Миозин это в биологии кратко

Обновлено: 07.07.2024

• Миозиновые белки являются преобразователями энергии, которые используют АТФ для обеспечения подвижности и генерации силы, направленных вдоль актиновых филаментов

• Миозиновая подгруппа молекулярных моторов на основе актина включает в себя по меньшей мере 18 классов, причем для многих белков существует несколько изоформ

• Одни миозины обеспечивают сокращение мышц и клеток, в то время как другие обеспечивают поддержку формы мембран и везикулярный транспорт

• Миозины играют ключевую роль в регуляции формы и полярности клеток

• Миозины участвуют в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений

Миозины представляют собой белковые моторы, использующие энергию гидролиза связанного АТФ для генерации силы, обеспечивающей подвижность вдоль актиновых филаментов. Миозины хорошо известны из-за своей роли в мышечном сокращении. Однако экспрессия миозина не ограничивается только мышцами. Эта большая группа белков, которые экспрессируются практически во всех клетках эукариот.

Различные ее представители характеризуются структурными и биохимическими особенностями, которые предназначаются для специфических клеточных нужд.

Миозиновая группа молекулярных моторов на основе актина состоит по меньшей мере из 18 классов (или семейств), причем во многих классах белки имеют несколько изоформ. Классы различаются по результатам филогенетического анализа аминокислотных последовательностей. Все миозины, за исключением миозина VI, движутся по направлению к оперенному концу актиновых филаментов. Типы и количество миозинов, которые экспрессируются в данной клетке или организме, существенно различаются.

Например, в клетках дрожжей Saccharomyces cerevisiae экспрессируются пять миозинов, принадлежащих к трем разным классам, а у человека присутствуют сорок генов из двенадцати семейств.

Представители семейства миозинов участвуют в выполнении существенных и разнообразных клеточных функций. Для них характерно наличие трех общих доменов (головной или моторный домен, регуляторный и хвостовой домены), которые эволюционировали таким образом, что приобрели характеристики, позволяющие им выполнять в клетке различные специфические механические и регуляторные функции. Моторный и регуляторный домены управляют подвижностью, хвостовой домен участвует в полимеризации миозина и в связывании с другими клеточными компонентами, необходимыми для транспорта.

Достигнут большой прогресс в выяснении клеточных функций миозинов и их регуляции с участием моторных и хвостовых доменов. В таблице ниже представлены функции различных семейств миозина, другая таблица ниже суммирует свойства миозиновых доменов, а последняя таблица ниже содержит сведения об экспрессии миозинов человека. Все известные миозины можно подразделить на четыре больших функциональных группы.

Миозины, обеспечивающие мышечное и клеточное сокращение. Изоформы семейства миозин II генерируют усилия, вызывающие сокращение скелетных, сердечных и гладких мышц. Они также обеспечивают функционирование сократительного кольца при цитокинезе, миграцию клеток и прочие процессы, связанные с сократительной способностью клетки.

Миозины, обеспечивающие процессы мембранного и везикулярного транспорта. Моторы микротрубочек осуществляют цитозольный транспорт мембранных везикул на дальние расстояния. Однако некоторые миозины играют существенную роль в транспорте на короткие расстояния и в регуляции распределения везикул и органелл. Например, процессивный мотор миозин-V транспортирует пигментные органеллы, обеспечивающие окраску кожи и волос, в то время как другие миозины, например изоформы миозина-I, -VI, -IX, и -X, участвуют в формировании и транспорте везикул при эндоцитозе и фагоцитозе Миозины, играющие ключевую роль в регуляции формообразования и полярности клеток.

Миозины необходимы для образования и функционирования богатых актином специализированных поверхностных образований, таких как филоподии, стереоцилии и псевдоподии. Например, некоторые изоформы миозина-I связывают липиды мембраны с актиновым цитоскелетом и обеспечивают сокращение мембранных протрузий, богатых актином; изоформы миозина-П обеспечивают сокращение стресс-фибрилл и актиновых филаментов кортикального слоя клеток, участвующих в поддержании формы клетки; миозин-VII обеспечивает сокращаемую связь между актиновым цитоскелетом и внеклеточными матриксами.

Миозины, участвующие в процессах передачи сигнала и реализации сенсорных ощущений. Миозин участвует в процессе передачи сигнала за счет ассоциации с сигнальными белками. Например, миозин-I регулирует активность ряда кальциевых каналов, миозин III взаимодействует с сигнальными молекулами фоторецепторов глаза, миозин-IX, по-видимому, регулирует активность Rho, и миозин-XVI направляет фосфатазу в специфические области клетки. Также миозины играют важную роль в реализации сенсорных ощущений. Известны мутации в генах, кодирующих синтез миозинов-VI, -VII и -XV. Они служат причиной потери слуха, которая происходит из-за нарушений в актин-содержащих структурах клеток сенсорных волосков внутреннего уха.

В последующих статьях на сайте мы рассмотрим структуру миозина, основные механизмы генерации усилий для всех охарактеризованных миозинов, и связь этих свойств с биологической ролью содержащих их клеток.

Свойства 18 семейств миозинов.
Перечислены организмы, в которых они экспрессируются, и функции этих белков.
Для некоторых миозинов функции неизвестны. Структурные и кинематические свойства семейств миозинов Экспрессия белков семейств миозинов в клетках человека

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

МИОЗИ́Н, се­мей­ст­во бел­ков со­кра­титель­ной си­сте­мы, спо­соб­ных пре­об­ра­зо­вы­вать энер­гию АТФ в ме­ха­нич. ра­бо­ту. Из­на­чаль­но счи­та­лось, что М. пред­став­лен толь­ко в мы­шеч­ных клет­ках (на его до­лю при­хо­дит­ся 40–50% мы­шеч­но­го бел­ка), где при взаи­мо­дей­ст­вии с др. бел­ком – ак­ти­ном он обес­пе­чи­ва­ет мы­шеч­ное со­кра­ще­ние . Ны­не ус­та­нов­ле­но на­ли­чие М. в раз­ных клет­ках рас­те­ний и жи­вот­ных, а так­же в од­но­кле­точ­ных ор­га­низ­мах (напр., в амё­бах). Опи­са­но 18 клас­сов М., раз­ли­чаю­щих­ся по струк­ту­ре и функ­ци­ям. М. I и VI клас­сов, напр., уча­ст­ву­ют в фор­ми­ро­ва­нии ци­то­ске­ле­та, М. II клас­са мо­гут фор­ми­ро­вать фи­ла­мен­ты и обес­пе­чи­ва­ют со­кра­ще­ние сер­деч­ных, ске­лет­ных и глад­ких мышц, М. III клас­са, воз­мож­но, уча­ст­ву­ют в фо­то­ре­цеп­ции, М. V клас­са обес­пе­чи­ва­ют пе­ре­ме­ще­ние ор­га­нелл и пиг­мен­тых гра­нул внут­ри клет­ки; М. V и VI клас­сов, воз­мож­но, уча­ст­ву­ют в про­цес­сах эк­зо- и эн­до­ци­то­за, а М. IX клас­са – в пе­ре­да­че гор­мо­наль­но­го сиг­на­ла.

Часть структуры миозина II. Атомы тяжелой цепи окрашены в красный (слева), атомы легкой цепи окрашены в желтый и оранжевый.

Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) [1] . Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

фибриллярпый белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл (См. Миофибриллы); составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении М. с другим белком миофибрилл — Актином — образуется Актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц (См. Мышцы). Другое важное свойство М. — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В.А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности М. химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса М. около 500 000. При действии протеолитических ферментов М. распадается на фрагменты — тяжёлый меромизоин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000).

На электронных микрофотографиях молекулы М. имеют вид палочек (1600×25 Å) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М., скручены в спираль. Белки, аналогичные М., обнаружены в жгутиках (См. Жгутики), ресничках (См. Реснички) и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.

Лит.: Поглазов Б. Ф., Структура и функции сократительных белков, М., 1965; Ф и неан Дж. Б., Биологические ультраструктуры, пер. с англ., М., 1970.

Найдено 3 изображения:

миозин м. Растворимый белок, входящий в состав мышечной ткани.

миозин сущ., кол-во синонимов: 1 • белок (99) Словарь синонимов ASIS.В.Н. Тришин.2013. . Синонимы: белок

МИОЗИН, фибриллярный белок, один из гл. компонентов сократит, волокон мышц - миофибрилл; составляет 40-50% общего кол-ва мышечных белков. При соединении М. с др. белком миофибрилл - актином - образуется акто-миозин - осн. структурный элемент сократит, системы мышц. Др. важное свой-ство М.- способность расщеплять адено-винтрифосфорную к-ту (АТФ) (В. А. Эн-гелъгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности М. симич. энергия макроэргич. связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Мол. масса М. ок. 500 000. При действии протеолитич. ферментов М. распадается на фрагменты - тяжёлый меромизоин и лёгкий ме-ромиозин (мол. масса ок. 350 000 и ок. 150 0001.

Схема пространственной структуры миоглобина (справа) и бета-цепи гемоглобина (слева). Чёрными кружками указано положение каждого десятого остатка аминокислоты, прямые тяжи - спирализованные участки; группа тема представлена в виде диска.

На электронных микрофотографиях молекулы М. имеют вид палочек (1600 X X 25А) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие М., скручены в спираль. Белки, аналогичные М., обнаружены в жгутиках, ресничках и др. двигательных структурах у мн. простейших и бактерий, сперматозоидов животных и нек-рых растений.

Лит.: Поглазов Б. Ф., Структура и функции сократительных белков, М., 1965; Ф и н е а н Дж. Б., Биологические ультраструктуры, пер. с англ., М., 1970.

В. О. Шпикитер.

(от греч. mys, род. падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула М. представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста ок. 160 нм, диаметр 3 нм.

Рис. 1. Схема молекулы миозина: 1-фибриллярный стержень; 2-головки.

Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т. наз. тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи-субъединицы с мол. м. ок. 20 тыс.; на каждую головку приходится две легкие цепи. Мол. м. всей молекулы составляет ок. 480 тыс.

При расщеплении М. кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы М. длиной ок. 80 нм и с мол. м. 150 тыс. НММ содержит головку М. и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс. При действии папаином или при длит. воздействии трипсина от молекулы М. отщепляются головки (т. наз. субфрагменты 1, или S1 с мол. м. 120 тыс. Стержневой фрагмент НММ, к-рый отщепляется при действии папаина, наз. субфрагментом 2 (S2).

N-Концевые части тяжелых цепей М. располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N 6 -моно- и N 6 -триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы составляет соотв. 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных" участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого.

М.обладает АТФазной активностью; катализирует гидролиз АТФ до аденозиндифосфата и Н 3 РО 4 (это св-во М. открыто В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой в 1939). Активный центр АТФазы М. находится в головках и сохраняет свои каталитич. св-ва при их протеолитич. отщеплении. Существенными для проявления активности являются e-аминогруппа лизина, гуанидиновые группировки аргинина, карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой к-т.

В мышцах М. взаимод. с актином с образованием а к т о-м и о з и н о в о г о к о м п л е к с а, играющего важную роль в механизме сокращения мышц. Центр, ответственный за соединение с актином, также находится в головке. Соединение М. с актином в присут. ионов Mg 2+ сопровождается многократным увеличением АТФазной активности. При низкой ионной силе в присут. АТФ происходит р-ция суперпреципитации, в результате к-рой актомиозиновый комплекс сжимается и освобождает воду.

Одно из осн. св-в М.-его способность при низкой ионной силе агрегировать с образованием хорошо упорядоченных филаментов, подобных тем, в виде к-рых он присутствует в мышце. Нативный филамент М. представляет собой веретенообразный агрегат диаметром ок. 15 нм и длиной 1500 нм. Хвосты молекул М. упакованы в глубь филамента, а головки выходят наружу в виде выступов, регулярно расположенных на пов-сти. В центре филамента молекулы М. агрегированы хвост к хвосту, в результате чего образуется зона, не несущая головок. По обеим сторонам от центра филамента молекулы М. агрегированы полярно (хвост к голове). Один филамент содержит 300-400 молекул М.

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из a-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молекула тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са 2+ , тропонин I связывается с актином, тропонин Т-с тропо-миозином.

Мышечные волокна построены из продольно расположенных фибрилл (миофибрилл) диаметром ок. 1000 нм, в к-рых чередуются светлые и темные диски (соотв. I и А-диски; рис. 2). В середине диска I расположена пластинка Z, к-рая пронизывает все мышечное волокно, удерживая миофибриллы в пучке и упорядочивая их расположение. Участок между двумя соседними пластинками Z (т. наз. c a p к о м е р)- функцией, единица миофибрилл. Внутри миофибрилл находятся два вида филаментов, ориентированных параллельно продольной оси мышцы,-филаменты актина и миозина.

Рис. 2. Схема продольного разреза участка миофибриллы (1 -диск А, 2-диск I, 3-пластинка Z, 4-саркомер); внизу показана схема поперечного среза миофибриллы (5-только нити миозина, 6-нити актина и миозина, 7-только нити актина).

Сокращение мышцы осуществляется в результате скольжения филаментов актина вдоль филаментов М. (рис. 3) благодаря периодич. присоединению головок М. к актино-вым филаментам и сгибания молекулы М. в шарнирных участках (происходит "проталкивание" актиновых филаментов). Расслабление происходит в результате разрыва поперечных контактов М. и актина и возвращения филаментов в исходное положение.

Такой цикл инициируется поступлением сигнала от нервных окончаний в мышечном волокне, к-рый обусловливает выброс Са 2+ из саркоплазматич. ретикулума (сложная система ограниченных мембранами пузырьков, трубочек и т. наз. цистерн, ориентированных вдоль миофибрилл и пронизывающих мышечные волокна). Ионы Са 2+ связываются с тропонином С, агрегированным с актином, и вызывают изменение конформации этого белка. В результате этого тропомиозин перемещается в сторону и не препятствует образованию контактов между головками М. и актином. Когда состояние возбуждения заканчивается, Ca 2+ -Mg 2+ -АТФаза саркоплазматич. ретикулума обусловливает обратный поток Са 2+ во внутр. пространство ретикулума. Когда концентрация Са 2+ достигает достаточно низкого уровня, контакты между головками М. и актином разрываются и мышечное волокно расслабляется. Необходимая энергия для осуществления этого процесса поступает в результате гидролиза АТФ на М.

Рис. 3. Схема поперечнополосатой мышцы в покое (а)и при ее сокращении ( б);1 - филаменты миозина; 2 - фи ламенты актина.

Лит.: Поглазов Б. Ф., Левицкий Д. И., Миозин и биологическая подвижность, М., 1982. Б. Ф. Поглазов.

Читайте также: