Гидролазы лиазы трансферазы представители строение роль витамины в составе лиаз и трансфераз реферат
Обновлено: 30.06.2024
2. Характеристика ферментов класса гидролаз, Подклассы. Примеры.
3. Характеристика ферментов класса трансфераз. Подклассы. Примеры.
4. Характеристика ферментов классов изомераз, лиаз, синтетаз. Примеры.
5. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз, их значение в обмене веществ.
6. Дегидрогеназа: флавиновые, пиридиновые, первичные, вторичные, аэробные, анаэробные. Примеры.
7. Цитохромы: строение, биологическая роль.
8. Оксигеназы, их биологическая роль. Микросомальная система окисления, ее биологическая роль. Роль кислорода, глюкозы, железа в работе МСО.
9. Механизмы детоксикации в печени.
10. Ферменты антиоксидантной защиты (каталаза, пероксидаза, супероксиддисмутаза, глутатионпероксидаза).
Основная литература
- Биохимия: учебник под редакцией Е.С. Северина. М.:ГЭОТАР-медиа.- 2005.- 779с.
- Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.-3-е изд.-М.: Медицина, 2004.- 704с.
Дополнительная литература
- Ленинджер А. Основы биохимии / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Страйер Л. Биохимия / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Марри Р., Греннер Д.. Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.: М.: Мир, 1993.- 415с.
- Щербак И.Г. Биологическая химия / Издательство СПбГМУ, 2005.
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. И др. Основы биохимии. Т1-3.- М.: Мир, 1981.
- Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М, 2000.
ПЕДИАТРИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ
ТЕМА:
ВОПРОСЫ КЛИНИЧЕСКОЙ ЭНЗИМОЛОГИИ
Вопросы:
1. Распределение ферментов по органам, тканям, субклеточным органеллам.
2.Понятие о ферментах широко распространенных, маркерных, Примеры. Диагностическое значение.
3.Ферменты плазмы крови: внутриклеточные, секреторные, экскреторные. Примеры.
4.Факторы, определяющие нормальный уровень активности и количества ферментов в биологических жидкостях.
5.Причины изменения ферментативной активности биологических жидкостей в патологии
6.Изоферменты: понятие, биологическая роль, диагностическое значение
7.Энзимопатии: понятие, причины, принципы лечения , примеры.
8.Использование гидролитических ферментов при лечении, Примеры.
9.Иммобилизованные ферменты: понятие, способы и цели иммобилизации.
Иммуноферментный анализ: возможности, типы, применение.
Основная литература
- Биохимия: учебник под редакцией Е.С. Северина. М.:ГЭОТАР-медиа.- 2005.- 779с.
- Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.-3-е изд.-М.: Медицина, 2004.- 704с.
Дополнительная литература
- Ленинджер А. Основы биохимии / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Страйер Л. Биохимия / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Марри Р., Греннер Д.. Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.: М.: Мир, 1993.- 415с.
- Щербак И.Г. Биологическая химия / Издательство СПбГМУ, 2005.
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. И др. Основы биохимии. Т1-3.- М.: Мир, 1981.
- Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М, 2000.
Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача, Екатеринбург,
ПЕДИАТРИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ
ТЕМА:
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН.
Вопросы :
1.Характеристика основных этапов катаболизма.
а) гидролитический этап, его значение
б) этап образования ключевых соединений метаболизма,их характеристика
в) окислительное декарбоксилирования ПВК: ход процесса, характеристика мультиферментного комплекс пируватдегидрогеназы, энергетическая ценность;
г) цикл трикарбоновых кислот: ход процесса, регуляция, значение.
д) тканевое дыхание: характеристика митохондриальной системы оксидоредуктаз, значение процесса. Механизм образования разности электрохимического потенциала. Ингибиторы тканевого дыхания.
2.Окислительное фосфорилирование: понятие, хемиосмотическая теориясопряжения. Разобщители: понятие, механизм действия, примеры.
Разность электрохимического потенциала и АТФ – универсальные формы энергии, пути их образования и использования.
Основная литература
- Биохимия: учебник под редакцией Е.С. Северина. М.:ГЭОТАР-медиа.- 2005.- 779с.
- Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.-3-е изд.-М.: Медицина, 2004.- 704с.
Дополнительная литература
- Ленинджер А. Основы биохимии / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Страйер Л. Биохимия / В 3-х томах.- М.: Мир, 1985.
- Марри Р., Греннер Д.. Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.: М.: Мир, 1993.- 415с.
- Щербак И.Г. Биологическая химия / Издательство СПбГМУ, 2005.
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. И др. Основы биохимии. Т1-3.- М.: Мир, 1981.
- Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М, 2000.
Гидролазы, лиазы, трансферазы. Представители, строение, роль, витамины в составе лиаз и трансфераз
Выполнил: Садыков А.Р.
Курс:1 курс
Специальность: Общая медицина
Группа: 127 A
Апофермент - белковая часть двухкомпонентных ферментов, для проявления каталитической активности которой необходимо присутствие небелкового компонента - кофактора или кофермента. Апофермент определяет избирательность действия фермента и возможность регуляции его активности.
Биологически активное вещество - в широком смысле - вещество, вырабатываемое организмом или получаемое им извне и оказывающее либо стимулирующее, либо подавляющее воздействие на происходящие в организме процессы. К биологически активным веществам относятся биолины, гормоны, ингибиторы, ферменты, фитогормоны и др.
Гидролазы - класс ферментов, катализирующих реакции гидролиза. К гидролазам относятся многие пищеварительные ферменты. Некоторые гидролазы используются в пищевой промышленности.
Глобулярные белки - белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры (глобулы). К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и другие белки, выполняющие в клетках динамические функции.
Изомеразы - класс ферментов, катализирующих в клетках внутримолекулярные перестройки, в том числе взаимопревращение изомеров органических соединений в живых клетках.
Изоферменты - ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по структуре, физико-химическим и иммунологическим свойствам. Определение набора изоферментов (изоферментного спектра) у различных организмов используют в генетике, в биологической систематике и в медицине для диагностики некоторых заболеваний.
Ингибитор ферментов - природное или синтетическое вещество, угнетающее активность ферментов или полностью прекращающее их деятельность. Ингибиторы ферментов используются для изучения механизма действия ферментов, для лечения нарушений обмена веществ, а также в качестве пестицидов.
Индуктор - вещество, стимулирующее выработку фермента, находясь в окружающей организм среде.
Карбоангидраза - фермент, катализирующий обратимую реакцию образования угольной кислоты из диоксида углерода и воды.
Катализатор - вещество, ускоряющее скорость химической реакции.
Киназа - фермент, катализирующий перенос концевого фосфата от АТФ на воду, гидроксильные, карбоксильные или амидные группы.
Кофактор - небелковое химическое соединение, необходимое для проявления максимальной активности многих ферментов.
Кофермент - органическое соединение небелковой природы. Коферменты входят в состав некоторых ферментов. Соединяясь с апоферментом, коферменты образуют каталитически активные комплексы.
Креатинкиназа - фермент, катализирующий реакцию, поставляющую энергию для мышечного сокращения. Определение активности креатинкиназы в сыворотке крови используют в клинической медицине.
Лактатдегидрогеназа - фермент, катализирующий обратимое восстановление пировиноградной кислоты до молочной кислоты в процессе гликолиза. Определение лактатдегидрогеназы в сыворотке крови человека имеет диагностическое значение.
Лиазы - класс ферментов, катализирующих негидролитическое отщепление от субстратов групп атомов с образованием двойной связи, а также обратное присоединение по двойной связи.
Лигаза - фермент, катализирующий в клетках присоединение друг к другу двух различных молекул с использованием энергии АТФ.
Металлопротеиды - комплексы белков с тяжелыми металлами. Металлопротеиды выполняют роль дыхательных пигментов, переносчиков металлов в организме и ферментов (металлоферментов).
Нуклеаза - фермент, расщепляющий нуклеиновые кислоты в живых организмах. Нуклеазы участвуют:
- в переваривании нуклеиновые кислоты пищи;
- в удалении чужеродных нуклениновых кислот; и
- в регуляции синтеза и распада нуклеиновых кислот в клетках.
Нуклеозидаза - фермент, расщепляющий нуклеозиды на пуриновое или пиримидиновое основание и углевод.
Оксидоредуктазы - класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции. Оксидоредуктазы играют важную роль в обеспечении клеток энергией.
Пенициллиназа - фермент, расщепляющий пенициллины на неактивные вещества. Пенициллиназа образуется микробами, у которых выработалась устойчивость к действию пенициллиновых антибиотиков.
Пищеварительные ферменты - ферменты, вырабатываемые органами пищеварения. Пищеварительные ферменты расщепляют сложные вещества пищи на более простые, легко усвояемые организмом соединения. Белки расщепляются протеазами, углеводы - гликозидазами, жиры - липазами.
У разных организмов набор пищеварительных ферментов может варьировать, он зависит от характера пищи и образа жизни животного.
Профермент - неактивная форма фермента, переходящая под воздействием различных физиологических и биохимических факторов в активную форму. Образование профермента предотвращает саморазрушение клеток и тканей, в которых осуществляется биосинтез ферментов.
Ревертаза - фермент, участвующий в процессе обратной транскрипции.
Ренин - протеолитический фермент позвоночных животных и человека. Ренин образуется в почках, превращает в активные формы ангиотензины, участвующие в регуляции артериального давления крови. Определение активности ренина в крови используют для диагностики артериальной гипертонии.
Серин - алифатическая аминокислота, входящая в состав белков и некоторых сложных липидов. Серин играет важную роль в проявлении каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов.
Трансферазы - класс ферментов, катализирующих реакции переноса групп атомов от молекулы одного вещества (донора) на молекулу другого вещества (акцептора). При помощи трансфераз в клетках происходят процессы алкилирования, фосфорилирования, биосинтеза белков, нуклеиновых кислот и т.д. Различают аланиновую (АлТ) и аспарагиновую (АсТ) трансферазы.
Тромбин - протеолитический фермент, катализирующий превращение фибриногена в фибрин в процессе свертывания крови. Тромбин образуется из неактивного протромбина, содержащегося в плазме крови.
Фосфорилазы - ферменты, катализирующие в клетках присоединение остатка фосфорной кислоты к углеводам и другим веществам. Фосфорилазы играют ключевую роль в мобилизации запасных углеводов, участвуя в расщеплении крахмала и гликогена.
Фермент - биологический катализатор; по химической природе - белок или рибонуклеиновая кислота. Ферменты обязательно присутствуют во всех клетках живого организма. Ускоряя биохимические реакции, ферменты направляют и регулируют обмен веществ.
Целлюлаза - фермент, расщепляющий целлюлозу. Целлюлаза позволяет усваивать клетчатку микроорганизмам и отдельным видам беспозвоночных. Травоядные животные переваривают клетчатку за счет целлюлазы микрофлоры кишечника.
Цитохромы - сложные белки (гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и/или водорода от окисляемых органических веществ к молекулярному кислороду. При этом образуется богатое энергией соединение АТФ.
Презентация на тему: " Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос различных групп атомов от одной молекулы к другой. Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос различных." — Транскрипт:
2 Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос различных групп атомов от одной молекулы к другой. Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос различных групп атомов от одной молекулы к другой. АМИНОТРАСФЕРАЗЫ- катализируют перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. АМИНОТРАСФЕРАЗЫ- катализируют перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА- катализирует перенос аминогруппы от Ĺаланина к α –кетоглутаровой ислоте. АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА- катализирует перенос аминогруппы от Ĺаланина к α –кетоглутаровой ислоте. АСПАРТАТАМИНОТРАСФЕРАЗА- катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты к α – кетоглутаровой ислоте АСПАРТАТАМИНОТРАСФЕРАЗА- катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты к α – кетоглутаровой ислоте
3 Аминотрансферазы: аланинаминотранс Аминотрансферазы: аланинаминотранс фераза (АЛТ), аспартатаминотранс фераза (АСТ)- близкие по действию ферменты, участвующие в обмене аминокислот. Коферметом является пиридоксальфосфат. Реакция обратима. фераза (АЛТ), аспартатаминотранс фераза (АСТ)- близкие по действию ферменты, участвующие в обмене аминокислот. Коферметом является пиридоксальфосфат. Реакция обратима.
4 Клиническое значение аминотрансфераз Клиническое значение аминотрансфераз Аминотрансферазы - ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами. Аминотрансферазы - ферменты, катализирующие межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами. Наибольшее клинико-диагностическое значение имеет определение двух аминотрансфераз: аспартатаминотрансферазы (АСТ) и аланинаминотрансферазы (АЛТ). Наибольшее клинико-диагностическое значение имеет определение двух аминотрансфераз: аспартатаминотрансферазы (АСТ) и аланинаминотрансферазы (АЛТ). Различия в наименовании аминотрансфераз определяются названием той аминокислоты, от которой отделяются аминогруппа. Фермент, катализирующий перенос аминогруппы с аспарагиновой кислоты на кетоглутаровую кислоту, получил название АСТ. Фермент же, катализирующий обратимый перенос аминогруппы с аланина на кетоглутаровую кислоту называется АЛТ. Различия в наименовании аминотрансфераз определяются названием той аминокислоты, от которой отделяются аминогруппа. Фермент, катализирующий перенос аминогруппы с аспарагиновой кислоты на кетоглутаровую кислоту, получил название АСТ. Фермент же, катализирующий обратимый перенос аминогруппы с аланина на кетоглутаровую кислоту называется АЛТ.
5 Фермент АСТ имеется во всех тканях тела, но наибольшая активность его наблюдается в печени, сердце, скелетных мышцах и эритроцитах. Наименьшая активность АСТ отмечена в коже, почках, поджелудочной железе. Фермент АСТ имеется во всех тканях тела, но наибольшая активность его наблюдается в печени, сердце, скелетных мышцах и эритроцитах. Наименьшая активность АСТ отмечена в коже, почках, поджелудочной железе.сердце
6 Самое большое количество АЛТ находится в печени, что определяет важное диагностическое значение активности фермента при заболеваниях этого органа Самое большое количество АЛТ находится в печени, что определяет важное диагностическое значение активности фермента при заболеваниях этого органапечени
7 Содержание АСТ и АЛТ в различных клетках в порядке уменьшения их концентрации.
8 Нормальная активность АСТ в сыворотке крови МЕ/л или до 40 ед. Нормальная активность АСТ в сыворотке крови МЕ/л или до 40 ед. Нормальная активность АЛТ в сыворотке крови 7-40 МЕ/л или до 40 ед. Нормальная активность АЛТ в сыворотке крови 7-40 МЕ/л или до 40 ед.
9 При поражении клеток печени вирусами, различными химическими веществами, в том числе алкоголем и лекарствами (гепатиты), а также при нарушении оттока желчи из-за сдавления желчного протока или его закупорки камнями, активность АЛТ в крови существенно увеличивается пропорционально тяжести заболевания, и в острых случаях может в 5-10 раз превышать норму. Повышение активности фермента происходит значительно раньше, чем другие очевидные признаки заболевания (желтуха, болевые ощущения и др.). При поражении клеток печени вирусами, различными химическими веществами, в том числе алкоголем и лекарствами (гепатиты), а также при нарушении оттока желчи из-за сдавления желчного протока или его закупорки камнями, активность АЛТ в крови существенно увеличивается пропорционально тяжести заболевания, и в острых случаях может в 5-10 раз превышать норму. Повышение активности фермента происходит значительно раньше, чем другие очевидные признаки заболевания (желтуха, болевые ощущения и др.). Определение активности АЛТ обязательно для всех доноров крови для исключения хронических заболеваний печени. Определение активности АЛТ обязательно для всех доноров крови для исключения хронических заболеваний печени.
10 АСТ в большом количестве находится в сердце и печени, что используется для диагностики заболеваний этих органов. АСТ в большом количестве находится в сердце и печени, что используется для диагностики заболеваний этих органов. Повышение активности фермента происходит при тех же заболеваниях печени, что и АЛТ, но пропорция между увеличением АСТ и АЛТ при разных заболеваниях различна, поэтому их одновременное определение дает врачу хорошую информацию для постановки точного диагноза. Увеличение активности фермента при инфаркте миокарда происходит через 6-8часов, максимальная активность через часов и снижается до нормы через5-6 дней. Повышение активности фермента происходит при тех же заболеваниях печени, что и АЛТ, но пропорция между увеличением АСТ и АЛТ при разных заболеваниях различна, поэтому их одновременное определение дает врачу хорошую информацию для постановки точного диагноза. Увеличение активности фермента при инфаркте миокарда происходит через 6-8часов, максимальная активность через часов и снижается до нормы через5-6 дней.
11 Для постановки диагноза важно значение коэффициента Для постановки диагноза важно значение коэффициента Де Ритиса (АСТ/АЛТ)=1,33. Де Ритиса (АСТ/АЛТ)=1,33. При заболевании печени величина ниже этого значения, при заболеваниях сердца –выше. При заболевании печени величина ниже этого значения, при заболеваниях сердца –выше. Снижение активности АСТ и АЛТ ниже нормы встречается только при тяжелых поражениях печени, когда значительно уменьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (обширный некроз, цирроз). Снижение активности АСТ и АЛТ ниже нормы встречается только при тяжелых поражениях печени, когда значительно уменьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (обширный некроз, цирроз). Период полувыведения АСТ составляет 17 часов, АЛТ-47часов. Период полувыведения АСТ составляет 17 часов, АЛТ-47часов. АЛТ локализуется преимущественно в цитоплазме гепатоцитов. АСТ в цитоплазме и митохондриях клетки. АЛТ локализуется преимущественно в цитоплазме гепатоцитов. АСТ в цитоплазме и митохондриях клетки.
12 АСТ и АЛТ обладают различной активностью в различных органах и тканях. Наибольшая активность АСТ наблюдается в сердечной мышце, а АЛТ в ткани печени.В сыворотке активность аминотрасфераз низка и заметно повышается при нарушении целостности мембран клеток печени или сердечной мышцы. АСТ и АЛТ обладают различной активностью в различных органах и тканях. Наибольшая активность АСТ наблюдается в сердечной мышце, а АЛТ в ткани печени.В сыворотке активность аминотрасфераз низка и заметно повышается при нарушении целостности мембран клеток печени или сердечной мышцы.
13 Определение активности в сыворотке крови является важным тестом для диагностики инфаркта миокарда и вирусного гепатита. Изучают активность АЛТ и АСТ в сыворотке крови, а также В тканях печени и сердца. Определение активности в сыворотке крови является важным тестом для диагностики инфаркта миокарда и вирусного гепатита. Изучают активность АЛТ и АСТ в сыворотке крови, а также В тканях печени и сердца.
14 СХЕМА ПРИНЦИПА МЕТОДА: СХЕМА ПРИНЦИПА МЕТОДА: АЛТ АЛТ Α-аланин + ά-кетоглутаровая кислота ПВК+2,4ДНФГ гидразон ПВК + NaOH коричневое окрашивание. Α-аланин + ά-кетоглутаровая кислота ПВК+2,4ДНФГ гидразон ПВК + NaOH коричневое окрашивание. АСТ АСТ Аспарагиновая аминокислота + ά-кетоглутаровая кислота ПВК+2,4ДНФГ гидразон ПВК + NaOH коричневое окрашивание Аспарагиновая аминокислота + ά-кетоглутаровая кислота ПВК+2,4ДНФГ гидразон ПВК + NaOH коричневое окрашивание АЛТ и АСТ –ферменты ; аланин, аспарагиновая кислота, кетоглутаровая кислота-субстрат ; 2,4ДНФГ-ингибитор ; гидразон ПВК -продукт реакции. АЛТ и АСТ –ферменты ; аланин, аспарагиновая кислота, кетоглутаровая кислота-субстрат ; 2,4ДНФГ-ингибитор ; гидразон ПВК -продукт реакции. При определении активности АСТ и АЛТ пользуются тем, что образующийся продукт реакции пировиноградная кислота (ПВК) при добавлении 2,4 динитрофенилгидрозина (2,4ДНФГ) образует окрашенный гидразон ПВК в щелочной среде. Интенсивность окраски прямо пропорционально количеству образовавшейся ПВК, а значит и активности фермента. При определении активности АСТ и АЛТ пользуются тем, что образующийся продукт реакции пировиноградная кислота (ПВК) при добавлении 2,4 динитрофенилгидрозина (2,4ДНФГ) образует окрашенный гидразон ПВК в щелочной среде. Интенсивность окраски прямо пропорционально количеству образовавшейся ПВК, а значит и активности фермента.
16 1этап-подготовительный 1этап-подготовительный 2этап-ферментативная реакция 2этап-ферментативная реакция 3этап-остановка ферментативной реакции 3этап-остановка ферментативной реакции 4этап-обнаружение продукта реакции 4этап-обнаружение продукта реакции 5этап-измерение оптической плотности раствора 5этап-измерение оптической плотности раствора 6этап-расчет по калибровочной кривой 6этап-расчет по калибровочной кривой 7этап-интерпретация результатов 7этап-интерпретация результатов
17 Приготовление 0,4 н NaOH. Содержимое флакона NaOH (4,0моль/л) развести в 10 раз.
18 Вопросы Вопросы Вопросы Ситуационные задачи Ситуационные задачи Ситуационные задачи Ситуационные задачи Тесты Тесты Тесты
19 ВОПРОСЫ. ВОПРОСЫ. 1.К какому классу ферментов относятся аминотрансферазы. 1.К какому классу ферментов относятся аминотрансферазы. 2.Какую реакцию катализируют АСТ и АЛТ. 2.Какую реакцию катализируют АСТ и АЛТ. 3.Какую роль выполняют в организме человека аминотрансферазы. 3.Какую роль выполняют в организме человека аминотрансферазы. 4.Какие патологические состояния можно диагностировать при повышении активности АЛТ, АСТ. 4.Какие патологические состояния можно диагностировать при повышении активности АЛТ, АСТ. 5.Составте схему анализа. 5.Составте схему анализа. 6.Какую роль при проведении анализа выполняют физ р-р; 2,4ДНФГ; 0,4 н NaOH. 6.Какую роль при проведении анализа выполняют физ р-р; 2,4ДНФГ; 0,4 н NaOH. 7.Перечислите этапы анализа, их суть. 7.Перечислите этапы анализа, их суть. 8.Укажите нормальные показатели активности АЛТ и АСТ. 8.Укажите нормальные показатели активности АЛТ и АСТ. 9.Укажите название метода определения активности аминотрасфераз. 9.Укажите название метода определения активности аминотрасфераз. 10.В чем состоит принцип метода. 10.В чем состоит принцип метода. 11.Как определить активность фермента. 11.Как определить активность фермента. 12.Как построить калибровочную кривую. 12.Как построить калибровочную кривую. 13.КДЗ исследований. 13.КДЗ исследований.
20 ЗАДАЧИ. ЗАДАЧИ. 1.При проведении анализа активность АЛТ и АСТ увеличилась более чем 10 раз. Какое патологическое состояние можно предположить. 1.При проведении анализа активность АЛТ и АСТ увеличилась более чем 10 раз. Какое патологическое состояние можно предположить. 2. При проведении анализа активность АСТ увеличилась более чем 5 раз, а активность АЛТ изменилась незначительно. Какое патологическое состояние можно предположить. 2. При проведении анализа активность АСТ увеличилась более чем 5 раз, а активность АЛТ изменилась незначительно. Какое патологическое состояние можно предположить. 3.При определении коэффициента Де Ритиса, значение больше, чем 1,33. Что это означает. 3.При определении коэффициента Де Ритиса, значение больше, чем 1,33. Что это означает. 4..При определении коэффициента Де Ритиса, значение меньше, чем 1,33. Что это означает. 4..При определении коэффициента Де Ритиса, значение меньше, чем 1,33. Что это означает. 5.Больной обратился в ЛПУ с жалобами на сильные боли в области сердца с иррадиацией в левую лопатку, руку, шею. Какой анализ необходимо провести. 5.Больной обратился в ЛПУ с жалобами на сильные боли в области сердца с иррадиацией в левую лопатку, руку, шею. Какой анализ необходимо провести. 6..Больной обратился в ЛПУ с жалобами на общую слабость, недомогание, похудание, потерю аппетита, тошнота, боль в правом подреберье. Какой анализ необходимо провести. 6..Больной обратился в ЛПУ с жалобами на общую слабость, недомогание, похудание, потерю аппетита, тошнота, боль в правом подреберье. Какой анализ необходимо провести. 7.При проведении анализа кровь больного попала на халат. Ваши действия. 7.При проведении анализа кровь больного попала на халат. Ваши действия. 8.При проведении анализа кровь больного попала на стол. Ваши действия. 8.При проведении анализа кровь больного попала на стол. Ваши действия.
21 К какому классу ферментов относятся АЛТ и АСТ? К какому классу ферментов относятся АЛТ и АСТ? Изомеразы Изомеразы Трансферазы Трансферазы Гидролазы Гидролазы Лиазы Лиазы Концентрация какого вещества изменяется в процессе исследования активности АСТ и АЛТ? Концентрация какого вещества изменяется в процессе исследования активности АСТ и АЛТ? Фермента Фермента Продукта реакции Продукта реакции Субстрата реакции Субстрата реакции Ингибитора реакции Ингибитора реакции Какова роль 2,4 – ДНФГ при определении активности аминотрансфераз? Какова роль 2,4 – ДНФГ при определении активности аминотрансфераз? Это цветной реактив Это цветной реактив Активатор реакции Активатор реакции Ингибитор фермента Ингибитор фермента Субстрат Субстрат Какой фермент катализирует следующие превращения - &-аланин + &- кетоглутаровая кислота->ПВК? Какой фермент катализирует следующие превращения - &-аланин + &- кетоглутаровая кислота->ПВК? ЛДГ ЛДГ &-амилаза &-амилаза АЛТ АЛТ АСТ АСТ Какие из перечисленных ферментов относятся к классу гидролаз? Какие из перечисленных ферментов относятся к классу гидролаз? ЛДГ ЛДГ АЛТ АЛТ &-амилаза &-амилаза АСТ АСТ Какая активность АСТ соответствует норме? Какая активность АСТ соответствует норме? 0,01 мкмоль/л час/ПВК 0,01 мкмоль/л час/ПВК 0,19 мкмоль/л час/ПВК 0,19 мкмоль/л час/ПВК 0,92 мкмоль/л час/ПВК 0,92 мкмоль/л час/ПВК 1,2 мкмоль/л час/ПВК 1,2 мкмоль/л час/ПВК Наибольшая активность АЛТ обнаруживается в клетках? Наибольшая активность АЛТ обнаруживается в клетках? Печени Печени Миокарда Миокарда Скелетных мышц Скелетных мышц Поджелудочной железы Поджелудочной железы Какая активность АЛТ соответствует норме? Какая активность АЛТ соответствует норме? 0,06 мкмоль/л ПВК 0,06 мкмоль/л ПВК 0,18 мкмоль/л ПВК 0,18 мкмоль/л ПВК 1,86 мкмоль/л ПВК 1,86 мкмоль/л ПВК 0,86 мкмоль/л ПВК 0,86 мкмоль/л ПВК Какое заболевание можно предположить, если активность АСТ в сыворотке крови больного составляет 1,0 мкмоль/л, а активность АЛТ – 5,6 мкмоль/л? Какое заболевание можно предположить, если активность АСТ в сыворотке крови больного составляет 1,0 мкмоль/л, а активность АЛТ – 5,6 мкмоль/л? ОИМ ОИМ Стенокардия Стенокардия Инфекционный гепатит Инфекционный гепатит Цирроз печени Цирроз печени О каком заболевании сведетельствует активность АСТ – 2,4 мкмоль/л час ПВК и активность АЛТ – 0,9 мкмоль/л час ПВК? О каком заболевании сведетельствует активность АСТ – 2,4 мкмоль/л час ПВК и активность АЛТ – 0,9 мкмоль/л час ПВК? Стенокардия Стенокардия ОИМ ОИМ Болезнь Боткина Болезнь Боткина Механическая желтуха Механическая желтуха
- Для учеников 1-11 классов и дошкольников
- Бесплатные сертификаты учителям и участникам
«Белорусский государственный педагогический
Реферат на тему:
Как самостоятельная наука биохимия сформировалась примерно 100 лет назад, чему способствовало бурное развитие органической химии. Однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на биохимических процессах производств, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, выделка кож. Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ в организме, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений. Использование растений в пищу, для изготовления красок и тканей также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного происхождения. Древние мыслители рассуждали о том какую роль играют воздух и пища в жизнеобеспечении живых существ, о том что вызывает процесс брожения .
Изучение химии жизни уже в 1827 г. привело к принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут.
Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков работал немецкий биохимик Э. Фишер. Он сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент — это белок.
Целью данной работы является описать структуру и свойства ферментов как биологических полимеров, обозначить основные направления использования ферментов.
Задачи данной работы:
-Показать роль ферментов в жизни человека.
-Определить сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами.
Структура работы состоит из 2 глав, 5 рисунков, выводов и списка основной использованной литературы. Общий объем работы составляет 14 страниц.
Ферменты, или энзимы , – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.
Рисунок 1. Гидролитическое расщепление мочевины
Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.
Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами
Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:
а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;
b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;
c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;
d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 2) .
Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.
Рисунок 2. Влияние фермента на энергию активации
Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:
a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н 2 О 2 = 2Н 2 О + О 2 , ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;
b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);
c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;
d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.
Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 10 4 до 10 6 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов . В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами . В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 3 приведена структура кофермента А (КоА).
Рисунок 3. Структура кофермента А
Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:
a) участие в катализе;
b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;
c) стабилизация фермента.
Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом . Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента :
Холофермент апофермент + кофактор.
В молекуле фермента присутствует активный центр . Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 4).
Рисунок 4. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата
Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 5).
Рис. 5. Активный центр
Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.
Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов , которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.
2.1 Классификация ферментов
Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.
Общепринятая классификация делит все ферменты на шесть классов по типу катализируемой реакции:
Оксидоредуктазы – участвуют в нескольких типах окислительно - восстановительных реакций, где переносят водород, электроны и катализируют биологическое окисление. (оксидаза, пероксидаза, дегидрогеназа).
Трансферазы – переносят группы атомов, метильные, карбоксильные, амино, сульфо, формильные и фосфорильные группы.
Гидролазы – участвуют в гидролитическом расщеплении. Представители этой группы носят названия в соответствии с типом разрываемой связи (пептидазы, гликозидазы, амилазы, эстеразы, липазы, фосфодиэстеразы, фосфатазы, уреаза).
Лиазы – отщепляют группы (например: СО2, Н2О, NH3) от молекулы субстрата (катализируемое исходное вещество) не гидролитическим способом (декарбоксилаза, альдолаза, лиаза, дегидратаза, дезаминаза).
Изомеразы – катализируют внутримолекулярное превращение изомеров (в том числе рацемилизацию, цистрансизомеризацию).
Лигазы – участвуют в реакциях соединения: белковом синтезе, биосинтезе глутамина, активации аминокислот, синтезе жирных кислот.
В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.
Например: фермент, катализирующий реакцию
АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,
носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.
2.2 Функции ферментов
В определенных частях каждой клетки находится около тысячи разных ферментов. Характерной особенностью всех ферментов является то, что каждый вид из них выполняет определенную функцию, которая присуща только ему одному. По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы:
1. Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток. Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта. Они обитают в слюне, кишечнике, секрете поджелудочной железы.
2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки. Данные ферменты расположены внутри клетки упорядоченно. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки. Такими процессами можно считать окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот, перенос аминокислотных остатков и т.д. При разрушении клеточных мембран такие ферменты проникают в межклеточное пространство и кровь где продолжают развивать свою активность. Лабораторными методами при обнаружении их в анализах крови в зависимости от вида фермента можно установить диагноз, в каком органе происходят патологические изменения.
3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.
В организме человека каталитическая функция многих ферментов зависит от наличия определенных коферментов, витаминов, микроэлементов. Отсутствие данных веществ делает ферменты бессильными и в итоге постепенно может привести к патологическим изменениям. Большинство витаминов, а также микроэлементы и коферменты поступают в организм из вне (вместе с пищей). Хотя следует учесть и тот факт, что не вся еда может содержать в своем составе данные вещества. Чем выше температура приготовления пищи, тем сложнее организму использовать питательные вещества для синтеза ферментов, в такой еде также погибают витамины. По этой причине многие диетологи советуют не жарить, а варить или тушить продукты питания.
2.3 Области применения ферментов
На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO 2 , который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы , которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы , придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.
Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.
Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результате переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция - это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.
Производство сыра тоже связано с ферментами . Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.
Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза - используется в стиральных порошках. Он способен удалять "катышки" с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.
Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.
Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа.
Ферменты как биополимеры очень важны в жизни человека. Использование ферментов в медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.
Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.
Спустя 100 лет после открытия этого класса веществ человечество узнало о ферментах очень много, но это не является точкой в исследованиях, т.к. технологии с каждым днём улучшаются, и, может быть, скоро мы узнаем что-то новое о ферментах.
Слесарев, В.И. Химия: Основы химии живого/ В.И. Слесарев.-СПб: Химиздат, 2007. – 784 с.
Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия/ Н.А Тюкавкина, Ю.И Бауков, С.Э. Зурабян.– М.: ДРОФА, 2014.
Читайте также: