Сигнальные белки это кратко
Обновлено: 02.07.2024
- Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.
Клетки могут взаимодействовать друг с другом на расстоянии с помощью специальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.
Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной
смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.
Связанные понятия
Синаптобревин (англ. synaptobrevin) — небольшой трансмембранный белок секреторных везикул; компонент белкового комплекса SNARE, осуществляющего конечные стадии экзоцитоза нейромедиаторов в синапс. Синаптобревин относится к семейству везикуло-ассоциированных мембранных белков (англ. vesicle associated membrane protein, VAMP).
Аннексин A1 (annexin A1, ANXA1, липокортин-1) — белок, кодируемый у человека геном ANXA1, связывающий ионы кальция и фосфолипиды. Состоит из 346 аминокислот. Относится к семейству аннексинов, синтезируется в иммунных клетках под воздействием глюкокортикоидов.
Аквапорин 3 — белок группы аквапоринов, водный канал, локализуется на базолатеральной мембране собирательных канальцев в почках. Впервые клонирован в 1994 году. Аквапорин 3 эритроцитов определяет группу крови Гилла (GIL).
В молекулярной биологии и биохимии под термином эффектор или эффекторная молекула обычно понимается малая небелковая молекула, которая селективно связывается с теми или иными белками и регулирует их биологическую активность. В этом смысле эффекторные молекулы работают как специфические лиганды, которые могут повышать или снижать активность ферментов, транскрипцию и экспрессию генов, или внутриклеточный либо межклеточный процесс передачи сигнала. Эффекторные молекулы также могут непосредственно регулировать.
Опсонины (от греч. ὀψόνω — приготовляю в пищу) — антитела и факторы комплемента, усиливающие фагоцитоз. Опсонинами могут быть любые вещества, способствующие связыванию бактерий и корпускулярных антигенов фагоцитами и последующему фагоцитозу. Опсонинами, в частности, являются антитела (IgA, IgG), лектин, связывающий маннозу, и промежуточные продукты активации комплемента (C3b, C4b, iC3b). Их эффект опсонизации объясняется наличием на поверхности мононуклеарных фагоцитов специальных рецепторов к Fc-фрагменту.
Про́инсули́н — полипептид, прогормон, производимый бета-клетками островков Лангерганса поджелудочной железы.
Т-клетки памяти — популяция Т-лимфоцитов, хранящих информацию о ранее действовавших антигенах и формирующих вторичный иммунный ответ, осуществляющийся в более короткие сроки, чем первичный иммунный ответ, так как минует основные стадии этого процесса.
Проферменты, или проэнзимы, зимогены, энзимогены — функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям (обычно расщеплению специфическими эндо- или экзопептидазами или гидролизу), в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент. Относятся к группе протеиназ (сериновые, тиоловые, кислые). Синтез зимогенов осуществляется на рибосомах эндоплазматического ретикулума особыми секреторными клетками в виде зимогенных гранул, которые после.
Агранулоциты — лейкоциты, в цитоплазме которых, в отличие от гранулоцитов, не содержится азурофильных гранул (англ. Azurophilic granule).
Эстрогеновые рецепторы (ЭР) представляют собой группу белков, находящихся внутри клеток. Они являются рецепторами, которые активируются эстрогенами (например, 17β-эстрадиолом). Существуют два класса эстрогеновых рецепторов: ядерные рецепторы эстрогена (ЭРα и ЭРβ), которые являются членами семейства ядерных рецепторов внутриклеточных рецепторов, и мембранные рецепторы эстрогена (мЭРs) (ГПЭР (ГПР30), ЭР-X и Гк-мЭР), которые в основном являются Г-белковыми рецепторами.
Кинин-калликреиновая система — группа белков крови, играющих роль в воспалении, контролировании артериального давления, коагуляции и возникновении болевых ощущений. Важнейшими компонентами данной системы являются брадикинин и каллидин.
Тельца Вайбеля — Паладе — особые везикулы в клетках эндотелия сосудов которые содержат фактор фон Виллебранда и P-селектин и секретируют их в случае активации эндотелия при повреждении ткани. Могут быть сферической, овальной или продолговатой формы.
Тиреоглобулин (Тг) — протеин с массой 660 кДа, продуцируемый фолликулярными клетками щитовидной железы, который накапливается в её структурно-функциональной единице — фолликуле — как коллоид.
Разобщающие белки — белки внутренней мембраны митохондрий, которые пропускают через себя протоны без синтеза АТФ, с преобразованием энергии протонного градиента в тепло. Процесс генерации тепла напрямую конкурирует с окислительным фосфорилированием.
Тахикинины — одна из крупнейших групп нейропептидов. В неё входят пептиды, имеющие сходную C-концевую последовательность Phe-X-Gly-Leu-Met-NH2, где под X обозначена алифатическая или ароматическая аминокислота.
Эозинофильные гранулоциты или эозинофилы, сегментоядерные эозинофилы, эозинофильные лейкоциты — подвид гранулоцитарных лейкоцитов крови.
Панкреатический полипептид — полипептид, секретируемый PP-клетками островков Лангерганса поджелудочной железы. Состоит из 36 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 4200 Да.
Опухолевая инвазия — процесс, при котором раковые клетки или же их группы (агрегаты) расходятся из первичного очага опухоли в соседние ткани. В случае карцином — это процесс, включающий проникновение опухолевых клеток через базальную мембрану в результате её разрушения.
Перфорины — цитотоксические белки, содержащиеся в гранулах Т-лимфоцитов и NK-лимфоцитов (естественных киллеров).
Циклин D1 — это белок из семейства циклинов, специфически регулирующий фазовый переход G1 / S-фаза в клеточном цикле. У человека он кодируется геном CCND1, расположенным в хромосомном локусе 11q13.
Тропомиозин — фибриллярный белок (70 кДа), состоящий из двух перевитых α-спиралей. Тропомиозин связывается в единый комплекс с F-актином в области изгиба молекулы, обеспечивая его стабильность. По длине тропомиозин равен 7 субъединицам G-актина, при этом контактирует только с одной из нитевидных структур F-актина. Кроме этого, тропомиозин совместно с тропонином участвует в регуляции взаимодействия актина с миозином.
Тироциты (эпителиальные клетки щитовидной железы, также известны как фолликулярные клетки) — клетки, расположенные в щитовидной железе и способные к синтезу и секреции тиреоидных гормонов, таких как тироксин и трийодтиронин. Они образуют стенки фолликулов щитовидной железы.
Фактор активации тромбоцитов (ФАТ, англ. platelet-activating factor, PAF) — сильный фосфолипидный медиатор воспаления. Синтезируется многими типами клеток: нейтрофилами, базофилами, тромбоцитами и эндотелиальными клетками. Участвует в воспалении, агрегации тромбоцитов, играет роль в патогенезе анафилактического шока.
Экзотоксины — вещества, вырабатываемые грамположительными и грамотрицательными бактериями и выделяемые ими в окружающую среду; белки с молекулярной массой 10–900 кДа. Оказывают токсическое воздействие на организм человека. Обычно экзотоксины являются неустойчивыми, быстро теряют свою активность под действием тепла, света и химических веществ. Именно действием экзотоксина обусловлена клиника многих инфекционных заболеваний. Экзотоксины вырабатываются, например, бактериями-возбудителями ботулизма.
Дофаминовый рецептор D5 — один из пяти типов рецепторов дофамина позвоночных. Этот рецептор относится к D1-подобным рецепторам и активирует аденилатциклазу.
Статмин (онкопротеин 18) — эволюционно консервативный белок, участвующий в регулировке динамики микротрубочек. Микротрубочки являются одним из трёх важнейших компонентов цитоскелета, они также необходимы для сборки веретена деления — структуры, участвующей в митозе, одной из стадий клеточного цикла. Воздействуя на баланс сборки и дезинтеграции микротрубочек, статмин регулирует процессы быстрой перестройки цитоскелета в ответ на внешние факторы. Нарушение структуры статмина может привести к непрекращающейся.
Миелопоэз — это часть процессов гемопоэза, заключающаяся в регулируемом образовании миелоидных клеток, включая гранулоциты — нейтрофилы, эозинофилы и базофилы (что называется гранулопоэзом) — и моноциты (что называется моноцитопоэзом) в костном мозге.
Спектрин — это белок цитоскелета, который выстилает внутреннюю сторону плазматической мембраны многих типов клеток. Спектрин формирует длинные молекулы структурной сетки и играет важную роль в поддержании целостности клеточной мембраны и структуры цитоскелета. Как показала криоэлектронная томография, формируемая с участием спектрина сетка имеет гетерогенную структуру, которая меняется при растяжении клеточной мембраны.В определенных случаях черепно-мозговых травм, таких как диффузное аксональное.
Печёночная липаза (печёночная триглицеридная липаза, триглицеридная липаза, ПЛ; англ. hepatic lipase, hepatic triglyceride lipase) ), (КФ 3.1.1.3) — один из ферментов липидного метаболизма. Эта липаза по ферментативному действию похожа на панкреатическую липазу. Однако, в отличие от панкреатической липазы, печёночная липаза синтезируется в печени и секретируется в кровь. Печёночная липаза после секреции связывается со стенкой сосуда (почти исключительно в печени) и расщепляет липиды липопротеинов.
Эндопептидазы (эндопротеиназы) — протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи. С наибольшей скоростью ими гидролизуются связи, образованные определёнными аминокислотами.
Пермеазы (permease)— ферментоподобные белки , участвующие в транспорте метаболитов, находятся в периплазме клетки. Эти белки участвуют в облегчённой диффузии веществ в клетку . Этим путём в клетку поступает ограниченное количество соединений.
Нейрогумора́льная регуля́ция (от греч. neuron — нерв и лат. humor — жидкость) — одна из форм физиологической регуляции в организме человека и животных, при которой нервные импульсы и переносимые кровью и лимфой вещества (метаболиты, гормоны, а также другие нейромедиаторы) принимают совместное участие в едином регуляторном процессе.
Рецепторы фактора роста фибробластов (англ. Fibroblast growth factor receptors; FGFR) — семейство мембранных белков, класс рецепторных тирозинкиназ, которые связываются с членами семейства факторов роста фибробластов. Мутации этих рецепторов часто приводят к нарушениям, таким как ахондроплазия.
Бета-эндорфин — нейропептид из группы эндорфинов, образующийся во многих клетках ЦНС и являющийся эндогенным лигандом-агонистом опиоидных рецепторов. Впервые описан в 1976 году.
Антимицины — группа вторичных метаболитов, синтезируемых бактериями рода Streptomyces.
Акросомная реакция — экзоцитоз (способ доставки) содержимого акросомы для локального разрушения желточной оболочки яйцеклетки (например, блестящей оболочки у млекопитающих и человека) и преодоления сперматозоидом этого барьера.
δ-Кле́тки (или D-кле́тки) — клетки, вырабатывающие гормон соматостатин; они обнаруживаются в желудке, кишечнике, а также в островках Лангерганса поджелудочной железы.
Опиоидные пептиды — группа нейропептидов, являющихся эндогенными лигандами-агонистами к опиоидным рецепторам. Обладают анальгезирующим действием. К эндогенным опиоидным пептидам относят эндорфины, энкефалины, динорфины и др. Система опиоидных пептидов головного мозга играет важную роль в формировании мотиваций, эмоций, поведенческой привязанности, реакции на стресс и боль и в контроле приёма пищи.
Кроветво́рная система — система органов организма, отвечающих за постоянство состава крови. Поскольку в организме непрерывно разрушаются форменные элементы (напр., тромбоциты распадаются примерно через неделю), основной функцией кроветворных органов является постоянное пополнение клеточных элементов крови — кроветворение или Гемопоэз (лат. haemopoiesis). Основными компонентами кроветворной системы являются костный мозг, лимфатические узлы и селезёнка.
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ; синоним — гамма-глютамилтранспептидаза, ГГТП, КФ 2.3.2.2.) — фермент, участвующий в обмене аминокислот. Катализирует перенос гамма-глутамилового остатка с гамма-глутамилового пептида на аминокислоту, другой пептид или, при гидролизе, на воду. Накапливается в основном в почках (уровень ГГТ в 7000 раз выше, чем в сыворотке крови), печени (в 200—500 раз выше) и поджелудочной железе. В клетках локализуется в мембране, лизосомах и цитоплазме.
Циклинзависимые киназы (англ. cyclin-dependent kinases, CDK) — группа белков, регулируемых циклином и циклиноподобными молекулами. Большинство циклинзависимых киназ участвуют в смене фаз клеточного цикла; также они регулируют транскрипцию и процессинг мРНК.
Базофилия (от др.-греч. βάσις основание и φιλία — дружба, любовь, склонность) — химическое сродство к основаниям, в том числе, к осно́вным красителям.
Липоксигеназы (англ. Lipoxygenases) — железо-содержащие ферменты, катализирующие реакцию диоксигенации (присоединение двух атомов кислорода) к полиненасыщенным жирным кислотам. Различные типы липоксигеназ найдены в растениях, животных и грибах. Они вовлечены в различные клеточные функции.
Поликетидсинтазы (ПКС, англ. Polyketide synthase, КФ 6.4) — ферменты или мультиферментные комплексы, синтезирующие поликетиды (вторичные метаболиты, такие как антибиотики, токсины или статины). Поликетидсинтазы обнаружены у бактерий, грибов, животных и растений и имеют большое сходство с синтазами жирных кислот в организации и механизме биосинтеза. Как правило, гены синтазы определённого поликетида входят в один оперон (у бактерий) или в один кластер (у эукариот).
Cdk-активи́рующая кина́за (англ. Cdk-activating kinase, CAK) — фермент подкласса протеинкиназ, активирующий циклин-зависимую киназу (Cdk) путём фосфорилирования аминокислотного остатка треонина в каталитической области циклин-зависимой киназы. Одной из основных функций CAK-киназы является участие в активации Cdk, и, как следствие, участие в регуляции клеточного цикла. Ещё одна значимая функция CAK-киназы — участие в генной транскрипции.
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.
Клетки могут взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.
Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [1] .
Белковую природу имеют также некоторые феромоны. Так, половой феромон (sex-inducing pheromone) вольвокса — гликопротеид [2] . Пептидные феромоны встречаются у самых разных организмов — от бактерий [1] до млекопитающих [3]
Ссылки
Wikimedia Foundation . 2010 .
Полезное
Смотреть что такое "Сигнальная функция белка" в других словарях:
Регуляторная функция белков — ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приёму и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда. Постоянно открывают всё новые и … Википедия
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
Обзор
Дилемма стрелочника
Автор
Редакторы
Спонсор конкурса — дальновидная компания Thermo Fisher Scientific.
Введение от редакции
Wnt-путь — один из важнейших молекулярных сигнальных путей, который регулирует эмбриональное развитие и дифференцировку клеток. Весь путь назван по имени одного из лигандов, который активирует путь в клетках — Wnt. Это сокращение произошло от слияния названий двух генов — Wg + Int. Прототип гена был открыт у дрозофилы, где мутация в гене Wg (wingless) подавляла развитие крыльев. Гомологичный ген у позвоночных — Int — связан с развитием раковых опухолей.
На сегодняшний день известно, что Wnt-путь регулирует развитие многих органов во время эмбриогенеза и отвечает за билатеральную симметрию организма. Его функции — все то, что формирует из массы эмбриональных клеток сформированный организм. У взрослых особей нарушения Wnt-пути ведут к повышенному риску раковых заболеваний. Также недавние работы показали важную роль компонентов Wnt в пролиферации и дифференциации стволовых клеток.
Гликопротеины Wnt — это семейство секретируемых клетками сигнальных молекул, которые участвуют в координации поведения клеток в организме. Эти белки, открытые еще в начале 1980-х в качестве маркеров многих видов раковых заболеваний, оказались ключевыми регуляторами эмбрионального развития, процессов регенерации, роста костей, дифференцировки стволовых клеток и массы других процессов, связанных с морфогенезом и определением клеточной судьбы.
Структура Wnt белков
Рисунок 1. Структура Wnt. а — Объемная модель Wnt8. Желтым цветом обозначены гликозилированные участки. б — Вторичная структура Wnt. Оранжевым цветом обозначены и пронумерованы 22 остатка цистеина, которые образуют парные дисульфидные мостики. Розовым цветом обозначена ковалентно присоединенная ацильная группа: жирная кислота.
Секреция Wnt
Рисунок 2. Биогенез и секреция Wnt. Молекулы Wnt в процессе созревания в эндоплазматическом ретикулуме подвергаются гликозилированию, а затем ацилированию. Затем в сопровождении белка Wntless из аппарата Гольджи они попадают в секреторные везикулы, внутри которых пересекают плазматическую мембрану, после чего секретируются. Wntless извлекается из отработанных секреторных везикул и переносится обратно в аппарат Гольджи с помощью комплекса Retromer.
Регуляция пути Wnt: с секретируемыми молекулами Wnt непосредственно связываются их антагонисты: Wnt-ингибирующий фактор (WIF) и Фрайззлед-узнающий белок 1 (sFRP). Кроме того, для предотвращения образования комплекса Фрайззлед—Wnt—LRP, c белками LRP5/LRP6 могут связаться DKK и склеростин. Белки Shisa, захватив рецептор Фрайззлед, мешают ему выйти на поверхность клетки. Если Wnt образует комплекс с LRP5/6 и Фрайззлед, сигнализация активируется. Белок R-spondin 2 (RSPO), стабилизируя рецепторы Фрайззлед и LRP5/6, повышает сигнализацию по пути Wnt. В эндоплазматическом ретикулуме для созревания LRP5/6 необходим сопровождающий белок MESD.
Мембранные рецепторы Wnt
Для того чтобы воздействовать на клетку-мишень, Wnt должен связаться с клеточными рецепторами. В качестве таких рецепторов на поверхности клетки выступают трансмембранный белок Фрайзлед Frizzled (Fz) и липопротеиды низкой плотности LRP5/LRP6. Связаться с ними молекуле Wnt активно мешают различные антагонисты, которым противостоят агонисты (рис. 3). Помимо этих рецепторов Wnt может связываться с рецепторными тирозинкиназами Ror и Ryk . Ror, связавшись с Wnt5a, фосфорилирует белок Дишевеллед и таким образом контролирует морфогенез тканей, тогда как Ryk, фосфорилируя мембранный белок Vangl2, контролирует полярность клетки.
Кстати, Frizzled и уже упомянутый рецептор GPR177 относятся к семейству рецепторов GPCR, за исследование которых в 2012 году была вручена Нобелевская премия по химии [7]. Рецепторные тирозинкиназы также представляют важный класс сигнальных рецепторов мембраны клетки (см., например, [8]). — Ред.
Механизмы воздействия Wnt на клетку
По традиции механизмы воздействия Wnt на клетку подразделяют на:
- канонический (β-катенин—зависимый) путь, который, в конечном счете, контролирует программы генной экспрессии, связанные с определением судьбы клетки и морфогенезом [9];
- неканонические (β-катенин—независимые) пути [10], которые регулируют полярность клетки, стимулируя реорганизацию цитоскелета [11], [12] и метаболизм кальция [13].
В основе канонического пути Wnt-сигнализации лежит стабилизация цитоплазматического белка β-катенина (рис. 3). В отсутствие сигнала β-катенин не активен и быстро деградирует. Когда клетки активируются Wnt, скорость деградации β-катенина снижается. Избежавший деградации β-катенин накапливается в цитоплазме и входит в ядро.
Влияние Wnt-сигнализации на клеточный цикл и пролиферацию клеток
Стволовые клетки в основном характеризуются двумя свойствами: способностью к самообновлению и дифференцировке в различные типы клеток . Эти процессы регулируются различными факторами роста, в том числе белками Wnt [19]. Накопленные данные показывают, что сигнальный путь Wnt/β-катенина играет ключевую роль в поддержании плюрипотентности, а также в процессах перепрограммирования соматических клеток. В то же время сигнализация Wnt/β-катенин играет важную роль и в процессе дифференцировки.
Обнаружено, что добавление белка Wnt или же, наоборот, ингибитора Wnt (малой молекулы IWP2) снижает неоднородность популяции клеток. При этом образуются либо клетки со стабильно высоким уровнем синтеза Wnt, либо клетки с низким уровнем синтеза Wnt. При дифференцировке эмбриональные клетки с высоким уровнем синтеза Wnt преимущественно образуют энтодермальные и сердечные клетки, а с низким — в первую очередь нейроэктодермальные клетки [23]. Знание того, что сигнализация Wnt на ранних стадиях дифференцировки повышает, а на поздних стадиях наоборот угнетает развитие сердца, позволило путем правильной стратегии использования малых молекул и механизмов сигнализации Wnt получить in vitro из индуцированных плюрипотентных стволовых клеток человека кардиомиоциты с недостижимой до сих пор эффективностью — до 98% [24]!
Перспективы
Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки , или протеины . В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.
Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты . В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α -аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).
Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO − NH . Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.
Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.
Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов − NH и − CO , расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.
Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).
У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.
Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.
Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.
Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.
Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.
1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.
2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).
3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.
4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.
5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.
6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).
7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).
8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.
Читайте также: