Белки плазмы крови биохимия кратко

Обновлено: 04.07.2024

Плазма крови – это динамическая система, находящаяся в равновесии с окружающими тканями. Она участвует в питании, защите тканей, поддерживает pH и осмотического баланса, участвует в регуляции функции и активности клеток. Эти функции позволяют плазме выполнять содержащиеся в ней белки.

Общее содержание белков плазмы составляет примерно 7%. Плазма человека содержит несколько сотен различных белков. Около 100 из них в настоящее время выделены, структурно и функционально описаны.

Функциональная классификация белков плазмы

Белки плазмы функционально и структурно неоднородны и имеют очень широкий диапазон концентраций в плазме. С клинической и биохимической точки зрения полезно классифицировать белки плазмы в соответствии с их функцией.

1. Транспортные белки

2. Белки острой фазы

3. Белки против острой фазы

4. Факторы комплемента и свертывания крови

6. Антиферменты – ингибиторы протеиназ

9. Белки, функция которых полностью не изучена

Альфа-1 кислотный гликопротеин

В дополнение к этим функциям все белки плазмы, но в основном альбумин, действуют как буферная система и поддерживают онкотическое давление.

Концентрация белка в плазме – динамический параметр. Она зависит от:

их биосинтеза;
распределения между внутрисосудистыми и внесосудистыми компартментами раствора;
выведения – деградация, катаболизм, потеря.

Общий белок

Общий белок – это сумма всех различных белков в сыворотке или плазме. Плазма содержит на 0,2-0,4% больше белка, чем сыворотка за счет фибриногена.

Гипопротеинемия и гиперпротеинемия – это неспецифические индикаторы. Они в основном используются для оценки состояния пациента. Относительная гиперпротеинемия -– не самое частое состояние. На количество общего белка влияет скорость синтеза белка, скорость разложения белка и количество плазмы.

Повышенные значения:

обезвоживание;
гипергаммаглобулинемия – хронические инфекции;
парапротеинемия – миелома, макроглобулинемия Вальденстрема;
повышенный синтез белка острой фазы.

Сниженные значения:

потеря белка – гастроэнтеропатия, нефротический синдром, ожоги;
снижение потребления или синтеза белка – дефицит белка, нарушение расщепления и всасывания белка, хронические заболевания печени, гуморальный иммунодефицит;
повышенный метаболизм и утилизация белков – эндокринологические заболевания, такие как тиреотоксикоз; опухоли;
повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Альбумин

Альбумин составляет более половины всего белка. Это один из самых легких белков плазмы по молекулярной массе. Альбумин – глобулярный белок. Он играет ключевую роль в поддержании онкотического давления. Снижение концентрации альбумина

Основные функции альбумина:

Поддержание коллоидно-осмотического давления – 80% общего коллоидно-осмотического давления обусловлено альбумином.
Транспортный белок – транспортирует билирубин, жирные кислоты, ионы кальция, медь, тироксин, альдостерон, а также другие липофильные соединения и молекулы. Альбумин переносит лекарства: клофибрат, фенилбутазон и др. А препараты, связанные с альбумином, неактивны. У пациентов с гипоальбуминемией даже умеренные дозы препарата могут вызывать токсические эффекты.
Резервный белок – действует как депо, как источник аминокислот.

Повышенные значения:

Причины сниженного значения:

Снижение поглощения и синтеза альбумина:

недоедание;
нарушения распада и всасывания альбумина;
нарушения использования аминокислот для синтеза альбумина – цирроз, гепатоцеребральная дистрофия, гепатит, амилоидоз печени;
врожденная гипоальбуминемия.
Повышенная экскреция и деградация альбумина:

потеря альбумина через кожу – термические ожоги, экссудативная дермопатия;
потеря альбумина через почки – нефротический синдром;
потеря альбумина через желудочно-кишечный тракт – энтеропатия – значение альбумина может быть менее 20 г / л;
повышенный катаболизм альбумина – эндокринологические патологии: тиреотоксикоз, синдром Иценко-Кушинга; острые и хронические инфекции, травмы, опухоли;
повышенное распределение альбумина – гипергидратация, повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Белковые фракции

Фракционирование белков – это ориентировочный количественный метод оценки количества определенных белков. В основном идентифицируются и интерпретируются 5 белковых фракций:

альбумин;
альфа-1-глобулины;
альфа-2-глобулины;
бета-глобулины, также можно выделить фракции бета-1-глобулинов и бета-2-глобулинов;
гамма-глобулины.

Клиническая интерпретация этих фракций определяется содержащимися в них белками.

Фракция альбумина:

Фракция альфа-1 глобулина:

альфа-1-антитрипсин;
альфа-1 кислотный гликопротеин – орозомукоид;
альфа-1 липопротеин – аполипопротеин А;
химотрипсин альфа 1;
альфа-фетопротеин.

Фракция альфа-2 глобулина:

альфа-2-макроглобулин;
гаптоглобулин;
церулоплазмин;
бета-липопротеин (аполипопротеин B также может находиться в бета-зоне на некоторых электрофореграммах);
гемопексин;
антитромбин III;
Ингибитор с1-эстеразы.

Фракция бета-глобулина:

трансферрин (зона бета-1 глобулинов);
комплемент C4 (зона бета-1 глобулина);
комплемент C3 (зона бета 2 глобулинов);
бета-2-микроглобулин (зона бета-2-глобулинов).

Фракция гамма-глобулина:

иммуноглобулин А;
иммуноглобулин М;
иммуноглобулин G;
фибриноген (в образцах плазмы);
иммуноглобулин Е;
иммуноглобулин D;
легкие цепи иммуноглобулина;
С-реактивный белок;
лизоцим (мурамидаза).

Фракция альфа-1-глобулина

Фракция альфа-1-глобулина состоит преимущественно из альфа-1-антитрипсина. Обычно оставшиеся глобулины составляют только 10% фракции альфа-1 глобулинов.

Повышенные значения:

острые, подострые, хронические воспалительные процессы, связанные с усилением синтеза белка в острой фазе;
некоторые злокачественные новообразования – альфа-фетопротеин может увеличиваться почти в 100 раз и давать отдельное увеличение между фракциями альбумина и альфа-1-глобулина.

Сниженные значения:

дефицит антитрипсина альфа-1;
липопротеинемия гипоальфа 1 – редко.

Фракция альфа-2-глобулина

Фракция альфа-2-глобулина состоит в основном из гаптоглобулина, альфа-2-макроглобулина и церулоплазмина.

Повышенные значения:

подострые, хронические воспалительные процессы;
злокачественные новообразования;
нефротический синдром.

Сниженные значения:

гемолитическая анемия, связанная со снижением гаптоглобулина.

Фракция бета-глобулина

Фракция бета-глобулина состоит из трансферрина и может содержать бета-липопротеины, компоненты комплемента C3, C4.

Повышенные значения:

гиперлипопротеинемия – аномально повышенный уровень липидов или липопротеинов в крови;
моноклональные гаммапатии – сборное наименование целого класса заболеваний, при них происходит патологическая секреция аномальных, измененных по химическому строению, молекулярной массе или иммунологическим свойствам иммуноглобулинов;
железодефицитная анемия, связанная с повышенным уровнем трансферрина;

Сниженные значения:

гиполипопротеемия – пониженный уровень липидов или липопротеинов в крови.

Фракция гамма-глобулина

Фракция гамма-глобулина состоит в основном из иммуноглобулинов, в основном иммуноглобулина G.

Повышенные значения:

хронические инфекции;
аутоиммунные патологии;
хроническая болезнь печени;
моноклональные гаммапатии.

Сниженные значения:

синдром иммунодефицита – в основном связанный с иммуноглобулином G.

Наиболее распространенные патологические виды электрофореза.

Электрофорез белков имеет диагностическое значение. В остальных случаях электрофорез носит исключительно информационный характер.

Шесть наиболее распространенных типов аномального электрофореза

Повышенные значения:

альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин);
бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

альбумин;
альфа-1-глобулины;
гамма-глобулины.

Цирроз.

Повышенные значения:

гамма-глобулины – диффузная гамма-глобулинемия, слияние фракций бета-глобулинов и гамма-глобулинов;
бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

Дефицит альфа-1-антитрипсина
Гипогаммарная глобулинемия
Диффузная гипергаммарная глобулинемия
Парапротеинемия.

Парапротеины

Парапротеины в основном характерны для миеломы и макроглобулинемии Вальденстрема, но также обнаруживаются у пациентов с другими лимфопролиферативными заболеваниями: хронический лимфолейкоз, лимфома и т. д.

Характерная особенность этой иммунопатологии – по мере увеличения количества парапротеина количество нормальных иммуноглобулинов уменьшается. Следовательно, заболевание сопровождается различными бактериальными инфекциями.

В зависимости от иммунологического класса IgG или IgA различают миелому G и миелому A. Миелома D и E очень редки, с парапротеинами IgD и IgE соответственно. Парапротеин IgM характерен для макроглобулинемии Вальденстрема, но также наблюдается у пациентов с другими злокачественными лимфомами.

Обнаружение и идентификация парапротеина в крови или моче важны для диагностических целей, так как это помогает выбрать подходящие методы лечения и частично прогнозировать клиническое течение заболевания.

Электрофорез иммунофиксации идентифицирует моноклональный белок – класс иммуноглобулинов, тип легкой цепи– в сыворотке крови и моче человека. Электрофорез иммунной фиксации также используется для подтверждения градиента М, определенного электрофорезом белков.

Легкие цепи иммуноглобулина: κ – каппа, λ – лямбда

Иммуноглобулины синтезируются плазматическими клетками. Каждый иммуноглобулин основан на фрагменте, состоящем из двух идентичных тяжелых полипептидных цепей и двух идентичных легких полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями.

Класс и подкласс иммуноглобулинов определяются их тяжелыми цепями. Есть два типа легких цепей иммуноглобулина: κ и λ. Оба варианта легкой цепи присутствуют в каждом классе иммуноглобулинов. Не было обнаружено функциональных различий между иммуноглобулинами с легкими цепями κ или λ. У человека соотношение κ варианты иммуноглобулина к варианту λ составляет 2: 1.

Около 10% легких цепей не связаны с тяжелыми цепями, они свободны. Свободные легкие цепи иммуноглобулина часто встречаются в виде димеров и полимеров. Поскольку антитела к свободным легким цепям часто не реагируют со своими димерными и полимерными формами.

Читайте также: