсификации, поскольку они позволяли движение в отсутствие других структур, таких как жгутики и реснички.
Структура: актиновые нити
Актин представляет собой глобулярный одноцепочечный полипептидный белок. В мышцах актин имеет молекулярную массу примерно 42 кДа.
Этот белок имеет два домена. У каждого есть два поддомена и промежуток между доменами. АТФ - Mg +2 присоединяется к нижней части расщелины. Амино- и карбоксильные терминалы встречаются в субдомене 1.
Актин G и актин F
Есть две основные формы актина: мономер актина, называемый G-актином; и нитевидный полимер, состоящий из мономеров G-актина, называемый F-актином.Филаменты актина, наблюдаемые с помощью электронной микроскопии, имеют узкие и широкие области, соответственно 7 нм и 9 нм в диаметре.
Вдоль филамента мономеры актина образуют плотно упакованную двойную спираль. Повторяющаяся единица вдоль филамента состоит из 13 спиралей и 28 мономеров актина и находится на расстоянии 72 нм.
Актиновая нить имеет два конца. Один образован щелью, которая связывает ATP-Mg +2 , который расположен в одном направлении во всех актиновых мономерах филамента, называется (-) концом; а другая крайность противоположна, называемая (+) крайностью. Следовательно, актиновая нить имеет полярность.
Эти компоненты часто называют микрофиламентами, поскольку они представляют собой компоненты цитоскелета с наименьшим диаметром.
Где мы находим актин?
Актин - чрезвычайно распространенный белок в эукариотических организмах. Из всех клеточных белков актин составляет около 5-10% - в зависимости от типа клетки. В печени, например, в каждой из составляющих ее клеток содержится почти 5-10 клеток. 8 молекулы актина.
характеристики
Две формы актина, мономер и филамент, постоянно находятся в динамическом балансе между полимеризацией и деполимеризацией. В целом, это явление можно выделить три основных характеристики:
1) Актиновые нити характерны для строения мышечной ткани и цитоскелета эукариотических клеток.
2) Полимеризация и деполимеризация - это динамический процесс, который регулируется. Где полимеризация или агрегация мономеров актина G - ATP - Mg +2 это происходит на обоих концах. Произойдет ли этот процесс, зависит от условий окружающей среды и регуляторных белков.
3) Образование пучков и сеток, составляющих актиновый цитоскелет, придает силу подвижности клеток. Это зависит от белков, которые участвуют в образовании поперечных связей.
Характеристики
Сокращение мышц
Функциональной и структурной единицей скелетных мышц является саркомер, который имеет два типа волокон: тонкие волокна, образованные актином, и толстые волокна, образованные миозином. Обе нити расположены поочередно, точно геометрически. Они позволяют мышцам сокращаться.
Тонкие нити прикреплены к участкам, называемым дисками Z. Эта область состоит из сети волокон, в которых находится белок CapZ и к которым прикреплены (+) концы актиновых нитей. Этот якорь предотвращает деполимеризацию (+) конца.
С другой стороны, тропомодулин находится на (-) концах актиновых филаментов и защищает их от деполимеризации. В дополнение к актину тонкие филаменты содержат тропомиозин и тропонин, которые контролируют взаимодействия актомиозина.
Как происходит сокращение мышц?
Во время сокращения мышц толстые нити совершают вращательные движения, вытягивая тонкие нити к середине саркомера. Это вызывает скольжение грубых и тонких волокон.
Таким образом, длина толстых и тонких нитей остается постоянной, но перекрытие между обеими нитями увеличивается. Длина саркомера уменьшается из-за прикрепления тонких нитей к Z-дискам.
Как остановить сокращение мышц?
АТФ - это энергетическая валюта клетки. Поэтому он почти всегда присутствует в живых мышечных тканях.Принимая во внимание вышесказанное, должны быть механизмы, позволяющие расслабить мышцу и прекратить сокращение.
Два белка, называемые тропомиозином и тропонином, играют фундаментальную роль в этом явлении. Они работают вместе, чтобы блокировать сайты связывания миозина (тем самым предотвращая его связывание с актином). В результате мышца расслабляется.
И наоборот, когда животное умирает, оно испытывает явление, известное как трупное окоченение. За это упрочнение тушки отвечает блокирование взаимодействия между миозином и актином вскоре после смерти животного.
Одним из следствий этого явления является потребность в АТФ для высвобождения двух белковых молекул. Логично, что в мертвых тканях АТФ недоступен, и его высвобождение не может произойти.
Другие виды движения
Тот же механизм, который мы описываем (позже мы углубимся в механизм, лежащий в основе движения), не ограничивается мышечными сокращениями у животных. Он отвечает за амебоидные движения, которые мы наблюдаем у амеб и некоторых колониальных форм.
Точно так же движение цитоплазмы, которое мы наблюдаем у водорослей и наземных растений, осуществляется аналогичными механизмами.
Регулирование полимеризации и деполимеризации актиновых филаментов
Сокращение гладкой мышечной ткани и клеток приводит к увеличению F-актина и уменьшению G-актина.Полимеризация актина происходит в три стадии: 1) зародышеобразование, медленная стадия; 2) удлинение, быстрый шаг; и 3) устойчивое состояние. Скорость полимеризации равна скорости деполимеризации.
Актиновая нить растет быстрее на (+) конце, чем на (-). Скорость удлинения пропорциональна концентрации мономеров актина, находящихся в равновесии с актиновыми филаментами, называемой критической концентрацией (Cc).
Cc для (+) конца составляет 0,1 мкМ, а для (-) конца составляет 0,8 мкМ. Это означает, что для полимеризации (+) конца требуется в 8 раз меньшая концентрация мономеров актина.
Полимеризация актина в основном регулируется тимозином бета4 (ТВ4). Этот белок связывает G-актин и удерживает его, предотвращая его полимеризацию. Профилин же стимулирует полимеризацию актина. Профилин связывается с мономерами актина, облегчая полимеризацию на (+) конце за счет диссоциации комплекса актин-ТВ4.
Другие факторы, такие как увеличение количества ионов (Na + , К + или Mg +2 ) способствуют образованию волокон.
Формирование актинового цитоскелета
Формирование актинового цитоскелета требует создания поперечных связей между актиновыми филаментами. Эти связи образованы белками, выдающимися характеристиками которых являются: они имеют актин-связывающие домены; многие имеют домены, гомологичные кальпонину; и каждый тип белка экспрессируется в определенном типе клетки.
В филоподиях и стрессовых волокнах поперечные связи между актиновыми филаментами осуществляются фасциной и филамином. Эти белки, соответственно, заставляют актиновые филаменты располагаться параллельно или иметь разные углы. Таким образом, актиновые филаменты определяют форму клетки.
Область клетки с наибольшим количеством актиновых филаментов расположена рядом с плазматической мембраной. Эта область называется корой. Кортикальный цитоскелет организован по-разному, в зависимости от типа клетки, и связан с плазматической мембраной через связывающие белки.
Некоторые из наиболее описанных цитоскелетов - это мышечные клетки, тромбоциты, эпителиальные клетки и эритроциты. Например, в мышечных клетках белок, связывающий дистрофин, связывает актиновые филаменты с целостным гликопротеиновым комплексом на мембране. Этот комплекс связывается с белками внеклеточного матрикса.
Модель действия актин-миозинового взаимодействия
Исследователи под руководством Раймента предложили четырехступенчатую модель для объяснения взаимодействия актина и миозина. Первый шаг происходит при связывании АТФ с головками миозина. Это связывание вызывает конформационное изменение белка, высвобождая его из актина в тонком филаменте.
Затем АТФ гидролизуется до АДФ с высвобождением неорганического фосфата. Молекула миозина присоединяется к новой субъединице актина, создавая высокоэнергетическое состояние.
Выделение неорганического фосфата вызывает изменение миозина, возвращение к исходной конформации и движение мелких нитей относительно толстых нитей. Это движение вызывает движение двух концов саркомера, сближая их.
Последний шаг включает выпуск ADP. На этом этапе головка миозина свободна и может связываться с новой молекулой АТФ.
Движение клеток за счет полимеризации актина
Ползучая подвижность - это тип подвижности клеток. Шагами этого типа подвижности являются: проекция оси лидера адгезии к субстрату; адгезия к основанию; задний втягивание; и отторжение.
Проекция лидерной оси требует участия белков, которые участвуют в полимеризации и деполимеризации актиновых филаментов. Ведущая ось находится в коре клеток, называемой ламеллиподиумом. Шаги проецирования оси:
- Активация рецепторов внеклеточным сигналом.
- Образование активных GTPases и 4,5-бисфосфатфосфоинозитола (PIP2).
- Активация белков WASp / Scar и Arp2 / 3, которые связываются с мономерами актина с образованием ответвлений в актиновых филаментах.
- Быстрый рост актиновых филаментов ветви, украшенных миозином. Мембрана выдвигается вперед.
- Завершение удлинения, производимого белками оболочки.
- Гидролиз АТФ, связанного с актином в старых филаментах.
- Деполимеризация актин-АДФ из филаментов, вызванная АДФ / кофилином.
- Обмен АДФ на АТФ, катализируемый профилином, генерирующий актин Г-АТФ, готовый начать удлинение ответвлений.
Заболевания, связанные с актином
Мышечная дистрофия
Мышечная дистрофия - дегенеративное заболевание скелетных мышц. Он рецессивно наследуется и связан с хромосомой X. В основном он поражает мужчин с высокой частотой в популяции (один на каждые 3500 мужчин). Матери этих мужчин гетерозиготны, бессимптомны и могут не иметь семейного анамнеза.
Есть две формы мышечной дистрофии, Дюшенна и Беккера, и обе они вызваны дефектами гена дистрофина. Эти дефекты состоят из делеций, которые удаляют аксоны.
Дистрофин - это белок (427 кДа), который образует поперечные связи между актиновыми филаментами. Он имеет актин-связывающий домен на N-конце и мембранно-связывающий домен на C-конце. Между обоими доменами находится третий трубчатый домен, состоящий из 24 тандемных повторов.
В мышечном кортикальном ретикулуме дистрофин участвует в связывании актиновых филаментов с плазматической мембраной через гликопротеиновый комплекс. Этот комплекс также связывается с белками внеклеточного матрикса.
У пациентов с дефицитом функционального дистрофина с мышечной дистрофией Дюшенна кортикальный цитоскелет не поддерживает плазматическую мембрану. Следовательно, плазматическая мембрана повреждается стрессом от повторяющихся мышечных сокращений.
Актин в составе цитоскелета клетки
• Актин является необходимым широко распространенным белком, присутствующим во всех эукариотических клетках
• Актин существует в виде мономера, который называется G-актин, и в виде линейного полимера, называемого F-актином
Актин относится к чрезвычайно распространенным белкам, которые присутствуют во всех клетках эукариот. Он характеризуется консервативной структурой; актиновые последовательности у разных видов организмов проявляют 90% идентичность Высокая степень структурной гомологии актина обнаруживается также среди прокариот. В клетках мышц на долю актина приходится до 20% общего белка, а во многих клетках концентрация его в цитозоле составляет более 100 мкМ.
Многие организмы обладают множественными актиновыми генами, кодирующими различные изоформы актина (например, у человека известно шесть актиновых генов). У позвоночных существует три формы актина: а, р, и у. Эти изоформы имеют близкий аминокислотный состав, но обладают различными функциями. Изоформа а экспрессируется, главным образом, в клетках мышц и является частью сократительных структур. Изоформы b и у экспрессируются в основном в клетках, отличных от мышечных.
Актин существует в мономерной форме (называемой глобулярный, т. е. G-актин) и в форме линейного полимера (филаментарный или F-актин). Мономеры и филаменты находятся в обратимом химическом равновесии, поскольку индивидуальный актиновый мономер может связаться с концом филамента или отщепиться от него. В клетке полимеризация актина тонко регулируется многими белками, которые в основном взаимодействуют с его мономерами или филаментами.
Эти регуляторные белки, способные связывать актин, контролируют переход между его мономерной и филаментарной формой.
Известно несколько актиноподобных белков (Arps), которые по структуре близки к актину. К этим белкам относится Arp1, представляющий собой часть белкового комплекса, который связывает белок мотора микротрубочек, динеин, с мембраной. Позже в этой главе мы рассмотрим роль белкового комплекса, состоящего из Arp2 и Arp3, в регуляции полимеризации актина.
Кристаллическая структура белкового каркаса мономера актина.
Субдомены обозначены номерами с 1 по 4.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
- Вернуться в содержание раздела "генетика" на нашем сайте
Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.
Читайте также: