Охарактеризуйте биологическую роль белка кратко
Обновлено: 05.07.2024
Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50% сухого вещества клетки приходится на белки.
Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.
Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Поразительно то, что все белки во всех организмах построены их одного и того же набора – 20-ти аминокислот, каждая из которых не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает белку специфическую активность, одним ферментативную, другим, гормональную, третьим защитную и т.д.
Ответ довольно прост: белки отличаются друг от друга тем, что каждый имеет свою характерную для него аминокислотную последовательность.
Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке можно получить бесконечное число последовательностей, а, следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции.
1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.
2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.
3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.
4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови-альбумина.
5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).
6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.
7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.
8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.
Имеется много других белков, функции которых довольно необычны. Например, монеллин – белок, выделенный из африканского растения, имеет очень сладкий вкус. Его изучают как вещество нетоксичное и не способствующее ожирению, с целью использования в пищу вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержи белок, обладающий свойствами антифриза.
Технология многих производств основана на переработке белков, изменении их свойств; в кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка, выработке сыров, хлеба и т.д.
Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50% сухого вещества клетки приходится на белки.
Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.
Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.
Поразительно то, что все белки во всех организмах построены их одного и того же набора – 20-ти аминокислот, каждая из которых не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает белку специфическую активность, одним ферментативную, другим, гормональную, третьим защитную и т.д.
Ответ довольно прост: белки отличаются друг от друга тем, что каждый имеет свою характерную для него аминокислотную последовательность.
Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке можно получить бесконечное число последовательностей, а, следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции.
1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.
2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.
3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.
4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови-альбумина.
5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).
6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.
7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.
8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.
Имеется много других белков, функции которых довольно необычны. Например, монеллин – белок, выделенный из африканского растения, имеет очень сладкий вкус. Его изучают как вещество нетоксичное и не способствующее ожирению, с целью использования в пищу вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержи белок, обладающий свойствами антифриза.
Технология многих производств основана на переработке белков, изменении их свойств; в кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка, выработке сыров, хлеба и т.д.
Белки являются сложными органическими соединениями или биополимерами, содержащих в составе водород, углерод, азот и кислород, а в редких случаях — серу.
Мономерами белков являются аминокислоты.
В жизни любого организма белки играет важную роль (и в клетке тоже). При неисчерпаемом разнообразии белков, им характерна определенная специфичность.
Белки и нуклеиновые кислоты — материальная база всего существующего богатства организмов окружающей среды. От сухой массы клетки их доля может составлять от 50 до 80%.
Каково строение молекулы белка?
Молекулы белков — это длинные цепи, которые состоят из 50-1500 остатков аминокислот. Между собой они соединены прочной ковалентно-углеродной (пептидной) связью. Как результат — образование первичной структуры белка или полипептидной цепи.
Молекула белка представляет собой полипептид с молекулярной массой от 5 до 150 тысяч (в некоторых случаях даже больше).
В составе простых белков присутствуют только аминокислоты. Сложные белки помимо аминокислот могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды), углеводы (гликопротеиды) и др.
Химические, функциональные и морфологические свойства клетки определяются специфическими белками, которые в ней присутствуют.
Набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи — формирующие составляющие специфичность белка.
Если в составе белковой молекулы заменить одну аминокислоту, или поменять последовательность расположения аминокислот, то в результате может произойти изменение функций белка в клетке. Все это и является причиной большого разнообразия строения белка (белковой молекулы первичной структуры).
Становится понятным, почему живой организм для выполнения своих функций использует особенные виды белков. В этом отношении его возможности являются неограниченными.
Свойства белков определяются также и пространственным расположением полипептидных цепей. Полипептидные цепи в живой клетке являются скрученными или согнутыми, для них характерная вторичная или третичная структура.
Спирально закрученная белковая цепочка — это вторичная структура. Удержание витков спирали осуществляется за счет водородных связей, которые образуются между CO- и NH-группами, расположенными на соседних витках.
Дальнейшее закручивание спирали приводит к специфической конфигурации каждого белка, то есть — к третичной структуре. Ее образование происходит за счет связей между белковыми радикалами аминокислотных остатков. Это связи:
- ковалентная дисульфидная (S- S-связь) между остатками цистеина;
- водородная;
- ионная;
- гидрофобные взаимодействия.
Гидрофобные взаимодействия в количественном соотношении можно считать наиболее важными. Они появляются в результате того, что неполярные боковые цепи аминокислот пытаются объединиться друг с другом без смешения с водной средой. При этом происходит свертывание белка таким образом, что его гидрофобные боковые цепи прячутся внутрь молекулы: так они получают защиту от воды. Наружу выставлены, при этом, боковые гидрофильные цепи.
Есть определенные специфичные для любого белка моменты:
- количество молекул аминокислот с гидрофобными радикалами;
- количество молекул цистеина;
- характер их взаиморасположения в полипептидной цепи.
Сохранение определенной формы молекулы обеспечивает взаимное расположение групп атомов, необходимое для проявления активности белка в качестве катализатора, его гормональные функции и др. По этой причине стойкость макромолекул не является случайным свойством, а важный и необходимый способ стабилизации организма.
Проявление биологической активности белка характерно только при наличии третичной структуры. Замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепи приводит к изменениям в конфигурации белка, а также к снижению его биологической активности и даже исчезновению.
В некоторых случаях возможно объединение в единый комплекс двух, трех и более белковых молекул с третичной структурой. В итоге получаем четвертичную структуру белка.
Пример четвертичной структуры белка — гемоглобин. Он состоит из четырех субъединиц и небелковой части (гема). Только в такой форме он может выполнять свои функции.
Белковые субъединицы в четвертичной структуре не имеют химической связи. Но сама структура при этом довольно крепкая за счет действия слабых межмолекулярных сил.
Третичная и четвертичная структуры могут меняться в результате разрыва водородных и ионных связей. Это происходит под влиянием различных физических и химических факторов:
- обработки щелочами, кислотами, ацетоном, спиртом;
- высокой температуры;
- давления и др.
Денатурация — это нарушение естественной или нативной белковой структуры.
Денатурация приводит к снижению растворимости белка, изменению формы и размеров молекул, утрате ферментативной активности и т.д. При этом, процесс денатурации является обратимым: при возвращении нормальных условий происходит непроизвольное обновление естественной (природной) структуры белка. Этот процесс получил название ренатурации.
Первичная белковая структура определяет особенности строения белка и функционирование белковой макромолекулы. От строения перейдем к функциям белков.
Функции белков в клетке
Выделяют как минимум 3 основных функции белка в клетке:
- Строительная функция белков или пластическая. Одна из важнейших функций, так как белки являются составными компонентами клеточных мембран и органелл. В основном из белка состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных.
- Двигательная. Ее обеспечивают особенные сократительные белки, за счет которых приходят в движение жгутики и реснички, перемещение хромосом в ходе деления клеток, сокращение мускулатуры, движение органов растений, а также изменения положений разнообразных структур организма в пространстве.
- Транспортная. Эта функция обеспечивается способностью белков к связыванию и переносу с течением крови химических соединений.
Теперь пройдемся по другим функциям белков кратко.
Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода из легких в клетки других органов и тканей. В мышцах такую функцию выполняет миоглобин.
Белки сыворотки крови осуществляют перенос липидов и жирных кислот, а также различных биологически активных веществ.
Говорить о белках и их функциях невозможно, не отметив защитную функцию белков. Клетка способна вырабатывать особые белки — иммуноглобулины. Это происходит, когда в нее проникают различные чужеродные вещества вроде антигенов-белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов. Иммуноглобулины или антитела устраняют чужеродные вещества и обеспечивают иммунологическую защиту организма.
Функционирование иммунной системы организма осуществляется благодаря распознаванию антигенов антигенным детерминантом (характерным участком их молекул). Таким образом чужеродные вещества связываются и обеззараживаются.
Внешняя защитная функция может выполняться также белками, которые являются токсичными для других организмов. К примеру, белок змей.
Стоит выделить и сигнальную функцию белков. Молекулы белков, способные к изменению третичной структуры в ответ на действия факторов окружающей среды, встроены в поверхность клеточной мембраны. Таким образом осуществляется восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Есть еще регуляторная функция, которая присуща белкам-гормонам, влияющим на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, а также принимают участие в росте, размножении и прочих жизненно важных процессов.
Инсулин — самый известный гормон, отвечающий за снижение уровня сахара в крови. При недостатке инсулина уровень сахара в крови повышается, что приводит к возникновению сахарного диабета. Разнообразные белки-ферменты также выступают в роли главных регуляторов биохимических процессов в организме (каталитическая функция).
Белки — энергетический материал. В результате расщепления 1 грамма белка до конечных продуктов происходит выделение 17,6 кДж энергии, которая используется в большинстве жизненно важных процессов в клетке.
Функции белков в таблице:
Разобравшись со строением и функциями белков, переходим к ферментам.
Ферменты и их роль в клетке
Ферменты или энзимы — это особые белки, которые присутствуют в любом организме и выполняют функцию биологических катализаторов.
Протекание химических реакций в живой клетке зависит от умеренной температуры, нормального давления и нейтральной среды. Такие условия обеспечивают довольно медленное течение реакций синтеза или распада веществ в клетке. Однако именно ферменты ускоряют реакции путем снижения энергии активации, при этом не происходит изменений их общего результата. Чтобы придать молекулам реакционную способность, в случае наличия ферментов необходимо гораздо меньше энергии.
При прямом или косвенном участии ферментов протекают все процессы в живом организме.
Составляющие компоненты пищи — белки, углеводы, липиды и др. — под влиянием ферментов расщепляются до простейших соединений. Позже из них синтезируются новые, присущие данному виду макромолекулы. В случае нарушения образования и активности ферментов возникают тяжелые заболевания.
Ферментативный катализ протекает в соответствии с теми же законами, что и неферментативный катализ в химической промышленности. Но у ферментативного катализа есть и определенные отличия. Ему характерная высокая степень специфичности — фермент катализирует только одну реакцию или действует в отношении только одного типа связи.
Все это обеспечивает регулирование жизненно важных процессов, которые происходят в клетке и организме: фотосинтеза, дыхания, пищеварения и др.
Только одно вещество катализирует расщепление фермент уреаза. Это вещество — мочевина. При этом, фермент не действует каталитически на структурно родственные соединения.
Теория активного центра — важный момент для понимания того, каков механизм действия ферментов с характерной им высокой специфичностью. Согласно этой теории, молекула фермента содержит один или несколько участков, где катализ осуществляется благодаря тесному (во множестве мест) контакту между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества). Активным центром выступает функциональная группа (например, OH — группа аминокислоты серина) или отдельная аминокислота.
Действие катализатора нуждается в объединении нескольких аминокислотных остатков, которые располагаются в определенной последовательности. В среднем требуется от 3 до 12 остатков.
Формирование активного центра может происходить также в результате связи ферментов с ионами металлов, витаминами и прочими соединениями небелковой природы. Это коферменты или кофакторы.
Форма активного центра и его химическое строение таковы, что подразумевают связь только с определенными субстратами за счет их идеального соответствия друг другу — взаимодополняемости или комплементарности.
Другие аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле фермента определенную глобулярную форму — она нужна для эффективной работы самого центра.
Вокруг большой молекулы фермента образуется сильное электрическое поле. Это поле обеспечивает ориентацию молекул субстрата и их ассиметричная форма. Происходит ослабевание химических связей, и начальная затрата энергии на катализируемую реакцию сокращается. При этом, скорость реакции увеличивается.
За одну минуту одна молекула фермента каталазы расщепляет свыше 5 млн. молекул перекиси водорода, возникающая при окислении в организме различных соединений.
Наблюдается изменение конфигурации активного центра некоторых ферментов в присутствии субстрата. Чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность, этот фермент специально ориентирует свои функциональные группы.
При присоединении молекул субстрата к ферменту, в определенных пределах наблюдается изменение их конфигурации. Это позволяет увеличить реакционную способность функциональных групп центра. Распад комплекса фермента и субстрата происходит на заключительном этапе химической реакции — с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Происходит освобождение активного центра, в результате чего он снова может принимать новые молекулы субстрата.
Множество факторов определяют скорость реакций с участием ферментов. К ним относятся:
- концентрация фермента;
- природа субстрата;
- давление;
- температура;
- кислотность среды;
- наличие ингибиторов и др.
Скорость биохимических реакций минимальна при температуре около 0 по Цельсию. Такое свойство широко применяется в различных отраслях, в частности — в медицине и сельском хозяйстве.
Для снижения интенсивности биохимических реакций и продления жизни, органы человека, планируемые к пересадке (почки, селезенка, печень, сердце), охлаждают. Быстрое замораживание пищевых продуктов предотвращает размножение микроорганизмов и инактивирует ферменты, в результате чего пищевые продукты не разлагаются.
Эта статья поможет вам разобраться в свойствах и функциях белков (функции белков представлены в таблице).
Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки , или протеины . В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.
Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты . В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α -аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).
Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO − NH . Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.
Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.
Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов − NH и − CO , расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.
Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).
У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.
Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.
Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.
Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.
Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.
1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.
2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).
3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.
4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.
5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.
6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).
7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).
8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
- кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
- коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий;
- эластин (связки);
- белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
- липопротеины — отвечает за перенос жира.
- гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
- гаптоглобин — транспорт гема),
- трансферрин — транспорт железа.
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na + ,К + -АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са 2+ -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
- гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.
4. Защитная функция
- В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
- Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
5. Двигательная функция
- Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.
6. Сигнальная функция
- В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
7. Запасающая функция
- В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
- Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
8. Энергетическая функция
- При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).
9. Каталитическая (ферментативная) функция
- Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Читайте также: