Электронно транспортная цепь митохондрий кратко

Обновлено: 04.07.2024

Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН₂ молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану.

У прокариот ЭТЦ локализована в ЦПМ, у эукариот — на внутренней мембране митохондрий. Переносчики расположены по своему окислительно-восстановительному потенциалу, транспорт электрона на всём протяжении цепи протекает самопроизвольно.

Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ. Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования.

Содержание

Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот

Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляет НАД-Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидахубихинон, который внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 4 протона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.
Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.
Комплекс III (цитохрома с, расположенных на внутренней мембране митохондрии. Убихинол передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону. При этом туда также переходят 2 протона убихинола и перекачиваются комплексом.
Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O₂ и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.

Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O₂. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и два протона и превращается в молекулу воды.

Ингибиторы дыхательной цепи

Некоторые вещества блокируют перенос электронов через комплексы I, II, III, IV .

Ингибиторы I комплекса — барбитураты, ротенон, пиерицидин
Ингибитор II комплекса — малонат.
Ингибитор III комплекса — антимицин А, миксотиазол, стигматтелин
Ингибиторы IV комплекса — сероводород, цианиды, угарный газ, оксид азота.

Электронтранспортные цепи бактерий

Бактерии, в отличие от митохондрий, используют большой набор доноров и акцепторов электронов, а также разные пути переноса электрона между ними. Эти пути могут осуществляться одновременно, например, E. coli при выращивании на среде, содержащей глюкозу в качестве основного источника органического вещества, использует две НАДН дегидрогеназы и две хинолоксидазы, что означает наличие 4 путей транспорта электрона. Большинство ферментов ЭТЦ индуцибельны и синтезируются только в случае, если путь, в который они входят, востребован.

Донором электрона помимо органического вещества у бактерий могут выступать молекулярный водород, угарный газ, аммоний, нитрит, сера, сульфид, двухвалентное железо. Вместо НАДН и сукцинатдегидрогеназы могут присутствовать формиат-, лактат-, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, гидрогеназа и т. д. Вместо оксидазы, использующейся в аэробных условиях, в отсутствие кислорода бактерии могут использовать редуктазы, восстанавливающие различные конечные акцепторы электрона: фумаратредуктазу, нитрат- и нитритредуктазу и т. д.

См. также

Метаболические пути
Клеточное дыхание
Митохондрии

Wikimedia Foundation . 2010 .

Полезное

Смотреть что такое "Дыхательная цепь переноса электронов" в других словарях:

Цепь переноса электронов — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2… … Википедия

Цепь Переноса Электронов (Electron Transport Chain) — ряд ферментов и белков, присутствующих в живых клетках, по которым передаются электроны. (Цепь включает по меньшей мере пять переносчиков. В конце цепи водород соединяется с молекулярным кислородом и образует воду. Промежуточные переносчики… … Медицинские термины

ЦЕПЬ ПЕРЕНОСА ЭЛЕКТРОНОВ — (electron transport chain) ряд ферментов и белков, присутствующих в живых клетках, по которым передаются электроны. (Цепь включает по меньшей мере пять переносчиков. В конце цепи водород соединяется с молекулярным кислородом и образует воду.… … Толковый словарь по медицине

Дыхательная цепь — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2… … Википедия

Дыхательная электронтранспортная цепь — (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае… … Википедия

Электронтранспортная цепь — Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ, ETC, Electron transport chain) система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2… … Википедия

Жизнь на основе мышьяка — Информация в этой статье или некоторых её разделах устарела. Вы можете помочь проекту … Википедия

Митохондрия — Электронномикроскопическая фотография, показывающая митохондрии млекопитающего в поперечном сечении Митохондрия (от … Википедия

Окисление биологическое — совокупность реакций окисления, протекающих во всех живых клетках. Основная функция О. б. обеспечение организма энергией в доступной для использования форме. Реакции О. б. в клетках катализируют ферменты, объединяемые в класс… … Большая советская энциклопедия

Протонный насос — Эта статья содержит общие сведения о протонных насосах. Сведения о протонной аденозинтрифосфатазе (АТФазе P типа) содержатся в статье про аденозинтрифосфатазы. Протонный насос интегральный мембранный белок, осуществляющий перемещение протонов… … Википедия

Дыхательная электронтранспортная цепь (ЭТЦ) — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАДН2 молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану.

· Комплекс I (НАДН дегидрогеназа) окисляет НАД-Н, отбирая у него два электрона и перенося их на растворимый в липидах убихинон, который внутри мембраны диффундирует к комплексу III. Вместе с этим, комплекс I перекачивает 4 протона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

· Комплекс II (Сукцинат дегидрогеназа) не перекачивает протоны, но обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счёт окисления сукцината.

· Комплекс III (Цитохром bc1 комплекс) переносит электроны с убихинона на два водорастворимых цитохрома с, расположенных на внутренней мембране митохондрии. Убихинон передаёт 2 электрона, а цитохромы за один цикл переносят по одному электрону. При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.

· Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.

Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и два протона и превращается в молекулу воды.

Характеристика компонентов электрон-транспортной цепи

ФМН-зависимая НАДН ДГ

Кроме ФМН содержит второй простетической группой FeS-белки, субстратом комплекса является НАДН

НАДН + Н + ФМН (FeS-белки) → ФМНН2

+ e →

2.Убихинон (Ko-Q10)Убихинон содержит 10 изопреноидных звеньев (Ko-Q10), присоединяет электроны и протоны от ФАД- И Над-зависимых ДГ. Переходит в восстановленную форму KOQ +2Н +2е =KOQ*H2

3. Система цитохромов – сложные белки, небелковая часть которых – гем. От светопроникающей способности делятся на А,В,С.

QH2 ДГСостоит из цитохромов В1 и С1. Цитохромы транспортируют только электроны.QH2 ДГ переносит электроны от убихинона на цитохром С.

+ e →

Цитохром С –периферический мембранный белок, имеющий 1 полипептидную цепь и молекулу гема.

4.Цитохромоксидаза аа3 –состоит издвух цитохромов аа3, кроме гемового Fe содержит Cu. Цитохром аа3 взаимодействует с кислородом.

+e →

ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ.

Полная ЭТЦ - взаимодействие субстрата с НАД. Укороченная ЭТЦ - взаимодействие субстрата с ФАД и последующий транспорт электронов и протонов сразу на КОФЕРМЕНТ Q,

Порядок компонентов дыхательной цепи обусловлен величиной их red-ox потенциалов. Он изменяется от -0,32В до +0,81В

-0,32 характерно для НАДН2

+0,81 характерно для О2.

28. Пути синтеза АТФ. Субстратное фосфорилирование (пример). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.

АТФ – основной донор энергии в живых клетках. Процесс синтеза АТФ за счет энергии макроэргической связи - распада какого-либо субстрата – Субстратное фосфорилирование (сукцинил КоА в сукцинат).

Если образование АТФ из АДФ и Н3РО4 происходит за счет энергии переноса электронов дыхательной цепи – Окислительное фосфорилирование.

В дыхательной цепи выделяются 3 пункта, где может образоваться АТФ:

Количество молекул АТФ образуемых в процессе транспорта электронов эквивалентно количеству используемого Н3РО4 и называется Коэфициентом окислительного фосфорилирования. В полной цепи = 3, в укороченной =2.

Процесс освобождения АТФ с транспортом электронов в дыхательной цепи называется

Сопряжение окисления и фосфорилирования. Но может быть Разобщение окислительного фосфорилировния (свободное окисление), т.е. окисление идёт, а фосфорилирования нет, вся энергия выделяется в виде тепла. Это обуславливает пирогенный эффект ряда лекарственных веществ. Разобщители – соединения, которые могут переносить протоны через внутреннюю мембрану митохондрий в матрикс в обход АТФ-синтетазы: 2,4-динитрофенол, жирные кислоты. В результате снижается протонный градиент и прекращается синтез АТФ, поглощение энергии увеличивается, но оно рассеивается в виде тепла.

Окисление субстратов в процессе дыхания можно представить как перенос электронов и протонов (т. е. атомов водорода) от органических веществ на кислород. В этом процессе участвует ряд промежуточных переносчиков, образующих дыхательную цепь.

Дыхательная цепь (электронотранспортная цепь, цепь переноса электронов) - система трансмембранных белков и переносчиков электронов, которые передают электроны от субстратов на кислород. В клетках эукариот дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий.

При взаимодействии НАД + и НАДФ + с атомами водорода происходит обратимое присоединение атомов водорода.

В молекулу НАД + (НАДФ + ) включаются 2 электрона и один протон, второй протон остается в среде:

Другим первичным источником атомов водорода и электронов служит восстановленный флавопротеин (ФАД или ФМН):

Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий.

Компоненты дыхательной цепи встроены в митохондриальную мембрану в виде 4 белково-липидных комплексов (рис. 33).

Рис. 33. Митохондриальная дыхательная цепь

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) включает ФМН и железосерный белок FeS (негемовое железо). Железосерный белок участвует в окислительно-восстановительном процессе. Комплекс I окисляет НАДН, перенося с него 2 электрона на кофермент Q (KоQ) и перекачивает 4 протона из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

KoQ(убихинон) - производное бензохинона. Это некрупная липофильная молекула. Перемещаясь в липидном слое мембраны, убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами I - III и II - III.

Комплекс II (сукцинат-дегидрогеназа) включает ФАД и железосерный белок. Обеспечивает вход в цепь дополнительных электронов за счет окисления сукцината.

Комплекс III (QН₂-дегидрогеназа)включает цитохромы b и с₁ и железосерный белок. Цитохромы- гемопротеины, в которых простетическая геминовая группа близка к гему гемоглобина (у цитохрома b идентична). Комплекс III переносит электроны с убихинона на цитохром с и перекачивает
2 протона в межмембранное пространство.

Комплекс IV (цитохром c оксидаза)состоит из цитохромов a и a₃, которые, помимо гема, содержат ионы меди. Комплекс IV катализирует перенос электронов с молекул цитохрома на O₂ и перекачивает 4 протона в межмембранное пространство.

Цитохром а₃ - терминальный участок дыхательной цепи (цитохромоксидаза): происходит окисление цитохрома с и образование воды. В организме человека митохондриальная дыхательная цепь образует 300-400 мл воды за сутки (метаболическая вода).

АТФ-синтаза состоит из двух частей – статора и ротора.

Статор состоит из трех α-субъединиц и трех β-субъединиц – они участвуют непосредственно в синтезе АТФ из АДФ и фосфата. К ним примыкает δ-субъединица, и все вместе они образуют F1-субъединицу.

Ротор состоит из g- и e-субъединиц.

Статор держится в мембране, а ротор вращается за счет энергии протонов.

В статоре имеется протонный канал (F0). Он состоит из двух полуканалов, которые смещены один относительно другого. Протон проходит одну половину канала, затем на вращающемся роторе попадает во вторую половину канала.

Рис. 34. Строение протонной АТФ-синтазы

Движущей силой для АТФ-синтазы, катализирующей реакцию

является разность электрохимических потенциалов, создаваемая при движении протонов через канал.

П. Митчеллдля объяснения молекулярного механизма сопряжения транспорта электронов и образования АТФ в дыхательной цепи в 1960 г. предложил хемиосмотическую концепцию:в дыхательной цепи есть только 3 участка (комплексы I, III, IV), где перенос электронов сопряжен с накоплением энергии, достаточным для образования АТФ.

Коэффициент фосфорилирования - отношение величины образовавшейся АТФ к поглощенному кислороду: АТФ/О или Р/О. Максимальная величина коэффициента фосфорилирования 3, если реакция окисления идет с участием НАДН+Н + , и 2, если окисление субстрата протекает через ФАДН₂. Реально получаемые величины меньше (2,5 и 1,5), т.е. процесс дыхания не полностью сопряжен с фосфорилированием. Степень сопряжения зависит главным образом от целостности митохондриальной мембраны.

Образующаяся АТФ при участии АДФ-АТФ-транслоказы транспортируется из матрикса на наружную сторону мембраны и попадает в цитозоль. Одновременно та же транслоказа переносит АДФ в обратном направлении, из цитозоля в матрикс митохондрии.

Общее содержание АТФ в организме 30-50 г, но средняя продолжительность жизни молекулы АТФ меньше 1 мин. В сутки у человека синтезируется 40-60 кг АТФ и столько же распадается.

На каждое сокращение сердечной мышцы расходуется около 2% имеющейся в ней АТФ. Вся АТФ израсходовалась бы за 1 мин., если бы не было ее регенерации. При образовании тромба в коронарной артерии поступление кислорода в клетки прекращается, соответственно прекращается и регенерация АТФ, и клетки погибают (инфаркт миокарда).

Увеличение концентрации АДФ приводит к ускорению дыхания и фосфорилирования. Зависимость интенсивности дыхания митохондрий от концентрации АДФ называют дыхательным контролем.

Для оценки влияния адениловых нуклеотидов на процессы метаболизма используют энергетический заряд клетки (ЭЗК):

В норме ЭЗК = 0,7-0,8: скорость образования АТФ равна скорости ее использования, адениловая система насыщена энергией.

При ЭЗК + и НАДФ + с атомами водорода происходит обратимое присоединение атомов водорода.

В молекулу НАД + (НАДФ + ) включаются 2 электрона и один протон, второй протон остается в среде:

Другим первичным источником атомов водорода и электронов служит восстановленный флавопротеин (ФАД или ФМН):

Рис. 33. Митохондриальная дыхательная цепь

АТФ-синтаза состоит из двух частей – статора и ротора.

Ротор состоит из g- и e-субъединиц.

Статор держится в мембране, а ротор вращается за счет энергии протонов.

Рис. 34. Строение протонной АТФ-синтазы

Движущей силой для АТФ-синтазы, катализирующей реакцию

является разность электрохимических потенциалов, создаваемая при движении протонов через канал.

В электронная транспортная цепь Он состоит из набора белковых молекул и коферментов внутри мембраны. Как видно из названия, он отвечает за транспорт электронов от коферментов NADH или FADH2 к конечному рецептору, которым является O2 (молекулярный кислород).

В этом процессе переноса энергия, выделяемая при передаче электронов от коферментов молекулярному кислороду через окислительно-восстановительные центры, прикрепленные к белкам, связана с производством энергии (АТФ). Эта энергия получается благодаря протонному градиенту, который генерируется внутренней митохондриальной мембраной.

Эта транспортная система состоит из различных компонентов, которые могут находиться как минимум в двух степенях окисления. Каждый из них эффективно восстанавливается и повторно окисляется во время движения электронов от НАДН или ФАДН2 к О2.

Коферменты НАД + и ФАД восстанавливаются в путях окисления жирных кислот и в цикле лимонной кислоты как следствие окисления различных субстратов. Эти коферменты впоследствии окисляются в электронной транспортной цепи.

Таким образом, электронная транспортная система состоит из последовательности связанных друг с другом окислительно-восстановительных реакций.

Компоненты цепи

В зависимости от типа организма можно наблюдать от 3 до 6 компонентов, составляющих цепь переноса электронов. Процесс переноса электронов и синтез АТФ путем окислительного фосфорилирования - это процессы, происходящие в мембране.

В случае прокариотических клеток (аэробных бактерий) эти процессы происходят в плазматической мембране. В эукариотических клетках это происходит в митохондриальной мембране, поэтому компоненты электронного транспорта находятся во внутренней части мембраны.

Электроны передаются постепенно через четыре комплекса, составляющих электронную транспортную цепь.

Каждый комплекс имеет несколько белковых компонентов, связанных с простетическими группами (не аминокислотными компонентами конъюгированных белков) окислительно-восстановительным потенциалом, которые позволяют увеличивать их восстановительные потенциалы.

Кроме того, эта транспортная система состоит из различных молекулярных видов, таких как флавопротеины; кофермент Q, также называемый убихиноном (CoQ или UQ); различные цитохромы, такие как цитохром b, c, c1, a и a3; белки с группами Fe-S и белки, присоединенные к Cu. Эти молекулы связаны с мембраной, за исключением цитохрома с.

Комплекс I

Комплекс I, называемый кофермент хинон оксидоредуктаза НАДН, или НАДН дегидрогеназа, состоит из примерно 45 полипептидных цепей и содержит одну молекулу флавинмононуклеотида (ФМН) и от восьми до девяти кластеров Fe-S. Как следует из названия, этот комплекс переносит пару электронов от кофермента НАДН к CoQ.

Функция комплекса НАДН-дегидрогеназы начинается со связывания НАДН с комплексом на матричной стороне внутренней митохондриальной мембраны. Затем электроны переносятся от НАДН к FMN. Впоследствии электроны переходят от восстановленного флавина (FMNH2) к белкам с Fe-S.

FMNH2 работает как своего рода мост между белками NADH и Fe-S, поскольку последний может передавать только один электрон, в то время как кофермент NADH передает два, так что флавины осуществляют перенос одного электрона благодаря в его окислительно-восстановительное состояние семихинона.

Наконец, электроны передаются от кластеров Fe-S коферменту Q, который является мобильным переносчиком электронов с изопреноидным хвостом, который делает его гидрофобным, позволяя ему пересекать центр митохондриальной мембраны.

Комплекс II

Комплекс II, более известный как сукцинатдегидрогеназа, является неотъемлемым белком внутренней митохондриальной мембраны и ферментом, который вмешивается в цикл лимонной кислоты.

Этот комплекс состоит из двух гидрофильных и двух гидрофобных субъединиц с группами гема b, которые обеспечивают сайт связывания для CoQ, в дополнение к флавопротеину и белку с Fe-S.

В цикле лимонной кислоты (цикл Кребса или трикарбоновой кислоты) сукцинат превращается в фумарат сукцинатдегидрогеназой, восстанавливая кофермент FAD до FADH2. Из этого последнего кофермента электроны переносятся на центры Fe-S, которые, в свою очередь, переносят их на CoQ.

Во время реакций переноса электрона стандартный окислительно-восстановительный потенциал очень низок, что предотвращает высвобождение свободной энергии, необходимой для синтеза АТФ.

Это означает, что комплекс II является единственным комплексом в цепи переноса электронов, неспособным обеспечивать энергию для синтеза АТФ. Однако этот комплекс является ключевым в процессе, поскольку он переносит электроны от FADH2 к остальной части цепи.

Комплекс III

Комплекс III, комплекс цитохрома bc1 или редуктаза цитохрома c CoQ, переносит электроны от восстановленного кофермента Q на цитохром c. Этот перенос происходит через единственный окислительно-восстановительный путь, известный как Q-цикл.

Этот комплекс состоит из белка с Fe-S и трех различных цитохромов, в которых атом железа, расположенный в гемовой группе, циклически колеблется между восстановленным (Fe2 +) и окисленным (Fe3 +) состояниями.

Цитохромы - это гемопротеины, переносящие электроны, которые обладают окислительно-восстановительной активностью. Они присутствуют во всех организмах, кроме некоторых облигатных анаэробов.

Эти белки имеют гемовые группы, которые чередуются между двумя состояниями окисления (Fe2 + и Fe3 +). Цитохром с - мобильный переносчик электронов, слабо связанный с внутренней мембраной митохондрий.

Цитохромы, обнаруженные в этом комплексе, представляют собой цитохромы b, c и a, все 3 являются окислительно-восстановительными белками с группами hae с разными характеристиками, которые чередуют свои степени окисления между Fe2 + и Fe3 +.

Комплекс IV

Цитохром с и O2 являются конечными рецепторами для электронов, полученных в результате окисления органического материала, поэтому комплекс IV или цитохром с оксидаза является конечным ферментом в процессе переноса электронов. Он принимает электроны от цитохрома с и передает их на восстановление O2.

Функция комплекса состоит в том, чтобы катализировать окисление одного электрона четырех последовательных молекул восстановленного цитохрома c, то есть одновременно восстанавливает четыре электрона одной молекулы O2, в конечном итоге производя две молекулы H2O.

Электронная транспортная последовательность

Электроны переносятся из комплексов I и II в комплекс III благодаря коферменту Q, а оттуда переходят в комплекс IV через цитохром c. Когда электроны проходят через эти четыре комплекса, они увеличивают восстановительный потенциал, высвобождая энергию, которая затем используется для синтеза АТФ.

Всего перенос одной пары электронов вызывает перемещение 10 протонов через мембрану; четыре в комплексах I и IV и два в комплексе III.

НАДН-дегидрогеназа

Этот фермент катализирует окисление кофермента NADH коферментом Q. Электроны перемещаются от NADH к FMN, который присоединен к гидрофильному хвосту комплекса I. Кластеры Fe-S переносят электроны по одному. Эти группы Fe-S восстанавливают CoQ, встроенный в мембрану, до убихинола (восстановленный CoQ).

Во время переноса электронов на CoQ четыре протона, в свою очередь, переносятся через внутреннюю мембрану в межмембранное пространство. Механизм, с помощью которого эти протоны перемещаются, включает белки, расположенные в гидрофобном хвосте комплекса I.

Процесс переноса электрона на этом этапе высвобождает свободную энергию, в частности -16,6 ккал / моль.

CoQ-цитохром с редуктаза и цикл Q

Коэнзим Q окисляется цитохромом c в реакции, катализируемой этим коферментом. Окисление убихинола (восстановленного CoQ) происходит в определенном месте комплекса (Qo или сайт окисления) в митохондриальной мембране, передавая два электрона: один к белку с группами Fe-S, а другой к гемовым группам.

В цикле Q при окислении CoQ образуется семихинон, в котором электроны переносятся на гемовые группы b1 и bh. Когда происходит этот перенос электрона, второй CoQ окисляется в сайте Qo, повторяя цикл.

Этот цикл вызывает перенос двух электронов и, в свою очередь, перемещение четырех протонов в межмембранное пространство с высвобождением -10,64 ккал / моль свободной энергии.

Цитохром с оксидаза

Этот фермент (комплекс IV) катализирует окисление цитохрома c (восстановленного) O2, который является конечным акцептором электронов. Этот перенос производит одну молекулу H2O для каждой пары переносимых электронов в дополнение к перемещению протонов через мембрану.

Электроны перемещаются один за другим от восстановленного цитохрома c к паре ионов CuA, затем переходят к гемовой группе и, наконец, достигают биядерного центра комплекса, содержащего ионы CuB и гем a3, где происходит перенос четырех электронов. до кислорода.

В комплексе IV элементы переносят электроны один за другим, так что O2 постепенно восстанавливается, так что не происходит высвобождения некоторых токсичных соединений, таких как супероксид, перекись водорода или гидроксильные радикалы.

Энергия, выделяемая на этой стадии, соответствует -32 ккал / моль. Электрохимический градиент, генерируемый в процессе переноса, и изменения энергии (ΔE), вызванные парой электронов при прохождении через четыре комплекса, соответствуют на каждой стадии свободной энергии, необходимой для производства молекулы АТФ.

Сукцинатдегидрогеназа

Как уже упоминалось, этот комплекс выполняет единственную, но важную функцию введения электронов FADH2 из цикла лимонной кислоты в цепь переноса электронов.

Этот фермент катализирует окисление кофермента FADH2 коферментом Q (окисленным). В цикле лимонной кислоты, когда сукцинат окисляется до фумарата, два электрона и два протона передаются FAD. Впоследствии FADH2 передает эти электроны CoQ через центры Fe-S комплекса.

Наконец, из CoQ электроны переходят в комплекс III, следуя шагам, описанным выше.

Комплексы цепи независимы.

Четыре комплекса, составляющие электронную транспортную цепь, независимы, то есть они обнаруживаются и действуют независимо во внутренней митохондриальной мембране, и движение каждого из них в мембране не зависит от других комплексов или связано с ними.

Комплексы I и II перемещаются в мембране, передавая свои электроны CoQ, который также диффундирует в мембране и передает их в комплекс III, откуда электроны переходят к цитохрому c, который также является подвижным в мембране и откладывает электроны в комплекс IV.

Ингибиторы электронной транспортной цепи

Некоторые специфические ингибиторы действуют на электронную транспортную цепь, вмешиваясь в ее процесс. Ротенон - это широко используемый инсектицид, который стехиометрически связывается с комплексом I, предотвращая восстановление CoQ.

Некоторые препараты типа барбитуратов, такие как Пиерицидин и Амитал, ингибируют комплекс I, препятствуя передаче электронов от групп Fe-S к CoQ.

В комплексе II некоторые соединения, такие как теноилтрифторацетон и малонат, действуют как конкурентные ингибиторы сукцината, предотвращая его окисление и, в свою очередь, перенос электронов на FAD.

Некоторые антибиотики, такие как миксотиазол и стигмателлин, связываются с Q-связывающими сайтами CoQ, ингибируя перенос электронов от кофермента Q к Fe-S-центрам белков.

Цианид, азид (N3-), серная кислота и окись углерода ингибируют комплекс IV. Эти соединения связываются с гемовыми группами, предотвращая перенос электронов к биядерному центру комплекса или к кислороду (O2).

Подавляя цепь переноса электронов, производство энергии останавливается за счет окислительного фосфорилирования, вызывая серьезные повреждения и даже смерть организма.

Читайте также: