Полипептид это в биологии кратко

Обновлено: 04.07.2024

В 1900 году немецкий химик-органик Герман Эмиль Фишер выдвинул гипотезу о том, что пептиды состоят из цепочки аминокислот, образованных определёнными связями, и уже в 1902 году он получил неопровержимые доказательства существования пептидной связи, а к 1905 году разработал общий метод, при помощи которого стало возможным синтезировать пептиды в лабораторных условиях. Постепенно учёные изучали строение различных соединений, разрабатывали методы разделения полимерных молекул на мономеры, синтезировали всё больше и больше пептидов [7] .

Грань между олигопептидами и полипептидами (тот минимальный размер, при котором молекула пептида перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна. Источники, разграничивающие олиго- и полипептиды, как правило, определяют границу между олигопептидами и полипептидами как 10 (согласно Химической Энциклопедии [4] ) или 10—20 (согласно определению ИЮПАК [1] ) аминокислотных остатков. Иногда четкая грань не проводится вообще (так, например, согласно учебнику Ленинжера [6] , размер олигопептидов — несколько, а полипептидов — много аминокислотных остатков), и формально олигопептидная молекула окситоцин, состоящая из 9 аминокислотных остатков, может упоминаться как полипептид.

Белками можно считать пептиды, масса которых превышает 5000—10 000, и(или) длина превышает 50—90 аминокислотных остатка. Эта граница тоже условна, однако в основных источниках справочной информации, где эта граница обозначена (включая ИЮПАК), она лежит в указанных пределах. Диапазон масс согласуется с диапазоном размеров подстановкой средней массы аминокислотного остатка (110 Да).

Пептиды впервые были выделены из гидролизатов белков, полученных с помощью ферментирования.

Термин пептид предложен Э. Фишером, который к 1905 г. разработал общий метод синтеза пептидов [8] .

В 1953 В. Дю Виньо синтезировал окситоцин, первый полипептидный гормон. В 1963 г., на основе концепции твердофазного пептидного синтеза (P. Меррифилд) были созданы автоматические синтезаторы пептидов. Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический инсулин и некоторые ферменты.

На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.

Панкреатические молекулы полипептидного характера

Свойства пептидов

Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их первичной структуры — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве (вторичная структура).

Классификация пептидов и строение пептидной цепочки

Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:

олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др. [9] ;
полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот [9] .

Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном. По качественному составу различают:

гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;
гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.

Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:

гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;
гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.

Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (—NH—CH—OC—). Участок (—CH—) с аминокислотным радикалом образует соединение (—NH—C(R1)H—OC—), называемое аминокислотным остатком. N-концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (—NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является α-карбоксильная группа (OC—). Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку. Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про — несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства [ источник не указан 1109 дней ] .

Пептидная связь

Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты. Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный pH) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных протеолитических ферментов (протеаз, пептидгидролаз) [10] .

Значение

Пептидные гормоны и нейропептиды, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов. Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма. Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать. Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.

Синтез пептидов

Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза — несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов. Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

Биологически активные пептиды

Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:

соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);
вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);
пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);
соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);
органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).
пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)

Однако такое деление условно, так как действие многих пептидов не ограничивается каким-либо одним направлением. Так, например, вазопрессин, помимо сосудосуживающего и антидиуретического действия, улучшает память.

Пептидные гормоны

Пептидные гормоны — это многочисленный и наиболее разнообразный по составу класс гормональных соединений, представляющий собой биологически активные вещества. Их образование происходит в специализированных клетках железистых органов, после чего активные соединения поступают в кровеносную систему для транспортировки к органам-мишеням. По достижении цели гормоны специфически воздействуют на определённые клетки, взаимодействуя с соответствующим рецептором.

Нейропептиды

Нейропептиды — соединения, синтезируемые в нейронах, обладающие сигнальными свойствами. Действие нейропептидов на ЦНС очень разнообразно. Они воздействуют непосредственно на мозг и контролируют сон, влияют на память, поведение, процесс обучения, обладают обезболивающим действием.

Тахикининовые пептиды (Tachykinin peptides)

Пептиды иммунологического действия

Наиболее изученные пептиды, участвующие в иммунном ответе — тафцин, тимопотин II и тимозин α1. Их синтез в клетках организма человека обеспечивает функционирование иммунной системы.

Делаем Карту слов лучше вместе

Привет! Меня зовут Лампобот, я компьютерная программа, которая помогает делать Карту слов. Я отлично умею считать, но пока плохо понимаю, как устроен ваш мир. Помоги мне разобраться!

Спасибо! Я стал чуточку лучше понимать мир эмоций.

Вопрос: обсчитывать — это что-то нейтральное, положительное или отрицательное?

Синонимы к слову «полипептид»

Предложения со словом «полипептид»

Длинные пептиды с многими десятками аминокислотных остатков называют полипептидами.

Фосфатаза — фермент, который катализирует дефосфорилирование субстрата (как правило другого белка) в результате гидролиза сложноэфирной связи фосфорной кислоты. При этом образуется фосфатный анион и молекула продукта с гидроксильной группой. По своему каталитическому и физиологическому действию фосфатаза является антагонистом фосфорилазы и киназы, которые присоединяют фосфатную группу к субстрату.

Кина́зы (фосфотрансферазы) — ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) на различные субстраты. Обеспечивают включение глюкозы и гликогена в процесс гликолиза в живых клетках, участвуют в синтезе важных для организма соединений.

Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь, — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.

Регуляторная функция белков ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приёму и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда. Постоянно открывают всё новые и новые регуляторные белки, в настоящее время известна, вероятно, только малая их часть.

Полипептид представляет собой цепь аминокислот , соединенных пептидными связями . Мы говорим о полипептиде, когда цепь содержит от 10 до 100 аминокислот. Выше 100 (или даже 50, произвольное определение) аминокислот мы обычно говорим о белке .

Среди них полициклические пептиды, фосфорилированные пептиды или даже пептиды с непептидными связями или конъюгированные пептиды.

Некоторые полипептиды составляют семейство антибиотиков , очень токсичные молекулы которых допускают лишь очень ограниченное использование. Другие необходимы сегодня как важные элементы для разработки вакцин или активных ингредиентов, предназначенных для лечения определенных патологий, таких как рак , гормональный дефицит , остеопороз .

Резюме

Белки

Полипептиды используются в синтезе белков. Последние могут быть одним большим полипептидом или полипептидами, связанными друг с другом, принимающими трехмерную конформацию. Белки могут созревать в аппарате Гольджи , чтобы получить группы, отличные от аминокислот (например, гликозилирование), и / или быть включенными в липидную везикулу, чтобы покинуть клетку .

Функция белка зависит от его пространственной структуры, которая непосредственно определяется его аминокислотной последовательностью. Таким образом, изменения аминокислотной последовательности могут иметь последствия для активности белка, что может привести к изменениям фенотипа на клеточном и макроскопическом уровне .

Ген и РНК характеризуются своими нуклеотидными последовательностями, а полипептид - его аминокислотной последовательностью. Нуклеотидная последовательность гена определяет нуклеотидную последовательность РНК и аминокислотную последовательность полипептида, который он кодирует.

Вкратце: ген кодирует полипептид, который объединяется с другими полипептидами с образованием белка. Они влияют на макроскопические и клеточные фенотипы, потому что они играют роль в различных типах клеток (структура, ферменты, транспорт и т. Д.) И в образующихся таким образом тканях.

Список популярных пептидов

ACE-031
CJC-1295 (with DAC)
GHRP-2
GHRP-6
TB-500 (тимозин)
Аминокислоты шелка
Ангиотензин
Глутатион
Гонадорелин
Грелин
ДСИП (DSIP) - пептид дельта-сна
Ипаморелин (Ipamorelin)
Коллаген (Коллаген типа II (CII)
Луназин
Меланотан (Melanotan) 2
Ноопепт
Пептид меди (GHK-Cu)
Фоллистатин
Церебролизин
Эндорфины
Эпиталон (AGAG)

Пептидные классы

Пептиды делятся на несколько классов, в зависимости от того, как они производятся:

Молочные пептиды

Два натуральных молочных пептида образуются из молочного белка казеина, когда его разрушают пищеварительные ферменты; они также могут быть образованы из протеиназ, образованных лактобациллами во время ферментации молока.

Рибосомные пептиды

Рибосомные пептиды синтезируются путем трансляции мРНК. Они часто подвергаются протеолизу, чтобы сформировать зрелую форму. Они, как правило, функционируют в высших организмах как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые организмы производят пептиды в качестве антибиотиков, такие как микроцины. 3) Так как они транслируются, участвующие в этом аминокислотные остатки ограничиваются остатками, используемыми рибосомой. Тем не менее, эти пептиды часто имеют посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, гидроксилирование, сульфирование, пальмитоилирование, гликозилирование и формирование дисульфида. В общем, они являются линейными, хотя наблюдались петлеобразные структуры. Наблюдаются и более экзотические манипуляции, например, рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яде утконоса.

Нерибосомные пептиды

Нерибосомные пептиды собираются с помощью ферментов, которые являются специфическими для каждого пептида, а не с помощью рибосомы. Наиболее распространенным нерибосомальным пептидом является глутатион, который является составной частью антиоксидантной защиты большинства аэробных организмов. Другие нерибосомные пептиды наиболее распространены в одноклеточных организмах, растениях и грибах и синтезируются модульными комплексами ферментов, называемыми нерибосомные пептидные синтетазы. Эти комплексы часто располагаются аналогичным образом, и они могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразных химических манипуляций на разрабатываемом продукте. Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь весьма сложные циклические структуры, хотя линейные нерибосомальные пептиды являются распространенными. Так как система тесно связана с машинами для создания жирных кислот и поликетидов, часто встречаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение синтезируют таким образом. 4)

Пептоны

Пептоны получают из молока животных или мяса, переработанного в ходе протеолиза. Помимо небольших пептидов, полученный лиофилизированный материал включает в себя жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибков.

Пептидные фрагменты

Пептидные фрагменты – это фрагменты белков, которые используются для идентификации или количественного определения белка источника. 5) Часто они являются продуктами ферментативного разложения, выполняемого в лаборатории на контролируемом образце, но также могут быть образцами судебно-медицинской или палеонтологической экспертизы, которые были расщеплены благодаря воздействию естественных факторов.

Пептиды в молекулярной биологии

Пептиды получили известность в области молекулярной биологии по нескольким причинам. Во-первых, пептиды позволяют создавать пептидные антитела в организме животных без необходимости очистки белка, представляющего интерес. Это предполагает синтез антигенных пептидов участков белка, представляющего интерес. Затем они будут использованы для получения антител против этого белка у кролика или мыши. Другая причина состоит в том, что пептиды стали играть важную роль в масс-спектрометрии, что позволяет идентифицировать белки, представляющие интерес, на основе пептидных масс и последовательности. В этом случае пептиды наиболее часто генерируются в ходе переработки в геле после электрофоретического разделения белков. Пептиды недавно начали использоваться при исследовании структуры и функции белков. Например, синтетические пептиды могут быть использованы в качестве зондов, чтобы увидеть, где происходит взаимодействие белок- пептид . Ингибирующие пептиды также используются в клинических исследованиях для изучения влияния пептидов на ингибирование раковых белков и других заболеваний. Например, один из наиболее перспективных способов связан с пептидами, которые нацелены на рилизинг-фактор лютеинизирующего гормона. 6) Эти специфические пептиды действуют в качестве агониста, а это означает, что они связываются с клеткой, регулируя рецепторы РФЛГ. Процесс ингибирования клеточных рецепторов позволяет предположить, что пептиды могут быть полезны при лечении рака простаты. Тем не менее, дополнительные исследования и эксперименты необходимы перед тем, как противораковые качества пептидов можно будет считать окончательными.

Пептидные семьи

Читайте также: