Спектроскопия кругового дихроизма реферат
Обновлено: 04.07.2024
Круговой дихроизм ( КД ) — это дихроизм , включающий циркулярно поляризованный свет , то есть дифференциальное поглощение левостороннего и правостороннего света . [ 1 ] [ 2 ] Левая круговая (LCI) и правая круговая (LCD) поляризация света представляют два возможных состояния спинового углового момента фотона, поэтому круговой дихроизм также известен как дихроизм спина углового момента. [ 3 ] Это явление было открыто Жаном-Батистом Био , Огюстеном Френелем . и Эме Коттон в первой половине XIX века. [ 4 ] Круговой дихроизм и круговое двойное лучепреломление являются проявлениями оптической активности. Он проявляется в полосах поглощения оптически активных хиральных молекул . Спектроскопия постоянного тока имеет широкий спектр применений во многих различных областях. Например, DC UV используется для исследования вторичной структуры белков. [ 5 ] DV UV/Vis используется для исследования переходов с переносом заряда . [ 6 ] КД в ближней инфракрасной области используется для исследования геометрических и электронных структур путем анализа металлических переходов d → d . [ 2 ] Колебательный круговой дихроизм , в котором используется свет из области инфракрасной энергии , используется для структурных исследований небольших органических молекул, а в последнее время - белков и ДНК. [ 5 ]
физические принципы
круговая поляризация света
Электромагнитное излучение состоит из электрического поля (Е) и магнитного поля (В), которые колеблются перпендикулярно друг другу и направлению распространения [ 7 ] поперечной волны . Хотя линейно поляризованный свет возникает, когда вектор электрического поля колеблется только в одной плоскости, свет с круговой поляризацией возникает, когда направление вектора электрического поля вращается вокруг направления его распространения, в то время как вектор сохраняет постоянную величину. В одной точке пространства вектор круговой поляризации будет описывать круг через один период частоты волны, отсюда и его название. Путь электрического вектора с круговой поляризацией образует спираль вдоль направления распространения (k). Для света с левой круговой поляризацией (LCP) с распространением к наблюдателю электрический вектор вращается против часовой стрелки . [ 2 ] Для света с правой круговой поляризацией (RCP) электрический вектор вращается по часовой стрелке.
Взаимодействие света с круговой поляризацией с веществом
При прохождении циркулярно поляризованного света через поглощающую оптически активную среду различаются скорости между правой и левой поляризациями (c L ≠ c R ), а также их длина волны (λ L ≠ λ R ) и степень поглощения (ε L ≠ εR ) . Круговой дихроизм – это разность Δε ≡ ε L − ε R. [ 5 ] Электрическое поле светового луча вызывает линейное смещение заряда при взаимодействии с молекулой ( электрический диполь ), а его магнитное поле вызывает циркуляцию заряда ( магнитный диполь ). Эти два движения вместе вызывают возбуждение электрона в спиральном движении, которое включает поступательное движение и вращение и связанные с ними операторы . Экспериментально определенная зависимость между силой вращения (R) образца и Δε определяется выражением
Вращающая сила также была определена теоретически,
Из этих двух уравнений мы видим, что для того, чтобы иметь a , операторы электрического и магнитного дипольного момента ( и ) должны преобразовываться как одно и то же неприводимое представление . и они являются единственными точечными группами, где это может происходить, что делает активными только хиральные молекулы DC. Δ ϵ М ^ ( е л е с . д я п То л е ) > _ <(электрический диполь)>> М ^ ( м а г . д я п То л е ) > _ > С н > Д н >
Важно, что хиральность молекулы может быть конформационной, а не структурной. То есть, например, белковая молекула со спиральной вторичной структурой может иметь ДК, изменяющуюся при изменении конформации.
Дельта поглощения
где ΔA (Delta Absorbance) — разница между поглощением света с левой круговой поляризацией (LCP) и света с правой круговой поляризацией (RCP) (это то, что обычно измеряется). ΔA является функцией длины волны, поэтому для того, чтобы измерение имело смысл, необходимо знать длину волны, на которой оно было выполнено.
молярный круговой дихроизм
Его также можно выразить, применяя закон Бера , как
ε L и ε R — молярные коэффициенты экстинкции для LCP и RCP света, C – молярная концентрация , l — длина пути в сантиметрах (см).
- молярный круговой дихроизм. Это внутреннее свойство и есть то, что обычно понимают под круговым дихроизмом вещества. Поскольку это функция длины волны, значение молярного кругового дихроизма ( ) должно указывать длину волны, при которой оно действительно. Δ ϵ Δ ϵ
Внешние эффекты в круговом дихроизме
Во многих практических применениях кругового дихроизма (CD), как обсуждается ниже, измеренный CD является не просто внутренним свойством молекулы, но зависит от молекулярной конформации. В этом случае DC также может быть функцией температуры, концентрации и химической среды, включая растворители. В этом случае сообщаемое значение DC должно также указывать эти другие соответствующие факторы, чтобы иметь смысл.
В упорядоченных структурах, лишенных двойной вращательной симметрии, оптическая активность [ 8 ] [ 9 ] включая дифференциальное пропускание [ 10 ] (и отражение [ 11 ] ) волн с круговой поляризацией также зависит от направления распространения через материал. . При этом так называемая трехмерная внешняя хиральность связана с взаимной ориентацией светового пучка и структуры.
молярная эллиптичность
Хотя ΔA обычно измеряется, по историческим причинам большинство измерений сообщается в градусах эллиптичности. Молярная эллиптичность представляет собой круговой дихроизм с поправкой на концентрацию. Молярный круговой дихроизм и молярная эллиптичность [ θ ] легко преобразуются между собой с помощью уравнения:
Эллиптический (фиолетовый) поляризованный свет состоит из неравных составляющих света правой (синей) и левой (красной) круговой поляризации.
Это соотношение получается путем определения эллиптичности поляризации как:
E R и E L — величины векторов электрического поля света с правой и левой круговой поляризацией соответственно.
Когда E R равно E L (когда нет разницы в поглощении света с левой и правой круговой поляризацией), θ равно 0°, и свет линейно поляризован . Когда ER или EL равны нулю (когда происходит полное поглощение света с круговой поляризацией в одном направлении), θ составляет 45° и свет имеет круговую поляризацию .
Как правило, эффект кругового дихроизма невелик, поэтому тангенс θ мал и может быть аппроксимирован как θ в радианах . Поскольку интенсивность или освещенность I света пропорциональна квадрату вектора электрического поля, эллиптичность принимает вид:
Теперь эллиптичность можно записать как
Поскольку ΔA ряд Тейлора первого порядка, а затем отбросив члены ΔA по сравнению с единицей и переведя из радианов в градусы:
Линейная зависимость концентрации растворенного вещества и длины пути устраняется путем определения молярной эллиптичности как
Таким образом, объединяя последние два выражения с законом Бера , молярная эллиптичность становится:
Единицы молярной эллиптичности исторически сложились (град-см2/дмоль). Для расчета молярной эллиптичности необходимо знать концентрацию образца (г/л), длину ячейки (см) и молекулярную массу (г/моль).
Если образец представляет собой белок, вместо молекулярной массы часто используется средний вес остатка (средняя молекулярная масса содержащихся в нем аминокислотных остатков), что по существу рассматривает белок как раствор аминокислоты. Использование средней эллиптичности остатков облегчает сравнение ДК белков разной молекулярной массы; использование этого нормализованного постоянного тока важно при изучении структуры белка.
Средняя эллиптичность остатков
Методы оценки вторичной структуры полимеров, в частности белков и полипептидов, часто требуют, чтобы измеренный спектр молярной эллиптичности был преобразован в нормализованное значение, в частности, в значение, не зависящее от длины полимера. Это делается с использованием средней эллиптичности остатков, которая представляет собой просто измеренную молярную эллиптичность молекулы, деленную на количество мономерных звеньев (остатков) в молекуле.
Применение к биологическим молекулам
Верхняя панель: спектроскопия кругового дихроизма в ультрафиолетовой (УФ-КД) области длин волн слитого белка MBP-цитохром b6 в растворах различных детергентов. Это показывает, что белок в ДМ, как и в растворе Тритон Х-100, восстановил свою структуру. Однако в спектрах, полученных в растворе ДСН, наблюдается уменьшение эллиптичности в диапазоне 200–210 нм, что свидетельствует о неполном восстановлении вторичной структуры.
Нижняя панель: содержание вторичных структур, предсказанное по спектрам постоянного тока с использованием алгоритма CDSSTR. Белок в растворе SDS показывает более высокое содержание неупорядоченных структур и более низкое содержание спиралей. [ 12 ]
В общем, это явление имеет место в полосах поглощения любой оптически активной молекулы . Следовательно, биологические молекулы проявляют круговой дихроизм из-за их правых и левых компонентов. Что еще более важно, вторичная структура также будет придавать различные DC соответствующим молекулам. Таким образом, альфа-спираль белков и двойная спираль нуклеиновых кислот имеют спектральные характеристики DC, характерные для их структур. Способность DC давать репрезентативные структурные сигнатуры делает его мощным инструментом современной биохимии с приложениями, которые можно найти практически в каждой области исследований.
DC тесно связан с методом оптической вращательной дисперсии (ORD) и обычно считается более продвинутым. DC измеряется на полосах поглощения интересующей молекулы или рядом с ними, в то время как ORD может быть измерена далеко от этих полос. Преимущество ДК очевидно при анализе данных. Структурные элементы выделяются более четко, так как их регистрируемые полосы не перекрываются в широких пределах на определенных длинах волн, как это происходит при ДОВ. В принципе, эти два спектральных измерения могут быть преобразованы друг в друга с помощью интегрального преобразования ( соотношения Крамерса-Кронига ), если в измерения включены все поглощения.
Ультрафиолетовый спектр постоянного тока белков может выявить важные черты их вторичной структуры . Спектры постоянного тока можно легко использовать для оценки доли молекулы, которая находится в конформации альфа-спирали , конформации бета-листа , конформации бета-витка или какой-либо другой конформации (например, случайный клубок). [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] Эти дробные назначения накладывают важные ограничения на возможные вторичные конформации, в которых может находиться белок. В общем, DC не может сказать, где в молекуле расположены обнаруженные альфа-спирали, или даже полностью предсказать, сколько их. Несмотря на это, DC является ценным инструментом, особенно для демонстрации конформационных изменений. Его можно использовать, например, для изучения того, как вторичная структура молекулы изменяется в зависимости от температуры или концентрации денатурирующих агентов, таких как хлорид гуанидиния или мочевина . Таким образом, он может раскрыть важную термодинамическую информацию о молекуле (например, энтальпию и энергию Гиббса). денатурация), которые не могут быть легко получены каким-либо другим способом. Любой, кто пытается изучить белок, найдет DC ценным инструментом для проверки того, что белок находится в его естественной конформации, прежде чем проводить с ним обширные и/или дорогостоящие эксперименты. Кроме того, спектроскопия постоянного тока имеет и другие применения в химии белков, не связанные с оценкой доли альфа-спирали. Кроме того, спектроскопия постоянного тока использовалась в исследованиях бионеорганических интерфейсов. В частности, он использовался для анализа различий во вторичной структуре обработанного белка до и после титрования реагентом. [ 17 ]
Спектр КД в ближнем УФ (> 250 нм) белков дает информацию о третичной структуре . Сигналы, полученные в области 250-300 нм, обусловлены поглощением, диполярной ориентацией и характером окружения аминокислот фенилаланина, тирозина, цистеина (или дисульфидных мостиков СС ) и триптофана. В отличие от дальнего ультрафиолетового постоянного тока спектр ближнего ультрафиолетового постоянного тока нельзя отнести к какой-либо конкретной трехмерной структуре. Скорее, спектры постоянного тока в ближнем УФ-диапазоне предоставляют структурную информацию о природе простетических групп в белках, например, групп гема в гемоглобине и цитохроме с .
Спектроскопия постоянного тока в видимом диапазоне является очень мощным методом изучения взаимодействий металл-белок и может разрешать отдельные электронные переходы dd как отдельные полосы. Спектры постоянного тока в области видимого света возникают только тогда, когда ион металла находится в хиральной среде, поэтому свободные ионы металла в растворе не обнаруживаются. Это имеет то преимущество, что наблюдается только металл, связанный с белком, поэтому легко получить зависимость от pH и стехиометрию. Оптическая активность в комплексах ионов переходных металлов объясняется конфигурационными, конформационными и вицинальными эффектами. Klewpatinond и Viles (2007) разработали набор эмпирических правил для предсказания появления видимых спектров постоянного тока для четырехугольных комплексов Cu. 2+ и Ni 2+ с участием гистидина и координации скелета.
DC предлагает менее конкретную структурную информацию, чем , например, рентгеновская кристаллография и ЯМР-спектроскопия белков , которые предлагают данные с атомарным разрешением. Однако спектроскопия постоянного тока — это быстрый метод, не требующий большого количества белка или обширной обработки данных. Таким образом, DC можно использовать для изучения большого количества условий растворения , различной температуры , pH , солености и присутствия различных кофакторов.
Спектроскопия постоянного тока часто используется для изучения белков в растворе, дополняя тем самым методы, изучающие твердое состояние. Это также является ограничением, так как многие белки встраиваются в мембраны в нативном состоянии, а растворы, содержащие мембранные структуры, часто сильно диспергированы. DC иногда измеряют на тонких пленках.
Спектроскопия на постоянном токе также выполнялась с использованием полупроводниковых материалов, таких как TiO 2 , для получения сильных сигналов в ультрафиолетовом диапазоне длин волн, где обычно происходят электронные переходы в биомолекулах. [ 18 ]
Экспериментальные ограничения
ДК также изучался в углеводах , но с ограниченным успехом из-за экспериментальных трудностей, связанных с измерением спектров ДК в вакуумно-ультрафиолетовой (ВУФ) области спектра (100-200 нм), где обнаруживаются соответствующие полосы ДК незамещенных углеводов. . Замещенные углеводы с полосами выше области VUV были успешно измерены.
Измерение постоянного тока также осложняется тем фактом, что типичные водные буферные системы имеют тенденцию поглощать в диапазоне, где структурные особенности показывают дифференциальное поглощение света с круговой поляризацией. Фосфатные , сульфатные , карбонатные и ацетатные буферы , как правило, несовместимы с DC, если они не сильно разбавлены, например, в диапазоне 10-50 мМ. Буферную систему ТРИС следует полностью избегать при проведении дальнего УФ-постоянного тока. боратные соединения и оний часто используются для установления надлежащего диапазона pH для экспериментов с CD. Некоторые экспериментаторы заменили ион хлорида фторидом, потому что он меньше поглощает дальний ультрафиолет, а некоторые работали в чистой воде. Другой, почти универсальный, метод заключается в минимизации поглощения растворителя за счет использования ячеек с более коротким путем при работе в дальнем УФ-диапазоне, длина пути 0,1 мм не является редкостью в этой работе.
В дополнение к измерению в водных системах КД, особенно КД в дальнем УФ-диапазоне, можно измерять в органических растворителях, например, в этаноле, метаноле или трифторэтаноле (ТФЭ). Преимущество последнего состоит в том, что он индуцирует образование белковой структуры, индуцируя бета-листы в одних и альфа-спирали в других, которые не появляются в нормальных водных условиях. Однако наиболее распространенные органические растворители, такие как ацетонитрил , ТГФ , хлороформ и дихлорметан , несовместимы с дальним ультрафиолетовым постоянным током.
Интересно отметить, что спектры КД белков, используемые для оценки вторичной структуры, связаны с поглощением от π до π*-орбиталей амидных связей , связывающих аминокислоты. Эти полосы поглощения частично относятся к так называемому вакуумному ультрафиолету (длины волн менее примерно 200 нм). Интересующая область длин волн фактически недоступна в воздухе из-за сильного поглощения света кислородом на этих длинах волн. На практике эти спектры измеряются не в вакууме, а в бескислородном приборе (заполненном чистым газообразным азотом ).
После того, как кислород был удален, возможно, вторым наиболее важным техническим фактором для работы ниже 200 нм является проектирование остальной части оптической системы с низкими потерями в этой области. В этом смысле использование алюминизированных зеркал , покрытие которых оптимизировано для обеспечения низких потерь в этой области спектра, имеет важное значение.
Обычным источником света в этих приборах является ксеноновая лампа высокого давления с короткой дугой . Обычные дуговые ксеноновые лампы не подходят для использования в условиях слабого УФ. Вместо этого следует использовать специально сконструированные лампы с оболочкой из синтетического плавленого кварца высокой чистоты.
Свет от синхротронных источников имеет гораздо больший поток на коротких длинах волн и использовался для регистрации постоянного тока до 160 нм. В 2010 году спектрофотометр постоянного тока в Центре хранения электронов ISA в Орхусском университете, Дания, использовался для записи твердотельных спектров постоянного тока вплоть до 120 нм. [ 19 ] На уровне квантовой механики плотность признаков кругового дихроизма и оптического вращения идентичны. Вращательная оптическая дисперсия и круговой дихроизм имеют один и тот же квантовый информационный контент.
Явление кругового дихроизма. Методы анализа спектров кругового дихроизма белков. Инфракрасные спектры поглощения белков. Поглощение белков в ИК-области. Методы анализа ИК-спектров белков. Работа с пакетом программ STRUC по анализу ИК-спектров белков.
| Рубрика | Физика и энергетика |
| Вид | методичка |
| Язык | русский |
| Дата добавления | 13.12.2010 |
| Размер файла | 141,1 K |
Соглашение об использовании материалов сайта
Просим использовать работы, опубликованные на сайте, исключительно в личных целях. Публикация материалов на других сайтах запрещена.
Данная работа (и все другие) доступна для скачивания совершенно бесплатно. Мысленно можете поблагодарить ее автора и коллектив сайта.
Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
Подобные документы
Составление схемы установки для исследования энергетической и кристаллохимической структуры твердого тела методом изучения во внешних полях. Принцип действия используемых установок, получение спектров поглощения, результаты измерений и их обсуждение.
реферат [268,2 K], добавлен 30.06.2009
Метрологические характеристики и аналитические возможности атомно-абсорбционного метода. Способы монохроматизации и регистрации спектров. Индикаторные, мембранные и металлические электроды. Рентгеновская, атомно-флуоресцентная, электронная спектроскопия.
автореферат [3,1 M], добавлен 30.04.2015
Физические основы диагностики плазмы. Методы излучения, поглощения и рассеяния для определения плотностей частиц в дискретных энергетических состояниях. Лазерный резонатор, спектроскопия поглощения с частотно-перестраиваемыми и широкополосными лазерами.
реферат [677,7 K], добавлен 22.12.2011
Расчет энергии иона. Количественная интерпретация данных о рассеянии быстрых ионов. Метод спектроскопии обратно рассеянных ионов низких энергий. Форма энергетических спектров двухкомпонентных материалов. Спектр кремния с анатомами на поверхности.
контрольная работа [86,3 K], добавлен 14.11.2011
Основные физические принципы ЯМР-спектроскопии. Ансамбль ядер со спином 1/2. Получение одномерных спектров. Полоса возбуждаемых импульсом частот. Химический сдвиг. Константа спин-спинового взаимодействия. Ядерный эффект Оверхаузера. Конформация кресла.
курсовая работа [1,1 M], добавлен 12.06.2014
Решение уравнений, которые описывают совокупное волновое поле, создающее напряженно-деформированное состояние в окрестности кругового отверстия на безграничной тонкой упругой пластине. Основные методы применения цилиндрических функции Бесселя и Ханкеля.
курсовая работа [792,3 K], добавлен 25.11.2011
Подготовка монохроматора к работе. Градуировка монохроматора. Наблюдение сплошного спектра излучения и спектров поглощения. Измерение длины волны излучения лазера. Исследование неизвестного спектра.
лабораторная работа [191,0 K], добавлен 13.03.2007
Функция "чтения" служит для ознакомления с работой. Разметка, таблицы и картинки документа могут отображаться неверно или не в полном объёме!
Санкт-Петербургский государственный технический университет Методы определения вторичной структуры белков
Пособие для проведения лабораторных работ
на кафедре биофизики физико-механического факультета СПбГТУ
Инфракрасная спектроскопия и спектроскопия кругового дихроизма. Захаров В.В. 1999
Содержание Введение 3 1. Спектры кругового дихроизма белков 4 1.1 Явление кругового дихроизма 4 1.2 Методы анализа спектров кругового дихроизма белков 7 1.3 Работа с пакетом программ STRUCTURE по анализу спектров КД белков 24 2. Инфракрасные спектры поглощения белков 30 2.1 Поглощение белков в ИК-области 30 2.2 Методы анализа ИК-спектров белков 32 2.3 Работа с пакетом программ STRUC по анализу ИК-спектров белков 34 Список литературы 38
Хромофоры белковых молекул (то есть химические группы в молекуле белка, ответственные за поглощение света на определенных длинах волн) можно разделить на три класса: пептидные группы, боковые группы аминокислотных остатков и простетические группы. Спектроскопические методы исследования вторичной структуры белка основаны на изучении спектров именно пептидных хромофоров, поскольку конформация пептидных групп и определяет тот или иной тип вторичной структуры белка - -спираль, -структуру и др. Изучение поглощения света пептидными группами белка обычно проводится в ультрафиолетовом и в инфракрасном диапазонах. Как показывают эксперименты, простая адсорбционная спектроскопия белков в неполяризованном ультрафиолетовом свете мало пригодна для анализа вторичной структуры белка. Более ценную информацию можно извлечь из спектров кругового дихроизма белка. Инфракрасные спектры поглощения белка также пригодны для анализа его вторичной структуры [1]. Ниже будет рассмотрено применение методов измерения кругового дихроизма и инфракрасной спектроскопии для анализа вторичной структуры белка.
1. Спектры кругового дихроизма белков1.1 Явление кругового дихроизма
Белки, как практически все биологические молекулы, вследствие своей пространственной асимметрии обладают оптической активностью. При прохождении через оптически активную среду плоскополяризованный свет становится эллиптически поляризованным. Эллиптичность света является одной из мер оптической активности. Она определяется как арктангенс отношения малой и большой осей эллипса. Другим параметром, характеризующим оптическую активность, является отклонение большой оси эллипса от направления поляризации падающего света, называемое оптическим вращением (или дисперсией оптического вращения) .
Если представить плоскополяризованную волну Е в виде суммы двух волн противоположной круговой поляризации Е=ЕL+ЕR, то можно показать, что величина пропорциональна разности показателей преломления среды для этих волн nL-nR, а величина - разности коэффициентов экстинции L-R. Таким образом, оптическое вращение и появление эллиптической поляризации у плоскополяризованного света при прохождении его через оптически активную среду можно объяснить различным замедлением (nLnR) и поглощением (LR) двух его составляющих ЕL и ЕR, поляризованных по кругу. Разность n=nL-nR называют круговым двулучепреломлением, а разность =L-R - круговым дихроизмом. Зависимости этих величин от длины волны
Санкт-Петербургский государственный технический университет Методы определения вторичной структуры белков Пособие для проведения лабораторных работ на кафедре биофизики физико-механического факультета СПбГТУ Инфракрасная спектроскопия и спектроскопия кругового дихроизма. Захаров В.В. 1999 Содержание Введение 1. Спектры кругового дихроизма белков 1.1 Явление кругового дихроизма 1.2 Методы анализа спектров кругового
дихроизма белков 1.3 Работа с пакетом программ STRUCTURE по анализу спектров КД белков 2. Инфракрасные спектры поглощения белков 2.1 Поглощение белков в ИК-области 2.2 Методы анализа ИК-спектров белков 2.3 Работа с пакетом программ STRUC по анализу ИК-спектров белков Список литературы Введение Хромофоры белковых молекул (то есть химические группы в молекуле белка, ответственные за поглощение света на определенных длинах волн) можно
разделить на три класса: пептидные группы, боковые группы аминокислотных остатков и простетические группы. Спектроскопические методы исследования вторичной структуры белка основаны на изучении спектров именно пептидных хромофоров, поскольку конформация пептидных групп и определяет тот или иной тип вторичной структуры белка - -спираль, -структуру и др. Изучение поглощения света пептидными группами белка обычно
проводится в ультрафиолетовом и в инфракрасном диапазонах. Как показывают эксперименты, простая адсорбционная спектроскопия белков в неполяризованном ультрафиолетовом свете мало пригодна для анализа вторичной структуры белка. Более ценную информацию можно извлечь из спектров кругового дихроизма белка. Инфракрасные спектры поглощения белка также пригодны для анализа его вторичной структуры [1]. Ниже будет рассмотрено
применение методов измерения кругового дихроизма и инфракрасной спектроскопии для анализа вторичной структуры белка. 1. Спектры кругового дихроизма белков 1.1 Явление кругового дихроизма Белки, как практически все биологические молекулы, вследствие своей пространственной асимметрии обладают оптической активностью. При прохождении через оптически активную среду плоскополяризованный свет становится эллиптически
Прибор FVS-6000 специально разработан для научных исследований в колебательной спектроскопии кругового дихроизма (VCD). Прибор способен вместе с колебательным круговым дихроизмом измерять традиционное ИК поглощение.
J-1100 Спектрометр кругового дихроизма
J-1500 Исследовательский спектрометр кругового дихроизма
Спектрометр кругового дихроизма исследовательского класса J-1500 с широким спектральным диапазоном (от глубокого УФ до ближнего ИК), возможностью работы с жидкими и твердыми образцами и широчайшим набором аксессуаров для решения всевозможных аналитических задач.
J-1700 Исследовательский спектрометр кругового дихроизма
Спектрометр кругового дихроизма исследовательского класса J-1700 с наиболее широким спектральным диапазоном, возможностью работы с жидкими и твердыми образцами и широчайшим набором аксессуаров для решения всевозможных аналитических задач в области биотехнологий и исследования материалов.
Спектроскопия кругового дихроизма (циркулярного дихроизма) - это метод основанный на оптической анизотропии, проявляющийся в различии коэффициентов поглощения света, поляризованного по правому и левому кругу. Данный эффект открыт Э. Коттоном (A. Cotton) в 1911.
Круговой дихроизм (циркулярный дихроизм) обнаруживают оптически активные вещества, анизотропия которых обусловлена их молекулярной или кристаллической структурой. Кроме того эффект может проявляться и в намагниченных средах.
Количественной мерой кругового дихроизма служит разность величин поглощения право- и лево- поляризованного по кругу света (или коэффициентов поглощения) на единицу длины среды и на единицу концентрации оптически активной компоненты.
Спектроскопия кругового дихроизма - чувствительный и информативный метод исследования механизма работы различных ферментов. Этот метод позволяет оценить симметричность поглощающей молекулы. Если молекула не имеет центра инверсии, то она неодинаково поглощает правополяризованные и левополяризованные световые волны, так как соответствующие дипольные моменты переходов не совпадают друг с другом. Поэтому метод кругового дихроизма применим к сложным ферментам, содержащим в своем составе асимметричные компоненты.
Спектрометры кругового дихроизма (другие названия - спектрополяриметры, дихрометры, CD spectrometer) обычно используют УФ и видимую области спектра. В настоящее время взрастает число работ в которых используется видимая и ближняя инфракрасная области спектра. Спектрометры кругового дихроизма работающие в среднем ИК диапазоне называют спектрометрами колебательного кругового дихроизма.
Существует целый ряд методов регистрации и изучения спектров кругового дихроизма включающий флуоресцентно детектируемый КД, магнитный КД, регистрацию спектров твердых образцов с помощью интегрирующих сфер и т.п. Реализацию всех перечисленных методов Вы найдете в наших приборах.
Читайте также: