Протеазы доклад по химии

Обновлено: 02.07.2024

Для учеников 1-11 классов и дошкольников
Бесплатные сертификаты учителям и участникам

«Белорусский государственный педагогический

Реферат на тему:

Как самостоятельная наука биохимия сформировалась примерно 100 лет назад, чему способствовало бурное развитие органической химии. Однако биохимические процессы люди использовали ещё в глубокой древности, не подозревая, разумеется, об их истинной сущности. В самые отдалённые времена уже была известна технология таких основанных на биохимических процессах производств, как хлебопечение, сыроварение, виноделие, выделка кож. Необходимость борьбы с болезнями заставляла задумываться о превращениях веществ в организме, искать объяснения целебным свойствам лекарственных растений. Использование растений в пищу, для изготовления красок и тканей также приводило к попыткам понять свойства веществ растительного происхождения. Древние мыслители рассуждали о том какую роль играют воздух и пища в жизнеобеспечении живых существ, о том что вызывает процесс брожения .

Изучение химии жизни уже в 1827 г. привело к принятому до сих пор разделению биологических молекул на белки, жиры и углеводы. Автором этой классификации был английский химик и врач Уильям Праут.

Новый толчок развитию биологической химии дали работы по изучению брожения, инициированные Луи Пастером. В 1897 г. Эдуард Бухнер доказал, что ферментация сахара может происходить в присутствии бесклеточного дрожжевого экстракта, и это процесс не столько биологический, сколько химический. На рубеже XIX и XX веков работал немецкий биохимик Э. Фишер. Он сформулировал основные положения пептидной теории строения белков, установил структуру и свойства почти всех входящих в их состав аминокислот. Но лишь в 1926 г. Джеймсу Самнеру удалось получить первый чистый фермент, уреазу, и доказать, что фермент — это белок.

Целью данной работы является описать структуру и свойства ферментов как биологических полимеров, обозначить основные направления использования ферментов.

Задачи данной работы:

-Показать роль ферментов в жизни человека.

-Определить сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами.

Структура работы состоит из 2 глав, 5 рисунков, выводов и списка основной использованной литературы. Общий объем работы составляет 14 страниц.

Ферменты, или энзимы , – это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции. Общее число известных ферментов составляет несколько тысяч. Практически все химические реакции, протекающие в живых организмах, осуществляются при их участии. Ферменты ускоряют химические реакции в 10 8 – 10 20 раз. Они играют решающую роль в важнейших биологических процессах: в обмене веществ, в мышечном сокращении, в обезвреживании чужеродных веществ, попавших в организм, в передаче сигнала, в транспорте веществ, свертывании крови и многих других. Для клетки ферменты абсолютно необходимы, без них клетка, а следовательно, и жизнь, не могли бы существовать.

Рисунок 1. Гидролитическое расщепление мочевины

Самнер обнаружил, что кристаллы уреазы состоят из белка. В 30-е гг. прошлого столетия Джон Нортон с коллегами получили в кристаллическом виде пищеварительные ферменты трипсин и пепсин, а также установили, что они, как и уреаза, по своей природе являются белками. В результате этих исследований сформировалась точка зрения о белковой природе ферментов, которая многократно впоследствии подтверждалась. И только значительно позже у некоторых РНК была обнаружена способность осуществлять катализ; такие РНК получили название рибозимов, или РНК-ферментов. Рибозимы составляют незначительную часть от всех ферментов, поэтому мы далее будем говорить о ферментах белках.

Сходства и различия ферментов с небелковыми катализаторами

Ферменты имеют ряд общих свойств с химическими небелковыми катализаторами:

а) не расходуются в процессе катализа и не претерпевают необратимых изменений;

b) ускоряют как прямую, так и обратную реакции, не смещая при этом химического равновесия;

c) катализируют только те реакции, которые могут протекать и без них;

d) повышают скорость химической реакции за счет снижения энергии активации (рис. 2) .

Химическая реакция протекает потому, что некоторая доля молекул исходных веществ обладает большей энергией по сравнению с другими молекулами, и этой энергии достаточно для достижения переходного состояния. Ферменты, как и химические катализаторы, снижают энергию активации, взаимодействуя с исходными молекулами, в связи с этим число молекул, способных достичь переходного состояния, возрастает, вследствие этого увеличивается и скорость ферментативной реакции.

Рисунок 2. Влияние фермента на энергию активации

Ферменты, несмотря на определенное сходство с небелковыми химическими катализаторами, отличаются от них по ряду параметров:

a) ферменты обладают более высокой эффективностью действия, например, фермент каталаза, катализирующий реакцию: 2Н ₂ О ₂ = 2Н ₂ О + О ₂ , ускоряет ее приблизительно в 10 12 раз, эффективность же платины как катализатора этой реакции приблизительно в один миллион раз ниже;

b) ферменты обладают более высокой специфичностью в сравнении с небелковыми катализаторами, они ускоряют более узкий круг химических реакций, например, уже упомянутый фермент уреаза катализирует только одну реакцию – гидролиз мочевины, протеазы способны расщеплять только белки, но не действуют на углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и другие вещества. С другой стороны, платина способна катализировать различные реакции (гидрирования, дегидрирования, окисления), она катализирует как реакцию получения аммиака из азота и водорода, так и гидрирование непредельных жирных кислот (эту реакцию используют для получения маргарина);

c) ферменты эффективно действуют в мягких условиях: при температуре 0 – 40 о С, при атмосферном давлении, при значениях рН, близких к нейтральным, в более жестких условиях ферменты денатурируют и не проявляют своих каталитических качеств. Для эффективного химического катализа часто требуются жесткие условия – высокое давление, высокая температура и наличие кислот или щелочей. Например, синтез аммиака в присутствии катализаторов проводят при 500 – 550 о С и давлении 15 – 100 МПа;

d) активность ферментов в сравнении с химическими катализаторами может более тонко регулироваться различными факторами. В клетке существует множество веществ как увеличивающих, так и снижающих скорости ферментативных реакций.

Относительная молекулярная масса ферментов может колебаться от 10 4 до 10 6 и более. Ферменты – это, как правило, глобулярные белки. Одни ферменты являются простыми белками и состоят только из аминокислотных остатков (рибонуклеаза, пепсин, трипсин), активность других зависит от наличия в их составе дополнительных химических компонентов, так называемых кофакторов . В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Zn 2+ или сложные органические вещества, которые называют также коферментами . В состав многих коферментов входят витамины. В качестве примера на рис. 3 приведена структура кофермента А (КоА).

Рисунок 3. Структура кофермента А

Если кофермент прочно связан с ферментом, то в этом случае он представляет простетическую группу сложного белка. Кофакторы могут выполнять следующие функции:

a) участие в катализе;

b) осуществление взаимодействия между субстратом и ферментом;

c) стабилизация фермента.

Каталитически активный комплекс фермент – кофактор называют холоферментом . Отделение кофактора от холофермента приводит к образованию неактивного апофермента :

Холофермент апофермент + кофактор.

В молекуле фермента присутствует активный центр . Активный центр – это область молекулы фермента, в которой происходит связывание субстрата и его превращение в продукт реакции. Размеры фермента, как правило, значительно превышают размеры их субстратов. Активный центр занимает лишь незначительную часть молекулы фермента (рис. 4).

Рисунок 4. Относительные размеры молекулы фермента и субстрата

Активный центр образуют аминокислотные остатки полипептидной цепи. В двухкомпонентных ферментах в состав активного центра может входить и небелковый компонент. В молекуле фермента присутствуют аминокислотные остатки, которые не участвуют в катализе и во взаимодействии с субстратом. Однако они весьма существенны, так как формируют определенную пространственную структуру фермента. Наиболее часто в составе активного центра содержатся полярные (серин, треонин, цистеин) и заряженные (лизин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) аминокислотные остатки. Аминокислотные остатки, образующие активный центр, в полипептидной цепи находятся на значительном расстоянии и оказываются сближенными при формировании третичной структуры (рис. 5).

Рис. 5. Активный центр

Например, в активный центр химотрипсина (пищеварительного фермента, расщепляющего белки) входят остатки гистидина – 57, аспарагиновой кислоты – 102, серина – 195 (цифрами указаны порядковые номера в полипептидной цепи). Несмотря на удаленность друг от друга этих аминокислотных остатков в полипептидной цепи, в пространстве они расположены рядом и формируют активный центр фермента.

Некоторые ферменты синтезируются в неактивной форме в виде так называемых проферментов , которые затем под действием определенных факторов активируются. Например, пищеварительные ферменты химотрипсин и трипсин образуются в результате активации химотрипсиногена и трипсиногена.

2.1 Классификация ферментов

Часто названия ферментов образуются путем прибавления суффикса к названию субстрата, на который он воздействует. Например, названия фермента уреаза произошло от английского слова urea – мочевина, протеазы (ферменты, расщепляющие белки) – от слова протеин. Многие ферменты имеют тривиальные названия, не связанные с названием их субстратов, например, пепсин и трипсин. Существуют и систематические названия ферментов, включающие названия субстратов и отражающие характер катализируемой реакции.

Общепринятая классификация делит все ферменты на шесть классов по типу катализируемой реакции:

Оксидоредуктазы – участвуют в нескольких типах окислительно - восстановительных реакций, где переносят водород, электроны и катализируют биологическое окисление. (оксидаза, пероксидаза, дегидрогеназа).

Трансферазы – переносят группы атомов, метильные, карбоксильные, амино, сульфо, формильные и фосфорильные группы.

Гидролазы – участвуют в гидролитическом расщеплении. Представители этой группы носят названия в соответствии с типом разрываемой связи (пептидазы, гликозидазы, амилазы, эстеразы, липазы, фосфодиэстеразы, фосфатазы, уреаза).

Лиазы – отщепляют группы (например: СО2, Н2О, NH3) от молекулы субстрата (катализируемое исходное вещество) не гидролитическим способом (декарбоксилаза, альдолаза, лиаза, дегидратаза, дезаминаза).

Изомеразы – катализируют внутримолекулярное превращение изомеров (в том числе рацемилизацию, цистрансизомеризацию).

Лигазы – участвуют в реакциях соединения: белковом синтезе, биосинтезе глутамина, активации аминокислот, синтезе жирных кислот.

В свою очередь каждый класс подразделяют на подклассы, подклассы – на подподклассы. Ферментам, образующим подподклассы, присваивается порядковый номер. В итоге каждый фермент имеет свой четырехзначный номер.

Например: фермент, катализирующий реакцию

АТФ + D-глюкоза АДФ + D-глюкоза – 6 – фосфат,

носит систематическое название АТФ: гексоза 6-фосфотрансфераза.

2.2 Функции ферментов

В определенных частях каждой клетки находится около тысячи разных ферментов. Характерной особенностью всех ферментов является то, что каждый вид из них выполняет определенную функцию, которая присуща только ему одному. По выполняемым функциям ферменты в организме разделяют на группы:

1. Пищеварительные – расщепляют компоненты пищи на простые соединения, которые всасываются стенками кишечника, попадают в кровь и продолжают свой путь до клеток. Данные ферменты содержаться на всем протяжении пищеварительного тракта. Они обитают в слюне, кишечнике, секрете поджелудочной железы.

2. Метаболические – отвечают за обменные процессы, протекающие внутри клетки. Данные ферменты расположены внутри клетки упорядоченно. Они выполняют различные процессы, которые обеспечивают жизнедеятельность клетки. Такими процессами можно считать окислительно-восстановительные реакции, активизация аминокислот, перенос аминокислотных остатков и т.д. При разрушении клеточных мембран такие ферменты проникают в межклеточное пространство и кровь где продолжают развивать свою активность. Лабораторными методами при обнаружении их в анализах крови в зависимости от вида фермента можно установить диагноз, в каком органе происходят патологические изменения.

3. Защитные – ликвидируют воспалительные процессы подобно иммунным агентам.

В организме человека каталитическая функция многих ферментов зависит от наличия определенных коферментов, витаминов, микроэлементов. Отсутствие данных веществ делает ферменты бессильными и в итоге постепенно может привести к патологическим изменениям. Большинство витаминов, а также микроэлементы и коферменты поступают в организм из вне (вместе с пищей). Хотя следует учесть и тот факт, что не вся еда может содержать в своем составе данные вещества. Чем выше температура приготовления пищи, тем сложнее организму использовать питательные вещества для синтеза ферментов, в такой еде также погибают витамины. По этой причине многие диетологи советуют не жарить, а варить или тушить продукты питания.

2.3 Области применения ферментов

На сегодняшний день в различных отраслях хозяйства применение ферментов является передовым достижением. Особое значение ферменты нашли в пищевой промышленности. Ведь именно из-за наличия ферментов в тесте происходит его поднятие и разбухание. Как известно, разбухание теста происходит под действием углекислого газа CO ₂ , который в свою очередь образуется в результате разложения крахмала под действием фермента амилазы , которая уже содержится в муке. Но в муке этого фермента не достаточно, его, обычно, добавляют. Ещё один фермент протеазы , придающий тесту клейковину, способствует удержанию углекислого газа в тесте.

Изготовление алкогольных напитков также не обходится без участия ферментов. В этом случае широко применяются ферменты, которые находятся в дрожжах. Разнообразие сортов пива получают именно различными комбинациями комплексных соединений ферментов. Ферменты, также участвуют в растворении осадков в спиртных напитках, например, чтобы в пиве не появлялся осадок в него добавляют протеазы (папаин, пепсин), которые растворяют выпадающие в осадок белковые соединения.

Производство кисломолочных продуктов, например, простокваши, основана на химическом превращении лактозы (то есть молочного сахара) в молочную кислоту. Кефир производят подобным образом, но производственной особенностью является то, что берут не только кисломолочные бактерии, но и дрожжи. В результате переработки лактозы образуется не только молочная кислоты, но ещё и этиловый спирт. При получении кефира происходит ещё одна достаточно полезная для организма человека реакция - это гидролиз белков, что в последствии употребления человеком кефира способствует его лучшему усвоению.

Производство сыра тоже связано с ферментами . Молоко содержит белок - казеин, который в процессе химической реакции под действием протеаз изменяется, и в результате реакции выпадает в осадок.

Протеазы широко используют для обработки кожевельного сырья. Его способность производить гидролиз белков (расщепление белков) широко применяют для выведения стойких пятен от шоколада, соусов, крови и т.д. Фермент целлюлаза - используется в стиральных порошках. Он способен удалять "катышки" с поверхности тканей. Важной особенностью стирки с порошками, содержащими целые комплексы ферментов, является то, что стирка в должна выполняться в тёплой, но не горячей воде, так как горячая вода для ферментов является губительной.

Применение ферментов в медицине связано с их способностью заживлять раны, растворять образующиеся тромбы. Иногда ферменты умышленно вводят в организм для их активизации, а иногда из-за излишней активности ферментов, могут вводить вещества, которые действуют как ингибиторы (вещества, замедляющие протекание химических реакций). Например, под действием отдельных ингибиторов, бактерии теряют способность размножаться и расти.

Применение ферментов в медицине также связано с проведением различных анализов по определению заболеваний. В этом случае ферменты играют роль веществ, вступающих в химическое взаимодействие или способствующие химическим превращениям в физиологических жидкостях организма. В результате получаются определённые продукты химических реакций, по которым в лабораториях распознают наличие того или иного возбудителя заболевания. Среди таких ферментов и их применения наиболее известен фермент глюкозооксидаза который позволяет определить наличие сахара в моче или крови человека. Кроме того, наравне с отмеченным, существуют ферменты, которые способны определять наличие алкоголя в крови. Этот фермент называется алкогольдегидрогеназа.

Ферменты как биополимеры очень важны в жизни человека. Использование ферментов в медицине сводится к выпуску новых лекарственных средств, в составе которых вещества уже находятся в нужных количествах. Ученые еще не нашли способ стимулирования синтеза недостающих энзимов в организме, однако сегодня широко распространены препараты, которые могут на время восполнить их недостаток.

Ферменты используются в виноделии, пивоварении, получении многих кисломолочных продуктов. Для получения спирта из глюкозы могут использоваться дрожжи, однако для удачного протекания этого процесса достаточно и экстракта из них.

Спустя 100 лет после открытия этого класса веществ человечество узнало о ферментах очень много, но это не является точкой в исследованиях, т.к. технологии с каждым днём улучшаются, и, может быть, скоро мы узнаем что-то новое о ферментах.

Слесарев, В.И. Химия: Основы химии живого/ В.И. Слесарев.-СПб: Химиздат, 2007. – 784 с.

Тюкавкина, Н.А. Биоорганическая химия/ Н.А Тюкавкина, Ю.И Бауков, С.Э. Зурабян.– М.: ДРОФА, 2014.

Цель выполнения курсового проекта:
- углубить теоретические и практические знания по дисциплине;
- научиться анализировать конкретную технологию производства основных видов продукции;
- выработать умение прогнозировать пути и методы совершенствования технологий производства продукции;
- закрепить навыки самостоятельной работы с научной литературой.

Вложенные файлы: 1 файл

курсовая биотехнология.docx

Биотехнология - это одна из перспективнейших и бурноразвивающихся отраслей промышленности. Основные направления биотехнологии - пищевая, фармакологическая, медицинская, сельскохозяйственная биотехнологии. Современная биотехнология - это экологически чистые производства лекарственных препаратов, биосинтез белков, аминокислот, витаминов, ферментов и сверхактивных гормонов для сельского хозяйства и медицины, а также создание пищевых и вкусовых веществ.

Издревле человечество использует для своих нужд различные белковые вещества и биологически-активные соединения. К ним относятся белки, аминокислоты, углеводы, липиды, витамины и т. п. Все они сосредоточены в продуктах используемых в пищу. Следовательно, это специализация тесно связана с технологией производства пищевых продуктов. Сейчас пищевая промышленность превратилась в мощную отрасль народного хозяйства. Использование классических методов и внедрение новых технологий производства пищи, внедрение в строй современных производств по выработке новых продуктов питания, вкусовых добавок диктует необходимость подготовки высококвалифицированных специалистов в этой области. Вместе с тем пищевая промышленность требует коренной реконструкции и модернизации, в которой важную роль играет биотехнология.

Ферменты, обладающие способностью гидролизовать белки, широко используются в самых различных отраслях промышленности, сельском хозяйстве и медицине. Протеолитические ферменты выпускаются промышленностью в большом количестве, это крупнотоннажное производство. Протеиназы применяются в пищевой технологии, где идет процесс с использованием микроорганизмов (дрожжи, молочнокислые бактерии и др.). Введение в процесс протеиназ позволяет в результате гидролиза белков обрабатываемого сырья обеспечить дрожжам нормальные условия жизнедеятельности, что улучшает весь технологический процесс, особенно в пивоварении, спиртовой промышленности, виноделии. В ряде исследований показано, что протеолитические ферменты могут использоваться в хлебопечении для уменьшения длительности замесов при производстве заварных сортов хлеба и специальных изделий, изготавливаемых из муки с сильной клейковиной. Внесение в тесто небольших количеств амилаз и протеиназ увеличивает газообразование, улучшает аромат, цвет корочки и мякиша, позволяет сократить процесс тестоведения. Широко применяются протеиназы для снятия различного рода белковых помутнений в пивоварении и виноделии и для ускорения фильтрационных процессов. Протеолитические ферменты используются для мягчения (тендеризации) мяса, мясных изделий, рыбы, что облегчает и ускоряет обработку полупродуктов, повышает их качество. В мясной, рыбной промышленности и в кулинарии используются не только микробные протеиназы, но и протеиназы, получаемые из растительного и животного сырья. Высокоочищенные протеолитические ферменты могут с успехом использоваться в крахмало-паточной промышленности для выделения особенно чистого крахмала без сопутствующих белков.

Комплексные ферментные препараты, содержащие протеиназы, используются в пищеконцентратной и консервной промышленности при приготовлении концентратов из трудно развариваемых круп, гороха, фасоли и др.

Цель выполнения курсового проекта:

- углубить теоретические и практические знания по дисциплине;

- научиться анализировать конкретную технологию производства основных видов продукции;

- выработать умение прогнозировать пути и методы совершенствования технологий производства продукции;

- закрепить навыки самостоятельной работы с научной литературой.

Данный курсовой проект содержит следующие пункты:

- Источники и структуру протеолитических ферментов;

- Механизм действия отдельных протеолитических ферментов;

- Характеристика и получение протеаз растительного, животного и микробного происхождения;

- Применение ферментов в технологиях молочных продуктов.

В основе работы лежит аналитический обзор по актуальной проблеме развития биотехнологии в перерабатывающей отрасли с применением экологически безопасных приемов и методов.

Источники и структура протеолитических ферментов.

Протеолитические ферменты (протеазы), (далее П.Ф.) , (протеиназы, протеолитические ферменты)— ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках. Протеазы являются одними из наиболее важных промышленных ферментов.

Протеазы могут быть разделены на две основные группы: экзопептидазы (отщепляют аминокислоты от конца пептида) и эндопептидазы (расщепляющие пептидные связи внутри пептидной цепи). Эндопептидазы нашли более широкое промышленное применение, чем экзопептидазы. Так же пептидазы классифицируют по оптимуму рН работы фермента (кислые, щелочные или нейтральные протеиназы), по субстратной специфичности (коллагеназы, кератиназы, эластаза и др.), и по их гомологии с хорошо изученными белками (трипсино-подобные, пепсино-подобные). Классификация по строению активного центра протеаз включает:

v сериновые протеазы (трипсин химотрипсин, субтилизин, протеиназа К);

v аспартатные протеазы (пепсин, ренин, микробные аспартатные протеазы);

v цистеиновые протеазы (папаин, фицин, бромелаин);

v металлопротеазы (коллагеназа, эластаза, термолизин).

Протеолитические ферменты могут быть получены из растительных (папаин, фицин и др.), животных (трипсин, ренин и др.) источников и микроорганизмов. Среди микроорганизмов, основными продуцентами являются бактерии, представители родов Bacillus, Streptomyces, Pseudomonas и микроскопические грибы родов Aspergillus, Mucor, Penicillium и др.

Многие П.Ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки (так называемые компартментализация). К ним относят, например, сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при различном рН. Так, П. Ф. желудка (например, пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5-2, лизосомные ферменты-при рН 4-5, а П.Ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др. - при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Некоторые П.Ф. используют в качестве кофактора ионы металлов-Са2+, Mg2+ и др.

Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза. У эукариот (все организмы, кроме бактерий и синезеленых водорослей) эта система включает низкомолочный. белок убикитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат.

Протеолитические ферменты (синоним: протеазы) — белки, пептид-гидролазы, ферменты класса гидролаз, расщепляющие пептидные связи между аминокислотами в белках и пептидах.

Протеолитические ферменты играют важнейшую роль в переваривании белков пищи в желудке и кишечнике человека. Большинство протеолитических ферментов органов пищеварения продуцируется в виде проферментов. Физиологический смысл этого заключается в том, чтобы акт продукции фермента (профермента) был отделен от акта его активации — превращения в фермент и, таким образом, белки тканей, продуцирующих ферменты, не подвергались воздействию этих самых ферментов.

Классификация протеолитических ферментов

экзопептидазы (пептидазы), гидролизующие (расщепляющие), преимущественно, внешние пептидые связи в белках и пептидах
эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие, преимущественно, внутренние пептидые связи

Экзопептидазами являются протеолитические ферменты карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В, также присутствующие в панкреатическом соке. К экзопептидазам относятся ферменты кишечного сока: аминопептидазы (аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза) и дипептидазы (глицилглицин-дипептидаза, глициллейцин-дипептидаза, пролиназа и пролидаза).

сериновые; в активном центре этих протеаз присутствует серин; сериновые протеазы — трипсин, химотрипсин и эластаза составляют 44% от общего количества белка экзокринной части поджелудочной железы
треониновые
цистеиновые
аспартильные — желудочные протеазы пепсин, гастриксин, катапепсины Д и Е и другие
металлопротеазы — например, карбоксипептидазы А и В являются Zn-металлопротеазами
глютаминовые

Протеолитические ферменты в лекарствах

Протеолетические ферменты (протеазы) является активным компонентам во многих ферментных препаратах, применяемых для коррекции секреторной дисфункции желудка и нарушений процесса пищеварения в тонкой кишке.

Первый тип лекарств, содержащих протеолетические ферменты,— экстракты слизистой оболочки желудка, основным действующим веществом которых является пепсин. Он, а также другие содержащиеся в слизистой оболочки желудка пептидазы, расщепляют практически все природные белки. Эти лекарства используются преимущественно при гастрите с пониженной кислотностью и не рекомендуются при лечении заболеваний ЖКТ с повышенной кислотностью.

Второй тип содержащих протеолетические ферменты лекарств — комплексные препараты, содержащие основные ферменты поджелудочной железы домашних животных. Такие лекарства способствуют купированию клинических признаков внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, к которым относят снижение аппетита, тошнота, урчание в животе, метеоризм, стеаторею, креаторею и амилорею. Самым популярным лекарством, содержащим комплекс панкреатических ферментов, включающим протеазы, является панкреатин. Кроме него, имеется множество других препаратов, содержащих протеолетические ферменты, ряд из них приведена в таблице (Саблин О.А., Бутенко Е.В.):

А протеаза (также называемый пептидаза или же протеиназа) является фермент который катализирует (увеличивает скорость) протеолиз, разбивка белки на меньшие полипептиды или один аминокислоты. Они делают это, раскалывая пептидные связи внутри белков гидролиз, реакция, при которой вода разрывает связи. Протеазы участвуют во многих биологических функциях, включая пищеварение проглоченных белков, катаболизм белков (расщепление старых белков), [1] [2] и клеточная сигнализация.

Без дополнительных вспомогательных механизмов протеолиз был бы очень медленным, на сотни лет. [3] Протеазы можно найти во всех формах жизни и вирусы. Они самостоятельно эволюционировал несколько раз, и разные классы протеаз могут выполнять одну и ту же реакцию совершенно разными каталитические механизмы.

Содержание

Иерархия протеаз

На основе каталитического остатка

Протеазы можно разделить на семь широких групп: [4]

- с использованием серина алкоголь - с использованием цистеина тиол - с использованием треонина вторичный спирт - используя аспартат карбоновая кислота - с использованием глутамата карбоновая кислота - используя металл, обычно цинк[1][2] - используя аспарагин выполнить реакция элиминации (не требует воды)

В 1993 году протеазы были впервые сгруппированы в 84 семейства в соответствии с их эволюционным родством и классифицированы по четырем каталитическим типам: сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопротеазы. [5] В треонин и глютаминовая кислота протеазы не были описаны до 1995 и 2004 гг. соответственно. Механизм, используемый для раскалывания пептидная связь предполагает создание аминокислота остаток, который имеет цистеин и треонин (протеазы) или молекула воды (аспарагиновая кислота, металло- и кислотные протеазы) нуклеофильны, так что они могут атаковать пептид карбоксил группа. Один из способов сделать нуклеофил - это каталитическая триада, где гистидин остаток используется для активации серин, цистеин, или же треонин как нуклеофил. Однако это не эволюционная группировка, поскольку типы нуклеофилов имеют развивались конвергентно в разных надсемейства, а некоторые суперсемейства демонстрируют дивергентную эволюцию до нескольких разных нуклеофилов.

Пептидные лиазы

Седьмой каталитический тип протеолитических ферментов, аспарагинпептидлиаза, был описан в 2011 году. Его протеолитический механизм необычен, поскольку гидролиз, он выполняет реакция элиминации. [6] Во время этой реакции каталитический аспарагин образует циклическую химическую структуру, которая расщепляется по остаткам аспарагина в белках при правильных условиях. Учитывая его принципиально иной механизм, его включение в качестве пептидазы может быть спорным. [6]

Эволюционная филогения

В настоящее время известно более 50 кланов, каждый из которых указывает на независимое эволюционное происхождение протеолиза. [7]

Классификация на основе оптимального pH

В качестве альтернативы протеазы можно классифицировать по оптимальному pH в которых они активны:

Кислотные протеазы
Нейтральные протеазы участвует в гиперчувствительность 1 типа. Здесь он выпущен тучные клетки и вызывает активацию дополнять и кинины. [8] В эту группу входят Calpains.
Основные протеазы (или же щелочные протеазы)

Ферментативная функция и механизм

Сравнение двух гидролитический механизмы, используемые для протеолиз. Фермент отображается черным цветом, субстрат белок в красном и воды синим цветом. На верхней панели показан 1-шаговый гидролиз где фермент использует кислота к поляризовать вода, которая затем гидролизует субстрат. На нижней панели показан двухэтапный гидролиз, при котором остаток внутри фермента активируется, чтобы действовать как нуклеофил (Nu) и атаковать субстрат. Это образует промежуточное соединение, в котором фермент ковалентно связан с N-концевой половиной субстрата. На втором этапе вода активируется для гидролиза этого промежуточного продукта и завершения катализа. Остатки других ферментов (не показаны) отдают и принимают водороды и электростатически стабилизируют накопление заряда по механизму реакции.

Протеазы участвуют в переваривание длинные белковые цепи на более короткие фрагменты путем расщепления пептидные связи эта ссылка аминокислота остатки. Некоторые отделяют концевые аминокислоты от белковой цепи (экзопептидазы, Такие как аминопептидазы, карбоксипептидаза А); другие атакуют внутренние пептидные связи белка (эндопептидазы, Такие как трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин, эластаза).

Катализ

Катализ достигается одним из двух механизмов:

Аспарагиновая, глутаминовая и металлопротеазы активируют молекулу воды, которая выполняет нуклеофильную атаку на пептидную связь с целью ее гидролиза.
Сериновые, треониновые и цистеиновые протеазы используют нуклеофильный остаток (обычно в каталитическая триада). Этот остаток выполняет нуклеофильную атаку на ковалентно связывают протеазу с белком-субстратом, высвобождая первую половину продукта. Этот ковалентный промежуточный ацил-фермент затем гидролизуется активированной водой для завершения катализа путем высвобождения второй половины продукта и регенерации свободного фермента.

Специфика

Протеолиз может быть очень беспорядочный так что гидролизуется широкий спектр белковых субстратов. Это касается пищеварительных ферментов, таких как трипсин которые должны быть способны расщеплять массив поглощенных белков на более мелкие пептидные фрагменты. Беспорядочные протеазы обычно связываются с одной аминокислотой на субстрате и поэтому обладают специфичностью только в отношении этого остатка. Например, трипсин специфичен для последовательностей . K . или . R . ('' = сайт расщепления). [9]

И наоборот, некоторые протеазы высокоспецифичны и расщепляют только субстраты с определенной последовательностью. Свертывание крови (например, тромбин) и процессинг вирусных полипротеинов (таких как Протеаза TEV) требует такого уровня специфичности для достижения точных событий расщепления. Это достигается за счет протеаз, имеющих длинную щель для связывания или туннель с несколькими карманами вдоль него, которые связывают указанные остатки. Например, Протеаза TEV специфичен для последовательности . ENLYFQ S . ('' = сайт расщепления). [10]

Деградация и автолиз

Протеазы, которые сами по себе являются белками, расщепляются другими молекулами протеаз, иногда той же разновидности. Это действует как метод регуляции активности протеаз. Некоторые протеазы менее активны после автолиза (например, Протеаза TEV), в то время как другие более активны (например, трипсиноген).

Биоразнообразие протеаз

Протеазы встречаются у всех организмов, начиная с прокариоты к эукариоты к вирусы. Эти ферменты участвуют во множестве физиологических реакций, от простого переваривания пищевых белков до строго регулируемых каскадов (например, каскад свертывания крови, то система комплемента, апоптоз пути и каскад активации пропенолоксидазы беспозвоночных). Протеазы могут разрывать определенные пептидные связи (ограниченный протеолиз), в зависимости от аминокислота последовательность белка или полностью расщепить пептид до аминокислот (неограниченный протеолиз). Активность может быть деструктивным изменением (отменой функции белка или его перевариванием до его основных компонентов), активацией функции или сигналом в сигнальном пути.

Растения

Растительные растворы, содержащие протеазу, называемые вегетарианский сычужный фермент сотни лет использовались в Европе и на Ближнем Востоке для изготовления кошерные и халяльные сыры. Вегетарианский сычужный фермент из Витания коагулянс использовался тысячи лет как Аюрведический средство от пищеварения и диабета на индийском субконтиненте. Он также используется для изготовления Панир.

Геномы растений кодируют сотни протеаз, функция которых в основном неизвестна. Те, у кого известная функция, в основном участвуют развивающий регулирование. [11] Протеазы растений также играют роль в регуляции фотосинтез. [12]

Животные

Путем сложных совместных действий протеазы могут действовать как каскад реакции, результатом которых является быстрое и эффективное усиление реакции организма на физиологический сигнал.

Бактерии

Бактерии секретируют протеазы гидролизовать пептидные связи в белках и, следовательно, расщепление белков на составляющие аминокислоты. Бактериальные и грибковые протеазы особенно важны для глобального углерод и азот циклы рециркуляции белков, и такая активность, как правило, регулируется сигналами питания в этих организмах. [13] Чистое влияние пищевой регуляции активности протеаз среди тысяч видов, присутствующих в почве, можно наблюдать на уровне всего микробного сообщества, поскольку белки расщепляются в ответ на ограничение углерода, азота или серы. [14]

Бактерии содержат протеазы, отвечающие за общий контроль качества белка (например, AAA + протеасома) унижая развернутые или неправильно свернутые белки.

Секретируемая бактериальная протеаза также может действовать как экзотоксин и быть примером фактор вирулентности в бактериальном патогенез (Например, эксфолиативный токсин). Бактериальные экзотоксические протеазы разрушают внеклеточные структуры.

Вирусы

В геномах некоторых вирусов кодируется один массивный полипротеин, которому нужна протеаза, чтобы расщепить его на функциональные единицы (например, вирус гепатита С вирус и пикорнавирусы). [15] Эти протеазы (например, Протеаза TEV) обладают высокой специфичностью и расщепляют только очень ограниченный набор последовательностей субстрата. Поэтому они являются общей целью для ингибиторы протеазы. [16] [17]

Использует

Область исследования протеаз огромна. С 2004 г. ежегодно публиковалось около 8000 статей в этой области. [18] Протеазы используются в промышленности, медицине и как инструмент фундаментальных биологических исследований. [19] [20]

Пищеварительные протеазы являются частью многих стиральные порошки а также широко используются в хлебопекарной промышленности в улучшитель хлеба. В медицине используются различные протеазы как для их естественной функции (например, для контроля свертывания крови), так и для полностью искусственных функций (например для направленной деградации патогенных белков). Высокоспецифичные протеазы, такие как Протеаза TEV и тромбин обычно используются для раскалывания слитые белки и Теги сходства контролируемым образом.

Ингибиторы

Активность протеаз подавляется ингибиторы протеазы. [21] Одним из примеров ингибиторов протеазы является серпин надсемейство. Это включает в себя альфа-1-антитрипсин (который защищает организм от собственных чрезмерных воздействий воспалительный протеазы), альфа-1-антихимотрипсин (что делает то же самое), С1-ингибитор (который защищает организм от чрезмерной активации собственной система комплемента), антитромбин (защищает организм от чрезмерного коагуляция), ингибитор активатора плазминогена-1 (который защищает организм от недостаточной коагуляции, блокируя запускаемые протеазой фибринолиз), и нейросерпин. [22]

Природные ингибиторы протеазы включают семейство липокалин белки, которые играют роль в регуляции и дифференцировке клеток. Липофильный Было обнаружено, что лиганды, присоединенные к белкам липокалина, обладают свойствами ингибирования опухолевых протеаз. Естественный ингибиторы протеазы не следует путать с ингибиторы протеазы используется в антиретровирусной терапии. Немного вирусы, с ВИЧ / СПИД среди них зависят от протеаз в их репродуктивном цикле. Таким образом, ингибиторы протеазы разработаны как противовирусное средство средства.

Другие природные ингибиторы протеаз используются в качестве защитных механизмов. Распространенными примерами являются ингибиторы трипсина найдены в семенах некоторых растений, наиболее заметными для человека являются соевые бобы, основная продовольственная культура, где они действуют, чтобы отпугнуть хищников. Сырые соевые бобы токсичный для многих животных, включая человека, до тех пор, пока содержащиеся в них ингибиторы протеаз не будут денатурированы.

Ферменты необходимы буквально для каждого химического воздействия, которое происходит в нашем организме — от пищеварения до иммунной функции и кровотока. Действие протеазы в организме направлено на то, чтобы мы хорошо видели, думали и дышали. Что такое протеаза? Это фермент, который позволяет расщеплять белки в организме.

Но что именно делает протеаза, и почему она так важна для нашего общего здоровья? Это сложные ферменты, и исследователи все еще изучают их роль в организме человека. Давайте попробуем разобраться и понять их важность.

Что такое протеаза? Определение протеазы и роль в организме

Протеазы были названы биологической версией швейцарских армейских ножей, способных разрезать длинные последовательности белков на фрагменты. Протеаза — это фермент, который расщепляет длинные, цепочечные молекулы белков, чтобы они могли перевариваться. Этот процесс называется протеолизом. Он превращает белковые молекулы в более короткие фрагменты, называемые пептидами, а в конечном итоге в их компоненты, называемые аминокислотами. Нам нужен постоянный запас аминокислот для правильного роста и восстановления.

Белки — жесткая, сложная, свернутая структура, и их можно разбить или разобрать только с помощью ферментов протеазы. Процесс переваривания белков начинается в желудке, где соляная кислота раскрывает белки, а фермент пепсин начинает их разбирать. Поджелудочная железа выделяет ферменты протеазы (главным образом, трипсин). А в кишечнике они разрывают белковые цепи на более мелкие кусочки. Затем ферменты на поверхности и внутри кишечных клеток разрушают кусочки еще больше. Они превращают их в аминокислоты, которые готовы к употреблению во всем организме.

Когда эти ферменты протеазы не присутствуют в организме для расщепления белковых молекул, кишечная оболочка не сможет их переварить. Это может привести к серьезным проблемам со здоровьем.

Протеазы вырабатываются поджелудочной железой, а также обнаруживаются в некоторых фруктах, бактериях и других микробах. Пищеварительный тракт продуцирует три различных формы протеазы: трипсиноген, химотрипсиноген и прокарбоксипептидазу. Эти три протеазы атакуют разные пептидные связи, что позволяет генерировать аминокислоты, строительные блоки белка.

В чем заключается действие протеазы в организме? Практически во всем! Эти ферменты обеспечивают правильную работу нашей пищеварительной и иммунной систем, почек, печени, селезенки, поджелудочной железы и кровотока. Протеаза играет роль в регулировании метаболической функции и позволяет витаминам и минералам, которые мы принимаем, работать должным образом. И, кроме того, протеазы необходимы для нормального функционирования гормонов и способствуют восстановлению мышц и заживлению тканей.

Типы протеаз

Ферменты протеазы часто классифицируются на основании их происхождения. Некоторые протеазы вырабатываются в нашем организме, некоторые в растениях, а другие имеют микробное происхождение. Различные типы протеаз имеют разные биологические процессы и механизмы.

Наша пищеварительная система естественным образом производит три типа протеаз: пепсин, трипсин и химотрипсин. Вот разбивка этих трех типов протеаз:

Пепсин

Пепсин — это природная протеаза, которая содержится в кишечнике. Он необходим для расщепления и переваривания белков. Клетки желудка начинают вырабатывать неактивный фермент, называемый пепсиноген, превращающийся в пепсин, когда он попадает в кислую среду желудка. Затем пепсин разрушает химические связи в белках, производя более мелкие молекулы, называющиеся пептидами. Это первая фаза переваривания белка.

Трипсин

Трипсин — это протеазный фермент, который вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, называемой трипсиногеном. Затем он смешивается с желчью и попадает в тонкий кишечник, где превращается в активный трипсин. Трипсин работает с пепсином и химотрипсином для расщепления белков на пептиды и аминокислоты.

Chymotrypsin

Химотрипсин также вырабатывается в поджелудочной железе и действует как компонент сока поджелудочной железы в тонкой кишке. Он расщепляет молекулы белка на пептиды. Химотрипсин активируется в присутствии трипсина.

Протеазы также содержатся в определенных пищевых продуктах и доступны в виде добавок. Существуют два типа ферментов протеаз на растительной основе:

Бромелайн

Бромелайн — протеаза, которая содержится в стебле и соке ананаса. Добавки бромелайна обычно используются при расстройствах пищеварения, более быстром восстановлении после операций или травм. А также симптомов аллергии, синусовых инфекций и болей в суставах.

Папаин

Папаин — это протеазный фермент, который содержится в латексе папайи, особенно когда он незрелый. Папаин стимулирует пищеварение и улучшает общее усвоение питательных веществ, поэтому его часто используют в пищеварительных ферментных добавках.

ТОП-6 польза протеазы

1.Действие протеазы в организме для улучшения пищеварения

Ферменты играют важную роль в нашем пищеварительном здоровье, и правильное пищеварение зависит от протеазных процессов. Они обладают отчетливой способностью разрушать пептидные связи и выделять аминокислоты. Протеазы необходимы для расщепления белков, чтобы они могли перевариваться. Они также расщепляют другие отходы, включая токсины. Это важно для пищеварительной и иммунной функций, поскольку предотвращает токсическую перегрузку, которая может вызвать у нас заболевания.

Исследования показывают, что протеолитические ферменты, особенно бромелайн, помогают уменьшить тяжесть симптомов, связанных с воспалительными заболеваниями кишечника. А также язвенным колитом, благодаря их противовоспалительным свойствам.

2.Протеаза способствует поглощению аминокислот

Протеаза позволяет поглощать аминокислоты, которые жизненно необходимы для построения и восстановления тканей. Белок состоит из определенной последовательности аминокислот. Когда протеаза разделяет эти последовательности на части, это позволяет нам использовать аминокислоты для ряда функций организма. Нам необходим оптимальный баланс аминокислот для поддержания гомеостаза в организме. Поскольку они регулируют основные метаболические пути, необходимые для роста, поддержания иммунитета и репродукции.

3.Действие протеазы в организме — повышает иммунную функцию

Протеазные ферменты увеличивают активность естественных клеток-киллеров и разрушают патогенные комплексы, способные снижать нормальную иммунную функцию. Исследования показывают, что папаин, трипсин и другие протеазы могут предотвращать или разрушать существующие патогенные иммунные комплексы. Тем самым усиливая лимфодренаж и укрепляя иммунную систему.

Патогенные комплексы являются нормальной частью иммунной системы. Однако, когда они возникают в избытке, то могут вызывать определенные заболевания. В том числе заболевания почек, ревматологические заболевания и воспаления нервов.

4.Протеаза предотвращает образование тромбов и атеросклероз

Протеаза улучшает качество наших клеток крови. Эти ферменты ответственны за образование и растворение сгустков крови. Они также обладают антикоагулянтным, противовоспалительным и антигипертензивным действием.

Протеазные добавки были разработаны и используются для лечения тромботических заболеваний с 1970-х годов. Папаин, протеаза, найденная в папайях, может помочь предотвратить утолщение кровеносных сосудов, заболевание сердца, называемое атеросклерозом. Бромелайн, протеаза, содержащаяся в ананасе, обладает антикоагулянтными свойствами и может снизить риск образования тромбов. Они приводят к таким опасным осложнениям, как ишемическая болезнь сердца, легочная эмболия и инсульт.

5.Действие протеазы в организме — ускоряет восстановление тканей

Комбинация этих ферментов обычно используется в оральных протеолитических ферментных добавках для восстановления травматических, хирургических и ортопедических повреждений. Наряду с их противовоспалительными эффектами, ферменты протеазы также работают как антиинфекционные, антиоксидантные, анти-сгусток крови и противоотечные агенты.

6.Протеаза в организме помогает предотвратить рак толстой кишки

Исследования показывают, что протеазы, содержащиеся в некоторых продуктах (например, папайя) способны связываться с канцерогенными токсинами в толстой кишке. Они удерживают их вдали от здоровых клеток толстой кишки. Согласно исследованиям, опубликованным в Мировом журнале гастроэнтерологии, ферменты протеазы участвуют в деградации раковой инвазии и метастазировании. Исследователи указывают, что протеазы служат потенциальными целевыми молекулами для терапевтических агентов при лечении колоректального рака.

Протеаза в сравнении с протеиназой и протеасомы

Легко запутаться во многих терминах, которые используются при обсуждении протеазы. Протеаза является общим термином для ферментов, которые разлагают белки путем гидролиза пептидных связей. Исследователи поняли, что существуют два разных типа протеазных ферментов, хотя они обычно группируются вместе. Согласно исследованию, опубликованному в Biochemical Journal,

Протеиназа представляет собой тип протеазы, которая предпочитает интактные белки. Протеиназа работает, чтобы разорвать внутренние пептидные связи длинных пептидных цепей. Это важно для нормальных физиологических функций и используется в фармацевтических целях.

Протеасомы также являются протеазными комплексами, которые участвуют в протеолизе, воздействуя на расщепление белков в организме. Протеасомы ответственны за деградацию внутриклеточных белков.

Протеаза в сравнении Амилазой, Липазой и Пепсином

Протеаза

Протеаза — это общий термин, который используется для описания любого фермента, расщепляющего белок. Пепсин начинает этот процесс в желудке, а трипсин и химотрипсин вырабатываются в поджелудочной железе и высвобождаются в тонкую кишку. Эти три типа протеазы работают для полного усвоения белка, расщепляя его на простые аминокислоты, всасывающиеся в кровоток.

Амилаза

Амилаза — пищеварительный фермент, который расщепляет крахмал на простые сахара, чтобы их можно было использовать для получения энергии. Во-первых, амилаза выделяется слюнными железами. Поэтому она может начать процесс пищеварения, как только мы начнем пережевывать пищу. Это вызывает начало эффекта домино, который составляет пищеварительный процесс. В двух словах, желудочная амилаза способствует разложению частично переваренной пищи в химус, что вызывает высвобождение гормона секретина. Это позволяет поджелудочной железе высвобождать панкреатические ферменты, которые завершат процесс пищеварения.

Липаза

Липаза — это пищеварительный фермент, который расщепляет пищевые жиры, чтобы кишечник мог их усваивать. Липаза высвобождается в основном поджелудочной железой в виде липазы поджелудочной железы. Однако, она также обнаруживается в крови, желудочном соке, кишечном соке и жировой ткани. Желчь начинает процесс переваривания жира, превращая жиры в маленькие жировые шарики. Затем липаза превращает эти глобулы в жирные кислоты и глицерин, простое соединение, которое содержится во всех липидах. Оно используется нашими клетками для получения энергии. Поскольку липаза необходима для правильного переваривания жира, она влияет на многие функции организма. Включая всасывание питательных веществ, регуляцию холестерина и обмен веществ.

Пепсин

Пепсин — это тип протеазы, который вырабатывается в желудке. Как и все протеазы, пепсин расщепляет белки на пептиды. Это одна из трех протеаз в пищеварительной системе человека — две другие — трипсин и химотрипсин. Пепсин участвует в первой фазе переваривания белка.

Добавки протеазы и дозировка

Множество препаратов с протеазой используются как часть лечения инсульта, гемофилии, острого инфаркта миокарда, сепсиса, травматического кровотечения. А также расстройств пищеварения и мышечных спазмов.

В настоящее время на рынке существует несколько различных типов безрецептурных добавок протеазы. Возможно найти добавки с бромелайном и папаином в Интернете или в магазинах по продаже диетических продуктов. А также приобрести трипсин, который обычно производится из бактерий, грибов или свинины. Продукты, содержащие химотрипсин, также доступны и обычно производятся из бычьего или свиного источника.

Согласно информации, представленной в материалах Клиники Майо, в статье, предназначенной для информирования врачей о ферментных добавках, использование и дозировка ферментных добавок протеазы выглядят следующим образом:

Бромелайн — до 400 мг в день при отеках, ожогах, воспалениях и аллергических ринитах
Папаин — до 1500 мг в день при воспалении, для пищеварения, симптомах опоясывающего лишая, хронической диарее и фарингите
Трипсин — до 50 мг в день (обычно в сочетании с бромелайном) для лечения остеоартрита и пищеварительных ферментов
Химотрипсин — до 100 000 единиц четыре раза в день для уменьшения воспаления и отеков, связанных с язвами, операциями, абсцессами или травматическими повреждениями

Протеазы обычно принимают в сочетании с двумя другими жизненно важными ферментами: амилазой, расщепляющей углеводы, и липазой, расщепляющей жиры. Когда эти пищеварительные ферменты работают должным образом в нашем организме, пищеварительная система будет работать оптимально. Прием добавок с пищеварительными ферментами может помочь людям с заболеваниями пищеварения, возрастной недостаточностью ферментов. А также пониженной кислотностью (так называемой гипохлоргидрией), болезнями печени и недостатком питательных веществ.

В случае, если вы приняли решение принимать добавки с протеазой, рекомендуем рассмотреть следующие варианты:

Ингибиторы протеазы и дефицит протеазы

Что такое ингибитор протеазы? Это противовирусный препарат, который обычно используется для лечения пациентов с ВИЧ и гепатитом С. Ингибиторы протеазы предотвращают репликацию вируса, блокируя протеазу. Поэтому новый ВИЧ не станет зрелым вирусом, который может инфицировать другие клетки (в частности, клетки CD4). В основном, эти препараты предназначены для уменьшения количества ВИЧ в организме, чтобы замедлить развитие вируса.

Чтобы размножиться, вирус ВИЧ использует иммунные клетки в организме, называемые клетками CD4, поэтому он будет распространяться. Ферменты протеазы допускают эту репликацию, но лекарства-ингибиторы протеазы ВИЧ блокируют ферменты, не позволяя вирусу размножаться.

Эти виды лекарств имеют хорошо известные побочные эффекты и взаимодействуют с другими лекарствами. Поэтому, если вы живете с ВИЧ или гепатитом С, то должны проконсультироваться с врачом, прежде чем добавлять ингибиторы протеазы в свой план лечения.

Люди, которые не инфицированы ВИЧ или гепатитом С, должны убедиться, что они производят достаточно протеазы. Когда организм функционирует должным образом, он произведет достаточно протеазы, чтобы расщепить бело. Однако, когда организм не вырабатывает достаточное количество протеазы, это может привести к заболеваниям, влияющим на метаболическую, пищеварительную. А также сердечно-сосудистую и иммунную системы.

Каковы признаки дефицита протеазы? Тот, кто не потребляет или не производит достаточное количество протеазных ферментов, может испытывать следующие симптомы дефицита:

газообразование
спазмы
изжога
расстройство желудка
дискомфорт в животе
понос
запор
тугоподвижность суставов
усталость
преждевременные морщины кожи
седые волосы

Топ-10 продуктов с протеазой и как их получить

Вы найдете ферменты протеазы в некоторых фруктах, овощах и ферментированных продуктах. А также в обработанных, жареных, запеченных, вареных или даже консервированных продуктах. Приготовление или обработка продуктов питания, даже фруктов и овощей, убивает ферменты. Таким образом, необходимо сосредоточиться на употреблении свежих фруктов, сырых овощей и ферментированных продуктов. Например, квашеная капуста, кефир, йогурт и мисо. Другие богатые ферментами продукты включают пророщенные орехи и семена, а также сырые или слегка приготовленные зерновые продукты. Например, зародыши пшеницы.

Основные продукты с протеазой, которые необходимо добавить в свой рацион для улучшения пищеварения, иммунной функции. А также здоровья сердечно-сосудистой системы (это лишь некоторые из преимуществ), включают:

Ананас
Имбирь
Киви
Йогурт
Сыр
Кефир
Суп мисо
Квашенная капуста
Темпе

Чтобы повысить уровень протеазы и других ферментов, необходимо увеличить потребление сырой и ферментированной пищи. Необходимо тщательно пережевывать пищу. Когда пища смешивается со слюной и расщепляется во рту, начинается процесс пищеварения. Чем больше вы жуете, тем меньше работы нужно выполнять в желудке и тонкой кишке.

Исторические факты

Первый доклад о протеазах был опубликован в Журнале биологической химии в 1905 году. С тех пор было написано более 350 000 научных статей об этих ферментах.
Более 2% наших генов кодируют протеазы.
Наиболее распространенными генами протеаз у людей являются металлопротеазы, за которыми следуют гены серина, цистеина, треонина и аспартила.
Первым одобренным препаратом протеазы был u-PA (урокиназа), который одобрен для клинического применения в 1978 году. Он до сих пор используется для растворения тромбов в кровеносных сосудах и внутривенных катетерах.
Протеаза составляет около 60% всего рынка ферментов в мире. Это делает ее наиболее важным промышленным ферментом, представляющим интерес на сегодняшний день.

Меры предосторожности

Побочные эффекты протеазных добавок варьируются в зависимости от типа протеазы, которую вы потребляете. Но обычно это желудочно-кишечные проблемы, такие как спазмы и диарея, аллергические реакции. А также жжение при местном применении протеазных ферментов.

Если вы принимаете протеазы, имейте в виду, что они могут мешать свертывающим кровь и разжижающим кровь препаратам. В случае приема этих лекарств, проконсультируйтесь с лечащим врачом перед использованием любой новой пищевой добавки.

Читайте также: