Чем обусловлена многофункциональность молекул белка кратко

Обновлено: 03.07.2024

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО₂ при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Строением белка, состоят из альфа аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку.

Множество комбинаций аминокислот создают белки с различными свойствами и функциями, кроме того молекулы белкамспособны объединяться и изменять функции уже во время работы.

Многофункциональностьбелков : строительная, транспорт ная, сигнальная, двигательная, энергетическая, ферментативная (белкивходят в состав ферментов).

) 7. Нуклеиновые кислоты (НК), их виды : ДНК, иРНК, тРНК, рРНК, НК — полимеры, их мо номеры — нуклеотиды.

Состав нуклеотидов : углевод (рибоза в РНК и дезоксирибоза в ДНК), фос форная кислота, азотистое основа ние (в ДНК — аденин, тимин, гу анин, цитозин, в РНК — те же, но вместо тимина урацил).

Функции НК — хранение и передача на следственной информации, матри ца для синтезабелков, транспортировка аминокислот.

Вспомните строение молекул белка?

Вспомните строение молекул белка.

Какие химические вещества участвуют в создании молекул белка?

Почему этот процесс называют биосинтезом?

Белки?

1. Какая разница между органическими и неорганическими веществами?

2. Какие органические вещества входят в состав клетки?

3. Что такое мономеры и полимеры?

4. Почему белковую молекулу называют полимером?

5. Чем характеризуются первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?

6. Что такое денатурация белка?

7. Какие функции белков вам известны?

8. Сколько видов аминокислот входят в состав белков?

9. Чем обусловлено многообразие белков?

Как называется процесс синтеза молекулы белка?

В образовании сложных молекул белка участвуют?

В образовании сложных молекул белка участвуют.

Вид синтезируемой молекулы белка определяется?

Формирования белков молекул и их транспортировка осуществляется?

Формирования белков молекул и их транспортировка осуществляется.

Два слоя липидов с погруженными в них молекулы белка образует ?

Два слоя липидов с погруженными в них молекулы белка образует .

В процессе пищеварения молекулы белков распадаются на молекулы?

Как из аминокислот образуются молекулы белка?

Почему молекула белка относится к гетерополимерам?

Вот ответ : Ну как - то так. )).

15 - 7 3 / 5 + 0 + 2 7 / 8 = 10 11 / 40.

1. Не мусорить. 2. Тушить костер за собой. 3. Не мыть машину в водоеме. 4. Не выливать помои. 5. Не прикармливать рыбу химикатами. 6. Хз. 7. Хз. 8. Хз. 9. Хз. 10. Хз.

Клеточная оболочка, клеточная мембрана, хлоропласты, вакуоль, цитоплазма, митохондрии, ядро, ядрышко.

Они называются "землянки".

156 2 - нет, это мембранный органоид 3 - нет, состоит из муреина 4 - нет, т. К. бактерии безъядерные, соответсвенно нет ядерной оболочки.

Этого кулика зовут кулик - сорока.

Ормы проявления конкуренции могут быть весьма различными : от жестокой борьбы до почти мирного сосуществования. Но, как правило, из двух видов с одинаковыми экологическими потребностями один обязательно вытесняет другой. Для вида, испытывающего кон..

В результате многолетнего интенсивного применения одного и того же яда возникли устойчивые штаммы.

Строением белка, состоят из альфа аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку. множество комбинаций аминокислот создают белки с различными свойствами и функциями, кроме того молекулы белкамспособны объединяться и изменять функции уже во время работы.

Главная > Документ

Информация о документе

Дата добавления:

Размер:

Доступные форматы для скачивания:

Аминокислотный состав и структуры молекулы белка. Многофункциональность белка.

Мутации, их виды и причины возникновения. Роль мутаций в эволюции и селекции.

Особенности пластического обмена у растений. Фотосинтез, его сущность и значение. Фазы фотосинтеза.

Вид – надорганизменная система. Критерии вида. Популяция – структурная единица вида и элементарная структура эволюции.

Решить задачу. У плодовой мухи дрозофилы белоглазость наследуется как рецессивный признак, сцепленный с Х-хромосомой. Скрестили белоглазую самку с красноглазым самцом. Определите (в процентах) количество белоглазых самцов в потомстве.

Вирусы – неклеточные формы жизни. Особенности их строении и функционирования. Вирус СПИДа. Профилактика ВИЧ – инфекции.

Приспособленность организма к совместному проживанию в экосистеме. Саморегуляции в экосистемах как основа их устойчивости.

Измельчите кусочек сырого картофеля в ступе с небольшим количеством песка. Перенесите измельченный картофель в одну пробирку, а в другую положите небольшой кусочек картофеля. Капните в обе пробирки несколькими каплями перекиси водорода. Пронаблюдайте за происходящими явлениями. В какой из пробирок реакция протекает быстрее? Объясните результаты. Поместите в третью пробирку кусочек варенного картофеля и капните несколькими каплями перекиси водорода. Пронаблюдайте за происходящими явлениями и объясните результат.

Химический состав клетки. Вода и неорганические вещества, их значение в клетке.

Ученый Ч.Дарвин о движущих силах эволюции. Взаимосвязь движущих сил эволюции.

Решите задачу . По родословной представленной на рисунке, установите характер наследования признака, выделенного чёрным цветом(доминантный или рецессивный, сцеплен или не сцеплен с полом),генотипы детей в первом и во втором поколении.

Генетическая информация в клетке. Ген, генетический код. Свойства генетического кода.

Перенос веществ и энергии в экосистемах( цепи и сети питания). Трофические уровни.

Рассмотрите на гербарных экземплярах видоизменения различных органов у растений( горох, барбарис, акация, боярышник, шиповник). Определите, какие из органов являются гомологичными, а какие – аналогичными.

Взаимосвязь строения и функции углеводов и липидов. Регуляция углеводородного и липидного обмена в организме человека.

Закономерности наследственности, установленные Г.Менделем при моногибридном скрещивании, их цитологические основы.

Рассмотрите вегетативные органы растений: клубень картофеля, корневище купены, корень одуванчика, корнеплод моркови, корни пшеницы, побег пастушьей сумки. Определите, какие из органов являются гомозиготными, а какие – аналогичными. Объясните происхождение этих органов и их функции.

Взаимосвязь строения и функций частей и органоидов клетки.

Образование новых видов. Способы видообразования.

На большой глубине в океане практически нет растительных организмов. Однако здесь обитают различные животные: губки, гидроидные полипы, роговые кораллы, двустворчатые моллюски, кольчатые черви, крабы, донные рыбы и др. Как можно объяснить отсутствие растений и что служит пищей для живущих здесь животных?

Строение и функции хромосом. Кариотип. Хромосомный набор соматических и половых клеток.

Круговорот веществ и превращение энергии в биосфере ( на примере круговорота кислорода, углерода и воды).

Рассмотрите рисунок (рельефную таблицу) с изображением стадий зародышевого развития позвоночных животных. Какие особенности эмбрионального развития животных свидетельствуют о единстве происхождения позвоночных? На каких этапах развития обнаруживаются признаки типа, класса, отряда, вида? О чём они свидетельствуют?

Биосинтез белка. Матричный характер реакций биосинтеза.

Синтетическая теория эволюции. Элементарные эволюционные факторы: мутационный процесс, популяционные волны, изоляция, естественный отбор.

Решите задачу. На звероферме были взяты 6 серых кроликов- самок и скрещены с черным самцом (черная окраска шерсти – рецессивный признак). У 5 самок все потомство состояло из серых кроликов. У одной самки из 9 кроликов: 5 оказались черных и 4 серых. Определите генотипы родителей и потомков во всех случаях скрещивания.

Клеточный метаболизм, роль ферментов и АТФ в нем. Взаимосвязь пластического и энергетического обмена в клетке.

Вклад Н.И.Вавилова в развитие генетики и селекции (учение о центрах многообразия происхождения культурных растений, закон гомологических рядов и наследственной изменчивости).

Рассмотрите выданные остеологические препараты (или рисунки) верхних ( или нижних) конечностей различных видов позвоночных животных. Назовите гомологичные кости и конечности. Чем объяснить общность плана строения конечностей? С чем связаны их различия?

Основные положения современной клеточной теории. Доказательство единства живой природы, родства организмов на основе положений клеточной теории.

Пути и направления эволюции, их взаимосвязь. Причины биологического прогресса и биологического регресса.

Рассмотрите под микроскопом 4 микропрепарата тканей растений и животных. Определите тип ткани и с какими организмами они принадлежат. По каким признакам вы можете отличить эти ткани?

Сцепленное наследование признаков. Законы Моргана.

Видовая и пространственная структура экосистем. Компоненты экосистемы, их взаимосвязи.

Приготовьте микропрепарат кожицы чешуи лука и рассмотрите его под микроскопом. Нанесите на микропрепарат каплю раствора поваренной соли и рассмотрите его под микроскопом. Что вы наблюдаете? Вновь нанесите на препарат дистиллированную воду и рассмотрите под микроскопом. Что вы наблюдаете теперь? Объясните происходящие явления.

Взаимодействие и множественное действие генов – основа целостности генотипов.

Агроэкосистемы, их компоненты. Пути повышения продуктивности агроэкосистемы.

Рассмотрите шишки сосны и ели, цветки шиповника, дикой редьки (или растения другого семейства). Определите направления эволюционного процесса, в результате которых сформировались различные генеративные органы у семенных растений. Какие изменения возникли в генеративных органах покрытосеменных растений в процессе эволюции?

Сравнительная характеристика естественных и искусственных экосистем. Устойчивость и саморегуляция природных экосистем.

Биологическое значение размножения. Сравнительная характеристика бесполого и полового размножения, использование знаний о размножении в практической деятельности человека.

Приготовьте микропрепарат листа элодеи. Капните на препарат каплю перекиси водорода и рассмотрите его по микроскопом. Пронаблюдайте за состоянием клетки. Препаровальной иглой разрушьте целостность ткани листа и вновь рассмотрите препарат под микроскопом. Объясните наблюдаемые явления. Какой газ выделяется при разложении пероксида водорода?

Смена экосистем под влиянием природных и антропогенных факторов. Первичные и вторичные сукцессии.

Жизненный цикл клетки: интерфаза и митоз. Фазы митоза. Биологическое значение митоза.

Измерьте длину 25 семян тыквы. Составьте из полученных значений вариационный ряд и постройте вариационную кривую, выражающую зависимость частоты встречаемости признака (по вертикали) от значения длины семян ( по горизонтали). Определите по графику среднее значение признака и предел изменчивости признака.

Мейоз, его фазы. Биологическое значение. Развитие половых клеток у животных.

Доказательства эволюции живой природы ( палеонтологические, анатомо-физиологические, эмбриологические).

Примером модели развития биоценоза служит заселение организмами обнаженной горной породы на недавно образовавшемся вулканическом острове. Какие организмы поселятся на вулканическом острове?. Как в дальнейшем будет происходить развитие биоценоза до его полного становления? Какие виды будут преобладать в зрелом сообществе?.

Макроэволюция. Основные ароморфозы и идиоадаптация в эволюции растений.

Учение В.И.Вернадского о биосфере. Живое вещество и его функции в биосфере.

Решите задачу. Известно, что у дрозофилы гены серой окраски тела и нормальной длины крыльев располагаются в одной хромосоме. В лаборатории при скрещивании гетерозиготных серых длиннокрылых самок с черными короткокрылыми самцом в потомстве оказалось 83 серых длиннокрылых мух, 79 черных короткокрылых, 18 черных длиннокрылых, 17 серых короткокрылых. Определите генотип родителей и потомства. Объясните причину возникновения четырех фенотипических групп особей.

Наследственная изменчивость: комбинативная и мутационная. Последствия явлений мутагенов на организм человека. Защита окружающей среды от загрязнения мутагенами.

Эволюция биосферы. Последствия деятельности человека в окружающей среде.

Из имеющихся организмов составьте пищевую цепь: гниющий пень, сойка, личинки насекомых, грибы, ястреб – перепелятник. Какой трофический уровень займет сойка в этой цепи питания? Постройте пирамиду энергии для данной цепи. Как изменяется численность организмов в данной цепи при переходе с одного пищевого уровня на другой?

Основные признаки живого. Гипотезы происхождения жизни на Земле.

Методы селекции, их генетические основы и использование в практике сельского хозяйства.

Происхождение и эволюция человека. Этапы эволюции человека. Происхождение человеческих рас.

Биотехнология, её научные основы и направления. Этические аспекты развития некоторых исследований в биотехнологии.

Сравните хромосомный набор мужского и женского организмов у разных групп животных. Млекопитающие: ХХ, ХУ ; птиц: ХУ, ХХ; кузнечик: ХХ, ХО ; моль ХО, ХХ. Определите, какой из полов в каждом случае является гетерозиготным. Объясните, почему соотношение полов в популяциях чаще всего равно 1:1. Ответ поясните на конкретных примерах.

Онтогенез. Эмбриональное и постэмбриональное развитие организмов. Причины нарушения онтогенеза.

Естественный отбор – главная движущая сила эволюции. Формы естественного отбора и его результаты.

Решите задачу. Некоторые формы катаракты и глухонемоты у человека являются как аутосомные рецессивные несцепленные признаки. Какова вероятность рождения детей с двумя аномалиями в семье, где один из родителей страдает катарактой и глухонематой, а второй – гетерозиготен по этим признакам?

Многообразие клеток: прокариотные и эукариотные; автотрофные и гетеротрофные, их характеристика.

Модификационная изменчивость. Норма реакции.

Рассмотрите коллекции насекомых разных отрядов. Определите направления эволюционного процесса, в результате которого сформировались различные типы конечностей у насекомых. Какая форма направленной эволюции имела место в этом случае?

Современная система органического мира. Основные систематические категории царств растений и животных.

Стадии энергетического обмена в клетке .Значение аэробного обмена веществ и эволюции организмов.

Решите задачу. У томатов гены, определяющие нормальную высоту стебля и шаровидную форму плодов, сцеплены и доминируют над карликовостью и грушевидной формой плодов. Какое потомство следует ожидать от скрещивания гетерозиготного по обоим признакам растения генов с карликовым растением, имеющим грушевидные плоды? Нарушения сцепления генов не происходит.

Закономерности наследственности, установленные Г.Менделем при дигибридном скрещивании, их цитологические основы.

Развитие половых клеток у растений. Двойное оплодотворение у цветковых растений, его сущность и значение.

Рассмотрите гербарии разных видов растений одного семейства. Опишите особенности внешнего строения каждого вида растений и с помощью определительных карточек определите их название. Почему эти растения относятся к одному семейству?

Матричные реакции в клетке. Синтез ДНК и РНК.

Генетика пола. Соотношение полов. Наследование признаков, сцепленных с полом.

Имеются три вида аминокислот – А, В, С. Сколько вариантов полипептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить из этих аминокислот? Приведите примеры нескольких вариантов. Будут ли эти полипептиды иметь одинаковое строение и свойства? Ответ поясните.

— структурная. Белки — элементы плазматической мембраны, а также хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов;

— энергетическая. Способность молекул белков к окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии;

— сократительная. Актин и миозин — белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации;

— двигательная. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки;

— транспортная. Например, гемоглобин — белок, входящий в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа;

— запасающая. Накопление белков в организме в качестве запасных питательных веществ, например в яйце, молоке, семенах растений;

— защитная. Антитела, фибриноген, тромбин — белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови;

— регуляторная. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Роль гормона инсулина в регуляции содержания сахара в крови.

Если тебя не устраивает ответ или его нет, то попробуй воспользоваться поиском на сайте и найти похожие ответы по предмету Биология.

Белки же состоят из аминогруппы и карбоксильной группы. Аминокислоты имеют одинаковый принцип строения и различаются разве что только по радикалу. Всего есть 20 аминокислот, которые участвуют в образовании белка. Представь, что белок состоит из 500 мономеров (аминокислот)! Любая комбинация обеспечивает появление нового белка, который выполняет совершенно другую функцию.
А еще физические и химические свойства белку придает его пространственная конфигурация, то есть особенность структуры.

2-Около тысячи видов грибов паразитируют на животных и человеке, вызывая различные заболевания.Естественно, способы борьбы сильно отличаются, но, в любом, случае это очень сложная задача.Чтобы уничтожить споры головни, зерно перед посевом протравливают слабым раствором формалина или другими ядовитыми препаратами

Мы Чувствуем запах. мы Видим пирог. мы Едим (вкус). мы Трогаем пирог.

Биология – наука, которая изучает живой мир нашей планеты. Название этой науки произошло от двух греческих слов: bios – "жизнь"; logos – "учение". Поэтому биологию называют наукой о живом мире.

Биология изучает разнообразие, строение и функции живых существ и природных сообществ, распространение, происхождение и развитие организмов, их связи друг с другом и с неживой природой.

По химическому составу дентин и эмаль не отличаются от дентина и эмали зубов человека. Благодаря эволюционным видоизменениям части опорно двигательной системы приспособлены для выполнения также и других специализированных функций.

Внутреннее строение костных рыб

Сразу понятно что основной орган дыхания жабры. Длина кишечника очень различна; из пищеварительных желёз имеются печень и поджелудочная железа. Анальное и мочеполовое отверстия разделены. Почки находятся под позвоночником.

В головном мозге передний мозг маленький, а средний мозг и мозжечок развиты хорошо. У рыб имеются обоняние, осязание, слух, вкус и цветное зрение.

Читайте также: