Применение белка химия кратко
Обновлено: 04.07.2024
Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику
Зарегистрироваться 15–17 марта 2022 г.
Выберите документ из архива для просмотра:
Выбранный для просмотра документ Интегрированный урок.docx
Муниципальное бюджетное общеобразовательное учреждение
Нижнеомского района Омской области
Интегрированный урок по химии и биологии
Учитель химии, биологии и географии
Образовательные:
Выяснить особенности строения белковой молекулы. Изучить структурную организацию белковой молекулы и ее свойства. Изучить биологические функции белков.
Развивающие:
Продолжить развитие умений использовать полученные знания, развитие способов коллективной деятельности, норм и правил общения. Продолжить развитие умений анализировать, сопоставлять, обобщать, систематизировать учебный материал. Развивать способность к мыслительной деятельности. Продолжить развитие интереса к предмету биология при помощи модульной технологии.
Воспитательные:
Продолжить воспитание самостоятельности в процессе учебы, ответственности за полученный результат.
1. Учащиеся должны обобщить химические свойства белков, этапы синтеза белка клетке и роль белков в живом организме.
2. Уметь применять полученные знания при проведении качественных реакций на белок в лабораторных исследованиях, и выполнении упражнений по данной теме.
Тип урока : интегрированный, урок ознакомления с новым материалом.
I. Организационный момент
II. Изучение нового материала
Учитель биологии начинает урок стихами:
Мы живём, точно в сне неразгаданном,
На одной из удобных планет.
Много есть, чего вовсе не надо нам,
А того, что нам хочется, нет
(Игорь Северянин)
Учитель химии рассказывает, что белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота (в некоторых есть и сера). Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк, медь. Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
(Демонстрация строения белков – слайд )
На долю белков приходится более 50% общей массы сухой клетки. Сравнительное содержание белков в % к сухой массе: в мышцах – 80%, в коже – 63%, печени – 57%, мозге – 45%, костях – 28%.
Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков:
а также для сравнения данные по молекулярной массе: этиловый спирт – 46, бензол – 78, белок куриного яйца – 36000,белок мышц – 1500000.
На основании этих сравнений и сопоставлений формулируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.
Учитель химии проводит беседу по изученному материалу:
Какие вещества называют аминокислотами?
Какова общая формула аминокислот?
Какие функциональные группы присутствуют в формулах аминокислот?
За счет какой реакции аминокислоты образуют пептидные связи?
Допишите уравнение реакции, характеризующее образование дипептида из аминокислот аланина и цистеина.
Какие аминокислоты называют незаменимыми?
Охарактеризуйте первичную структуру в строении белков.
Какие еще структуры выделяют в строении белков?
Учитель биологии говорит о свойствах белков.
При изменении структуры молекулы, меняются физические свойства белка, а это имеет важное значение для биологических процессов (движения, сокращения, деления клеток). Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом, то есть могут быть амфотерными, щелочными или кислотными. Например, белки – протамины входят в состав ДНК и содержатся в мужских половых клетках и икре рыб. В этих белках до 30% аминокислот с двумя аминогруппами, которые обуславливают щелочные свойства белков.
Итак, свойства белков:
Белок растворим в воде (демонстрация растворения в воде белка куриного яйца). Водные растворы его не выпадают в осадок, устойчивы. Он способен к набуханию, поэтому водный раствор белка обладает коллоидными свойствами.
Под действием различных факторов (высокая температура, давление, механическое воздействие, ионизирующее излучение, действие кислот, щелочей, растворителей, тяжелых металлов, моющих средств) белки теряют свои функционально – химические свойства, нарушается их структура (вторичная, третичная, четвертичная). Этот процесс называется денатурацией .
При денатурации белки утрачивают свои функции, восстановление которых происходит при ренатурациии после прекращения действия того или иного фактора. (Демонстрация денатурации белка куриного яйца под действием спирта).
Далее выступают учащиеся с короткими докладами.
Первый учащийся, демонстрируя белую шерсть, отмечает, что это тоже белок, называемый кератином. Прочность молекулы белка кератина обусловлена поперечными дисульфидными связями. При стирке шерстяных тканей в воде, близкой к кипению, в молекулах белка – кератина происходит разрыв этих связей и начинается свертывание полипептидных цепей в клубок. Тогда говорят, что шерстяная ткань садится.
Второй учащийся, показывая коллекцию тутового шелкопряда и образцы тканей натурального шелка, сообщает, что этот белок образуется прядильными железами насекомых и называется фибрином. Фибрин состоит всего из четырех видов аминокислот: глицина, аланина, тирозина и серина.
Учитель химии продолжает рассматривать свойства белков:
При нагревании белков со щелочами или кислотами происходит их гидролиз (слайд ).
Индивидуальная работа
Для молекул белков характерны цветные реакции: (учащиеся проделывают лабораторную работу).
Инструкция выполнения лабораторной работы
а) к небольшому количеству белка прилейте немного гидроксида натрия и по каплям добавьте раствор сульфата меди (II) – биуретовая реакция для распознавания пептидных групп;
б) к раствору белка прилейте раствор азотной кислоты, осторожно нагрейте – ксантопротеиновая реакция (доказывающая, что в состав белка входят остатки ароматических аминокислот).
Учащиеся записывают основные свойства белков в тетрадь по химии:
Цветные реакции на белок:
а) белок + NaOH + CuSO 4 ––> красно-фиолетовое окрашивание
б) белок + HNO 3 ––> желтое окрашивание
Учитель биологии переходит к рассмотрению функций белков в организме человека. Перед учащимися ставится познавательная задача: известно, что белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Почему же при исключении из рациона белкового компонента, но при достаточной калорийности пищи у живых организмов наблюдается патологические явления: остановка роста, изменение состава крови и т.д.? С чем это связано?
Оказывается, что белки выполняют многочисленные функции в организме:
1. Каталитическая: в каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций, в ходе которых идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления данных веществ, продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических веществ. Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают биокатализаторы – ферменты. Известно более 2 тысяч ферментов, каждая молекула которых способна осуществлять от тысяч до миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращение и выходит из реакции неизмененным.
6. Двигательная: все виды движения живых организмов, в том числе сокращение мышц, мерцание ресничек, движение жгутиков, листьев у растений, выполняют особые сократительные белки. В работе мышц человека главную роль играют актин и миозин.
7. Защитная: специальные белки – иммуноглобулины - выполняют роль антител по отношению к чужеродным белкам (антигенам). Они связывают и выводят антигены из организма, препятствуют размножению бактерий и вирусов, нейтрализуют выделяемые ими токсины (яды). Например, в лимфатических узлах образуются лимфоциты – клетки, синтезирующие антитела. Таким образом, у человека и животных одна из главных систем – это иммунная система.
8. Сигнальная: в поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способные менять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
По мере рассмотрения каждой функции, учащиеся записывают в тетрадь функции белков.
Далее учитель биологии обращает внимание учащихся на то, что в ходе эволюции появилось 10 10 -10 12 различных белков, встречающихся примерно у 1,2 млн. видов живых организмов – от вирусов до человека.
Если в кишечной палочке их 3000, то в организме человека более 5 млн. То есть значение белков очень велико.
Учитель химии рассматривает превращение белков в организме.
Гидролиз белка – это разрушение первичной структуры белковой молекулы. В лаборатории этот процесс проводят в присутствии кислот и щелочей при нагревании, в организме он происходит под действием ферментов.
Белки – основа продуктов питания. Биологическая ценность белков зависит от содержания незаменимых аминокислот. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 9 являются незаменимыми, то есть они не образуются в организме и должны обязательно поступать с пищей. Недостаток белков или нарушение процессов их усвоения (переваривание и всасывание) приводят к заболеваниям внутренних органов, болезням крови и ослаблению иммунитета.
Как происходит гидролиз белка в организме?
Под действием белков-ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до мелких полипептидов.
В кишечнике полипептиды распадаются до отдельных аминокислот.
Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадает в печень, откуда разносится кровью ко всем органам.
Аминокислоты расходуются на синтез белка (увеличение белковой массы, рост, обновление организма) и нуклеиновых кислот, часть аминокислот в процессе жизнедеятельности распадается.
Учитель биологии говорит о продуктах питания, содержащих белок.
Уже говорилось о необходимости незаменимых аминокислот для организма человека. Их человек получает в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах, горохе и др. растениях.
Проектируется на экран таблица, отражающая содержание белков (г) в 100 г некоторых продуктов; учащиеся выписывают в тетрадь биологии продукты, содержащие наибольшее количество белков.
Далее учащимся предлагается решить задачу.
Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.
Запишите в тетради по биологии свою суточную потребность в белке и учтите, что около 60% потребляемых белков должно быть животного происхождения, так как не все белки равноценны. Наиболее питательны белки молока, яиц, наименее питательны белки сухожилий, волос, роговицы глаз. Другими словами: иного белка достаточно 50г, а другого и 200г не хватит.
Учитель химии говорит о применении и проблеме синтеза белков. Шерсть, кожу и натуральный шелк применяют для изготовления одежды.
Многие белки обладают токсичными свойствами (яды змей, холерный, дифтерийный и столбнячный токсины), поэтому они важны для медицинских целей.
Но главное белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека. В наше время 10-15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено искусственными путями производить белок наиболее дефицитный продукт на Земле.
Синтез белков в лабораторных условиях очень сложен. Можно привести такой пример. Первый белок, у которого расшифровали первичную структуру (в 1954) , был инсулин. Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух цепочек. Одна из них содержит 21, а другая 30 аминокислотных остатков. Для получения одной цепочки потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой 138. а в живых организмах процесс синтеза белка происходит мгновенно.
Задачу синтеза белка в лаборатории решают тремя способами:
Производством кормовых дрожжей.
Приготовлением белково-витаминных концентратов на базе углеводородов нефти.
Выделением белков из непищевого сырья растительного происхождения.
В нашей стране из углеводородного сырья изготавливают белково-витаминный концентрат. В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот.
Широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежат известному русскому ученому А.Н.Несмеянову. Его работу продолжают другие ученые.
Сейчас разработаны пути получения более 120 видов искусственных мясных и рыбных продуктов. То есть осуществляется проблема биохимического и синтетического получения пищи.
В качестве закрепления знаний проводится тестирование на компьютерах.
III. Закрепление материала
1) Первичная структура белка поддерживается за счет связей:
а) сложноэфирных;
б) ионных;
в) пептидных;
г) водородных.
2) Аминокислоты – мономеры:
а) углеводов;
б) жиров;
в) аминов;
г) белков.
3) Белки подвергаются реакции:
а) денатурации;
б) полимеризации;
в) гидрирования;
г) поликонденсации.
4) Процесс восстановления структуры белковой молекулы называют:
а) гидролизом;
б) денатурацией;
в) ренатурацией;
г) полимеризацией.
5) Биологическую активность белка определяют:
а) радикалы;
б) полипептид;
в) химические связи;
г) полимер.
6) При денатурации не происходит разрушение структуры:
а) первичной;
б) вторичной;
в) третичной;
г) четвертичной.
7) Какие вещества выполняют в живых организмах энергетическую функцию:
а) вода;
б) белки;
в) кислоты;
г) соли.
8) За 70 лет жизни белков происходит около 2000 раз. Определить сколько раз произойдёт обновление за 14 лет.
9) Где применяют белки?
а) в медицине;
б) для отделки тканей;
в) в строительстве;
г) в химической промышленности.
10) Среди указанных групп атомов не является функциональной:
IV. Подведение итогов урока, выставление оценок
V. Домашнее задание: биология § 3.2.1 с. 90-99; химия § 40.4 с.139-145, №3 с.145.
Аминокислоты. Белки
Ключевые слова конспекта: Аминокислоты. Глицин. Пептидная связь. Белки. Качественные реакции на белки. Денатурация белка. ДНК. Ген.
Строение аминокислот
Аминокислоты представляют собой твёрдые кристаллические вещества, многие из них хорошо растворимы в воде, некоторые имеют сладкий вкус.
Способы получения и химические свойства аминокислот
В промышленности аминокислоты получают биотехнологическим путём как продукты жизнедеятельности микроорганизмов. Кроме того, разработано несколько лабораторных способов получения аминокислот. Один из них может быть представлен следующей схемой:
Простейшую аминокислоту называют аминоуксусной кислотой или глицином, её формула H2N—СН2—СООН.
Какие же свойства проявляют аминокислоты — кислотные или основные? Оказывается, подобно амфотерным неорганическим соединениям, в зависимости от природы реагента аминокислоты могут проявлять свойства как кислоты, так и основания. Например, глицин реагирует со щелочами с образованием солей, проявляя свойства кислоты:
В реакциях с кислотами глицин проявляет свойства органических оснований — аминов:
Понятие о пептидах и белках
Важное химическое свойство аминокислот — способность взаимодействовать друг с другом с отщеплением молекулы воды, образуя пептиды:
Между двумя остатками аминокислот образуется пептидная связь:
Получившийся в результате реакции дипептид может вступать в реакции с другими молекулами аминокислот, образуя полимеры — белки. Поскольку в результате этой реакции, помимо высокомолекулярного вещества, образуется второй продукт — вода, такой процесс относят к реакциям поликонденсации.
О важности белков для живых организмов свидетельствует тот факт, что в большинстве иностранных языков соединения такого типа называют протеинами (от греч. protos — первый). На Земле не существует ни одного живого организма, включая простейшие одноклеточные и бактерии, который не состоял бы из белковых молекул.
Структура и функции белков
Молекулы белков имеют также вторичную и третичную структуру. Характеристика этих структур белковых молекул приведена в таблице.
В зависимости от того, какую функцию выполняет белок в организме, различно его отношение к воде. Большинство белков в воде не растворяется, например кератины, которые составляют основу волос, ногтей, перьев, рогов и т. д. Для некоторых белков выполнение их функций невозможно без растворения. Так, в воде растворяются многие белки, выполняющие функции природных катализаторов, — ферменты.
Химические свойства белков
Для обнаружения белка проводят качественные реакции на белки. Белки дают фиолетовое окрашивание в щелочной среде под действием свежеприготовленного осадка гидроксида меди(II). Эту пробу называют биуретовой реакцией.
Вторую качественную реакцию на белки называют ксантопротеиновой. При действии на раствор белка концентрированной азотной кислоты образуется белый осадок, который быстро приобретает жёлтую окраску, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.
Для обнаружения в белках соединений серы используют следующий тест. При горении серосодержащих белков появляется характерный запах жжёного рога.
Одно из важнейших химических свойств белков — реакции гидролиза. В присутствии природных катализаторов (ферментов) или сильных кислот молекулы воды расщепляют полимерную белковую молекулу до аминокислот:
Белки играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах.
В каждой клетке организма синтезируется множество белков. Информация о структуре всех белков организма зашифрована в ещё одних природных биополимерах — молекулах дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК). Мономеры ДНК — нуклеотиды. Молекулы ДНК человека содержат примерно 3,1 млрд пар нуклеотидов. Участок молекулы ДНК, отвечающий за синтез одного белка, называют геном.
Белки (протеины, полипептиды) — биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), макромолекулы которых состоят из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями -СО-NН- .
Белки (полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из одной или нескольких длинных цепей аминокислотных остатков (α-аминокислот), соединённых в цепочку пептидной связью.
Белки – важнейшая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания. Суточная потребность в белках для взрослого человека в среднем составляет 60-70 гр. в день.
Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм.
Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.
Белки — важнейший класс биологически активных веществ. Без белков невозможно представить себе жизнь. Они занимают первое место среди макромолекул не случайно, ведь там где есть белки, отмечены признаки жизни и, наоборот, там, где есть жизнь, обнаруживаются белки.
Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Существуют многие миллиарды химически индивидуальных белков.
Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).
В количественном отношении они занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул.
В организме человека белки составляют примерно 1/5 часть, или 20 % массы, а в пересчете на сухой вес — 45%.
Содержание белков в разных тканях различно: около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, в печени содержится до 22 % белка, в мозге — 11 %, в жировой ткани – 6 %, около 20% — в костях и сухожилиях и около 10% — в коже.
Свое название белки получили от белого цвета куриного яйца, на примере которого изучались их свойства. В 1838 г. Н. Мульдер назвал белки протеинами (от греч. protos — первый, важный). Это же название принято в международной номенклатуре.
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.
В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.
Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.
локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)
Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.
Химические свойства белков
Гидролиз
Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α -аминокислот:
Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот
Денатурация
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:
Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:
Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.
Качественные реакции на белки
Биуретовая реакция
Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.
раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание
Ксантопротеиновая реакция
растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:
Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксильная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов отличается у различных аминокислот. Соединение аминокислот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты.
Для каждого белка характерна своя форма.
Белки, состоящее из нескольких аминокислот, называют пептидом. Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.
Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильными группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают образование прочной структуры.
Третичная структура — это клубок, или глобула, в который свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот
Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объединены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.
Денатурация белков
Функции белков в организме
Белки - это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.
Каталитическая функция
Ферменты -- это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточных структур, являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органоидов.
Энергетическая функция . Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.
Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
Запасающая функция
Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Регуляторная функция
Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Двигательная функция
Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных..
Энергетическая функция
При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Сигнальная функция
В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Защитная функция
В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Значение белков в питании
Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание
Читайте также: