Реферат на тему ферменты по биохимии
Обновлено: 06.07.2024
Свойства ферментов как биологических катализаторов
Фермент - от лат. fermentum - закваска; знзим - от греч. эн - внутри, зиме - закваска.
Ферменты, или энзимы, - это катализаторы белковой природы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах. Происхождение терминов связано с тем, что первоначально ферментативные процессы были открыты и изучены в бродильном производстве. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многие химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т.е. в пределах от 5 до 40 0 С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, так как вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Следовательно, ферменты можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетках протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Совокупность биохимических реакций, катализируемых ферментами, составляет сущность обмена веществ, являющегося отличительной чертой всех живых организмов. Через ферментативный аппарат, регуляцию его активности происходит и регуляция скорости метаболических реакций, их направленности.
Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих с небиологическими катализаторами свойств:
1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее, как правило, в первоначальном виде, т.е. они не расходуются в процессе катализа (в настоящее время доказано, что некоторые ферменты в конце химической реакции подвергаются модификации и даже распаду, а не освобождаются в неизменном виде, как постулировал Л.Михаэлис).
2. Ферменты не могут возбудить те реакции, протекание которых противоречит законам термодинамики, они ускоряют только те реакции, которые могут протекать и без них.
3. Ферменты не смещают положения равновесия, а лишь ускоряют его достижение.
1. Конечно же, по своему химическому строению все ферменты являются белками.
2. Эффективность ферментов намного выше, чем небиологических катализаторов (скорость протекания реакции при участии фермента выше на несколько порядков).
3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. на вещества, превращение которых они катализируют. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплиментарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими “узнавание”, высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.
В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) специфичностью и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная -СО-NH- связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.
Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые модификации в структуре субстрата делают его недоступными для действия фермента.
Стереохимическая специфичность ферментов обусловлена существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис- и транс- ) изомеров химических веществ. “Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер.
Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО 2 только от L-аспаргиновой кислоты с превращение ее в L-аланин” [1].
4. Регулируемость ферментов как биокатализаторов. “Через регуляцию ферментативного аппарата осуществляется скоординированность всех метаболических процессов во времени и пространстве, направленное на воспроизведение живой материи, поддержание постоянства внутриклеточной среды, на приспособление к меняющимся внешним условиям” [2].
5. Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. При 100 0 С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляют, очевидно, только один фермент мышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100 0 С). При низких температурах (0 0 С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. На термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, рН среды и другие факторы.
6. Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значением рН среды 6.0 - 8.0. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, рН-оптимум которого равен 2.0. Объясняется это тем, что пепсин входит в состав желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10.0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды. Влияние изменений рН среды на молекулы фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина и др.). При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или в неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно формировании активного фермент-субстратного комплекса. Кроме того, имеет значение и состояние ионизации субстратов и кофакторов.
активатор синтез фермент метаболический
ВИДЫ АКТИВАТОРОВ
1. Вещества, влияющие на область активного центра . К ним относятся ионы металлов (Na+, K+, Fe2+, Co2+, Cu2+, Ca2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+ и др.). В ряде случаев ионы металлов выполняют функцию кофактора фермента. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру фермента. Ионы металлов оказываются активаторами только в условиях дефицита их в организме.
2. Аллостерические эффекторы , которые связываются с аллостерическим (регуляторным) участком апофермента. Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению структуры активного центра, что сказывается на связывании и превращении субстрата в активном центре. При этом активность фермента либо увеличивается (это аллостерические активаторы ), либо уменьшается (это аллостерические ингибиторы ). Аллостерическими эффекторами ферментов наиболее часто выступают различные метаболиты, а также гормоны, ионы металлов, нуклеозиды - АТФ, АДФ, АМФ.
3. Вещества, вызывающие модификации, не затрагивающие активный центр фермента . Возможно несколько вариантов таких модификаций:
- активация путём присоединения специфической модифицирующей группы к молекуле фермента . Пример: регуляция активности липазы , этом случае фосфатная группа присоединяется к гидроксильным группам аминокислот, находящихся в белковой части фермента. Отрицательно заряженные фосфатные группы могут разрывать слабые водородные и ионные связи в третичной структуре белка-фермента и влиять на конформационное состояние его активного центра. В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакции присоединения фосфатной группы катализируют ферменты протеинкиназы , а отщепления – фосфатазы . Активность этих ферментов в свою очередь находится под контролем гормональной системы.
- активация путём перехода неактивного предшественника - профермента в активный фермент за счёт частичного протеолиза .
Некоторые ферменты синтезируются в клетке первоначально неактивными и после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивные предшественники называются проферменты ( зимогены ). Под действием активатора происходит частичный гидролиз профермента с отщеплением от него неактивного пептида, в результате чего открывается активный центр. Так происходит активация ферментов желудочно-кишечного тракта, переваривающих белки пищи. Например, фермент пепсиноген , синтезированный в клетках желудка, затем в просвете желудка под действием соляной кислоты превращается в активный пепсин путём удаления неактивного участка полипептидной цепи.
- активатор вызывает диссоциацию субъединиц фермента, имеющего четвертичную структуру (отщепление одной из субъединиц фермента).
РЕГУЛЯЦИЯ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
В живой клетке скорость ферментативных реакций находится под строгим контролем, что позволяет каждой метаболической цепочке реакций постоянно изменяться, приспосабливаясь к меняющимся потребностям клетки в продукте.
В каждой метаболической цепи есть фермент, который задает скорость всей цепочке реакций. Он называется регуляторным ферментом. Существует несколько способов регуляции действия ферментов:
1) изменение активности фермента при его постоянной концентрации;
2) изменение концентрации фермента, обычно в результате ускорения (индукции) или торможения (репрессии) синтеза фермента.
ОСНОВНЫЕ СПОСОБЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
Активность ферментов в реакции определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов, которые соответственно повышают или тормозят реакцию.
Многие ферменты синтезируются в организме в неактивном состоянии. В частности, это относится к протеолитическим ферментам, синтез которых непосредственно в активном состоянии вызывал бы расщепление белков синтезирующего эти ферменты органа.
Активаторы увеличивают скорость ферментативной реакции, способствуя образованию активного центра, и наиболее часто эту роль выполняют металлы, такие, как Mn2+, Mg2+,Zn2+, Co2+.
Активация аллостерических ферментов, которые состоят из субъединиц, является важнейшим процессом контроля полиферментных систем. Обычно она достигается за счет их взаимодействия с различными органическими соединениями.
1. Аллостерическая регуляция . Фермент изменяет активность с помощью нековалентно связанного с ним эффектора. Связывание происходит в участке, пространственно удаленном от активного (каталитического) центра. Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению определенной геометрии каталитического центра. Активность может увеличиться - это активация фермента, или уменьшиться - это ингибирование.
Аллостерическая регуляция является основным способом регуляции метаболических путей.
2. Регуляция активности ферментов путем фосфорилирования-дефосфорилирования . Фермент изменяет активность в результате ковалентной модификации.
В этом случае фосфатная группа - ОРО3 2- присоединяется к гидроксильным группам в остатках серина, треонина или тирозина. В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее отщепление катализируют специальные ферменты - протеинкиназы и протеинфосфатазы.
3. Регуляция путем ассоциации-диссоциации субъединиц в олигомерном ферменте . Этот процесс иногда начинается с ковалентной или нековалентной модификации одной из субъединиц. Например, фермент протеинкиназа в неактивной форме построена как тетрамер R2C2 (R и С - разные субъединицы).
Активная протеинкиназа представляет собой субъединицу С, для освобождения которой необходима диссоциация комплекса. Активация фермента происходит при участии cAMP (циклоаденозинмонофосфорная кислота), которая способна присоединиться к субъединице R, после чего изменяется конформация, комплементарность субъединиц R и С и происходит диссоциация комплекса:
R2C2 + 2cАМР 2С + 2(R -сАМР)
Циклический АМР является продуктом АТР, превращение которой катализирует фермент аденилатциклаза: АТРс АМР + Н4Р2О7
Аденилатциклазная система . Аденилатциклаза и протеинкиназа катализируют взаимосвязанные реакции, которые составляют единую регуляторную систему.
изменение конформации рецептора после присоединения к нему сигнальной молекулы и увеличение его сродства к регуляторному G-белку. В результате образуется комплекс рецептора и протомеров G-белка;
образование этого комплекса приводит к изменению конформации a -протомера G-белка, который теряет сродство к GDP и происходит замена GDP на GTP. В результате комплекс протомеров G-белка распадается;
a -протомер взаимодействует с аденилатциклазой, что ведет к изменению ее конформации и как следствие этого - активации;
после этого аденилатциклаза катализирует синтез cAMP, который в свою очередь активирует cAMP-зависимую протеинкиназу. Активация последней связана с диссоциацией комплекса входящих в нее протомеров после присоединения cAMP. Протеинкиназа фосфорилирует соответствующие ферменты, изменяет их активность и, следовательно, скорость метаболизма в клетке.
4. Активация ферментов путем частичного протеолиза . Некоторые ферменты синтезируются первоначально неактивными и лишь после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивный предшественник называется проферментом. Активация профермента включает модификацию первичной структуры с одновременным изменением конформации.
Нарушения структуры какого-либо фермента, ведущие к снижению его активности, приводят к нарушению метаболических путей, в которых участвует этот фермент. Такие нарушения почти всегда проявляются как болезни. Повреждения ферментов бывают двух типов: наследственные дефекты строения фермента и повреждения, вызванные попадающими в организм токсическими веществами, ингибирующими фермент.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов. Поэтому, чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути (последовательного превращения одних веществ в другие), достаточно регулировать количество молекул фермента или их активность. Во многих ситуациях действие ферментов становится необходимым увеличить, т. е. совершить активацию ферментов.
Активаторы — разнообразные вещества органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций.
- Для учеников 1-11 классов и дошкольников
- Бесплатные сертификаты учителям и участникам
«Белорусский государственный педагогический
Реферат на тему:
Как самостоятельная наука биохимия сформировалась примерно 100 лет назад, чему способствовало бурное развитие органической химии. Однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на биохимических процессах производств, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, выделка кож. Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ в организме, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений. Использование растений в пищу, для изготовления красок и тканей также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного происхождения. Древние мыслители рассуждали о том какую роль играют воздух и пища в жизнеобеспечении живых существ, о том что вызывает процесс брожения .
Изучение химии жизни уже в 1827 г. привело к принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут.
Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков работал немецкий биохимик Э. Фишер. Он сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент — это белок.
Целью данной работы является описать структуру и свойства ферментов как биологических полимеров, обозначить основные направления использования ферментов.
Задачи данной работы:
-Показать роль ферментов в жизни человека.
-Определить сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами.
Структура работы состоит из 2 глав, 5 рисунков, выводов и списка основной использованной литературы. Общий объем работы составляет 14 страниц.
Ферменты, или энзимы , – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.
Рисунок 1. Гидролитическое расщепление мочевины
Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.
Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами
Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:
а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;
b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;
c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;
d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 2) .
Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.
Рисунок 2. Влияние фермента на энергию активации
Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:
a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2 , ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;
b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);
c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;
d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.
Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 10 4 до 10 6 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов . В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами . В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 3 приведена структура кофермента А (КоА).
Рисунок 3. Структура кофермента А
Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:
a) участие в катализе;
b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;
c) стабилизация фермента.
Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом . Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента :
Холофермент апофермент + кофактор.
В молекуле фермента присутствует активный центр . Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 4).
Рисунок 4. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата
Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 5).
Рис. 5. Активный центр
Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.
Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов , которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.
2.1 Классификация ферментов
Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.
Общепринятая классификация делит все ферменты на шесть классов по типу катализируемой реакции:
Оксидоредуктазы – участвуют в нескольких типах окислительно - восстановительных реакций, где переносят водород, электроны и катализируют биологическое окисление. (оксидаза, пероксидаза, дегидрогеназа).
Трансферазы – переносят группы атомов, метильные, карбоксильные, амино, сульфо, формильные и фосфорильные группы.
Гидролазы – участвуют в гидролитическом расщеплении. Представители этой группы носят названия в соответствии с типом разрываемой связи (пептидазы, гликозидазы, амилазы, эстеразы, липазы, фосфодиэстеразы, фосфатазы, уреаза).
Лиазы – отщепляют группы (например: СО2, Н2О, NH3) от молекулы субстрата (катализируемое исходное вещество) не гидролитическим способом (декарбоксилаза, альдолаза, лиаза, дегидратаза, дезаминаза).
Изомеразы – катализируют внутримолекулярное превращение изомеров (в том числе рацемилизацию, цистрансизомеризацию).
Лигазы – участвуют в реакциях соединения: белковом синтезе, биосинтезе глутамина, активации аминокислот, синтезе жирных кислот.
В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.
Например: фермент, катализирующий реакцию
АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,
носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.
2.2 Функции ферментов
В определенных частях каждой клетки находится около тысячи разных ферментов. Характерной особенностью всех ферментов является то, что каждый вид из них выполняет определенную функцию, которая присуща только ему одному. По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы:
1. Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток. Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта. Они обитают в слюне, кишечнике, секрете поджелудочной железы.
2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки. Данные ферменты расположены внутри клетки упорядоченно. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки. Такими процессами можно считать окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот, перенос аминокислотных остатков и т.д. При разрушении клеточных мембран такие ферменты проникают в межклеточное пространство и кровь где продолжают развивать свою активность. Лабораторными методами при обнаружении их в анализах крови в зависимости от вида фермента можно установить диагноз, в каком органе происходят патологические изменения.
3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.
В организме человека каталитическая функция многих ферментов зависит от наличия определенных коферментов, витаминов, микроэлементов. Отсутствие данных веществ делает ферменты бессильными и в итоге постепенно может привести к патологическим изменениям. Большинство витаминов, а также микроэлементы и коферменты поступают в организм из вне (вместе с пищей). Хотя следует учесть и тот факт, что не вся еда может содержать в своем составе данные вещества. Чем выше температура приготовления пищи, тем сложнее организму использовать питательные вещества для синтеза ферментов, в такой еде также погибают витамины. По этой причине многие диетологи советуют не жарить, а варить или тушить продукты питания.
2.3 Области применения ферментов
На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO 2 , который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы , которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы , придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.
Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.
Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результате переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция - это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.
Производство сыра тоже связано с ферментами . Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.
Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза - используется в стиральных порошках. Он способен удалять "катышки" с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.
Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.
Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа.
Ферменты как биополимеры очень важны в жизни человека. Использование ферментов в медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.
Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.
Спустя 100 лет после открытия этого класса веществ человечество узнало о ферментах очень много, но это не является точкой в исследованиях, т.к. технологии с каждым днём улучшаются, и, может быть, скоро мы узнаем что-то новое о ферментах.
Слесарев, В.И. Химия: Основы химии живого/ В.И. Слесарев.-СПб: Химиздат, 2007. – 784 с.
Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия/ Н.А Тюкавкина, Ю.И Бауков, С.Э. Зурабян.– М.: ДРОФА, 2014.
Понятие и оценка биологической роли в организме ферментов как органических веществ белковой природы, которые синтезируются в клетках и ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь химическим превращениям. Структура и механизм действия, функции.
| Рубрика | Биология и естествознание |
| Вид | реферат |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 18.05.2016 |
| Размер файла | 177,1 K |
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Введение
биологический фермент белковый
Насколько мы знаем в нашем организме действует очень много ферментов, которые способствуют осуществлению обменных процессов (дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез), которые и определяют сам процесс жизни. Поэтому препараты стали широко применяться при лечении заболеваний, сопровождающихся гнойно-некротическими процессами, при тромбозах и тромбоэмболиях, нарушениях процессов пищеварения. Ферментные препараты стали находить также применение при лечении онкологических заболеваний.
Ферменты играют довольно важную роль и в проведении многих технологических процессов. Ферменты высокого качества позволяют улучшить технологию, сократить затраты и даже получить новые продукты.
В настоящее время ферменты применяются более чем в 25 отраслях промышленности: это и пищевая промышленность, и фармацевтическая, целлюлозно-бумажная, лёгкая, а так же в сельском хозяйстве.
Целью моего реферата является: подробное исследование понятий фермента и ферментативного катализа (биокатализа).
1) Что же такое ферменты, какую роль они играют?
2) Структура и механизм действия ферментов.
3) Рассмотреть функции ферментов.
4) Принцип действия ферментов.
5) Классификация ферментов.
6) Область применения ферментов.
7) Методы выделения ферментов.
8) Факторы, влияющие на реакции фермента?
1. Что же такое ферменты, какую роль они играют?
Ферменты - это органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами. Ферменты иногда называют энзимами (от греч. en - внутри, zyme - закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии - энзимология.
Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.
Первые данные о ферментах были получены при изучении процессов брожения и пищеварения. Большой вклад в исследование брожения внес Л. Пастер, однако он полагал, что соответствующие реакции могут осуществлять только живые клетки. В начале 20 в. Э. Бухнер показал, что сбраживание сахарозы с образованием диоксида углерода и этилового спирта может катализироваться бесклеточным дрожжевым экстрактом. Это важное открытие послужило стимулом к выделению и изучению клеточных ферментов. В 1926 Дж. Самнер из Корнеллского университета (США) выделил уреазу; это был первый фермент, полученный в практически чистом виде. С тех пор обнаружено и выделено более 700 ферментов, но в живых организмах их существует гораздо больше. Идентификация, выделение и изучение свойств отдельных ферментов занимают центральное место в современной энзимологии.
На сегодняшний день известно свыше 3000 ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганических катализаторов. Только в человеческом организме ежесекундно происходят тысячи ферментативных реакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Нужно также отметить, что вся живая природа существует исключительно благодаря биокатализу. Недаром великий русский физиолог, нобелевский лауреат И.П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.
2. Структура и механизм действия ферментов
Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата.
Рис. 1. Строение фермента
3. Функции ферментов
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ(субстратов) в другие (продукты).
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций.
Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.
Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37°C.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов - ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы - в сотни и тысячи раз.
4. Принцип действия ферментов
Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента.
Ферменты не подвергаются износу во время реакции. Они высвобождаются по завершению реакции и сразу же готовы начать следующую реакцию. Теоретически это может продолжаться бесконечно, по крайней мере, до тех пор, пока они не израсходуют весь субстрат. На практике вследствие их восприимчивости и органического состава, продолжительность существования ферментов ограничена.
Но в процессе всё большего развития науки гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.
5. Классификация ферментов
Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:
Ш Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции оксидоредуктазы;
Ш Ферменты переноса различных группировок (метильных, амино- и фосфогрупп и другие) - трансферазы.
Ш Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей - гидролазы
Ш Ферменты не гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2, H2O и другие) - лиазы.
Ш Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии доноторов энергии, например АТФ, - лигазы.
Ш Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга, - изомеразы.
Оксидоредуктазы - это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и по своим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы и пероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфические коферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональные группы доноров, от которых они принимают водород или электроны, и акцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН - NH группу, C-NH группу и другие).
Трансферазы - это ферменты, переносящие атомные группы (в зависимости от того, перенос какой группы они осуществляют, их соответственно называют). Трансферазы благодаря разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном обмене веществ.
Гидролазы - это ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми кислотами (липаза) тиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так далее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид - гидролазы, действует на пептидную связь и другие.
Лиазы - к этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные группы от субстрата не гидролитическим путём с образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки - например ацетил - СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.
Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в друга, то - есть осуществляющие внутримолекулярное превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты, стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в кетозы.
Лигазы. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и на этом основании выделен отдельный класс лигаз (синтетаз). Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных. Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то есть синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических связей АТФ или других макроэргов.
«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов) основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которую фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы, руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данного класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не заканчивается. Ферменты каждого подкласса разбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая ступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные ферменты.
6. Область применения ферментов
Рис. 2. Схема непрерывного процесса получения аминокислоты
7. Методы выделения ферментов
Процесс выделения какого-либо белка начинается с переведения белков ткани в раствор. Для этого ткань (материал), из которой получают фермент, тщательно измельчают в гомогенизаторе в присутствии буферного раствора. Для лучшего разрушения клеток к материалу добавляют кварцевый песок, если материал растирают в ступке. В результате получают кашицу - гомогенат. Если не проводилось предварительное фракционирование органоидов клетки, гомогенат содержит обрывки клеток, ядра, хлоропласты и другие органоиды клеток, растворимые пигменты и белки.
При выделении ферментов из тканей живых организмов, в том числе растительных, необходимо соблюдать условия, не вызывающие денатурацию белка. Все работы проводят при пониженной температуре (40 С) и при оптимальных для данного фермента значениях pH среды буферного раствора.
После перевода ферментов из ткани в растворенное состояние гомогенат подвергают центрифугированию для отделения нерастворимой части материала, а затем в отдельных фракциях экстрата-центрифугата выделяют следуемые ферменты.
Так как все ферменты являются белками, то для получения очищенных препаратов ферментов применяются те же способы выделения, что и при работе с белками.
· осаждение белка органическими растворителями;
· метод ионообменной хроматографии;
· метод аффинной хроматографии, или метод хроматографии по сродству;
8. Факторы, влияющие на реакции фермента
На активность ферментов, а следовательно и на скорость реакций ферментативного катализа оказывают влияние различные факторы:
Ш Концентрация и доступность субстрата. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса - Ментона.
Ш Концентрация фермента. Концентрация ферментов всегда относительно невелика. Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации фермента. Для большинства пищевых применений скорость реакций пропорциональна концентрации ферментов. Исключение составляют те случаи, когда реакции доводят до очень низких уровней субстрата.
Ш Температура реакции. До некоторого значения температуры (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В общем для ферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50°С, а растительного - между 50 и 60°С. Самой оптимальной температурой является 37 o С, при которой в живом организме процессы протекают быстро, сберегая большое количество энергии. Однако есть ферменты с более высоким температурным оптимумом, например, у папаина оптимум находится при 8О°С. В то же время у каталазы оптимальная температура действия находится между 0 и -10°С.
Ш рН реакции. Для каждого фермента характерна определённая область значения рН, при которых фермент проявляет максимальную активность. Однако наилучшими условиями их функционирования являются близкое к нейтральному значение величины рН. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты. Влияние рН среды на действия ферментов основано на том, что происходит изменение заряда различных групп белка в активном центре фермента, вызывающее существенное изменение конформации полипептидной цепи.
Ш Продолжительность процесса. Для реакции ферментативного катализа первого порядка скорость реакции со временем уменьшается, так как уменьшается доступность субстрата. Такие реакции ферментативного катализа требуют достаточно много времени для её завершения.
Заключение
В данном реферате мы рассмотрели одно из биологически активных веществ, а именно - ферменты. Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющим химические реакции в живых организмов и вне их. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов - это избирательность их действия.
Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом пользовании, является стабильность, т.е. их способность сохранять каталитическую активность.
Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельности организмов велика.
Будущее ферментов очень интересно. Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большой скоростью. Прежде применение и производство ферментов развивалось большей частью за счет попыток и ошибок. Так как детали, влияющие на химию и действие ферментов, были известны плохо, то в препаратах использовались смеси наиболее универсальных ферментов. Благодаря новым исследованиям при производстве сбываемой продукции возможно использование более специфичных ферментов.
Литература
2. Нечаев А.П., Кочеткова А.А, Зайцев А.Н. / Пищевые добавки [Текст] // М., 2001. - 232 с.
Подобные документы
Характеристика ферментов, органических катализаторов белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования живых организмов. Условия действия, получение и применение ферментов. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.
презентация [2,6 M], добавлен 19.10.2013
Классификация ферментов, их функции. Соглашения о наименовании ферментов, структура и механизм их действия. Описание кинетики односубстратных ферментативных реакций. Модели "ключ-замок", индуцированного соответствия. Модификации, кофакторы ферментов.
презентация [294,1 K], добавлен 17.10.2012
Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.
шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013
Исследование биологической роли ферментов в механизмах взаимодействия адренергической и пептидергической систем. Определение активности ферментов флюорометрическим методом. Изучение гипофиза, гипоталамуса, больших полушарий и четверохолмия самцов крыс.
статья [14,0 K], добавлен 01.09.2013
Определение ферментов как специфических белков, присутствующих во всех живых клетках биологических катализаторов. Пространственность структурной молекулы ферментов, процесс биосинтеза оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.
Читайте также: