Активный центр это в биологии кратко

Обновлено: 05.07.2024

Акти́вный центр в биологии — часть молекулы фермента, непосредственно взаимодействующая с молекулой субстрата в ходе реакции. В состав активного центра входят функциональные группы аминокислот (гистидина, цистеина, серина), а также атомы металлов и коферменты. Активные центры фермента образуются в белковой молекуле в результате сближения участков полипептидной цепи. Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние 15-20 ангстрем, с увеличением расстояния оно ослабевает. В иммунологии активным центром называют участки молекул антитела, связывающиеся с бактериями, вирусами и другими антигенами.

Участок молекулы фермента, который специфически взаимодействует с субстратом, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие её с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входит также кофактор. В активном центре условно различают каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом и участок связывания, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом.

Свойства активных центров ферментов:

1. На активный центр приходится относительно малая часть общего объема фермента.

2. Активный центр имеет форму узкого углубления или щели в глобуле фермента.

3. Активный центр – это трехмерное образование, в формировании которого участвуют функциональные группы линейно удаленных друг от друга аминокислот.

4. Субстраты относительно слабо связываются с активным центром.

5. Специфичность связывания субстрата зависит от строго определенного расположения атомов и функциональных групп в активном центре.

У некоторых регуляторных ферментов имеется еще один центр, называемый аллостерическим или регуляторным. Он пространственно разделен с активным центром.

Аллостерический центр – это участок молекулы фермента, с которым связываются определенные обычно низкомолекулярные вещества (аллостерические регуляторы), молекулы которых не сходны по строению с субстратом. Присоединение регулятора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной и четвертичной структуры молекулы фермента и, соответственно, конформации активного центра, вызывая снижение или повышение ферментативной активности.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Продолжение на ЛитРес

Центр размножения: соматическое гипермутирование перестроенных V(D)J-генов

Центр размножения: соматическое гипермутирование перестроенных V(D)J-генов Все имеющиеся данные говорят о том, что в В-лимфоцитах мутируют только перестроенные V(D)J-гены, кодирующие белок антитела. Другими словами, вариабельные гены, остающиеся в конфигурации зародышевой

§ 37. Ассоциативный центр мозга рептилий

§ 37. Ассоциативный центр мозга рептилий Рассмотрев общий план строения нервной системы, следует отдельно остановиться на новых принципах организации и работы мозга, впервые реализованных у рептилий. Нервная система архаичных амниот стала логическим развитием строения

Глава 5. Активный репликатор зародышевой линии

Где находится центр масс системы Земля – Луна?

Где находится центр масс системы Земля – Луна? Центр масс системы Земля – Луна, так называемый барицентр, находится на расстоянии 4672 километра от центра Земли по направлению к Луне, то есть на глубине приблизительно 1700 километров под поверхностью Земли. Строго говоря, по

Что такое центр удовольствия и где он расположен в организме?

Что такое центр удовольствия и где он расположен в организме? Одной из частей головного мозга является гипоталамус, являющийся отделом промежуточного мозга и расположенный под зрительными буграми (таламусом). Гипоталамус, в котором расположены центры вегетативной

Центр фармакологического надзора

Центр фармакологического надзора «Париж, 4 февраля 1977 г. НЦФН, созданный в январе 1974 г., 2 февраля собрался на Генеральную ассамблею вместе с делегатами Национальных хартий врачей и фармацевтов, к которым присоединилась группа центров по борьбе с интоксикацией и

Мендотский реабилитационный центр для несовершеннолетних

Мендотский реабилитационный центр для несовершеннолетних В начале 1990-х США захлестнула настоящая эпидемия подросткового насилия. Число преступлений, совершаемых несовершеннолетними, почти удвоилось между 1980 и 1993 годами. Казалось, ничто не может остановить этот

Из Берлина в центр будущей революции

Из Берлина в центр будущей революции Он не обижается, когда его принимают за студента или докторанта. А это происходит с 32-летним генетиком постоянно. Александр Майсснер — серо-голубые глаза, темно-русые небрежно причесанные волосы, трехдневная щетина — не только молод,

Активный подход

В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента [1] :19 он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры [2] .

Каждый активный центр эволюционно развивался для оптимизации связывания с конкретным субстратом и катализирования конкретной реакции, что приводит к высокой специфичности ферментов. Эта специфичность определяется расположением аминокислот в активном центре и структурой субстратов. Иногда ферментам также необходимо связываться с некоторыми кофакторами для выполнения своей функции. Активный центр обычно представляет собой бороздку или карман у фермента, которые могут располагаться в глубоком туннеле внутри фермента [3] или в межфазных границах у мультимерных ферментов. Активный центр может повторно катализировать реакцию, поскольку его аминокислотные остатки не изменяются в конце реакции (они могут изменяться во время реакции, но регенерируются к её концу) [4] . Этот процесс достигается за счет снижения энергии активации реакции, поэтому большее количество субстратов имеет достаточно энергии для прохождения реакции.

Участок молекулы фермента, который предназначен для специфического связывания субстрата, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное его взаимодействие с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входит также кофактор.

В активном центре условно различают каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом и участок связывания, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Несмотря на огромное разнообразие структуры ферментов, их специфичности и механизма действия, существует ряд общих закономерностей формирования активных центров:

1) на активный центр приходится относительно малая часть объёма фермента (5-10 аминокислотных остатков). Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, состоит в том, чтобы обеспечить молекуле фермента правильную конформацию для оптимального протекания химической реакции;

2) активный центр – это сложная трёхмерная структура, в образовании которой принимают участие группы, принадлежащие разным частям линейной последовательности аминокислот. Радикалы аминокислот, образующих активный центр, оказываются вблизи друг от друга в результате формирования третичной структуры белка (рис. 5.1). Поэтому при воздействии физических и химических факторов, вызывающих денатурацию (нагревание, концентрированные кислоты и щёлочи) утрачивается конформация активного центра и фермент теряет свою активность;

Рис. 5.1.

Аминокислотные остатки, образующие активный центр лизоцима (А) принимают участие во взаимодействии с субстратом. Схематическое представление первичной структуры лизоцима показывает, что активный центр фермента построен из аминокислотных остатков, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга (В).

3) активный центр имеет форму узкого углубления или щели, в которую ограничен доступ воде, за исключением тех случаев, когда вода является одним из реагирующих веществ. В этом углублении присутствует несколько полярных аминокислотных остатков, необходимых для связывания субстрата и катализа;

4) в составе активного центра можно условно выделить две части: а) контактный или якорный участок, где происходит связывание субстрата в нужной ориентации; б) каталитический участок, обеспечивающий протекание реакции. Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются (рис. 5.2).

Рис. 5.2.

Структура активного центра химотрипсина. Показаны принципиально важные для катализа остатки Ser195 и His 57.

5) размеры ферментов намного превышают размеры их низкомолекулярных субстратов;

6) субстраты относительно слабо связываются с ферментами.

В связывании и превращении субстрата принимают участие следующие группировки аминокислотных радикалов:

- полярные заряженные: карбоксильные группы глутамата и аспартата, аминогруппы лизина; гуанидиновые группы аргинина; имидазольные группы гистидина;

- полярные незаряженные: гидроксильные группы серина и треонина; сульфгидрильные группы цистеина; фенольные группы тирозина;

- неполярные группы: углеводородные цепи алифатических аминокислот; ароматические кольца фенилаланина и триптофана.

У сложных ферментов в формировании активных центров принимают участие также функциональные группы коферментов.

В образовании фермент-субстратных комплексов принимают участие такие же взаимодействия, как и те, что обеспечивают формирование пространственной структуры макромолекул, межклеточных контактов и других процессов в биологических системах:

- водородные связи между полярными незаряженными группировками субстрата и фермента;

- ионные связи между противоположно заряженными группировками субстрата и фермента;

- гидрофобные взаимодействия между неполярными группировками субстрата и фермента.

Эти три основных типа нековалентных взаимодействий различаются по своей геометрии, энергии, специфичности.