Белковая основа иммунитета реферат по химии

Обновлено: 05.07.2024

Иммунитет, способность организма человека и животных специфически реагировать на присутствие в нем какого-то вещества, обычно чужеродного. Эта реакция на чужеродные вещества обеспечивает сопротивляемость организма, а потому чрезвычайно важна для его выживания. В основе реакции лежит синтез специальных белков, т.н. антител, способных вступать в соединение с чужеродными веществами – антигенами. Наука, изучающая механизмы иммунитета, называется иммунологией.

Не все животные, даже одного вида, вырабатывают антитела в ответ на введение определенных антигенов: некоторые антигены вызывают такой ответ лишь у группы особей. Только теплокровные позвоночные, включая человека, способны образовывать преципитирующие (т.е. осаждающие антиген) антитела; однако ряд холоднокровных позвоночных вырабатывают в чем-то схожие вещества, называемые агглютининами. Образование антител у беспозвоночных окончательно не установлено.

Взаимодействие антиген – антитело. Антитела реагируют только с теми антигенами, которые индуцировали их синтез. Изменения химической или физической структуры антигенов приводят к образованию иных, видоизмененных антител. Такое прямое соответствие между антигенами и антителами известно под названием специфичности.

Пауль Эрлих (1854–1915) одним из первых указал на значение специфичности. Он предположил, что боковые цепи молекулы антигена подходят к рецепторным участкам в молекуле антитела, как ключ к замку. Позже К.Ландштейнеру (1868–1943) удалось показать, что в антисыворотке иммунного животного (т.е. в сыворотке крови, содержащей антитела) обнаруживаются антитела, способные различать молекулы антигенов с одинаковой молекулярной массой и одинаковым набором атомов, но отличающиеся друг от друга пространственной структурой. В настоящее время представление о том, что комплементарность структуры определенного участка антигена и активного центра антитела определяет специфичность их взаимодействия, является общепризнанным.

Что касается Т-клеток, то при связывании их рецепторами значительного количества определенного антигена они начинают секретировать группу веществ, называемых лимфокинами. Некоторые лимфокины вызывают обычные признаки воспаления: покраснение участков кожи, местное повышение температуры и отек за счет увеличения кровотока и просачивания плазмы крови в ткани. Другие лимфокины привлекают фагоцитирующие макрофаги – клетки, которые могут захватывать и поглощать антиген (вместе со структурой, например бактериальной клеткой, на поверхности которой он находится). В отличие от Т- и В-клеток эти макрофаги не обладают специфичностью и атакуют широкий спектр разных антигенов. Еще одна группа лимфокинов способствует разрушению инфицированных клеток. Наконец, ряд лимфокинов стимулирует добавочное количество Т-клеток к делению, что обеспечивает быстрое возрастание числа клеток, которые отвечают на тот же антиген и выделяют еще больше лимфокинов.

Антитела, вырабатываемые В-клетками и поступающие в кровь и другие жидкости организма, относят к факторам гуморального иммунитета (от лат. humor – жидкость). Защита организма, осуществляемая с помощью Т-клеток, называется клеточным иммунитетом, так как в ее основе лежит взаимодействие отдельных клеток с антигенами. Т-клетки не только активируют другие клетки путем выделения лимфокинов, но и атакуют антигены с помощью содержащих антитела структур на поверхности клетки.

Антиген может индуцировать оба типа иммунного ответа. Более того, в организме происходит определенное взаимодействие между Т- и В-клетками, причем Т-клетки осуществляют контроль над В-клетками. Т-клетки могут подавлять B-клеточный ответ на безвредные для организма чужеродные вещества или, наоборот, побуждать В-клетки вырабатывать антитела в ответ на вредные вещества с антигенными свойствами. Повреждение или недостаточность данной контролирующей системы может проявляться в виде аллергических реакций на вещества, обычно безопасные для организма.

Теория клональной селекции не давала объяснения, каким образом исходно возникает колоссальное разнообразие лимфоцитов или их предшественников. Однако недавно механизм такой диверсификации как будто прояснился. Показано, что гены клеток, участвующих в иммунной реакции и продукции специфических антител, претерпевают частые случайные изменения за счет перегруппировок их отдельных участков; соответственно меняется закодированная в них информация, т.е. появляются новые, разнообразно измененные по этому признаку клетки, а в целом вся популяция лимфоцитов приобретает способность реагировать с разными антигенами. Кроме того, на протяжении многих клеточных поколений, требующихся для превращения стволовых клеток в зрелые лимфоциты, происходят случайные мутации в генах, кодирующих антитела. Эти мутации дополнительно увеличивают разнообразие лимфоцитов. Примечательно, что те молекулы на поверхности Т-лимфоцитов, которым они обязаны своей специфичностью, имеют во многом ту же структуру, что и циркулирующие в крови антитела, вырабатываемые В-лимфоцитами.

Пассивный иммунитет. Иммунитет, возникающий в результате инъекции готовых антител, а не работы клеток самого организма, называют пассивным. Такой иммунитет, однако, сохраняется недолго – пока в организме циркулируют введенные антитела (гамма-глобулины). У человека это составляет несколько недель. Наоборот, активный иммунитет, когда в организме продуцируются собственные антитела, часто бывает пожизненным.

Изоантитела. Антитела в крови выявляются не только после активной или пассивной иммунизации. У многих биологических видов, включая человека, постоянно идет (у всех представителей вида) синтез антител определенной специфичности, который не связан с иммунизацией. Такие антитела – их называют изоантителами – специфически направлены против антигенов других особей того же вида, т.е. против изоантигенов. Синтез изоантител обеспечивает естественный (врожденный) иммунитет (в отличие от приобретенного иммунитета, возникающего в результате иммунизации).

Группы крови. Лучшим примером изоантигенов служит система антигенов, обозначаемая АВ0. Антигены А и В обнаруживаются на поверхности эритроцитов и во многих тканях. Они были выделены в очищенном виде, и анализ показал, что это сложные по структуре молекулы, состоящие из цепочек аминокислот и углеводов. У каждого человека, эритроциты которого несут антиген А или В (но не оба антигена вместе) или же не содержат их вовсе (группа крови 0), в кровяном русле циркулируют изоантитела, агглютинирующие (склеивающие) эритроциты других групп крови, кроме группы 0.

После открытия Ландштейнером системы AB0-антигенов были обнаружены и другие антигены эритроцитов. Таковы, например, различающиеся между собой подгруппы A-антигена и MN-антигены; несоответствие по каждому из них у донора и реципиента может привести к реакциям несовместимости при переливании крови. С открытием новых, редких типов несовместимости обнаруживают и новые антигены групп крови, число которых постоянно увеличивается. Однако в отличие от ситуации с AB0-антигенами антитела к этим дополнительным антигенам в обычных условиях не вырабатываются, а появляются только после предварительного контакта, например предшествующего переливания крови.

Пересадка тканей. Еще один важный иммунологический феномен, связанный с изоантителами, наблюдается при трансплантации тканей. Гомотрансплантаты, т.е. ткани одного и того же организма или однояйцовых близнецов (например, при пересадке кожи или пластических операциях), обычно хорошо приживляются на новом месте. Иммунологическая реакция не развивается, так как гены и кодируемые ими белки в пересаженной ткани и клетках реципиента абсолютно одинаковы. Если же ткань взята от донора, не связанного с реципиентом близким родством, она может сохраняться на месте пересадки некоторое время, но затем отторгается. Следующий трансплантат от нового донора отторгается еще быстрее. Такое отторжение имеет иммунологическую природу – об этом свидетельствует успех трансплантации в случае сходной антигенной специфичности тканей донора и реципиента. Подбор донора по тканевой совместимости с реципиентом имеет жизненно важное значение при пересадках сердца, почек и других органов.

В некоторых условиях, в частности после контакта с каким-либо антигеном в период внутриутробного развития, развивается толерантность, т.е. неспособность реагировать на этот антиген в течение последующей жизни

Синдром приобретенного иммунодефицита (СПИД). Об этом особо опасном для человека вирусном заболевании, связанном с повреждением иммунной системы,.

Аутоиммунные заболевания. Многие болезни, например аутоиммунная гемолитическая анемия, развиваются в результате иммунологических реакций, направленных против антигенов собственных тканей. При этих заболеваниях, называемых также аутоиммунными, в организме образуются антитела, разрушающие собственные клетки.

Белки – высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью – СО-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма.

Введение
1. Историческая справка
2. Свойства белка, выделение
3. Синтез белка
4. Значение белков в питании
Заключение
Список использованных источников

Введение

Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.).

Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью специальных рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).

В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родоксин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки, играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови и противовирусный белок интерферон.

По составу белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны.

Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде. Особую группу составляют мембранные (амфипатические) белки, характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных (липофильных) участков в молекуле: погруженная в биологическую мембрану часть глобулы состоит преимущественно из липофильных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны – из гидрофильных.

1. Историческая справка

Первые работы по выделению и изучению белковых препаратов были выполнены еще в 18 в., однако в тот период исследования белков носили описательный характер. В начале 19 в. были сделаны первые анализы элементного состава белков (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810) положившие начало систематическим аналитическим исследованиям, в результате которых было установлено, что все белковые вещества близки не только по внешним признакам и свойствам, но и по элементарному составу.

Нужна помощь в написании реферата?

Мы - биржа профессиональных авторов (преподавателей и доцентов вузов). Наша система гарантирует сдачу работы к сроку без плагиата. Правки вносим бесплатно.

Создание теории протеина совпало по времени с формированием представлений о функции белков в организме. В 1835 г. И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей функции белка – биокаталитической. Вскоре были открыты первые протеолитические ферменты – пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиологии пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания белков. К середине 19 в. было показано, что под действием протеолитических ферментов белки распадаются на близкие по свойствам фрагменты, получившие название пептоинов (К. Леман, 1850).

Важное событие в изучении белков – выделение из белкового гидролиза аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К концу 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белка, синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 г. А. Коссель высказал идею о том, что основными структурными элементами белков являются аминокислоты.

В начале 20 в. значительный вклад в изучение белка внес Э. Фишером, впервые применившим для этого методы органической химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков — аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью. Он также выполнил первые аминокислотные анализы белка, дал правильное объяснение протеолизу.

В 20-40-е гг. получили развитие физико-химические методы анализа белков. Седиментационными и диффузионными методами были определены молекулярные массы многих белков, получены данные о сферической форме молекул глобулярных белков, выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов, разработаны хроматографические методы анализа. Существенно расширились представления о функциональной роли белка.

В начале 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952) – первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Херс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, таким образом, доказано существование в белках сторичной и третичной структур, в т. ч. -спирали, предсказанной Л. Полингом и Р. Кори в 1949-51.

В 60-е гг. в химии белков развивалось синтетическое направление: были синтезированы инсулин и рибонуклеаза. Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белке – секвенатор.

Благодаря созданию прочной методологической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белка. В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков (до 300 аминокислотных остатков в одной цепи), полученных из самых различных источников как животного, так и растительного, бактериального, вирусного и другого происхождения. Среди них – протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, геомоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белкоавых оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физико-химической биологии.

В 70-80-е гг. наибольший прогресс был достигнут при изучении белков-регуляторов матричного синтеза биополимеров (в т. ч. белков рибосом), сократительных, транспортных и защитных белков, ряда мембранных белков (в т. ч. белков биоэнергетических систем), рецепторных белков. Большое внимание уделялось дальнейшему совершенствованию методов анализа белка. Значительно повышена чувствительность автоматического анализа аминокислотной последовательности. Широкое применение нашли новые методы разделения белков и пептидов (жидкостная хроматография высокого давления, биоспецифическая хроматография).

Нужна помощь в написании реферата?

В связи с разработкой эффективных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сингер) стало возможным использовать полученную при таком анализе информацию и при определении первичной структуры белков. В результате установлена структура ряда белков, доступных в ничтожно малых количествах (интерферон, ацетилхолиновый рецептор), а также белков, большой молекулярной массы. Успехи структурного анализа позволили вплотную приступить к определению пространственной организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т. ч. рибосом, хроматина (нуклеосом), митохондрий, фагов и вирусов. Существенные результаты получены в эти годы советскими учеными: определена первичная структура аспартатаминотрансферазы (1972), бактериородопсина (1978), животного родопсина (1982), некоторых рибосомальных белков, фактора элонгации G (1982), важнейшего фермента – РНК-полимеразы (1976-82), нейротоксинов и др.

2. Свойства белка, выделение

Свойства. Физическо-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Молекулярная масса варьируется от 5 до 1 млн., а константы седиментации – от 1 до 20 (и выше). Средний удельный объем белковых молекул –0,70-0,75 см 3 /г, а константы диффузии – 10 6 -10 8 см 2 /с. Максимум поглощения белков, в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматических аминокислот, находится вблизи 280 нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра белки поглощают за счет СО- и NH-групп при 1600 и 3100-3300 см -1 .

В растворах белки амфотерны. Изоэлектрические точки белка могут иметь значения от -3 мкг/мл примесного антигена).

3. Синтез белка

Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биологической функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и применяемых для приготовления соответствующих вакцин.

Первые химические синтезы белка в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы S), осуществленные в растворе с помощью тех же методов, которые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни химических реакций и окончательный выход белка был очень низок (менее 0,1 %), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов.

4. Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание – квашиоркор.

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Нужна помощь в написании реферата?

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных. Исследования советских микробиологов и технологов (Г. К. Скрябин и др.) послужили основой для производства БВК в СССР в крупных масштабах.

Заключение

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Биохимический синтез белка в промышленных целях необходимо важен для человечества, это позволяет создавать искусственные препараты, продукты питания и средства индивидуальной защиты.

Список использованных источников

1. Александров С. Л. Биоорганическая химия. – М., 1997
2. Алексеев Д. И. Белки и их свойства. – М., 2003
3. Бэйли Дж. Методы химии белков, пер. с англ. – М., 1965
4. Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки /пер. с англ. – М., 1976
5. Коршун В. И. Методы генной инженерии в России. – СПб., 2006
6. Ленинджер А. Основы биохимии. – М., 1975
7. Яначек К. Мембранный транспорт. – М., 1980

Одна из важнейших функций, которую выполняют белки в организме, — защитная. Иммунной защите отводится особая роль.

Ядро иммунной системы составляют три типа белков: иммуноглобулины (антитела), интерфероны и белки главного комплекса гистосовместимости. Они являются главными участниками формирования иммунного ответа — способности организма адекватно реагировать на чужеродную информацию и противостоять воздействию патогенов. Ежедневное удовлетворение потребности в белке принципиально важно для иммунной защиты.

Влияет ли белковый дефицит на течение болезни и процесс выздоровления? Что такое аминокислотный скор и какова его роль в удовлетворении потребности в белке? Мы узнали мнения экспертов.

Стабильность — залог успеха

Недостаточное потребление белка и, как следствие, формирование его дефицита в организме нарушает работу всех органов и систем, включая ослабление защитной функции. Основные факторы защиты организма — иммуноглобулины и система комплемента, равно как и фундамент клеток-защитников (лимфоцитов) — все это белковые структуры.

— Соответственно, без удовлетворения потребности в белке иммунная система адекватно работать не сможет. Все иммунодефициты различной степени выраженности так или иначе сопровождаются нарушениями белкового обмена. Даже легкие формы белковой недостаточности, которые не имеют клинических проявлений и протекают бессимптомно, оказывают негативное влияние на формирование иммунного ответа организма на атаку патогенов, воздействие повреждающих и стрессовых факторов.

Синтез и распад белков в организме — процесс непрерывный. Важность сохранения его стабильности, в том числе для обеспечения иммунной защиты, обусловлена тем, что белок не депонируется в организме, то есть не накапливается для дальнейшего рационального использования.

Это особенно актуально для детского возраста, когда все процессы в организме проходят наиболее интенсивно. А вместе с тем на фоне высоких потребностей в макро- и микронутриентах и энергии у детей имеются ограниченные резервы и тенденция к быстрому их истощению.

Не допустить дефицит белка важно как для гармоничного роста и развития, так и для формирования крепкого иммунитета.

Еда, которая лечит

профессор кафедры онкологии, гематологии и лучевой терапии педиатрического факультета РНИМУ им. Н. И. Пирогова (Санкт-Петербург) доктор мед. наук

Не знаю ни одной семьи, которая бы в отношении своего болеющего родственника сказала: давайте будем кормить его меньше и реже. Один из известнейших ученых в области нутрициологии Бертольд Колецко показал, что даже незначительное повышение температуры тела до субфебрильных цифр повышает потребности в белке на 150–180 % от базовой.

— При обострении хронической патологии — на 200–250 %, при травме — на 300 %. Вместе с тем есть данные, что почти каждый второй пациент с респираторными заболеваниями страдает от нутритивной недостаточности.

В этом контексте не обеспечивать больному питание, богатое содержанием белка, значит попросту не долечивать его, убеждена Елена Полевиченко. Адекватный состоянию болеющего человека рацион в этом случае расценивается не как удовлетворение его базовых потребностей, а как один из факторов комплексной терапии, повышения иммунных и адаптационных сил организма.

Научно доказано, что ежедневное употребление высокобелковой пищи во время болезни и лечения снижает вероятность осложнений, уменьшает побочные эффекты применяемых лекарственных средств и ускоряет процесс выздоровления.

Белок белку рознь

Чтобы обеспечить стабильный биосинтез белка, а значит и адекватную работу иммунной системы, необходимо постоянно пополнять фонд аминокислот в организме. Именно они выступают главным структурным компонентом белков и влияют на их функциональное предназначение. Источником аминокислот служат пищевые продукты.

Белки животного и растительного происхождения усваиваются организмом по-разному. Так, усвояемость молока, молочных продуктов, яиц составляет 96 %. Мяса, рыбы — 93–95 %. А вот белки, содержащиеся в хлебе, организм усваивает лишь на 62–86 %, в картофеле — на 70 %, что определяется сбалансированностью аминокислотного состава.

— Качество белка определяется таким понятием, как аминокислотный скор, то есть сбалансированным наличием всех незаменимых аминокислот в продукте. Эталоном аминокислотного скора принято считать эталонный белок, разработанный экспертами ФАО/ВОЗ, а также белок грудного молока и куриного яйца. Близкими к нему — животные белки из мяса, птицы, молока. Эти же продукты выступают источником витаминов D, А, витаминов группы В, кальция, фосфора и т. д.

Сочетание в рационе продуктов растительного и животного происхождения для укрепления иммунитета может расцениваться как биологически более полноценное из-за взаимного обогащения одних белков аминокислотами других. При этом суточная потребность в белке должна восполнять как общий расход белка, так и потребность в незаменимых аминокислотах. Разбалансировка аминокислотного состава чревата нарушением азотистого баланса (количество потребляемых белков должно быть адекватно продуктам их распада, которые выделяются из организма), что в свою очередь ведет к ослаблению иммунной защиты.

Более того, положительный азотистый баланс (превышение потребления белковых продуктов над потерями) необходимо обеспечить в периоды интенсивного роста и развития (в детском и подростковом возрасте), повышенных нагрузок на органы и системы (беременность, лактация), во время болезни и восстановления.

Таким образом наряду с привычной пищей, богатой белком (мясо, птица, молоко), более чем оправданно включение в рацион кисломолочных напитков, которые содержат до 30 г белка на 250 мл продукта, обогащены лактобактериями, витаминами D и В₆. В основе напитков — сывороточные белки, которые имеют оптимальный аминокислотный состав и усваиваются практически полностью. При отсутствии аппетита, затрудненном глотании они, по сути, могут выступать основным источником белка, необходимого организму для повышения иммунных сил.

Следуя принципам превентивной медицины, ежедневное (а не только в период болезни) включение в рацион высокобелковых продуктов может служить средством обеспечения эффективной работы иммунной системы и повышения резервных и адаптивных возможностей организма перед воздействием патогенов и внешних негативных факторов.

Читайте также: