Деструкция белка это кратко

Обновлено: 02.07.2024

Анализ значения белков, их химической природы, строения, классификации. Подбор наиболее удачных комбинаций белковых продуктов в кулинарных рецептурах. Рассмотрение гидротации, дегидратация, денатурации и деструкции как наиболее важных свойств белка.

Рубрика	Кулинария и продукты питания
Вид	лекция
Язык	русский
Дата добавления	29.01.2014
Размер файла	16,9 K

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

1. Значение белков в кулинарных рецептурах

2. Химическая природа и строение белков

3. Гидратация и дегидратация белков

4. Денатурация и деструкция белков

1. Значение белков в кулинарных рецептурах

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках, как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность.

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене - лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное. Обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому, большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

* мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

* картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

* гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники,

каши с молоком и др.);

* бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). .

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных - 60-80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

2. Химическая природа и строение белков

белок гидратация денатурация деструкция

Белки -- это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. По растворимости все белки делятся на следующие группы:

* растворимые в воде -- альбумины;

* растворимые в солевых растворах -- глобулины;

* растворимые в спирте -- проламины;

* растворимые в щелочах -- глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

* первичная -- последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная -- закручивание полипептидных цепей в спирали;

* третичная -- свертывание полипептидной цепи в глобулу;

* четвертичная -- объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерные т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

3. Гидратация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

4. Денатурация и деструкция белков

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидных, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

* потерей индивидуальных свойств;

* потерей биологической активности;

* повышением атакуемости пищеварительными ферментами;

* потерей способности к гидратации;

* потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием.

Агрегирование -- это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Так в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья т (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Подобные документы

Классификация белков в зависимости от их строения и свойств. Характеристика биологических функций белков. Основные условия денатурации белков. Электропроводность молока, изменение его состава при нагревании. Процесс сычужного свертывания молока.

контрольная работа [268,6 K], добавлен 14.06.2014

Денатурация белков: сущность процесса, изменение свойств белка, виды денатурации. Углеводов, входящие в состав клеточных стенок растительных продуктов, при воздействии тепловой обработки. Антоцианы, их изменения при кулинарной обработке плодов и овощей.

контрольная работа [24,2 K], добавлен 21.05.2014

Изучение свойств и структуры белков как сложных азотосодержащих соединений. Денатурация белка и определение его содержания в пищевых продуктах. Аминокислотный состав белков и суточная потребность в белках у человека. Значение белков в питании организма.

реферат [31,3 K], добавлен 30.05.2014

Изменения при приготовлении отделочных полуфабрикатов. Гидратация и дегидратация белков. Денатурация белков. Желированные сладкие блюда. Технология приготовления и требования к желированным и сладким блюдам. Технологический процесс приготовления пищи.

курсовая работа [348,6 K], добавлен 03.11.2008

Понятие и причины денатурации фибриллярных белков. Ознакомление с химической формулой и основными свойствами крахмальных полисахаридов. Выделение способов стабилизации витаминов. Изучение процесса изменения цвета продуктов под воздействием ферментов.

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).

Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислотный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже указывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и нерыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, переходом его в глютин.

На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:

а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80. 85 °С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соединительная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких температурах;

б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин;

в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагменты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.

Наряду с перечисленными выше технологическими факторами на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продукты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, свиная шкурка и пр.

Сухой желатин способен набухать в холодной воде, при этом за 1 ч масса его возрастает в 6. 8 раз. Набухший желатин хорошо растворяется в горячей воде. Это его свойство используют для приготовления желированных блюд: заливных рыбы и мяса, студней, муссов и других сладких блюд.

В зависимости от глубины гидролиза коллагена и количества низкомолекулярных продуктов со сравнительно короткими полипептидными цепями желатин подразделяется на сорта высший, первый и второй. Желатин высшего сорта, обладающий наиболее высокой желирующей способностью, используют в основном в кино- и фотопромышленности для защиты светочувствительного слоя фото- и кинопленок и фотобумаги, а также в бумажной промышленности. Желатин более низких сортов применяют в кондитерской, медицинской промышленности, общественном питании и других отраслях.

В общественном питании используют 2. 3%-ные растворы желатина. Для сохранения желирующей способности этого белка горячие растворы желатина рекомендуется охладить, не допускается их кипячение или хранение в горячем состоянии.

Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глютина обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы находятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаждения раствора, при температуре ниже 40 °С, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруговязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается постепенным появлением упругих свойств с образованием студня, характеризующегося определенной величиной предельного напряжения сдвига. В растворе идет процесс структурообразования, в ходе которого молекулы глютина образуют трехмерный каркас, соединяясь друг с другом и обеспечивая определенную прочность системы. Чем больше асимметрия молекул глютина, тем прочнее образующийся каркас, удерживающий в своих ячейках воду. При постоянной температуре окружающей среды (например, 5 °С) в течение 50. 80 мин механическая прочность студня возрастает и стабилизируется. Студни с достаточно высокой механической прочностью можно получить и при комнатной температуре, увеличив концентрацию глютина до 3,5 %. Однако на практике стремятся снижать концентрацию глютина, одновременно понижая температуру процесса, и таким способом получают более пластичные и, следовательно, более нежные студни.

При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5. 1 % массы мяса). При варке студней с использованием субпродуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу варки не превышало 3 %. При варке костных бульонов коллаген костей - оссеин - также денатурирует и переходит в глютин. Однако оссеин костей довольно устойчив к гидротермическому воздействию - для получения бульона с 3%-ной концентрацией глютина измельченные кости надо варить около 5 ч. Интенсифицировать этот процесс можно путем предварительной обжарки костей при 280 °С в течение 30 мин. Однако органолептические показатели качества таких бульонов низкие.

На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке
белка, денатурация происходит при более низкой температуре и
сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение
рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки
белка способствует повышению его термостабильности. Так, вы-
деленный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет
изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5)
денатурирует при 50 0 С, в нейтральной (рН 7,0) при 80 0 С.

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в
студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное измене-
ние реакции среды широко используется в технологии для улучше-
ния качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении
мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту,
вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со
значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической
точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается
его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в ре-
зультате чего готовый продукт получается более нежным.

Пенообразование — способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изделий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).

Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.

Для доведения продукта до
полной готовности денатурированные белки нагревают при темпе-
ратурах, близких к 100 0 С, более или менее продолжительное вре-
мя. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков,
связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе
изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие
продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, угле-
кислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде,
эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой
пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит
деполимеризация белковой молекулы с образованием водораство-
римых азотистых веществ. Примером деструкции денатурирован-
ного белка является переход коллагена в глютин.

Деструкция белков имеет место при производстве некоторых
видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных свя-
зей в белках происходит при участии протеолитических фермен-
тов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клет-
ками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее
эластичность и способствует получению выпечных изделий высо-
кого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные
последствия, если активность протеаз муки слишком высокая
(мука из недозревшего зерна и пр.).

В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитиче-
ских ферментов является целенаправленным приемом, способст-
вующим интенсификации технологического процесса, улучшению
качества готовой продукции, получению новых продуктов пита-
ния. Примером может служить применение препаратов протеоли-
тических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста,
получения белковых гидролизатов.

Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотного равновесия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, воспалению кожных покровов, малокровию, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.

Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от общего количества белков в рационе. Опыты показали, что один животный или один растительный белок обладают меньшей биологической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.

Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофелем), хлеб с молоком и т.д.

Проблема повышения биологической ценности продуктов питания издавна является предметом серьезных научных исследований. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается дефицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повышение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (например, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. Применение натуральных продуктов представляет несомненные преимущества перед обогащением продуктов химическими препаратами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.

Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.

Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.

В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.

Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.

На долю сывороточных белков приходится 0,5-0,8 %. Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производстве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеинов. Для применения молочной сыворотки в качестве добавок в хлебопекарной, кондитерской промышленности, для производства смесей для детского питания ее концентрируют методами сушки, ультрафильтрации, электродиализом и осаждением белка. Для получения изолятов , концентратов и копреципитатов применяют термоденатурацию с последующем осаждением белка. Эти способы позволяют выделить до 70-90 % полноценного белка молочной сыворотки.

На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:

Лекция 3. Изменения азотистых экстрактивных веществ. Влияние изменения белков на качество кулинарной продукции.

Изменения азотистых экстрактивных веществ.

Низкомолекулярные азотистые вещества пищевых продуктов в процессе тепловой кулинарной обработки претерпевают существенные изменения, вступая в химические взаимодействия между собой, а также с редуцирующими сахарами, в норме присутствующими в пищевых продуктах. Внимание ученых-химиков, медиков и технологов привлекают в первую очередь те физико-химические процессы, в результате которых образуются мутагенные и канцерогенные вещества, представляющие потенциальную опасность для человека.

Гетероциклические ароматические амины: На модельных опытах установлено, что из креатина, содержащегося в мясе, птице и рыбе, в сочетании со свободными аминокислотами и гексозами образуются гетероциклические ароматические амины, представляющие собой самые сильные из известных на сегодняшний день мутагены и канцерогены.

Впоследствии гетероциклические амины были выделены из мяса, птицы и рыбы, подвергнутых тепловой кулинарной обработке.

Механизм образования гетероциклических ароматических аминов в настоящее время представляется как результат взаимодействия продуктов карбонил-аминных реакций (Майяра) и креатинина (ангидрид креатина).

Наряду с производными пиридина в жареных мясных и рыбных продуктах обнаружены гетероциклические ароматические амины - производные хинолина, хиноксалина, имидозопиридина и фуропиридина. В наибольших количествах указанные соединения обнаруживаются в поджаристой корочке жареных мясных и рыбных изделий, а также в мясном соке, вытекающем на сковороду во время жарки мяса, рыбы и птицы.

Учеными было проведены исследования по изучению технологических факторов, оказывающих влияние на накопление гетероциклических ароматических аминов в мясных жареных изделиях, характерных для ассортимента предприятий общественного питания. Инструментальное определение и идентификацию гетероциклических аминов - производных хиноксилина и пиридина - проводили методами высокоэффективной газожидкостной хроматографии и газовой хроматографии — масс-спектроскопии. Установлено, что среди технологических факторов на накопление гетероциклических ароматических аминов в жареных мясных изделиях наибольшее влияние оказывают температура греющей жарочной поверхности и поверхностного слоя мяса; продолжительность жарки; степень измельчения мяса; наличие панировки; добавление к измельченному мясу репчатого лука.

Наибольшее количество гетероциклических ароматических аминов содержится в жареных изделиях типа шашлыков, а также при жарке порционных кусков мяса с небольшим количеством жира (основным способом), т. е. в условиях, допускающих местное подгорание (ожог). Эти данные дают основание считать, что для получения натурального жареного мяса с минимальным содержанием гетероциклических ароматических аминов предпочтительна жарка во фритюре при температуре жира, не превышающей 175 °С.

В мясном соке, вытекающем на сковороду из мяса при жарке, содержится такое же количество гетероциклических ароматических аминов, как и в обжариваемом продукте. В связи с этим необходимо внести изменения в действующие технологические инструкции, предусматривающие использование этого сока для поливания жареных изделий при отпуске их потребителям, заменив мясной сок сливочным маслом, маргарином или соусом.

В натуральных мясных рубленых изделиях (без хлеба) при жарке накапливается больше гетероциклических ароматических аминов по сравнению с порционными изделиями. Это объясняется миграцией мясного сока, содержащего креатин и другие компоненты, к поверхности изделий. Однако добавление к мясному фаршу измельченного репчатого лука снижает содержание гетерогенных ароматических аминов в готовых жареных изделиях. Причина этого обстоятельства до настоящего времени не выяснена. Есть основания полагать, что органические кислоты лука тормозят течение реакции Майяра, а это, в свою очередь, препятствует образованию гетероциклических ароматических аминов.

Панирование изделий способствует снижению содержания гетероциклических ароматических аминов в готовых жареных изделиях. Это объясняется тем, что панировка выполняет защитные функции по отношению к поверхности мясного изделия, понижает температуру.

Технологические исследования факторов, влияющих на образование в продуктах мутагенных и канцерогенных веществ, необходимо продолжать. К сожалению, для этого нужны дорогостоящие аппаратура и реактивы.

Меланоидины. К меланоидинам относятся темноокрашенные вещества разной химической природы, образующиеся в результате карбонил-аминных реакций (реакций Майяра), протекающих в пищевых продуктах при их хранении и тепловой обработке. На начальном этапе этих реакций происходит взаимодействие низкомолекулярных азотистых веществ, содержащих свободную аминогруппу (аминокислот, дипептидов и др.), с веществами, в структуру которых входят химически активные альдегидные группы или карбонильный кислород - С=0 (обычно это редуцирующие сахара - глюкоза, мальтоза, фруктоза). Образующиеся при этом сахароаминные комплексы относятся к химически неустойчивым веществам, они распадаются с образованием альдегидов, аммиака, углерода диоксида.

Как известно, альдегиды и аммиак - активные химические вещества, они вступают во взаимодействие с новыми молекулами азотистых веществ и гексоз. Таким образом, протекают накладывающиеся друг на друга процессы: распад аминного и сахарного компонентов и взаимодействие продуктов распада со свежими молекулами. В результате распада азотистого компонента образуются производные пиридина и пиразина, являющиеся предшественниками мутагенных и канцерогенных веществ.

При кулинарной обработке продуктов меланоидины образуются на стадии тепловой обработки: при жарке (в румяной корочке), при длительной варке, тушении, выпечке мучных изделий (в корочке). Меланоидины образуются в продуктах в умеренных количествах (при мягких режимах тепловой обработки), участвуют в формировании вкуса и аромата кулинарно приготовленных изделий и блюд. В то же время высокотемпературный или длительный нагрев может приводить к появлению чрезмерно темной окраски, неприятных вкуса и запаха.

Читайте также: