Роль белков в организме человека сообщение по химии

Обновлено: 05.07.2024

Редко можно встретить человека, не слыхавшего о белках. О них упоминается почти во всех работах по питанию, о них же в своих выступлениях говорят диетологи – и медики, и натуропаты.

Одна из важнейших функций белков – строительная. Все органоиды клетки, мембраны и внеклеточные структуры в своей основе имеют белок. Нет белка – нет и органической жизни на Земле. (По крайней мере в том виде, в каком мы привыкли воспринимать жизнь.)

Белки выполняют и роль катализаторов (ферментов, или энзимов). Почти все химические превращения в живой природе протекают с участием ферментов. Причем каталитическая активность белков весьма специфична. Практически для каждой (!) реакции существуют свои ферменты. Без них реакции идти просто не могут, ведь энзимы ускоряют процессы в десятки и сотни миллионов раз.

Еще одна функция белков – транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, доставляя его в самые удаленные уголки тела, он же транспортирует углекислый газ.

Двигаемся мы также благодаря белкам. Все движения, на которые способны живые организмы – от поворота листьев растений и биения жгутиков простейших до перемещений животных, – все без исключения производятся за счет специального сократительного белка.

Белки выполняют и защитную функцию. При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки – антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.

Все белки построены из более-менее простых составляющих – аминокислот. Каждая из них наряду с углеродом, водородом и кислородом, входящими в органические соединения, обязательно содержит азот.

Помимо природных, существуют и синтетические аминокислоты. Из такой искусственной аминокислоты состоит, например, капрон, из которого делают и автомобильные покрышки, и одежду (ходить в которой йоги не советуют).

В природе же аминокислоты производятся живыми организмами. Считается, что 12 аминокислот может синтезировать и человек, поэтому они называются заменимыми. Остальные 10 аминокислот в обычных условиях человеческий организм не производит. Их называют незаменимыми.

Серьезные нарушения, вызванные неправильным обменом какой-либо аминокислоты, обычно встречаются только в результате некоторых заболеваний или при злоупотреблении лекарствами, а также при вынужденном недоедании или вынужденном однообразном питании.

Белки содержатся практически во всех натуральных продуктах. При переваривании белки расщепляются на аминокислоты, которые либо используются организмом для синтеза собственных белков, либо окисляются, то есть сжигаются как топливо. При окислении в числе прочих веществ образуется мочевая кислота, которая поступает в кровь и, по идее, должна выводиться почками. Если же организм ослаблен, а мочевой кислоты много (и то и другое – обычный результат злоупотребления мясным), она откладывается в тканях, вызывая подагру.

В раннем детстве, когда потребность в белках наибольшая (за первый год жизни вес тела утраивается), все необходимые вещества ребенок получает с материнским молоком. Нельзя не признать, что это идеальный продукт, отлично обеспечивающий столь интенсивный рост. Между тем на долю белков в грудном молоке приходится лишь 7,4% его общей калорийности.

С возрастом, естественно, потребность в белках снижается. Ткани наращиваются все медленнее и медленнее, и к моменту зрелости на первый план выдвигается уже не строительная функция пищи, а энергетическая. Главным для организма становится компенсация текущих энергозатрат. Еще более отчетливо это проявляется у взрослых, а тем более у пожилых людей.

Следовательно, доля белка в общей калорийности рациона должна снижаться. Но рассмотрим любопытную таблицу, приводимую Бирхер-Беннером, в которой он демонстрирует распределение калорийности пищи по питательным веществам.

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксильная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов отличается у различных аминокислот. Соединение аминокислот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для каждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, называют пептидом. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильными группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают образование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в который свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объединены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Функции белков в организме

Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты -- это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточных структур, являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органоидов.

Энергетическая функция . Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Значение белков для организма имеет огромную роль. Белки выполняют множество жизненно важных функций в человеческом организме:

— служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других соединений;

— формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям;

— участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, витаминов и минеральных веществ.

Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи.

Для человека потребление животного белка биологически более ценно, чем растительного, поскольку содержащиеся в животном белке незаменимые аминокислоты легче перевариваются и растворяются человеческим организмом.

Белки поддерживают упругость кожи, отвечают за здоровье волос и ногтей. Эти соединения способствуют поддержанию тела в тонусе, так как в качестве расщепления они влияют на формирование мышц. Белки являются главным стимулятором метаболизма.

Недостаток белков ведет к нарушению ряда функций организма, в том числе функций печени, поджелудочной железы, тонкой кишки, нервной и эндокринной систем. Кроме того, наблюдаются нарушения кроветворения, обмена жиров и витаминов, развивается атрофия мышц. Ухудшается работоспособность человека, снижается его сопротивляемость к инфекциям.

Особенно неблагоприятно сказывается белковая недостаточность на растущем организме: замедляется его рост, нарушается образование костей, задерживается умственное развитие.

Избыток поступления белков оказывает также негативное воздействие на организм. При этом страдают сердечно-сосудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов.

Потребность организма в белке зависит от ряда причин: с возрастом она снижается, но, при стрессовых ситуациях, независимо от возраста, потребность в белках значительно возрастает. Во время занятия спортом количество протеина должно быть увеличено.

Рубрики: Белки

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).

Биологические катализаторы.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.

Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в Петербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов было известно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).

В разных изданиях применяются два понятия : "ферменты" и "энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и тоже - биологические катализаторы. Первое слово переводится как "закваска", второе - "в дрожжах".

Долгое время не представляли, что же происходит в дрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи - это скопление большого количества микроорганизмов, которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждая дрожжевая клетка "начинена" ферментами способными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно "обитающие" вне ее. Например, они были найдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типа катализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могут функционировать, т.е. они "организованы". А "неорганизованные" катализаторы, которые могут работать вне клетки, называли энзимами. Такое противопоставление "живых" ферментов и "неживых" энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились. Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе с Ю. Либихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существования клетки.

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до 5*10Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды других ученых положили конец виталистическим представления в теории биологического катализа, а термины "фермент" и "энзим" стали применять как равнозначные.

В наши дни ферментология - это самостоятельная наука. Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Классификация ферментов.

На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)

По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:

1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например катализа:

2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.

3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза.

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

Например, отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой.

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой.

6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.

Ферментология - молодая и перспективная наука, отделившаяся от биологии и химии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться ею всерьез.

Белки – высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью – СО-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма.

Введение
1. Историческая справка
2. Свойства белка, выделение
3. Синтез белка
4. Значение белков в питании
Заключение
Список использованных источников

Введение

Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.).

Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью специальных рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).

В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родоксин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки, играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови и противовирусный белок интерферон.

По составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны.

Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) белки, характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биологическую мембрану часть глобулы состоит преимущественно из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны – из гидрофильных.

1. Историческая справка

Первые работы по выделению и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в тот период исследования белков носили описательный характер. В начале 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава белков (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810) положившие начало систематическим аналитическим исследованиям, в результате которых было установлено, что все белковые вещества близки не только по внешним признакам и свойствам, но и по элементарному составу.

Нужна помощь в написании реферата?

Мы - биржа профессиональных авторов (преподавателей и доцентов вузов). Наша система гарантирует сдачу работы к сроку без плагиата. Правки вносим бесплатно.

Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитические ферменты – пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания белков. К середине 19 в. было показано, что под действием протеолитических ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептоинов (К. Леман, 1850).

Важное событие в изучении белков – выделение из белкового гидролиза аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К концу 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белка, синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 г. А. Коссель высказал идею о том, что основными структурными элементами белков являются аминокислоты.

В начале 20 в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишером, впервые применившим для этого методы органической химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков — аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы белка, дал правильное объяснение протеолизу.

В 20-40-е гг. получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков, выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов, разработаны хроматографические методы анализа. Существенно расширились представления о функциональной роли белка.

В начале 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) – первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Херс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках сторичной и третичной структур, в т. ч. -спирали, предсказанной Л. Полингом и Р. Кори в 1949-51.

В 60-е гг. в химии белков развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин и рибонуклеаза. Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белке – секвенатор.

Благодаря созданию прочной методологической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белка. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и растительного, бактериального, вирусного и другого происхождения. Среди них – протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, геомоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белкоавых оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физико-химической биологии.

В 70-80-е гг. наибольший прогресс был достигнут при изучении белков-регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т. ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. ч. белков биоэнергетических систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белка. Значительно повышена чувствительность автоматического анализа аминокислотной последовательности. Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифическая хроматография).

Нужна помощь в написании реферата?

В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сингер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых количествах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков, большой молекулярной массы. Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространственной организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т. ч. рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существенные результаты получены в эти годы советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), некоторых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента – РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.

2. Свойства белка, выделение

Свойства. Физическо-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Молекулярная масса варьируется от 5 до 1 млн., а константы седиментации – от 1 до 20 (и выше). Средний удельный объем белковых молекул –0,70-0,75 см 3 /г, а константы диффузии – 10 6 -10 8 см 2 /с. Максимум поглощения белков, в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматических аминокислот, находится вблизи 280 нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра белки поглощают за счет СО- и NH-групп при 1600 и 3100-3300 см -1 .

В растворах белки амфотерны. Изоэлектрические точки белка могут иметь значения от -3 мкг/мл примесного антигена).

3. Синтез белка

Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин.

Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1 %), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.

4. Значение белков в питании

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Нужна помощь в написании реферата?

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных. Исследования советских микробиологов и технологов (Г. К. Скрябин и др.) послужили основой для производства БВК в СССР в крупных масштабах.

Заключение

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Биохимический синтез белка в промышленных целях необходимо важен для человечества, это позволяет создавать искусственные препараты, продукты питания и средства индивидуальной защиты.

Список использованных источников

1. Александров С. Л. Биоорганическая химия. – М., 1997
2. Алексеев Д. И. Белки и их свойства. – М., 2003
3. Бэйли Дж. Методы химии белков, пер. с англ. – М., 1965
4. Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки /пер. с англ. – М., 1976
5. Коршун В. И. Методы генной инженерии в России. – СПб., 2006
6. Ленинджер А. Основы биохимии. – М., 1975
7. Яначек К. Мембранный транспорт. – М., 1980

Читайте также: