Белки основа жизни реферат

Обновлено: 05.07.2024

Функция "чтения" служит для ознакомления с работой. Разметка, таблицы и картинки документа могут отображаться неверно или не в полном объёме!

Выполнил студент 1 курса 151 группы Фирсов Михаил Сергеевич

ФГБОУ ВПО НИУ Саратовский Государственный Университет им. Н.Г. Чернышевского

В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы , такие как белки ,нуклеиновые кислоты и полисахариды.

Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции : ускоряют химические реакции (белок – катализатор) ,выполняют транспортную функцию , структурную , защитную функции , участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos –первый ).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Белки составляют 10 – 18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул , отличающихся по своей массе , структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

Несмотря на такое разнообразие и сложность строения , все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью , называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК , называемой геном.

Белки , входящие в состав живых организмов , включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный , чем и определяется различие свойств белков.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействиях образуют пространственные структуры – конформации белков. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы) , соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фософо- и металлопротеидов.

Одним из интересных свойств белков является процесс денатурации , в ходе которой происходит утрата белковой молекулы своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими

Цель исследования: - Выяснить экспериментальным путем состав и свойства белков, и содержание в продуктах питания Объект исследования: - Белок куриного яйца и другие продукты, богатые белками Предмет исследования: - Качественный состав и свойства белка Гипотеза: -Разрушение белка приводит к различным заболеваниям и смерти

Задачи: -Анализ литературы, -Экспериментальным путем определить состав молекул белков, -Выяснить условия, при которых происходит денатурация белков, -Рассмотреть способы обнаружения белков, -Раскрыть роль белков в живой природе Методы исследования: - Анализ литературы, опыт, сравнение, обобщение, анализ.

Значение белков в нашей жизни:

Общий вывод: В ходе определения элементарного состава белка куриного яйца было установлено, что в его состав входят следующие химические элементы: углерод, азот, водород и сера. Итоги эксперимента (сверим с научными данными) В составе белков содержится: Углерод (51 - 53%) Кислород (21,5 – 23,5%) Азот (16 – 18%) Водород (6 – 7%) Сера (0,3 – 2,5%) Фосфор (в некоторых белках). Гипотеза подтвердилась экспериментально .

Но есть люди которые сидят на безбелковой диете и они чаще болеют инфекционными заболеваниями, так как белки являются основным строительным материалом организма, поэтому даже легкие формы белковой недостаточности, внешне протекающие бессимптомно, влияют на способность противостоять инфекции. Тяжелая белковая недостаточность может нарушить нормальную работу всех органов и систем. Особенно опасен дефицит белка в детском возрасте, так как он способен повлиять на развитие умственных способностей, формирование мышц, замедлить рост ребенка. Также потребление белка важно и для спортсменов. Продукты, богатые белком – едва ли не важнейшая часть рациона. Без углеводов и полезных жиров меню профессионала представить нельзя, но именно белки – основной строительный материал для мышц. Без них организм не может нормально функционировать, вот почему так важны белки в питании.

Выводы: Изучили литературу по теме исследования и выяснили, что белки составляют 60-80% от сухой массы тела организма и выполняют десятки различных жизненно важных функций в организме, таких как строительная, транспортная, сигнальная, двигательная и другие. Экспериментально определили качественный состав белков. В их состав входят атомы углерода, азота, кислорода, водорода и часто серы Выявили условия денатурации белковой молекулы – высокая температура, кислоты, щелочи, спирты. Соответственно эти факторы негативно влияют и на организм человека, приводя к заболеваниям, старению и смерти. Так как белки – это снова жизни! Провели качественные реакции – биуретовую и ксантопротеиновую для обнаружения белка в различных продуктах питания (мясе, яйце, молочной продукции) Доказали, что белки – этот основа жизни!

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могут располагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образова- нии водородных связей.

В молекулах белка a-аминокислот связаны между собой пептидными связями. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51–53; кислорода– 21,5–23,5; азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белки содер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

2.Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).

4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав кото- рых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ.

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные призна- ки:

степень сложности (простые и сложные);

форма молекулы (глобулярные и фибриллярные белки);

растворимость в отдельных растворителях;

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остат- ков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (ме- таллопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гли- копротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых раство- рах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих бел- ков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов сос- тоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокиса- нии. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,– ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом только при оптимальной тем- пературе (например, у человека и теплокровных животных при 37°C) и определен- ной концентрации ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разде- лен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Гормоны– регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочной железы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепле- ние или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапли- вается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить –они голодают. Именно в этом причина развития диабета – болезни, вызываемой не- достатком инсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую функцию в орга- низме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество–гликоген, и ряд других ферментов.

3.3 БЕЛКИ–СРЕДСТВА ЗАЩИТЫ.

3.4 РОЛЬ БЕЛКОВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА.

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате – не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется 130-150 грамм белка в сутки. (Прил., табл. 1)

Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.

3.5 СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКЕ

В цитоплазме на один из концов иРНК вступает рибрсома и начинает синтез полипептида. Рибосома перемещается по молекуле иРНК не плавно, а прерывисто, триплет за триплетом. (Прил., рис. 3)

По мере перемещения рибосомы по молекуле иРНК к полипептидной цепочке одна за другой пристраиваются аминокислоты, соответствующие триплетам иРНК. Точное соответствие аминокислоты коду триплета иРНК обеспечивается транспортной РНК. Для каждой аминокислоты существует своя тРНК, один из триплетов которой соответствует строго определенному триплету иРНК. Точно так же каждой аминокислоте соответствует свой фермент, присоединяющий ее к тРНК. После завершения синтеза полипептидная цепочка отделяестя от матрицы—молекулы иРНК. Молекула иРНК может использоваться для синтеза полипептидов многократно, как и рибосома.

Поразительная сложность систем

4.ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ

Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;

Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски.;

при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу

3.3 БЕЛКИ–СРЕДСТВА ЗАЩИТЫ.

3.4 СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКЕ

Для того,чтобы синтезировался белок, информация о последовательности аминокислот в его структуре должна быть доставлена к рибосомаморганоидам клеткаи,осуществляющим синтез белка. Для этого на одной из цепей молекулы ДНК синтезируется одноцепочечная молекула РНК, последовательность нуклеотидов которой точно соответствует последовательности нуклеотидов цепи ДНК. Так образуется информационная РНК (иРНК), которая затем перемещается в цитоплазму клетки.

Теоретическая значимость работы состоит в том, что исследование вносит некоторый вклад в область теоретических исследований по данной теме, обобщает научные данные о строении, свойствах и функциях белков. Данная работа способствует дальнейшему продуктивному исследованию указанной проблемы.

Практическая ценность исследования состоит в том, что проведена экспериментальная работа по определению химических свойств белков и влиянию различных веществ на структуру белка.

Выполнил: Осипов Алексей,

ученица 10 класса

Руководитель: Ватолина Л.В.,

2.1. Пространственная организация белковых молекул…………………………….11-12

2.2. Химические свойства белков…………………………………………………..…13-14

Актуальность темы: провести качественные реакции на белки и обобщить полученную информацию в результате проведенных опытов.

Предмет исследования: белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот.

Объект исследования: биополимеры белки.

Цель исследования: выявить значение белка как основного вещества клетки.

Рассмотреть функции белков;

Выяснить их значимость в питании человека;

Изучить состав и строение белков;

Познакомиться с их химическими свойствами;

Провести опыт и проанализировать результат.

Гипотеза исследования: если из белков построены все ткани и органы, то их недостаток скажется на жизнедеятельности человека.

Методы исследования: информационные, экспериментальные, наглядные.

Белки – сложные вещества, состоящие из аминокислот. Являются неизменной составляющей частью рациона. Это главный строительный материал, без которого невозможен рост мускулатуры и тканей в целом. Белки подразделяются на 2 категории:

Животный, который поступает из продуктов животного происхождения. К этой категории можно отнести мясо, птицу, рыбу, молоко, творог и яйца.

Растительный, который организм получает из растений. Здесь стоит выделить рожь, овсянку, грецкие орехи, чечевицу, фасоль, сою и морские водоросли

1.1. Функции белков

Белок как фермент:

Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты катализируют только одну реакцию. Заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью. Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность)

Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний. Также их используют для лечения некоторых болезней. Примеры: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности: при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

Ферменты используются при обработке льна, конопли, для смягчения кожи в кожевенной промышленности, они входят в состав стиральных порошков.

Белки являются структурным компонентом многих клеток. Например, мономеры актина итубулина – тэто глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин – основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти,перья птиц и некоторые раковины.

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген – белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играютферментыпечени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атакупатогенов

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, а также активность других белков и др.

Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Сигнальная функция белков – способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков:

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессыметаболизма.

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях – свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы- белок-рецептор – происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Моторная (двигательная) функция:

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт создайте презентацию.

1.2.Значение белков в питании человека

В питании животного организма белки играют исключительную роль, только одни они могут поддерживать азотистое равновесие. Ни углеводы, ни жиры заменить белок не могут; белки же могут до известной степени заменить жиры и углеводы.

Под влиянием пищеварительных соков белок распадается на все менее сложные частицы и доходит до стадии аминокислот.

Аминокислоты, всосавшись в стенки кишечника и соединившись в различных комбинациях, дают белок другого состава, т.е. чужеродный белок пищевого продукта превращается в белок своеродный – белок клеток и тканей организма.

Белки, которые при распаде дают все необходимые для жизнедеятельности человека аминокислоты, носят название полноценных; белки, при распаде которых получаются не все аминокислоты, называются неполноценными.

Полноценные белки содержатся в крови, молоке, органах и мышцах животных, а также в зеленых частях растений (шпинат, щавель и др.). Неполноценные белки содержатся в зернах и корнеплодах, т.е. в продуктах растительного происхождения.

Недостаточное поступление белка в организм сказывается на функции всех систем. Прежде всего, страдает ферментная система. Тесно связан с белками синтез гормонов. Снижаются защитные функции организма. При недостатке белка в рационе наблюдается изменение морфологии в клетках костного мозга, а это влечет за собой нарушение процесса кроветворения и изменение морфологического состава крови, а также снижение онкотического давления.

Снижение количества белка в рационе отражается на условно-рефлекторной деятельности, вызывая ослабление как процессов возбуждения, так и тормозного процесса. Хроническое недостаточное поступление белка ведет к глубоким нарушениям функции печени, вызывая развитие жировой инфильтрации печени.

Недостаточное поступление белка с нищей отражается на течении минерального обмена, при этом наблюдается торможение роста костей и изменяется их химический состав. Белковая недостаточность в первые два года жизни может привести впоследствии не только к низкорослости, но и к задержке психомоторного развития. При недостатке белков нарушается синтез витамина РР, что может привести к заболеванию пеллагрой; увеличивается выведение из организма витамина С, а также выделение с мочой рибофлавина (В2) и развитие арибофлавиноза.

Продукты – источники полноценного белка:

Продукты – источники неполноценного белка:

Горох – 19,8%, фасоль – 19,6%, чечевица – 20,4%, мука гороховая – 22%, мука соевая – 41,4%.

2. Строение белков

Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Все аминокислоты содержат:

1) карбоксильную группу (-СООН);

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы).

Строение радикала у разных видов аминокислот – различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептиды – органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

2.1. Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами – пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот,- 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию- транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание – серповидно-клеточная анемия. Самой прочной является первичная структура белка, т.к. связи прочные, ковалентные. Именно при помощи радикалов реализуется одно из выдающихся свойств белков – их необыкновенная многогранная химическая активность.

Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Читайте также: