Аминокислоты кирпичики белковых молекул доклад

Обновлено: 14.05.2024

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

Государственное бюджетное образовательное учреждение

средняя общеобразовательная школа №225 Адмиралтейского района Санкт-Петербурга

РЕФЕРАТ ПО ХИМИИ

Панина Дара Станиславовна

Воронаев Иван Геннадьевич

Что такое аминокислоты?

Применение аминокислот

Виды аминокислот

Классификация аминокислот

Группы аминокислот

Химические свойства

ЧТО ТАКОЕ АМИНОКИСЛЫТЫ?

Органические вещества — основной элемент построения всех белков животных и растительных организмов

Представляют собой органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известно около 500 встречающихся в природе аминокислот

ПРИМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты способны к поликонденсации, что позволяет им образовывать полиамиды ( белки, пептиды, энант, капрон, нейлон). В результате взаимодействия аминокислот с полиамидами можно получить, к примеру, капроновые волокна или другие, более прочные ткани, которые в дальнейшем могут использоваться для изготовления веревок, канатов, сетей и т.д.

Также аминокислоты применяются в качестве лекарственных средств.

Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок .

В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок .

В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

ВИДЫ АМИОКИСЛОТ

Глюкогенные : глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.

Глюкогенные аминокислоты — аминокислоты, углеродная цепь которых в процессе метаболизма может быть превращена в глюкозу или гликоген.

К ним относятся аминокислоты, при распаде которых образуются пируват и метаболиты ЦТК

Кетогенные : лейцин, лизин.

Кетогенные аминокислоты - аминокислоты, в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к кетогенным аминокислотам относятся пролин, лейцин и др.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты , связанную с α-углеродным атомом не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка . Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы , теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот . Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам , и обладают химической индивидуальностью.

ГРУППЫ АМИНОКИСЛОТ

Существует три группы аминокислот :

Незаменимые аминокислоты — эти виды аминокислот не могут синтезироваться организмом, поэтому они должны поступать с пищей .

Заменимые аминокислоты — эти виды аминокислот могут синтезироваться организмом из других составляющих.

Условно заменимые аминокислоты — эти виды аминокислот обычно синтезируются организмом, но в условиях стресса (физические нагрузки, болезнь) вырабатываются в недостаточных количествах или же не синтезируются вообще.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатсякарбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены нааминные группы.

Структура и физические свойства. По физ. и ряду хим. свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих к-т и оснований .Они лучше раств. в воде, чем в орг. р-рителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие т-ры плавления (часто разложения). Эти св-ва указывают на взаимод. аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твердом состоянии и в р-ре (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме. Напр., для глицинакислотно-основное равновесие

Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у аминокислот, где обе группы находятся в непосредств. близости, а также у о- и n-аминобензойных к-т, где их взаимод. передается через систему сопряженных связей. Благодаря электроноакцепторным св-вам группы — Н₃ резко усиливается кислотностькарбоксильных групп, напр. рК_а глицина 2,34, тогда как уксусной к-ты 4,75, аланина 3,6. Аминогруппаподвергается взаимокомпенсируемому влиянию электроноакцепторной карбонильной группы и электронодонорного отрицательно заряженного атома кислорода, в результате чего, напр., основностьаминогрупп аминоуксусной и n-аминобензойной к-т мало отличается от основности соотв. этиламина ианилина. Аминогруппа аминокислот ионизирована в несколько меньшей степени, чем карбоксильная группа, и водный р-р аминокислоты имеет слабокислый характер. Значение рН, при к-ром концентрация катионоваминокислоты равна концентрации анионов, наз. изоэлектрич. точкой (рI). Все аминокислоты в изоэлектрич. точке имеют минимум р-римости (в р-рах к-т и щелочей р-римость возрастает). Вблизи рI р-ры аминокислот обладают миним. буферным действием, а вблизи рК каждой функц. группы-максимальным.

Химические свойства. Р-ции по карбоксильным группам аминокислот, аминогруппа к-рых защищена ацилированием или солеобразованием, протекают аналогично превращениям карбоновых к-т. Аминокислоты легко образуют соли, сложные эфиры, амиды, гидразиды, азиды, тиоэфиры, галогенангидриды, смешанные ангидриды и т.д. Эфиры аминокислот под действием натрия или магнийорг. соед. превращаются ваминоспирты. При сухой перегонке в присут. Ва(ОН)₂ аминокислоты декарбоксилируются.

Р-ции аминогрупп аминокислот аналогичны превращениям аминов. Аминокислоты образуют соли с минер, к-тами и пикриновой к-той, легко ацилируются хлорангидридами к-т в водно-щелочном р-ре (р-ция Шоттена - Баумана) и алкилируются алкилгалогенидами. Метилиодид и диазометан превращают аминокислоты вбетаины . С формалином аминокислоты дают мегилольные или метиленовые производные, а в присут. муравьиной к-ты или каталитически активированного Н₂-N,N-диметиламинокислоты. Под действием HNO₂ ароматич. аминогруппы диазотируются, а алифатические замещаются на гидроксил. При обработке эфиров аминокислот изоцианатами и изотиоцианатами образуются производные мочевины итиомочевины. При нагр. с содой или при одноврем. воздействии алкоголята и СО₂ аминокислоты дают солиили эфиры N-карбоксипроизводных аминокислот, а при использовании CS₂-аналогичные дитиокарбаматы.

Р-ции с одноврем. участием групп NH₂ и СООН наиб. характерны для ., к-рые способны образовывать устойчивые 5-членные гетероциклы. С ионами переходных металлов (Си, Zn, Ni, Co, Pb, Ag, Hg, Cr) . образуют прочные хелатные комплексы, что используется в комплексонах и в комплексообразующих ионообменных смолах на основе аминокарбоновых и аминофосфоновых к-т. При взаимод. с фосгеном . превращаются в циклич. ангидриды N-карбоксиаминокислот (ф-ла I), а при нагр. с уксусным ангидридом илиацетилхлоридом - в азлактоны (II); нагревание аминокислот с мочевиной или обработка изоцианатами даетгидантоины (III), а при использовании ., и особенно легко их эфиры, при нагр. превращаются в 2,5-пиперазиндионы, или дикетопиперазины (V). . при нагр. дезаминируются и образуют -ненасыщенные к-ты, и . отщепляют воду и образуют 5- и 6-членные лактамы. Аминокапроновая к-та при нагр. образует в осн. полиамид и лишь частично превращ. в капролактам, что характерно и для аминокислот с большим числом метиленовых звеньев между функц. группами. Бетаины . при нагр. могут обратимо превращ. в эфиры диметиламинокислот.

При элиминировании триметиламинаоетаины . превращ. в ненасыщ. к-ты, и -бетаины-в циклич. лактоны. При окислении . образуютальдегиды с укороченной углеродной цепочкой. Из-за положит. заряда на четвертичном атоме N бетаины не образуют солей со щелочами. По аналогичной причине аминосульфоновые и аминофосфоновые к-ты не образуют солей с к-тами.арилизотиоцианатовтиогидантоины (IV).

получают галогенированием карбоновых к-т или эфиров в -положение с послед. заменойгалогена на аминогруппу при обработке амином, аммиаком или фталимидом калия (по Габриелю). По Штреккеру - Зелинскому . получают из альдегидов.

В человеческом теле из белков состоят мышцы, соединительные ткани, органы, железы, волосы, ногти, кожа, жидкости и кости. Ферменты и гормоны, регулирующие работу организма в целом, также, по сути, - белки.

Дефицит белков может вызвать нарушение водно-электролитного баланса, что сопровождается отеками. Каждый белок в организме – уникален и не взаимозаменяем. Они синтезируются из аминокислот, получаемых из пищи. Следовательно, аминокислоты, а не сами белки – один из самых важных элементов питания.

Большинство современных салонов красоты и здоровья, в том числе и в Соломенском районе Киева о которых более подробно можно узнать тут, используют новейшие косметологические препараты, основой которых являются элементы, содержащие в себе аминокислоты. Это позволяет более качественно ухаживать за кожей женщин и придавать ей эффект омолаживания, что делает представительниц прекрасного пола более красивыми и привлектательными.

Аминокислоты помогают витаминам и минералам правильно и в полном объеме исполнять свои функции. Некоторые из них напрямую снабжают энергией мышцы организма.

Всего насчитывается порядка 28 аминокислот. В нашем теле большая часть из них образуется в печени. Но некоторые не могут быть созданы в организме, поэтому человек получает их только из пищи.

Среди незаменимых аминокислот: валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: аланин, аргинин, аспарагин, аспартовая кислота, цитруллин, цистеин, гамма - аминомасляная кислота, глютамовая кислота, глютамин, глицин, орнитин, пролин, серии, таурин, тирозин.

Синтез белков в организме не останавливается ни на минуту. Однако, в случае отсутствия хотя бы одной незаменимой аминокислоты, процесс может прерваться, что приводит к различным неблагоприятным последствиям – от депрессии до онкологии.

На сегодняшний день большую часть нашего рациона составляют жиры и углеводы, но даже сбалансированное питание не всегда удовлетворяет потребность организма в белках, чему способствуют стрессы, расстройства желудка, инфекции, приемы лекарств и многое другое.

Актуальность работы. Аминокислот существую н наше планет боле трех миллиардов лет. Это доказан исследование ископаемы микроорганизмов углеродсодержащих кремниевых остатков и докембрийского геологического периода с помощь рубидиево-цезиевого метод датирования. Существую он и вне Земли, что показано хроматографическим анализом органически частей метеоритов. В водных экстрактах лунных пород найден след глицин и аланина [6].
Более 70 различных аминокислот выявлены в природе, но только около 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века. В белках, встречаются в основном около 20-ти разновидности – главные (основные) аминокислоты. Все главные аминокислоты были открыты до 1936г. (последняя из них – треонин – выделена в 1935г), в то время как существование большинства других, природных аминокислот обнаружено только за последние десятилетия. Поэтому главные аминокислоты изучены более обстоятельно.
Аминокислоты - это кирпичики, из которых построены молекулы белка. Подобно тому, как дом состоит из кирпичей, а книга - из страниц, все виды белка тела состоят из аминокислот. Каждая клетка тела содержит аминокислоты [1].
Цель работы – всесторонне охарактеризовать аминокислоты как кирпичики белковых структур.
Цель работы достигается благодаря выполнению следующих задач: описать существующие протеиногенные аминокислоты как структурные блоки белков.

1 Протеиногенные аминокислоты как строительные блоки белков
Структурным компонентом белковой молекулы является аминокислота. Аминокислоты – это органические соединения, которые содержат у одного атома углерода (α-углеродного атома) аминогруппу и карбоксильную группу.

Рис.1. Строение аминокислот [3]
В организме человека найдено около 70 аминокислот, из которых 20 входят в состав белков. Они относятся к α–аминокислотам и называются протеиногенными [2].
Опишем строение, некоторые свойства и биологическую роль протеиногенных аминокислот.
1.1 Глицин
Глицин (гликокол, аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) имеет строение NH2 – CH2 – COOH (рис.2), является одной из заменимых аминокислот, входящих в состав белков и других биологически активных веществ в организме человека. Молекулярная масса (в а.е.м.) равна 75,1.

Рис.2. Строение глицина [4]
Глицин обладает общими и специфическими свойствами, присущими аминокислотам, обусловленными наличием в их структуре амино- и карбоксильной функциональных групп. Глицин необходим не только для биосинтеза белка и глюкозы (при ее недостатке в клетках), но и гема, нуклеотидов, креатина, глутатиона, сложных липидов и других важных соединений.
2.1 α-аланин
Аланин открыт Вейлем в 1888 г в фиброине шелка. Альфа-углеродный атом аланина связан с метильной группой (-CH3), что делает аланин одной из самых простых альфа-аминокислот в отношении молекулярной структуры. Метильная группа аланина не является реактивной и, таким образом, почти никогда непосредственно не участвует в функционировании белка (рис.3).

Рис.3. Строение аланина [4]
Однако боковые цепи аланина, а также валина, лейцина и изолейцина в белках в результате гидрофобных взаимодействий стремятся объединяться в кластеры, что стабилизирует структуру белка. Аланин имеет радикальную группу небольшого размера, поэтому не мешает полипептидной цепи укладываться в бета-слои. Наиболее высокое содержание аланина (29,7%) наблюдается в таком β-кератине, как фиброин шелка. Остатки Gly и Ala чередуются в фиброине на протяжении довольно длинных участков полипептидной цепи. Впервые аланин был синтезирован Штреккером в 1850 г. действием на ацетальдегид аммиаком и синильной кислотой с последующим гидролизом образовавшегося α-аминонитрила. Это ациклическая, моноаминомонокарбоновая, заменимая аминокислота, которая участвует в синтезе белков, глюкозы и гликогена.
2.3 Серин
Серин – (2-амино-3-гидроксипропионовая кислота), молекулярная масса 105 а.е.м, HOCH2CH(NH2) СООН (рис.4), кодируемая заменимая аминокислота, образуется в организме в результате трансаминирования и после дефосфорилирования 3-фосфопировиноградной кислоты, участвует в биосинтезе триптофана и серосодержащих аминокислот, обратимо расщепляется на глицин и формальдегид, претерпевает дезаминирование, превращаясь в пировиноградную кислоту.

Рис.4. Строение серина [4]
Из серина в организме синтезируются этаноламин и холин 1. Серин обладает свойствами аминокислот и спиртов. Остаток L-серина встречается во всех организмах в составе молекул белков, особенно много их в фиброине шелка.
2.4 Цистеин
Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота; -амино-βтиопропионовая кислота) – алифатическая серосодержащая аминокислота (рис. 5)

Зарегистрируйся, чтобы продолжить изучение работы

Рис.5 . Строение цистеина [5]
L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи [2]. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин впервые выделен в виде цистина К. Мѐрнером в 1899 из рога. Цистеин – условно заменимая -аминокислота, так как для ее синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин. Так же для синтеза цистеина в организме млекопитающих необходима ещѐ одна аминокислота – серин (источник углеродного скелета), а также АТФ и витамин В6.
2.5 Метионин
Метионин (2-амино-3-метилтиобутановая кислота; α-амино-γметилтиомаслянная кислота) имеет строение представленное на рис.6.

Рис.6. Строение метионина [5]
Молярная масса 149,2 а.е.м. Представляет собой белые листообразные кристаллы с неприятным запахом, легко растворимы в холодной воде, растворимы в горячем разбавленном этиловом спирте, не растворимы в абсолютном спирте, диэтиловом эфире, петролейном эфире, бензоле, ацетоне. Плавится с разложением при t°=238°C. В молекуле метионина присутствует один ассиметрический (хиральный) атом углерода (обозначен звѐздочкой), поэтому вещество обладает оптической изомерией и имеет два оптических изомера D-метионин и L-метионин. Метионин – незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков, поддержания роста и азотистого равновесия организма
2.6 Треонин
Треонин – 2-амино-3-гидроксибутановая кислота или α-амино-βоксимасляная кислота. (рис.7).

Рис. 7. Строение треонина [4]
Впервые была выделена из гусинных перьев [1]. Изучение питания привели Розе (1935 г.) к открытию треонина. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г., для детей – около 3 г. Источником треонина служат мясные и молочные продукты, рыба, грибы, яйца, различные крупы, меньше его в орехах, бобах и семенах[2]. Треонин – гидроксиаминокислота; его молекула содержит два ассиметричных атома углерода, что обусловливает существование четырѐх оптических изомеров: L- и D-треонина, а также L- и D-аллотреонина .
2.7 Валин
Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) – алифатическая - аминокислота (сокращенно Вал, Val, V) (рис.8). C5H11NO2, молярная масса 117,16 г/моль. Названа аминокислота в честь растения валерианы [1].

Рис.9. Строение лейцина [5]
Лейцин − незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Распространение Лейцин выделен в 1820 году из мышечной ткани.
2.9 Изолейцин
Изолейцин (2-амино-3-метилпентановая кислота, 2-амино-3-метилвалериановая кислота) – незаменимая аминокислота с молекулярной формулой C6H13O2N (рис. 10), молекулярной массой 131,17 г/моль.

Рис. 10. Строение изолейцина [5]
Изолейцин – одна из трех разветвленных аминокислот, названных так за специфическое строение молекулы. Изолейцин, как и другие незаменимые аминокислоты, не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата; процесс катализируется рядом ферментов [2].
Изолейцин, как и все другие соединения, относящиеся к аминокислотам, участвует в создании белковых молекул. Помимо этого, есть у изолейцина и функции, присущие лишь этому соединению. Это вещество благодаря своей разветвленной структуре участвует в энергетическом обмене, протекающем в организме.
2.10 Лизин
Лизин – незаменимая основная алифатическая аминокислота (рис. 11).

Видеофрагмент позволяет изучить состав аминокислот и белков. Здесь показан принцип образования пептидной связи, структуры белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная, функции белка, а также демонстрируются качественные реакций на белки: биуретовая и ксантопротеиновая.

В данный момент вы не можете посмотреть или раздать видеоурок ученикам

Чтобы получить доступ к этому и другим видеоурокам комплекта, вам нужно добавить его в личный кабинет, приобретя в каталоге.

Получите невероятные возможности

Конспект урока "Понятие об аминокислотах. Белки"

Понятие об аминокислотах. Белки

Аминокислоты – это органические соединения, содержащие карбоксильную группу – СООН и аминогруппу – NH₂.

Поэтому состав аминокислот можно выразить формулой NH₂ – CH – COOH

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещён на аминогруппу.

Например из уксусной кислоты получается аминоуксусная кислота NH₂ – CH₂ – COOH.

Карбоксильная группа и аминогруппа определяют химические свойства аминокислот. Так аминогруппа определяет основные свойства вещества, потому что может присоединять к себе катион водорода за счёт наличия свободной пары электронов у азота. А карбоксильная группа определяет кислотные свойства аминокислот.

Поэтому аминокислоты – это органические вещества, которые обладают основными и кислотными свойствами, так как содержат амино- и карбоксильную группу. То есть аминокислоты являются амфотерными соединениями.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимы в воде и малорастворимы в органических растворителях. Они могут быть сладкими, безвкусными и горькими.

Аминокислоты – это кирпичики, из которых строятся молекулы белков. Благодаря наличию кислотной и основной групп молекулы аминокислот взаимодействуют друг с другом и образовывают полимеры – белки.

Это реакция поликонденсации. Таким образом, реакции поликонденсации – это реакции получения полимеров, которые сопровождаются образованием побочного низкомолекулярного соединения, например воды.

При образовании дипептида между остатками аминокислот возникает связь, которую называют пептидной. Она образуется между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты (-СО-) и остатком аминогруппы (-NH-) другой аминокислоты (– СО – NH –).

Эта связь повторяется в полимере много раз, поэтому полимер и называется полипептидом.

Из остатков аминокислот строятся полипептиды – белки. Поэтому при расщеплении белков образуются аминокислоты.

Например, немецкий химик-органик и биохимик Э.Г. Фишер, который является лауреатом Нобелевской премии, занимался химией углеводов и белков. Он синтезировал ряд физиологически активных веществ, внедрял в синтез химических соединений ферменты.

Существует более двадцати аминокислот, а белков множество. Каждый организм имеет свой собственный неповторимый набор белков, который лишь иногда бывает схожим у близких родственников. Как тридцать три буквы алфавита образуют множество слов, так и двадцать аминокислот образуют множество белков благодаря чередованию аминокислот.

Так, определённая последовательность чередования аминокислот определяет первичную структуру белка.

Большая заслуга в изучении в открытии строения белковой молекулы принадлежит русскому биохимику А.Я. Данилевскому. Это русский биохимик, один из основоположников отечественной биохимии. Он работал в области химии ферментов и белков.

Вторичная структура белка – это упорядоченное свёртывание полипептидной цепи в спираль. В расшифровке вторичной структуры белка принимали участие многие выдающиеся учёные разных стран. В середине двадцатого века было доказано существование в белке вторичной структуры. За исследование природы химической связи во вторичной структуре белка Л. Полинг получил Нобелевскую премию.

Третичная структура белка – более сложная конфигурация, чем спираль. Она напоминает по форме клубок.

Четвертичная структура – это несколько полипептидных цепей, расположенных в пространстве. Пример четвертичной структуры белка – гемоглобин.

Белки выполняют ряд функций в организме. Прежде всего, это строительная функция, ведь белки являются составной частью оболочки, ядра, цитоплазмы, клеточного сока, семян.

Все наиболее значимые процессы в организме идут с помощью биологических катализаторов – ферментов. Поэтому белки выполняют ещё и каталитическую функцию.

Немаловажной функцией белков является защитная функция. Особые белки – антитела и антитоксины участвуют в формировании защитного свойства организма – иммунитета.

Такой белок крови, как гемоглобин является переносчиком кислорода, поэтому он выполняет транспортную функцию.

Кроме этого, белки выполняют ещё и энергетическую функцию, так как при распаде белков до конечных продуктов выделяется энергия. При полном расщеплении один грамм белка выделяется 17,6 кДж энергии. Главными поставщиками белков служит мясо, рыба, яйца, творог.

Белки способны гидролизоваться до аминокислот, то есть разлагаться водой в присутствии кислот или щелочей. В результате гидролиза разрушается первичная структура белка.

Для белков характерно такое свойство, как денатурация. Это разрушение белка при нагревании или изменении кислотности среды, при действии радиации, щелочей, солей тяжёлых металлов. Этот процесс можно наблюдать при варке яиц (повышение температуры) или при скисании молока (изменение кислотности среды). При денатурации сохраняется первичная структура белка.

Белки горят и при этом появляется запах горящего рога и жжённого пера.

Для белков характерны цветные реакции, которые являются качественными реакциями на белки.

Если налить в пробирку раствора белка и прибавить несколько капель концентрированной азотной кислоты, то образуется белый осадок. Если нагреть содержимое пробирок, то белый осадок окрашивается в жёлтый цвет. Если этот раствор охладить и добавить концентрированный раствор аммиака, то окраска становится оранжевой. Это так называемая ксантопротеиновая реакция. Эта реакция доказывает наличие бензольных колец в остатках аминокислот.

Если в пробирку налить раствора белка и добавить столько же раствора щёлочи, а затем несколько капель раствора медного купороса, то белок окрашивается в красно-фиолетовый цвет. Эта качественная реакция на белок называется биуретовой. Эта реакция указывает на наличие в белках пептидных связей.

Белки различны по растворимости в воде. Например, белки шерсти, шёлка, ногтей, рога, перьев – нерастворимы в воде, а белки крови, лимфы, пищеварительных соков – растворимы.

Белки – не только питательные вещества для человека и животных, но и сырьё для промышленности. Из шерсти изготавливают ткани, а из рога – пуговицы и гребни. Белки кожи и хрящей идут на изготовление клея. Желатин употребляется в пищевой промышленности, а также при изготовлении фотоплёнки и фотобумаги. Кожи животных используют в кожевенной промышленности.

Таким образом, аминокислоты – это органические амфотерные соединения, содержащие в составе молекулы две различные фуекциональные группы – карбоксильную и аминогруппу. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом с образованием пептидов. Белки – это полипептиды, построенные из остатков аминокислот. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. Белки подвергаются гидролизу, денатурации, им свойственны цветные реакции.

Читайте также: