Представить доклад и мультимедийную презентацию о значении ферментов для процесса брожения

Обновлено: 04.07.2024

Ферменты Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их. Дж. Самнер впервые получил фермент уреазу в чистом виде и доказал, что действие ферментов не связано с клеткой. Кроме него , в ферментологию , или энзимологию , учение о ферментах – значительный вклад внесли как отечественные (К.С. Кирхгоф, И.П.Павлов, С.Е. Северин, В.А. Энгельгард и др.), так и зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцини, М. Дюкло и др.).

Строение ферментов ферменты однокомпанентные двухкомпанентные ( простые белки ) ( белок + активная группа ) активная группа кофермент простетическая группа ( определяет каталитическую активность, белковая часть)

ФЕРМЕНТЫ (по типу катализируемой реакции) Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные ферменты. Трансферазы – ферменты переноса. Переносят отдельные группы, радикалы и атомы, как между отдельными молекулами, так и внутри их. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т.е. процесс расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстратов гидролитическим путем различных групп. Изомеразы – ферменты, ускоряющие изомеризацию органических соединений (внутримолекулярные перегруппировки). Лигазы – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфатных связей (АТФ).

Свойства ферментов Селективность (избирательность их действия) Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Высокая каталитическая активность Добавка незначительной концентрации фермента ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 10 12 раз. Стабильность Способность сохранять каталитическую активность Специфичность

Зависимость от температуры Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма. Зависимость от рН среды Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.

Значения рН физиологических жидкостей Среда Значение рН Возможные откланения Желудочный сок 1,7 0,9-2,0 Желчь печеночная 7,4 6,2-8,5 Желчь пузырная 6,8 5,6-8,0 Кровь (плазма) 7,4 7,25-7,44 Моча 5,8 5,0-6,5 Пот 7,4 4,2-7,8 Слезная жидкость 7,7 7,6-7,8 Слюна 6,8 5,6-7,9 Спинномозговая жидкость 7,6 7,4-7,8 Сок верхнего отдела толстого кишечника 6,1 - Сок поджелудочной железы 8,8 8,6-9 Сок тонкого кишечника 6,5 5,1-7,1

Некоторые примеры использования ферментов в промышленности фермент промышленность использование Амилазы ( расщипляют крахмал) Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала Текстильная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования Хлебопекарная Крахмал - глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.

Протеазы (расщепляют белки) Папаин Пивоварен-ная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пива Мясная Умягчение мяса. Этот фермент достаточно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется. Фицин Фармацевти-ческая Добавка к зубным пастам для удаления зубного налета. Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро. Пепсин Пищевая Производство готовых каш. Фармацевти-ческая Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке )

Трипсин Пищевая Производство продуктов для детского питания Ренин Сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина) Бактериальные протеиназы Стирка белья Стиральные порошки с ферментативными добавками Кожевенная Отделение волос – способ, при котором не повреждается ни волос, ни шкура Текстильная Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур Пищевая Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов)

Глюкозооксидаза Пищевая Удаление глюкозы или кислорода Каталаза Пищевая Удаление пероксида водорода Резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину Целлюлозы Пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы

Ежесекундно в человеческом организме происходят тысячи и тысячи ферментативных реакций . - Фермент амилаза , который содержится в слюне и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу . - Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью фермента мальтазы . - В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трепсин , превращают белки в более простые соединения – пептиды . - Пептиды растворяются в тонком кишечнике до аминокислот под действием ферментов – пептидаз. - На жиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент липаза , расщепляющий их до глицерина и жирных кислот .

Вопросы и задания 1.Что такое ферменты? 2. Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов? 3.Перечислите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. 4.При какой температуре ферменты проявляют наибольшую активность: 26, 36, 56 С? 5.Укажите оптимальные значения pH для действия амилазы и пепсина. 6.Как классифицируют ферменты и как образуют их тривиальные названия? 7.Назовите области применения ферментов в промышленности. 8.Лимонную кислоту в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора сахарозы согласно уравнению

Сколько кг лимонной кислоты при выходе 62% от теоретически возможного можно получить из 520 кг 15%-ного раствора сахарозы? 9. Для производства молочной кислоты путём микробиологического (ферментативного) брожения в промышленности используют крахмал и кормовую патоку. Сколько килограммов молочной кислоты при выходе 75% от теоретически возможного можно получить из 640кг кормовой патоки, если массовая доля сухих веществ в ней составляет 80%, из которых на долю сахарозы приходится 45%?

№ слайда 1

№ слайда 2

Что такое ферменты? ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

№ слайда 4

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

№ слайда 5

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.Луи ПастерЮстас ЛибихМарселен БертлоКлод Бернар

№ слайда 6

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

№ слайда 7

Общая характеристика ферментов Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

№ слайда 8

Размеры ферментов и их строение. Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. — 1 млн. Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

№ слайда 9

Функции ферментов Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма..

№ слайда 10

Местонахождение ферментов в организме В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК и за ее транскрипцию — образование РНК . ДНК-лигаза

№ слайда 11

Условия действия ферментов Действие ферментов зависит от ряда факторов:От температуры (max 40-50°С)Активной реакции среды – pH (кислотность).От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

№ слайда 12

Специфичность и механизм действия ферментов Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

№ слайда 13

Кофакторы ферментов Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

№ слайда 14

Получение ферментов Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

№ слайда 15

№ слайда 16

Значения pH физиологических жидкостей

№ слайда 17

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов. Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента у человека приводит к развитию заболеваний или гибели организма. Например передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу. Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

№ слайда 18

Применение ферментов Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

№ слайда 19

Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков

№ слайда 20

С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) –
это энзимы, специфические белки, увеличивающие
скорость протекания химических реакций в клетках всех
живых организмов.
Наука о ферментах называется энзимологией.
Они значительно эффективнее (в 1014 –1015 раз) небиологических
катализаторов.
Ферменты не капризны,
однако каждая ферментативная
реакция наиболее быстро
протекает при строго
определенном значении PH и t° C

3. Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра,

вина и уксуса лежат ферментативные процессы.
В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при
растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь
ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения.
С этого времени началось интенсивное изучение ферментов —
их строения и механизма действия.

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж.
Персо впервые из прорастающих зерен ячменя
было выделено активное вещество,
осуществляющее превращение крахмала в сахар и
получившее название диастазы(амилазы).

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.
Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми
микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно
связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники,
отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно
является следствием образования в клетках
микроорганизмов растворимых ферментов.
Луи Пастер
Юстас Либих
Марселен Бертло
Клод Бернар

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была
разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с
инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый
ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое
брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое
понимание природы брожений.

8. Ферменты

9. Принцип действия ферментов

10. Образование комплекса фермент - субстрат

11. Размеры ферментов и их строение.

Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах
10 тыс. — 1 млн. Они могут состоять из одной или
нескольких полипептидных цепей и могут быть
представлены сложными белками.

12. Функции ферментов

Ферменты выступают в роли
катализаторов практически во всех
биохимических реакциях, протекающих в
живых организмах — ими катализируется
около 4000 биореакций.
Ферменты играют важнейшую роль во всех
процессах жизнедеятельности, направляя
и регулируя обмен веществ организма..

13. Местонахождение ферментов в организме

В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в
основном ферменты связаны с определенными клеточными
структурами.
В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за
репликацию — синтез ДНК и за ее транскрипцию —
образование РНК .
ДНК-лигаза

14. Условия действия ферментов

Действие ферментов зависит от ряда
факторов:
- От температуры (max 40-50°С)
- Активной реакции среды – pH (кислотность).
- От присутствия специфических активаторов и
неспецифических или специфических ингибиторов.

15. Специфичность и механизм действия ферментов

Действие ферментов, строго специфично и зависит от
строения субстрата, на который фермент действует.
Прекрасным примером такой зависимости служит
катализируемая аргиназой реакция гидролитического
расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и
мочевину:

16. Кофакторы ферментов

Многие ферменты для проявления активности
нуждаются в веществах небелковой природыкофакторах.
Кофакторы могут быть как неорганическими
молекулами (ионы металлов, железо-серные
кластеры и др.), так и органическими (например,
флавин или гем).

17. Получение ферментов

Обычно ферменты выделяют из тканей животных,
растений, клеток и культуральных жидкостей
микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь,
лимфа и др.).
Для получения некоторых труднодоступных ферментов
используются методы генетической инженерии.

18. Классификация и номенклатура ферментов

Каждый фермент имеет 2 названия.
Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного
использования.
Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной
идентификации фермента.
Рабочее
название
В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза",
присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза,
липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого
субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфоглюкомутаза, пируваткарбоксилаза.
Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов
пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных,
исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают
представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например
трипсин, пепсин, реннин, тромбин.

Классы
ферментов
Международный союз биохимии и молекулярной биологии в
1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно
которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в
зависимости от типа катализируемой химической реакции.
Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и
подподклассов с учётом преобразуемой химической группы
субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок,
наличия дополнительных молекул и т.д.
Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго
закреплённый за ним.

20. Классификация ферментов

Классы
ферментов
Катализируемая реакция
Примеры ферментов или
их групп
Оксидоредуктазы
Перенос атомов водорода или
электронов от одного вещества к
другому.
Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы
Перенос определенной группы атомов
-метильной, ацильной,фосфатной или
аминогруппы-одного вещества к
другому
Трансаминаза, киназа
Гидролазы
Реакции гидролиза
Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы
Негидролитическое присоединение к
субстрату или отщепление от него
группы атомов. При этом могут
разрываться связи С-С, C-N, C-O
или C-S
Декарбоксилаза,
фумараза,альдолаза
Изомеразы
Лигазы
Внутримолекулярная перестройка
Соединение двух молекул в результате
образования новых связей,
сопряженное с распадом АТФ
Изомераза, мутаза
Синтетаза

21. Гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза

22. Модель фермента

23. Значения pH физиологических жидкостей

Среда
Значение
pH
Возможные
отклонения
Желудочный сок
Желчь печеночная
Желчь пузырная
Кровь
Моча
Пот
Слезная жидкость
Слюна
Спинномозговая жидкость
Сок верхнего отдела толстого кишечника
Сок поджелудочной железы
Сок тонкого кишечника
1,7
7,4
6,8
7,4
5,8
7,4
7,7
6,8
7,6
6,1
8,8
6,5
0,9-2,0
6,2-8,5
5,6-8,0
7,25-7,44
5,0-6,5
4,2-7,8
7,6-7,8
5,6-7,9
7,4-7,8
8,6-9
5,1-7,1

24. Практическое применение

Амилазы.
Пивоваренная
Текстильная
Хлебопекарная
Осахаривание
содержащегося
в солоде
крахмала
Удаление
крахмала
,наносимого на
нити во время
шлихтования
Хлеб лучше
подрумянивается
и дольше не
черствеет

Протеазы(расщепляют белки)
Папаин
.
Пивоваренная Мясная
фармацевтическая
Этапы
Умягчепроцесса
ние мяса
пивоварения,
регулирующие
качество пены
Добавки к зубным
пастам для
удаления зубного
налета

26. Фицин

Трипсин
Смывание желатина
с использованной
пленки для того,
чтобы извлечь
находящееся в нем
серебро
Реннин
Пищевая - производство
продуктов для детского
питания
Сыроварение - свертывание
молока
(получение сгустка казеина)

27. Пепсин

28. Бактериальные протеазы

Стирка
белья
Кожевенная Текстильная Пищевая
Стиральные
порошки с
ферментны
ми
добавками
Отделение
волосаспособ,при
котором не
повреждают
ся ни
волос, ни
шкура
Извлечение
шерсти из
обрывков
овечьих
шкур
Получение
белковых
гидролизат
ов(для
производст
ва кормов)

29. Где наш организм берёт ферменты?

• Сегодня известно, что раковые клетки
защищены белковой оболочкой, которая
мешает иммунной системе их распознать.
Удалить эту оболочку могут только
ферменты, разоблачая, таким образом,
злокачественные клетки. Вот почему
онкологическим больным в их диете
ограничивают мясо или исключают его
вовсе: этим самым сберегают ферменты,
уходящие на расщепление мяса, дают им
возможность участвовать в разоблачении
раковых клеток
• Так что, если вы едите что-то
вареное, а мясо всегда
подвергаете тепловой или иной
обработке, то обязательно ешьте
вместе с вареным продуктом в 3
раза больше сырых овощей.

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается
ни один процесс.
Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы,
выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной
системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости
организма, помогают пищеварительной системе правильно
функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты:
• — уничтожают и выводят из организма различные жиры;
• — предупреждают хроническое течение болезни;
• — сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть;
• — усиливают энергию и выносливость;
• — препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

У растений при температуре ниже 0o С действие
ферментов полностью не прекращается, хотя
жизнедеятельность растений при этом резко
снижается. Ферментативные процессы, как правило,
не могут протекать при температуре выше 70o С, так
как ферменты, как и всякие белки подвержены
тепловой денатурации (разрушению структуры).

33. Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

Отсутствие или снижение активности какого-либо
фермента у человека приводит к развитию заболеваний
или гибели организма.
Например передаваемое по наследству заболевание детей
— галактоземия (приводит к умственной отсталости) —
развивается вследствие нарушения синтеза фермента,
ответственного за превращение галактозы в легко
усваиваемую глюкозу.

• Причиной другого
наследственного
заболевания —
фенилкетонурии,
сопровождающегося
расстройством психической
деятельности, является
потеря клетками печени
способности синтезировать • Определение активности
фермент, катализирующий
многих ферментов в крови,
превращение
моче, спинно-мозговой,
аминокислоты фенилаланина
семенной и других жидкостях
в тирозин.
организма используется для
диагностики ряда
заболеваний. С помощью
такого анализа сыворотки
крови возможно обнаружение
на ранней стадии инфаркта
миокарда, вирусного
гепатита, панкреатита,
нефрита и других
заболеваний.

35. Применение ферментов

• Ферментативные
процессы являются
основой многих
производств:
хлебопечения, виноделия,
пивоварения, сыроделия,
производства спирта,
чая, уксуса.

Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой
промышленности, а расщепляющие полисахариды
целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых
соков

Что такое ферменты?
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.
Братякова С.Б.
2

Слайд 3

Слайд 4

Слайд 5

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Л. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Ю.Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
Луи Пастер
Юстас Либих
Марселен Бертло
Клод Бернар
Братякова С.Б.
5

Слайд 6

Слайд 7

Общая характеристика ферментов
Однокомпонентные
Двухкомпонентные
состоящие исключительно из белка
состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой
Братякова С.Б.
7

Слайд 8

Они значительно эффективнее (в 1014 – 1015 раз) небиологических катализаторов. Высокая специфичность их действия.
Особенности ферментов:
Ферменты не капризны, однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном значении PH и t° C
Братякова С.Б.
8

Слайд 9

3.Ферменты – белки, при кипячении разрушаются и теряют свои ферментативные свойства.
1. Ферменты – катализаторы и поэтому могут ускорять определенные процессы. 2. Ферменты действуют на определенные субстраты (вещества).
Свойства ферментов
Братякова С.Б.
9

Слайд 10

Функции ферментов
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях Направляют и регулируют обмен веществ организма..
Братякова С.Б.
10

Слайд 11

Слайд 12

пищеварительные
метаболические
ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток
ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.
Братякова С.Б.
12

Слайд 13

Пищеварительные ферменты
Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.
Братякова С.Б.
13

Слайд 14

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:
Селективность Эффективность Зависимость от температуры Зависимость от среды раствора
Братякова С.Б.
14

Слайд 15

Селективность ферментов:
Селективность(избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции. Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.
Братякова С.Б.
15

Слайд 16

Эффективность ферментов:
Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 1015 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие … Пример: 2Н2О2 каталаза 2Н2О+О2
Братякова С.Б.
16

Слайд 17

Зависимость от температуры
Термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.
Братякова С.Б.
17

Слайд 18

Зависимость от среды раствора.(рН)

СРЕДА
ЗНАЧЕНИЕ
Желудочный сок Печеночная желчь Моча Сок поджелудочной железы
1,7 7,4 6,8 8,8
Братякова С.Б.
18

Слайд 19

Классификация ферментов
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например, каталаза: 2 H2O2-->O2+2 H2O 2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды. Например, фосфатаза: OH R - O - P = O + H2O ROH + H3PO4 OH
Братякова С.Б.
19

Слайд 20

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой: O O // || CH3 - C - C CO2 + CH3 - C || O OH H
Братякова С.Б.
20

Слайд 21

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат 6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Братякова С.Б.
21

Слайд 22

Классификация ферментов
Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа
Гидролазы Реакции гидролиза Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза
Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза
Братякова С.Б.
22

Слайд 23

Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК и за ее транскрипцию — образование РНК .
ДНК-лигаза
Братякова С.Б.
23

Слайд 24

Условия действия ферментов
Действие ферментов зависит от ряда факторов: От температуры (max 40-50°С) Активной реакции среды – pH (кислотность). От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.
Братякова С.Б.
24

Слайд 25

Специфичность и механизм действия ферментов
Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:
Братякова С.Б.
25

Слайд 26

Кофакторы ферментов
Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).
Братякова С.Б.
26

Слайд 27

Получение ферментов
Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.
Братякова С.Б.
27

Слайд 28

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
Братякова С.Б.
28

Слайд 29

Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.
Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Братякова С.Б.
29

Слайд 30

Ферменты
Использование в технологических процессах
Приготовление пищи
Производство пищевых продуктов
Изготовление Фармацевтических препаратов
Изготовление моющих средств
В текстильной промышленности
Изготовление кожи и бумаги
Братякова С.Б.
30

Слайд 31

Физиологическая регуляция
Пищеварение
Е (ферменты)
Биосинтез
Коферменты
Макромолекулы
Катализ
Бактериальное брожение
Обмен веществ в клетке
Значение для организма
Братякова С.Б.
31

Слайд 32

Использование ферментов
Амилаза
Папаин
Фицин
Пепсин
Трипсин
Реннин
Протеаза
Каталаза
Глюкозооксидаза
Целлюлаза
Пектиназа
Братякова С.Б.
32

Слайд 33

Амилаза
Промышленность Использование
Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала
Текстильная Хлебопекарная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования. Крахмал превращается в глюкозу. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру.хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.
Братякова С.Б.
33

Слайд 34

Фицин
Промышленность Использование
Фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета.
Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро.
Братякова С.Б.
34

Слайд 35

Папаин
Промышленность Использование
Пивоваренная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены.
Мясная Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется.
Братякова С.Б.
35

Слайд 36

Пепсин
Промышленность Использование
Пищевая Производство готовых каш.
Фармацевтическая Препараты, способствующие пищеварению (с дополнением к обычному действию пепсина в желудке).
Братякова С.Б.
36

Слайд 37

Трипсин
Промышленность Использование
Пищевая Производство продуктов для детского питания
Братякова С.Б.
37

Слайд 38

Реннин
Промышленность Использование
Сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина)
Братякова С.Б.
38

Слайд 39

Слайд 40

Бактериальные протеазы
Промышленность Использование
Стирка белья Стиральные порошки с ферментными добавками
Кожевенная Текстильная Пищевая Отделение волоса – способ, при котором не повреждается ни волос, ни шкура Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов)
Братякова С.Б.
40

Слайд 41

Каталаза
Промышленность Использование
Пищевая Удаление пероксида водорода
Резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину
Братякова С.Б.
41

Слайд 42

Целлюлаза. Пектиназа
Промышленность Использование
Пищевая Осветление фруктовых соков
Братякова С.Б.
42

Слайд 43

Слайд 44

Благодарим за оценку!

Мы будем признательны, если Вы так же поделитесь этой презентацией со своими друзьями и подписчиками.

Читайте также: