Теории ферментативного катализа реферат

Обновлено: 05.07.2024

Содержание

- Ведение
- Ферментавитвный катализ
- Группы ферментов
- Факторы, определяющие эффективность ферментов
- Особенности кинетики ферментативного катализа
- Заключение
- Список использованной литературы

Прикрепленные файлы: 1 файл

СРС.docx

Карагандинский Государственный Медицинский Университет

на тему: Ферментативный катализ в биологических системах

Кафедра Фармацевтических дисциплин с курсом химии

Выполнила: Салтыкова Дарья

Группа 1 – 003 Фарм.

Проверила: Сотченко Р.К.

- Факторы, определяющие эффективность ферментов

- Особенности кинетики ферментативного катализа

- Список использованной литературы

биологических систем (включая человека) важную роль сыграл ферментативный катализ.

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Ферментативный катализ- разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение)известен с давних времен, когда еще не было понятия хим. катализа. Получение молочно-кислых продуктов, сыра, приготовление теста, вина, красителей и др. продуктов включало применение ферментативных процессов. Технология этих процессов ᴨередавалась из поколения в поколение и была эмпирически отработана до совершенства. Считают, что в эволюции жизни и появлении сложных биологических систем (включая человека) важную роль сыграл ферментативный катализ.

Ферменты - биологические катализаторы обладают уникальными свойствами: высокой производительностью в расчете на один реакционный центр и селективностью, связанной со сᴨецифичностью действия. Работают ферменты в очень мягких условиях, при атмосферном давлении и темᴨературе до 40о. В биологических системах отсутствуют неводные растворители и сильные кислоты и основания . Например фермент уреаза гидролизует только молекулы мочевины, не обращая внимания на другие амиды, и делает это гораздо эффективнее обычных кислотных катализаторов .

Функция "чтения" служит для ознакомления с работой. Разметка, таблицы и картинки документа могут отображаться неверно или не в полном объёме!

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы обладают уникальными свойствами: высокой производительностью в расчете на один реакционный центр и селективностью, связанной со специфичностью действия. Работают ферменты в очень мягких условиях, при атмосферном давлении и температуре до 40о. В биологических системах отсутствуют неводные растворители и сильные кислоты и основания ( рН ≈ 7 ). Например фермент уреаза гидролизует только молекулы мочевины, не обращая внимания на другие амиды, и делает это гораздо эффективнее обычных кислотных катализаторов (табл.). Таблица

Константаско-рости второгопо-рядка, моль-1∙с-1

Гидролизсложных эфировЭтилбензоатЭтиловыйэфир N-бензоил-L-тирозина

Международные правила номенклатуры ферментов в зависимости от выполняемых ими функций выделяют шесть основных классов с соответствующими подклассами внутри каждого класса (табл.). Таблица

Катализируютокисли-тельно-восстанови-тельныепревращенияфункциональныхгрупп (см. подклассы)

СН-ОН С=О СН-СН СН-NH2CH-NH НАД(Ф)Н

одноуглеродныеостатки остаткиальде-гидови кетонов ацильныеос-татки гликозильныеостатки алкильные(кроме СН3)и арильныегруппы азотистыегруппыфосфорсодержа-щиегруппы

сложныеэфиры гликозид-ныесоеди-ненияпростыеэфиры и тиоэфирыпептидныесвязи связиC-N,кроме пеп-тидной

Отщепляютгруппы с обра-зованиемдвой-ной связии присоединяютгруппы к двой-нымсвязям (см.подкласс-сы)

С- С С- ОС- N C- SC- Hal

Проводятреакции изо-меризацииразличноготипа (см. подклассы)

рацемазыи эпимеразыцис-транс-изомеразывнутримо-лекулярныеоксидоре-дуктазывнутримо-лекулярныетрансфера-зы внутримо-лекулярныелиазы

Одновременнос расщеплени-емАТФ обра-зуютсвязи (см. подклассы)

С- О С-S C- N C - C

Приведенная таблица может помочь ориентироваться во множестве уже известных ферментов их названий.

Ферментом может быть

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, применяются при получении молочно-кислых продуктов. Международные правила номенклатуры ферментов. Ферментами могут быть только глобулярные белки. Уровни строения белков. Кинетика ферментативного катализа.

Рубрика	Химия
Вид	реферат
Язык	русский
Дата добавления	26.01.2009
Размер файла	29,7 K

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Ферментативный катализ

Ферменты (энзимы) - биологические катализаторы обладают уникальными свойствами: высокой производительностью в расчете на один реакционный центр и селективностью, связанной со специфичностью действия. Работают ферменты в очень мягких условиях, при атмосферном давлении и температуре до 40 о . В биологических системах отсутствуют неводные растворители и сильные кислоты и основания ( рН ? 7 ). Например фермент уреаза гидролизует только молекулы мочевины, не обращая внимания на другие амиды, и делает это гораздо эффективнее обычных кислотных катализаторов (табл.).

Реакция и субстрат

Константа ско-рости второго по-рядка, моль -1 •с -1

Температура, о С

Гидролиз сложных эфиров

Этиловый эфир N-бензоил-L-тирозина

Гидролиз аденозин-трифосфата (АТФ )

Катализируют окисли-тельно-восстанови-тельные превращения функциональных групп (см. подклассы)

Переносят сле-дующие груп-пы (см. под-классы)

остатки альде-гидов и кетонов

алкильные (кроме СН₃) и арильные группы

Гидролизуют соедине-ния следующих класс-сов (см. подклассы)

простые эфиры и тиоэфиры

связи C-N, кроме пеп-тидной

Отщепляют группы с обра-зованием двой-ной связи и присоединяют группы к двой-ным связям (см. подкласс-сы)

Проводят реакции изо-меризации различного типа (см. подклассы)

рацемазы и эпимеразы

6. Лигазы (синтетазы)

Одновременно с расщеплени-ем АТФ обра-зуют связи (см. подклассы)

Приведенная таблица может помочь ориентироваться во множестве уже известных ферментов их названий.

Ферментом может быть глобулярный белок, в активном центре которого собраны функциональные группы, входящие в состав аминокислотных остатков этого белка. В других случаях в состав активного центра входит прочно связанная с белковой цепью простетическая группа (например, липоевая кислота) или слабо связанный кофермент (например, АТФ). Фермент в целом называют холоферментом, а то, что остается после удаления кофермента, - апоферментом.

В соответствии с требованиями, предъявляемыми при подборе катализаторов-фементов, их подразделяют на следующие группы:

1. Ферменты без коферментов - простые гидролазы, лиазы и изомеразы.

2. Ферменты, которые не требуют наличия кофермента (содержат прочно связанную простетическую группу, например, флавиновую или пиридоксальную) - трансаминазы, пероксидазы и т. п.

3. Ферменты, которые требуют регенерации кофермента, обычно АТФ или НАД(Ф)Н - например, киназы, большинство оксидоредуктаз.

4. Ферменты, которые встречаются в многоферментных системах.

Ферменты первой группы используются пока шире, часто и в промышленном масштабе (синтез L-аминокислот, 6-аминопеницилиновой кислоты, изомеризация глюкозы во фруктозу и т. д.). Остальные группы ферментов требуют создания особых условий и до сих пор находят применение только в лабораторных синтезах.

Что такое ферменты и за счет каких факторов они работают так эффективно?

Объяснение состоит в том, что фермент обладает способностью формировать так называемый активный центр и создавать в нем специфическое окружение, в котором протекание катализируемой реакции происходит несоизмеримо быстрее, чем в растворе.

В активном центре происходит специфическое связывание субстрата. Например, сбраживание глюкозы в спирт дрожжами требует участия более 12 ферментов, каждый из которых выполняет свою функцию. Это возможно только благо даря высокой специфичности.

Различают абсолютную специфичность - специфичность по отношению к одному конкретному субстрату (уреаза - мочевина; галактокиназа переносит фосфат от АТФ только на Д-галактозу, но не на ее стерео изомеры Д-глюкозу и Д-маннозу );

абсолютную групповую специфичность - специфичность к определенному классу субстратов (спирты, альдегиды, простые или сложные эфиры). Так, протеолитический фермент пепсин специфичен в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза окисляет только спирты, а лактикодегидраза - только ?-оксикислоты;

относительная групповая специфичность - фермент действует предпочтительно на один класс соединений, но может в некоторой степени действовать и на представителей других классов, превращая их с меньшими скоростями, чем представителей основного класса. Трипсин способен расщеплять как пептидные, так и сложноэфирные связи.

Оптическая специфичность - общее свойство большей части ферментов взаимодействовать с веществами, имеющими определенную оптическую активность.

Основу ферментов составляют белки, поэтому можно сказать, что ферменты - это белки, способные катализировать химические реакции. Открыты ферменты были в 30-е годы 19-го века, и примерно сто лет ушло на то, чтобы прийти к приведенному определению. Не всякий белок может быть ферментом. По внешней форме белки бывают линейные (фибриллярные) и глобулярные. Только глобулярные белки могут быть ферментами. Белки - это полипептиды, т.е. полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Ниже показана реакция образования дипептида. Все природные белки построены из примерно 20 различных аминокислотных

остатков, отличающихся строением группы Х. Каталитические свойства могут проявлять полипептиды (белки), имеющие молярную массу не менее 5000.

Строение белков имеет три разных уровня.

Первичная структура определяется последовательностью аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь.

Вторичную структуру белка определяют дополнительные связи, возникающие между группами, принадлежащими различным аминокислотным остаткам, находящимся в разных частях полипептидной цепи. К числу таких связей относятся водородные, электростатические, координационные, гидрофобно-гидрофобные и Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате образования дополнительных связей отдельные участки полипептидной цепи образуют ?-спирали, петли и ?-тяжи.

Третичная структура белка формируется в результате сворачивания отдельных участков полипептидной цепи в относительно автономные глобулярные образования, называемые доменами. Окончательное формирование третичной структуры происходит благодаря специфическим взаимодействиям, возникающим между отдельными доменами, каждый из которых сворачивается самостоятельно. Длинные полипептидные цепи обычно формируют несколько доменов, величина которых значительно варьирует, составляя в среднем 150 аминокислотных остатков. Взаимодействия между доменами приводят к образованию глобулы.

Активные центры мультидоменных (в большинстве случаев - двухдоменных) ферментов, как правило, располагаются в междоменной области. Таким образом, каждый из доменов вносит свой вклад в связывание участников реакции.

Важным следствием расположения активного центра на границе между доменами является обеспечение гибкости, подвижности данной области молекулы благодаря тому, что в ходе конформационных изменений, вызываемых связыванием субстратов, домены претерпевают взаимное перемещение.

К факторам, определяющим высокую эффективность ферментов, относят:

1. Концентрационный эффект.

2. Ориентационный эффект.

3. Полифункциональность реакционного центра.

Сущность концентрационного эффекта в случае ферментов ничем не отличается от концентрационного эффекта в гетерогенном катализе. Фермент в своем реакционном центре создает локальную концентрацию субстрата, которая существенно выше, чем средняя концентрация в растворе. В реакционном центре фермента селективно концентрируются молекулы, которые должны прореагировать между собой. Такой эффект может приводить к ускорению реакции на несколько порядков.

При протекании обычных химических реакций важно, какими частями происходит столкновение реагирующих молекул. То есть, молекулы при столкновении должны быть соответствующим образом ориентированы друг относительно друга. В реакционном центре фермента при координации молекулы субстрата и образовании фермент-субстратного комплекса происходит четкая ориентация реагирующих молекул за счет взаимодействия с функциональными группами реакционного центра. Это приводит к ускорению реакций примерно на три порядка.

Под полифункциональностью реакционного центра фермента понимают одновременное или согласованное воздействие функциональных групп, входящих в состав реакционного центра, на молекулу субстрата. При этом происходит не только фиксация превращающейся молекулы в строго определенном положении (см. предыдущий пункт), но и изменение характеристик самой молекулы: растягивание связей, изменение валентных углов. Эти изменения приводят к повышению реакционной способности субстратов, т.е., к их активации и ускорению их превращения.

Кинетика ферментативного катализа имеет некоторые особенности. Способность ферментов специфически связывать свои субстраты обусловливает важнейшую особенность катализируемых ими реакций: они начинаются с образования фермент-субстратного комплекса. Связывание субстратов ограничивает их подвижность, сближает и ориентирует их относительно друг друга оптимальным образом для осуществления реакции; уменьшение степеней свободы поступательного и вращательного движения приводит к снижению энтропии. Важным следствием сближения и взаимной ориентации реагирующих групп субстратов, с одной стороны, и функциональных групп фермента, с другой, является то, что катализ становится внутримолекулярным. Это существенно увеличивает его эффективность, так как продуктивные столкновения между молекулами в растворе относительно редки.

По Л. Михаэлису и М. Ментен образование фермент-субстратного комплекса осуществляется в результате сравнительно быстрой обратимой стадии:

Затем комплекс более медленно распадается с образованием продукта и высвобождением фермента:

Вторая стадия реакции является лимитирующей. Общая скорость реакции пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса. В начальный период реакции концентрация продукта пренебрежимо мала, и вторую стадию можно считать необратимой. В таком случае начальная скорость ферментативной реакции выражается уравнением:

Приняв, что [E_o] - общая концентрация фермента, а ([E_o] - [ES]) соответствует концентрации свободного фермента, а также что [S] >> [E_o], можно получить выражение для [ES]:

Отношение (k₂ + k_-1)/k₁ называется константой Михаэлиса ( К_М); с учетом этого концент-

рация фермент-субстратного комплекса и начальная скорость могут быть описаны уравне-ниями:

Последнее уравнение называют уравнением Михаэлиса-Ментен. Необходимо отметить, что величина К_М совпадает с термодинамической константой диссоциации фермент-субстратного комплекса только в случае квазиравновесия первой стадии и лимитирования процесса второй стадией. Во всех остальных случаях К_М является сложным комплексом констант скорости стадий ферментативного процесса.

Рассмотрим механизм функционирования ферментативного катализатора на примере гидролитического фермента химотрипсина.

Химотрипсин - фермент поджелудочной железы, функция которого в организме заключается в расщеплении белков пищи, т.е. пептидной связи. Кроме этого химотрипсин может катализировать гидролиз сложных эфиров и некоторые другие реакции. Брутто формула химотрипсина, включающего 241 остаток аминокислот, не несет информации о строении: С₁₁₀₅H₁₇₃₂O₃₄₄N₃₀₀S₁₂, также как перечисление количества аминокислотных остатков: аланин₂₂ аргинин₃ аспарагиновая кислота₈ аспарагин₁₄ глутаминовая кислота₃ глутамин₁₀ глицин₂₄ гистидин₂ изолейцин₁₀ лейцин₁₉ лизин₁₄ метионин₂ полуцистин₁₀ пролин₉ серин₂₈ треонин₂₂ триптофан₈ тирозин₄ валин₂₃ фенилаланин₆. Перечисленные аминокислотные остатки соединены в полипептидную цепь в определенной последовательности (первичная структура). Отдельные части полипептидной цепи за счет образования дополнительных связей (см.выше) скручиваются в ?-спирали, ?-тяжи и петли (вторичная структура). Перечисленные элементы вторичной структуры за счет дополнительных взаимодействий сворачиваются в два домена, в месте соприкосновения которых возникает активный центр фермента, включающий остаток серина (Х - -СН₂ОН ), аспарагиновой кислоты ( Х - -СН₂СОО - ), гистидина.

Механизм реакции гидролиза сложного эфира показан на схеме. 2. При подходе субстрата к активному центру фермента неполярная гидрофобная часть субстрата взаимодействует с гидрофобной частью активного центра, протон от серина переходит на азот гистидина, а протон от второго азота гистидина смещается к аниону остатка аспарагиновой кислоты. Образовавшийся из гидроксильной группы серина сильный нуклеофил - -О атакует электрофильный углерод субстрата, в то время как нуклеофильная часть субстрата взаимодействует с протоном, связанным с гистидином. В результате этих взаимодействий образуется фермент-субстратный комплекс. На следующей стадии рвется связь С-Х в субстрате, уходит молекула НХ, а ее место в активном центре занимает молекула воды. Протон от остатка аспарагиновой кислоты возвращается к второму азоту гистидина. Затем рвется предварительно активированная связь О-Н в молекуле воды (протон связывается с первым азотом гистидина, а гидроксил - с углеродом бывшего субстрата). Протон от второго азота гистидина опять возвращается к остатку аспарагиновой кислоты. И наконец выделяется кислота, место которой занимает новый субстрат или активный центр возвращается в исходное состояние.

Рекомендуемая литература

1. Г. Хенрици-Оливэ? С. Оливэ. Химия каталитического гидрирования СО. Москва, Мир, 1987 г.

2. Ф. Басоло, Р. Джонсон. Химия координационных соединений. Москва, Мир, 1966.

3. Под ред. Г. Цейсса. Химия металлоорганических соединений. Москва, Мир, 1964.

4. Э. Фишер, Г. Вернер. ?-Комплексы металлов. Москва, Мир, 1968.

Подобные документы

Ферменты или энзимы как органические катализаторы белковой природы. Отличия ферментов от неорганических катализаторов. Образование фермент-субстратного комплекса. Гипотеза субстратной и реакционной специфичности реакций ферментативного катализа.

презентация [1,1 M], добавлен 25.11.2013

Понятие биологических катализаторов, действие ферментов в живых системах и их классификация. Факторы, влияющие на активность биологических катализаторов. Вещества, называющиеся коферментами. Кинетика ферментативного катализа, уравнение Михаэлиса-Ментена.

презентация [943,7 K], добавлен 03.04.2014

Сущность и особенности процесса металлокомплексного катализа. Свойства комплексов металлов, определяющих каталитическую активность. Моделирование ферментативного катализа. Области применения, достоинства и недостатки металлокомплексного катализа.

доклад [820,0 K], добавлен 16.03.2015

Общие положения и закономерности катализа. Особенности и значение гомогенного, кислотного и основного катализа. Гомогенно-каталитические реакции, катализируемые комплексными соединениями. Специфика применения ферментативного и гетерогенного катализа.

реферат [51,3 K], добавлен 08.06.2011

Определение скорости химической реакции. История открытия, понятие и типы каталитических реакций. Мнения видных деятелей химии о явлении катализа, физические и химические его аспекты. Механизм гетерогенного катализа. Ферментативный катализ в биохимии.

реферат [19,5 K], добавлен 14.11.2010

Катализаторы-металлы, смешанные и полифункциональные катализаторы гетерогенного катализа. Требования к катализатору. Теории гетерогенного катализа. Мультиплексная и электронная теории. Теория активных ансамблей. Катализ в переработке природного газа.

курсовая работа [637,0 K], добавлен 06.05.2014

Ферменты - белки-катализаторы, регулирующие процессы жизнедеятельности и обмена веществ в организме. Строение ферментов, их специфичность к субстрату, селективность и эффективность, классификация. Структура и механизм действия ферментов; их применение.

Это так называемая первичная структура фермента, где R - боковые остатки, или важнейшие функциональные группы белков, возможно, выступающие в качестве активных центров ферментов. На эти боковые группы и ложится основная нагрузка при работе фермента, пептидная же цепь играет роль опорного скелета. Согласно структурной модели Полинга - Кори, она свернута в спираль, которая в обычном состоянии стабилизирована водородными связями между кислотными и основными центрами:

Для некоторых ферментов установлены полный аминокислотный состав и последовательность расположения их в цепи, а также сложная пространственная структура. Но это все же очень часто не может помочь нам ответить на два главных вопроса:

1) почему ферменты так избирательны и ускоряют химические превращения молекул только вполне определенной структуры (которая нам тоже известна);

2) каким образом фермент снижает энергетический барьер, т. е. выбирает энергетически более выгодный путь, благодаря чему реакции могут протекать при обычной температуре.

Строгая избирательность и высокая скорость - два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа. Ни один из созданных руками человека катализаторов (за исключением, пожалуй, 2-оксипиридина) не может сравниться с ферментами по силе и избирательности воздействия на органические молекулы.

Активность фермента, как и любого другого катализатора, тоже зависит от температуры: с повышением температуры возрастает и скорость ферментативной реакции. При этом обращает на себя внимание резкое снижение энергии активации Е по сравнению к некаталитической реакцией. Правда, это происходит не всегда. Известно много случаев, когда скорость возрастает благодаря увеличению независящего от температуры предэкспоненциального множителя в уравнении Аррениуса.

Для иллюстрации необычайно высокой эффективности ферментов приведем два примера и сравним действие обычного кислотного катализатора с ферментативными. В качестве меры активности приведем все три параметра уравнения Аррениуса - константу скорости (k, л/моль*сек), предэкспоненциальный множитель А и энергию активации (Е, ккал/моль).

Гидролиз мочевины:

Эти примеры особенно интересны в том отношении, что в первом случае увеличение константы скорости в присутствии уреазы обусловлено главным образом снижением энергии активации (на 17-18 ккал/моль), тогда как во втором - влияние миозина на константу скорости осуществляется за счет увеличения предэкспонциального множителя.

Активность фермента зависит также от кислотности среды, в которой протекает химическая реакция. Примечательно, что кривая этой зависимости от рН среды напоминает колоколообразные кривые кислотно-основного катализа.

Создается впечатление, что ферментам предоставлено право решать, что в данном конкретном случае им выгодно - организовать более прочную связь активного центра с молекулой субстрата или произвести разупорядочение своей структуры.

Увеличение кислотности среды будет благоприятно для одних элементарных стадий и неблагоприятно для других. При наличии таких конкурирующих фактов, как нетрудно догадаться, должна существовать некоторая оптимальная кислотность среды, при которой фермент может работать с максимальной эффективностью.

Итак, анализ зависимостей скорости от рН является весьма эффективным средством идентификации функциональных групп белковой молекулы фермента, участвующих в процессе активации молекул субстрата. Зная природу активных центров, можно представить себе, как они работают. Конечно, при этом приходится пользоваться теми же представлениями о механизме элементарных актов, которые сложились при изучении обычных реакций органической химии. Вводить какие-то особые механизмы нет никакой необходимости. Существует твердое убеждение в том, что работа фермента сводится, в конечном счете к совокупности простых операций, аналогичных тем, которые совершаются при взаимодействии органических молекул в обычных пробирочных условиях.

Читайте также:

Теории ферментативного катализа реферат

Содержание

Прикрепленные файлы: 1 файл

СРС.docx

Похожие работы

Подобные документы