Органические вещества клетки белки протеомика конспект

Обновлено: 05.07.2024

Урок позволит выявить особенности строения макромолекул, определяющие многообразие белковых молекул, а также обеспечивающие возможность хранения и реализации генетической информации нуклеиновыми кислотами.

Глоссарий по теме (перечень терминов и понятий, введенных на данном уроке);

Белки; аминокислоты; пептидная связь; полипептид; незаменимые аминокислоты; структура белковой молекулы; глобулярные и фибриллярные белки; денатурация белка; ферменты; гормоны; антитела; рецепторы; нуклеиновые кислоты; нуклеотид; ДНК; РНК; АТФ; копмлементарность.

Белки – азотсодержащие высокомолекулярные органические соединения, нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NН₂).

Пептидная связь – это прочная ковалентная связь, возникающая при образовании белков (пептидов) в результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Полипептид – соединение, состоящее из более 20 аминокислотных остатков.

Незаменимые аминокислоты – необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме. Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот.

Структура белковой молекулы – сложная пространственная структура, обладающая первичным, вторичным, третичным и четвертичным уровнями организации. Особенности структурной организации белковой молекулы определяются первичным уровнем ее организации. Для того чтобы осуществлять свои биологические функции, белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких, как водородные связи, ионные связи, гидрофобные взаимодействия и др.

Глобулярные белки – белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в глобулы (компактные шарообразные третичные структуры). Глобулярную структуру имеют ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны.

Фибриллярные белки – белки, в молекулах которых расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи образуют длинные нити или слои (коллаген, кератин, фиброин).

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Она может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, изменением кислотности раствора и другими воздействиями. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Ферменты – органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям.

Гормоны – биологически активные вещества органической природы, вырабатывающиеся в специализированных клетках желёз внутренней секреции, поступающие в кровь и оказывающие регулирующее влияние на обмен веществ и физиологические функции. Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью) регуляторами определённых процессов в различных органах и системах. По химической природе могут быть белками, производными аминокислот, липидами.

Антитела (иммуноглобулины) – белковые соединения плазмы крови, образующиеся в ответ на введение в организм человека или теплокровных животных бактерий, вирусов, белковых токсинов и других антигенов. Связываясь активными участками (центрами) с бактериями или вирусами, антитела препятствуют их размножению или нейтрализуют выделяемые ими токсические вещества.

Клеточный рецептор – молекула (обычно белок или гликопротеид) на поверхности клетки, клеточных органелл или растворенная в цитоплазме. Специфично реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определённого химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.

Нуклеиновые кислоты – природные биополимеры, образованные остатками нуклеотидов, обеспечивающие хранение, передачу и реализацию наследственной (генетической) информации в живых организмах.

Нуклеотид – низкомолекулярные вещества, которые выполняют функции биорегуляторов (НАД, НАДФ, АТФ и др.) либо входят в состав полимерных молекул ДНК и РНК. В состав нуклеотида входит азотистое основание, углевод пентоза и остаток фосфорной кислоты.

Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) – макромолекула, обеспечивающая хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов. Молекула ДНК хранит биологическую информацию в виде генетического кода, состоящего из последовательности нуклеотидов. ДНК содержит информацию о структуре различных видов РНК и белков.

Рибонуклеиновые кислоты (РНК) – макромолекулы, биологическая функция которых связана с реализацией наследственной информации в клетке.

Аденозинтрифосфорная кислота (аденозинтрифосфат, АТФ) – нуклеотид с тремя остатками фосфорной кислоты, имеющий большое значение в обмене энергии и веществ в организмах. АТФ — универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах.

Комплементарность – способность нуклеотидов к избирательному соединению друг с другом. Комплементарность обеспечивается взаимодополнением пространственных конфигураций молекул азотистых оснований, а также количеством водородных связей, возникающих между азотистыми основаниями.

Основная и дополнительная литература по теме урока (точные библиографические данные с указанием страниц);

Обязательная литература:

1. Беляев Д.К., Дымшиц Г.М. Биология. 10 класс: учебник для общеобразовательных организаций: базовый уровень. – М.: Просвещение, 2014. – стр. 20-37;

Дополнительные источники:

2. Тейлор Д., Грин Н., Стаут У. Биология: в 3т. Том 1. – М.: Лаборатория знаний, 2016. – стр. 124-167

6. Открытые электронные ресурсы по теме урока (при наличии);

Теоретический материал для самостоятельного изучения;

Белки — наиболее специфичны и важны для организма. Они относятся к непериодическим полимерам. В отличие от других полимеров их молекулы состоят из сходных, но нетождественных мономеров — 20 различных аминокислот.

Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде

Молекула аминокислоты состоит из специфической части (радикала R) и части, одинаковой для всех аминокислот, включающей аминогруппу (— NH₂) с основными свойствами, и карбоксильную группу (СООН) с кислотными свойствами. Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании полимера — белка. При этом из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксила другой выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны соединяются, образуя пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекула белка представляет собой цепь из нескольких десятков или сотен аминокислот.

Молекулы белков имеют огромные размеры, поэтому их называют макромолекулами. Белки, как и аминокислоты, обладают высокой реактивностью и способны реагировать с кислотами и щелочами. Они различаются по составу, количеству и последовательности расположения аминокислот (число таких сочетаний из 20 аминокислот практически бесконечно). Этим объясняется многообразие белков.

В строении молекул белков различают четыре уровня организации (59)

Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.
Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в тугую спираль. В ней между пептидными связями соседних витков (и другими атомами) возникают малопрочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу. Она удерживается малопрочными гидрофобными связями или силами сцепления между неполярными радикалами, которые встречаются у многих аминокислот. Благодаря их многочисленности они обеспечивают достаточную устойчивость белковой макромолекулы и ее подвижность. Третичная структура белков поддерживается также за счет ковалентных S — S (эс — эс) связей, возникающих между удаленными друг от друга радикалами серосодержащей аминокислоты — цистеина.
Четвертичная структура типична не для всех белков. Она возникает при соединении нескольких белковых макромолекул, образующих комплексы. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул этого белка.

Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Однако строение белковых молекул зависит от свойств окружающей среды.

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под воздействием высокой температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде первичной структуры — полипептидной цепи, Этот процесс частично обратим, и денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру.

Роль белка в жизни клетки огромна.

Белки — это строительный материал организма. Они участвуют в построении оболочки, органоидов и мембран клетки и отдельных тканей (волос, сосудов и др.). Многие белки выполняют в клетке роль катализаторов — ферментов, ускоряющих клеточные реакции в десятки, сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. В их состав, кроме белка, входят металлы Mg, Fe, Мn, витамины и т. д.

Каждая реакция катализируется своим особым ферментом. При этом действует не весь фермент, а определенный участок — активный центр. Он подходит к субстрату, как ключ к замку. Действуют ферменты при определенной температуре и рН среды. Особые сократительные белки обеспечивают двигательные функции клеток (движение жгутиковых, инфузорий, сокращение мышц и т. д.). Отдельные белки (гемоглобин крови) выполняют транспортную функцию, доставляя кислород ко всем органам и тканям тела. Специфические белки — антитела — выполняют защитную функцию, обезвреживая чужеродные вещества. Некоторые белки выполняют энергетическую функцию. Распадаясь до аминокислот, а затем до еще более простых веществ, 1 г белка освобождает 17,6 кДж энергии.

Молекула ДНК имеет сложное строение. Она состоит из двух спирально закрученных цепей. Ширина двойной спирали 2 нм 1 , длина несколько десятков и даже сотен микромикрон (в сотни или тысячи раз больше самой крупной белковой молекулы). ДНК — полимер, мономерами которой являются нуклеотиды — соединения, состоящие из молекулы фосфорной кислоты, углевода — дезоксирибозы и азотистого основания. Их общая формула имеет следующий вид:

Фосфорная кислота и углевод одинаковы у всех нуклеотидов, а азотистые основания бывают четырех типов: аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют название соответствующих нуклеотидов:

адениловый (А),
гуаниловый (Г),
цитозиловый (Ц),
тимидиловый (Т).

Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, состоящий из нескольких десятков тысяч нуклеотидов. В ней соседние нуклеотиды соединены прочной ковалентной связью между фосфорной кислотой и дезоксирибозой.

При огромных размерах молекул ДНК сочетание в них из четырех нуклеотидов может быть бесконечно большим.

Между А и Т возникают две связи, между Г и Ц — три.

Удвоение молекулы ДНК — ее уникальная особенность, обеспечивающая передачу наследственной информации от материнской клетки дочерним. Процесс удвоения ДНК называется редупликацией ДНК. Он осуществляется следующим образом. Незадолго перед делением клетки молекула ДНК раскручивается и ее двойная цепочка под действием фермента с одного конца расщепляется на две самостоятельные цепи. На каждой половине из свободных нуклеотидов клетки, по принципу комплементарности, выстраивается вторая цепь. В результате вместо одной молекулы ДНК возникают две совершенно одинаковые молекулы.

РНК — полимер, по структуре сходный с одной цепочкой ДНК, но значительно меньших размеров. Мономерами РНК являются нуклеотиды, состоящие из фосфорной кислоты, углевода (рибозы) и азотистого основания. Три азотистых основания РНК — аденин, гуанин и цитозин — соответствуют таковым ДНК, а четвертое — иное. Вместо тимина в РНК присутствует урацил. Образование полимера РНК происходит через ковалентные связи между рибозой и фосфорной кислотой соседних нуклеотидов. Известны три вида РНК: информационная РНК (и-РНК) передает информацию о структуре белка с молекулы ДНК; транспортная РНК (т-РНК) транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка; рибосомная РНК (р-РНК) содержится в рибосомах, участвует в синтезе белка.

Эта реакция сопровождается выделением 40 кДж энергии, поэтому фосфорнокислородную связь называют макроэнергетической связью и обозначают знаком [бесконечность]. В АТФ имеются две такие связи. Если отщепляются две молекулы фосфорной кислоты, то АТФ переходит в АМФ (аденозинмонофосфорную кислоту).

АТФ играет центральную роль в превращении энергии в клетке.

Примеры и разбор решения заданий тренировочного модуля (не менее 2 заданий).

1) состоит из аминокислот

2) пищеварительный фермент

3) денатурирует обратимо при варке яйца

4) мономеры связаны пептидными связями

5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

Правильный вариант:

2) пищеварительный фермент

3) денатурирует обратимо при варке яйца

Подсказка: вспомните, какую роль выполняют ферменты.

Соберите из элементов изображение молекулы вещества, являющегося универсальным источником энергии для многих биохимических процессов, протекающих в живых системах.

Изображение необходимо разрезать на тайлы таким образом, чтобы была возможность выбора варианта соединения между разными компонентами молекулы.

Правильные ответы:

Подсказка: универсальным источником энергии для многих биохимических процессов, протекающих в живых системах, является АТФ (аденозинтрифосфат). АТФ – адениловый нуклеотид, к которому присоединены ещё два остатка фосфорной кислоты.

Цель: Изучить строение и свойства белковой молекулы как одной из самой высокоорганизованной структурной единицы живой материи на Земле.

Развивающая: развитие умения учащихся работать в бригадах и индивидуально; совершенствование монологической речи, логического мышления, расширения биологического словарного запаса.

Воспитывающая: воспитание коммуникативной культуры учащихся, способности работать в коллективе.

Учащиеся должны уметь: Работать с материалом учебника, уметь характеризовать состав, строение белков

Организационный момент

Здравствуйте, дети! Прошу садиться. Сейчас у вас есть несколько минут на повторение домашнего задания.

Актуализация знаний(тест)

Итак, первый вопрос:

В каких продуктах содержаться углеводы:
1.Мясо, молоко
2.Хлеб, сахар
3.Вода, масло
4. Ветчина, картофель

Второй вопрос:

Строительная функция углеводов состоит в том, что они:
1.являются биополимерами
2.способны растворяться в воде
3.служат запасным веществом клетки
4.образуют целлюлозную клеточную стенку у растений

Третий вопрос:

Липиды:
1.хорошо растворяются в воде
2.не растворяются в воде

Чевертый вопрос:

К простым углеводам не относится:
1.глюкоза
2.крахмал
3.фруктоза
4. рибоза

Изучение нового материала

Молодцы, ребята! А сейчас, перед тем как приступить к изучению новой темы, мы ответим на несколько вопросов:

Продукты богатые какими органическими веществами широко используют бидибилдеры и культуристы, для наращивания мышечной массы??

Какой крем на торте самый вкусный??

Что составляет большую часть куриного яйца??

Правильно, это белок

Записываем тему урока: Органические вещества клетки. Белки.

Цель сегодняшнего урока: Изучить строение и свойства белковой молекулы как одной из самой высокоорганизованной структурной единицы живой материи на Земле. Познакомится с понятиями денатурация и ренатурация.

Давайте познакомимся с высказыванием Ф.Энгельса: "Жизнь – это способ существования белковых тел«

Расскажите, как вы его понимаете?

Какие биологические понятия здесь есть? (ответы детей)

2.Структура белков (уровень организации белковой молекулы).

3. Функции белков в организме.

4.Денатурация и ренатурация.

1.Давайте запишем определение понятия белок: Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, мономерами которых служат аминокислоты. В состав белка входят следующие элементы, внимание на доску.

2. Принято выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться

Первичная структура

Пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями

Третичная структура

Существование белка в виде глобулы

ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

3.Сейчас берем со столов карточки и начинаем с ними работать. Объяснение учителя.

Клейковина была впервые выделена Чезаре Беккариа из муки.

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих , составляющий от 25 % до 35 % белков во всём теле.

Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.

Актин — белок, один из основных компонентов цитоскелета эукариотических клеток. Вместе с белком миозином образует основные сократительные элементы мышц .

Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц.

Каталитическая функция

Строительная

Двигательная

Регуляторная

Инсулин, гормон роста

Транспортная

Энергетическая

4. Денатурация Опыт №1

Денатурацией белка называют любые изменения в его биологической активности и/или физико-химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры . Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH и др.), в которых они в норме функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую (сильное перемешивание или встряхивание), физическую (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химическую (кислоты и щёлочи, поверхностно-активные вещества, мочевина) денатурацию.

Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки.

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.

Белки – обязательный компонент всех клеточных структур.

Белки – совершенно исключительные вещества, без которых не может обойтись ни одно живое существо.

Строении и свойства веществ познаваемы, какими сложными эти вещества не были бы.

Знание свойств и строения веществ имеют не только познавательное , но практическое значение.

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

Иваанько Л.А

Учитель биологии

МБОУ СОШ п Джонка

Метапредметный урок на тему: Органические вещества. Белки.

Обучающая: полученные на уроках биологии, химии, физики знания о свойствах, нахождении в природе, значении белков интегрировать; развить знания о химических свойствах белков, о типах химической связи на примере водородной и ковалентной, раскрыть роль белковых молекул в зарождении, развитии, существовании живых организмов на Земле

Развивающая : развивать умения анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между явлениями живой и неживой природы, развивать познавательные компетенции у учащихся на основе межпредметных связей, научить применять знания, получаемые на одном предмете, при анализе явлений или процессов, изучаемых другими предметами.

Воспитательная : формировать научное мировоззрение, представление о роли естественных наук в современном обществе, целостную картину мира, воспитывать у учащихся познавательный интерес к предмету, формировать культуру общения, коммуникативные качества.

Тип урока : изучение и первичное закрепление новых знаний.

Форма организации учебного процесса : работа в группах.

Технологии : личностно-ориентированные, частично-поисковая, проблемная.

I. Организационный момент.

II. Изучение нового материала .

Мотивация к учебной деятельности

Слайд2-3

Жизнь – есть способ существования белковых, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка….

Вопрос . Какова роль белков в строении и жизнедеятельности клетки?

(В беседе учащиеся вспоминают известный из курса 8 – 9 классов материал о белках).

Слайд 4

ТЕКСТ с ошибками (прием “ Лови ошибку ”)

Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание. Данная реакция называется ксантопротеиновой реакцией. Вторичная структура белков – это чередование аминокислотных остатков в линейной структуре. Денатурация – процесс изменения цвета белковой молекулы. Содержание белка в яйце меньше, чем в молоке и молочных продуктах. При варке яиц белок не меняет свой цвет.

Чем же удивительны белки? С чем связана тайна жизни? Почему понятие жизнь отождествляется с понятием белки? Важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки.

Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. После удаления воды из клетки в сухом остатке на первом месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10 – 20 % от сырой массы и от 50 до 80% от сухой массы клетки. Белки называют также протеинами ( греч. hrоtos – первый, главный). Этим названием хотели подчеркнуть первостепенное значение белков для жизненного процесса.

Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N. в состав белков могут входить S, Р, Fе. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка – фермента рибонуклеазы – 12 700, яичного альбумина – 36 00, гемоглобина – 65 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты 60, бензола 78. ; M _r (белка мышц) = 1 500 000. Состав гемоглобина выражается формулой ( C ₇₃₈ H ₁₁₆₆ O ₂₀₈ N ₂₀₃ S ₂ Fe ) ₄ .

Белки являются нерегулярными полимерами.

Вопрос . Что является мономером белков? Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде. Заменимые аминокислоты – аминокислоты, которые в организме синтезируются. (глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин).

В зависимости от аминокислотного состава белки бывают:

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды — содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

Уровни организации белковой молекулы

Слайд 7

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином. Это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944 – 1954гг.) В молекуле инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей. Удерживаемых вместе дисульфидными мостиками

Первичная структура уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 станрдантных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью.

Слайд 8

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами — СООН и — NН ₂ — разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Белковая молекула напоминает растянутую пружину. Ренгено – структурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Слайд 9

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Слайд 10

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Полипептидные цепи удерживаются в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц: из двух α -

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядочным образом.

Классификация белков по их функциям

• Структурные белки – коллаген, склеротин, эластин.

• Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеазы.

• Регуляторные белки – инсулин, глюкагон.

• Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин .

• Защитные белки – антитела, фибриноген.

• Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин.

• Запасательные белки – казеин, альбумин.

• Токсичные белки – змеиный яд, токсины.

• Сигнальные белки – рецепторы.

Обезвреживают защитные вещества

4. Каталитическая (ферментативная)

Ускоряют протекание химических реакций в организме

Ферменты: амилаза, пепсин, липаза

Выполняют все виды движений

Регулируют обменные процессы

Гормоны: инсулин, соматотропин, пролактин

гипофиз, молочные железы

Обеспечивает клетки энергией

(1грамм = 17,6 кДж)

В клетках, в пищеварительной системе

В молоке, в семенах кукурузы

Для раскрытия природы белка изучим его химические свойства .

Белки не удавалось выделить из костной ткани, хрящей, волос, копыт, так как они не переносят нагревания и кристаллизации из горячих растворов. Поэтому вначале занимались изучением не структуры белка, а химического состава. В белке содержатся следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe. Железо в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока….

Массовая доля элементов:

Незначительное количество меди, кальция, цинка, брома, йода.

Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа):Мышцы – 80%; Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;

Почки – 72%; Семена растений – 10 – 15 %;

Кожа – 63%; Стебли, корни, листья – 3% - 5%

Печень – 57%; Плоды – 1-2% Мозг – 45%;

Для белков характерны следующие химические свойства.

1) гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов)

Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и переваривание белков:

белок ↔ аминокислоты → кровь во все клетки и ткани организма.

2) денатурация – нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

3) амфотерность:

__________ свойства кислот

|__________ свойства оснований

4) цветные реакции белков – качественные реакции

а) ксантопротеиновая реакция .

Белок + HNO ₃ конц. → желтое окрашивание

б) биуретовая реакция.

Белок + Cu ( OH ) ₂ ↓ → раствор фиолетового цвета.

в) горение – запах жженых перьев.

При добавлении к растворам белка солей небольших концентраций растворимость многих белков повышается. Этот эффект зависит также от величины зарядов каждого из ионов, присутствующих в растворе: соли, содержащие двухзарядные ионы значительно эффективнее повышают растворимость белков, чем соли, содержащие однозарядные ионы.

При значительном повышении концентрации солей растворимость белков начинает опять понижаться, и при очень высоких концентрациях соли белок может полностью выпасть в осадок Это явление называется высаливанием.

Ученики, формулируют вывод: качественными на белки являются реакции с концентрированной азотной кислотой (желтое окрашивание), со свежеосажденным гидроксидом меди ( II ) (раствор фиолетового цвета) и горение белков (запах жженых перьев).

Учитель . Чтобы представить значение класса белков, обратимся к цифрам.

В одной клетке бактерий кишечной палочки содержится около 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. приходится на белки.

В организме человека более 5 млн. белков (50 % массы клетки в расчёте на сухое вещество). Без белков невозможно представить движение, способность расти, сократимость, размножение. От строения белковых молекул зависит их функции. Предлагаю рассмотреть две очень важных функции белков – каталитическую и защитную.

Учитель. Демонстрация опыта происходит на уроке с комментарием учителя и объяснением учеников, явления действия фермента каталазы в живых организмах на живые ткани и значения этого в живых организмах. Решается биологическая задача компетентностного характера.

Наблюдение расщепления пероксида водорода ферментом каталазой. Опыт1.

В две пробирки (одну – с кусочками сырого картофеля, другую – с кусочками вареного картофеля) налейте по 2 мл пероксида водорода H ₂ O ₂ . Опишите, что происходит с пероксидом водорода под действием живых и мертвых растительных клеток.

Опыт 2 В две пробирки (одну – с кусочками сырого мяса(рыбы), другую – с кусочками вареного мяса(рыбы)) налейте по 2 мл пероксида водорода H ₂ O ₂ . Опишите, что происходит с пероксидом водорода под действием живых и мертвых животных клеток.

Вывод: белок содержится только в живых продуктах, а в варенных продуктах белок разрушен, поэтому никакой реакции с ними не происходит.

Задача № 1. При простудных заболеваниях температура тела повышается выше 36,6. Как это отражается на состоянии вашего организма. Почему повышение температуры до 40 градусов очень опасно для человека. Как снизить температуру до безопасного для человека состояния? Почему у маленьких детей повышение температуры, считается более опасным, чем у взрослого человека?

Поэтому при повышении температуры выше 40 градусов происходит процесс денатурации белка в организме человека, что приводит к изменению функций белка. Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией .

Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная.

Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остаётся неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью восстанавливается и структура белка.

Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные функции. А как влияет алкоголь на структуру белков? Для этого я проведу опыт.

Цель: показать воздействие алкоголя на белки и посмотреть процесс денатурации белка.

Демонстрационный опыт: “Изменение структуры и свойств белков при воздействии на них алкоголя”.

В стакан налили спирт, опустили в него кусочек сырого мяса. Что мы наблюдаем?

(Через несколько минут он приобретает вид варёного мяса) Почему?

Ученик: Происходит денатурация белка.

Почему же Ф.Энгельс определил белки как основу жизни на Земле?

Так как они являются основными веществами, поддерживающими жизнь на Земле.

Вывод к уроку .

белки – это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров - альфа-аминокислот;

аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи;

аминокислоты заменимые и незаменимые;

белки могут быть простыми и сложными;

четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная);

денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации;

ренатурация - процесс восстановления структуры белка;

из органических соединений, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки, на их долю приходится около 50% массы клетки;

белки выполняют разнообразные функции в живой материи.

Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5г белка на 1кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

Известно, что при продолжительности жизни 70 лет обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

Рефлексия (ошибки в тексте выделены)

Белки – сложные органические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав природных белков входят 20 аминокислот, 8 из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей.
Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание . Данная реакция называется ксантопротеиновой реакцией. Вторичная структура белков – это чередование аминокислот в линейной структуре. Денатурация – процесс изменения цвета белковой молекулы . Содержание белка в яйце меньше , чем в молоке и молочных продуктах. При варке белок не меняет свой цвет.

Слайд 20 Проверь себя

Главными носителями жизни являются … .

… - это сложные высокомолекулярные соединения, построенные из …

Элементный состав белков: … .

Молекулярная масса белков изменяется от … до … .

Многие белки растворимы в …, почти все растворяются в … .

Нерастворимы белки, из которых построены … .

В структуре белка различают … структуры.

Функции белков в организме … .

Слайд 21 Ответы

Белки; остатков α – аминокислот.

Десяти тысяч, миллионов.

Воде, растворах солей, кислот; щелочах.

Ткани живых организмов: кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы.

Первичную, вторичную, третичную, четвертичную.

Строительная, каталитическая, двигательная, транспортная, защитная, энергетическая.

Критерии оценки:

Задание на дом. П 2.5 с.47-50

Домашнее задание на выбор. Выбирается любое задание.

1. Почему жители крупных мегаполисов имеют проблему с кожей-дерматиты, полиносы?

2. Почему нельзя сушить кожаную обувь, прислонив ее непосредственно к батарее?

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группа H2N– , которая обладает свойствами основания; справа - группа –COOH - кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями :

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Читайте также: