Биологические полимеры белки доклад

Обновлено: 08.07.2024

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку белков вследствие расщепления пищи пищеварительными ферментами или собственных запасов белков. Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при соединении их выделяется молекула воды. Между соединившимися аминокислотами возникает связь, называемая пептидной, а образование нескольких аминокислот называется пептидом. Соединения из большого числа аминокислот называют полипептидом.

В каждой аминокислоте содержится:

аминогруппа -NH₂;
карбоксильная группа -COOH;
радикал (участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп). Радикалами аминокислоты отличаются друг от друга.

Уровни организации белковой молекулы

Первичной, самой простой структурой является полипептидная цепь, т. е. нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В первичной структуре все связи между аминокислотами являются ковалентными.

Следующий, более высокий уровень организации – это вторичная структура, когда белковая нить закручена в виде спирали.

Между группами -СООН, находящимися на одной стороне витка спирали, и группами -NН2 на другом витке образуются водородные связи.

Нить аминокислот далее свертывается, образуя клубок, или фибриллу, для каждого белка специфичную.

Таким образом, возникает сложная конфигурация, называемая третичной структурой.

Третичная структура поддерживается также небольшим числом ковалентных дисульфидных мостиков (-S-S- связей), возникающих между атомами серы серосодержащих аминокислот.

Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называют глобулярными.

Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков.

Сложные белки, молекулы которых состоят из белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента

Сложные белки, представляющие собой соединения белков с углеводами

Фибриноген, содержащийся в плазме крови, относится к

Белки, слаборастворимые в воде

Основные белки хроматина

К простым белкам относятся

Белок овальбумин, входящий в состав яиц, относится к

Мономерами белка являются

Впервые белковую молекулу исследовал

Ученый, экспериментально доказавший наличие пептидной связи в белковой молекуле

Белки – это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением.

Состав и строение

Белки состоят из аминокислот, образуются в результате реакции поликонденсации.

Например, образование дипептида.

О H

-С-N- пептидная или амидная группа, а связь между атомами углерода и азота в ней – пептидная (амидная) связь.

Белок имеет пространственную структуру:

Первичная - последовательность аминокислотных звеньев (дипептид или трипептид).

Вторичная – образование водородных связей между ›С=О и ›N-H соседних пептидных групп – спираль.

Третичная – взаимодействие –S-S-,–NH₂, -OH, -COOH групп приводит к сворачиванию спирали в клубок, образуется макромолекула.

Четвертичная – некоторые белковые макромолекулы могут, соединятся друг с другом, и образовывать крупные комплексы.

Белки бывают растворимые в воде и нерастворимые. Некоторые с водой образуют коллоидные растворы.

Белки, как и составляющие их аминокислоты амфотерны.

Белок + вода → различные аминокислоты

Денатурация – нарушение конфигурации молекулы белка вследствие разрушения водородных и других связей: белок утрачивает своё биологическое значение.
Разложение при нагревании – образуются летучие продукты: этот признак может быть использован для обнаружения белков (появляется запах жжёной шерсти).
Цветные реакции на обнаружение белков:

а) Биуретовая реакция (на пептидную группу).

Если к небольшому количеству раствора белков прилить немного гидроксида натрия и по каплям раствор сульфата меди (II), то появляется красно-фиолетовая окраска.

б) Ксантопротеиновая реакция (на остатки ароматических аминокислот, входящих в состав белка)

белок + НNO₃→ жёлтое окрашивание

в) Если к раствору прилить ацетат свинца (II), а затем гидроксид натрия и нагреть, то выпадает чёрный осадок сульфида свинца, что указывает на содержание в составе белка серы.

Роль белка в организме человека.

1.Структурная - построение тканей и клеток, их составных частей.

2. Каталитическая – ферменты, регулирующие реакции идущие в организме часто белковой структуры.

3. Регуляторная – белки – гормоны (например, инсулин) регулируют работу нашего организма.

4. Защитная – специфические белки антитела защищают наш организм.

5. Транспортная – белок гемоглобин крови доставляет кислород от лёгких к клеткам тела.

45. Взаимосвязь между различными классами органических соединений.

Взаимосвязь различных классов органических соединений (схема взаимопревращений).
Примеры реакций, подтверждающие получение одних веществ из других.
Вывод.

В начале ответа важно подчеркнуть, что строение молекул органических соединений позволяет сделать вывод о химических свойствах веществ и тесной взаимосвязи между ними. Из веществ одних классов путём последовательных превращений получаются соединения других классов. При этом все органические вещества можно представить как производные наиболее простых органических соединений – углеводородов.

Генетическую связь органических веществ можно представить в виде схемы (варианты могут быть различны).

Огромное количество разнообразных соединений различной химической природы сумел синтезировать человек в лабораторных условиях. Однако все равно самыми важными и значимыми для жизни всех живых систем были, есть и останутся именно естественные, природные вещества. То есть те молекулы, которые участвуют в тысячах биохимических реакций внутри организмов и отвечают за их нормальное функционирование.

Подавляющее большинство из них относится к группе, имеющей название "биологические полимеры".

Общее понятие о биополимерах

В первую очередь следует сказать, что все эти соединения - высокомолекулярные, обладающие массой, доходящей до миллионов Дальтон. Данные вещества - животные и растительные полимеры, которые играют определяющую роль в построении клеток и их структур, обеспечении метаболизма, фотосинтеза, дыхания, питания и всех остальных жизненно важных функций любого живого организма.

Переоценить значение таких соединений сложно. Биополимеры - это природные вещества естественного происхождения, формирующиеся в живых организмах и являющиеся основой всего живого на нашей планете. Какие же конкретно соединения к ним относятся?

Биополимеры клетки

Их достаточно много. Так, основными биополимерами являются следующие:

белки;
полисахариды;
нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК).

Помимо них, сюда же можно отнести и многие смешанные полимеры, формирующиеся из комбинаций уже перечисленных. Например, липопротеины, липополисахариды, гликопротеины и другие.

Общие свойства

Можно выделить несколько особенностей, которые присущи всем рассматриваемым молекулам. Например, следующие общие свойства биополимеров:

большая молекулярная масса вследствие образования огромных макроцепей с разветвлениями в химической структуре;
типы связей в макромолекулах (водородные, ионные взаимодействия, электростатическое притяжение, дисульфидные мостики, пептидные связи и прочие);
структурная единица каждой цепи - мономерное звено;
стереорегулярность или ее отсутствие в строении цепи.

Но в целом у всех биополимеров все же больше отличий в строении и функциях, нежели сходств.

Белки

Огромное значение в жизни любых живых существ имеют белковые молекулы. Такие биополимеры - это основа всей биомассы. Ведь даже по теории Опарина-Холдейна жизнь на Земле зародилась из коацерватной капельки, которая представляла собой белок.

Структура данных веществ подчиняется строгой упорядоченности в строении. Основу каждого белка составляют аминокислотные остатки, которые способны соединяться друг с другом в неограниченной длины цепи. Это происходит при помощи формирования особых связей - пептидных. Такая связь образуется между четырьмя элементами: углеродом, кислородом, азотом и водородом.

В состав молекулы белка может входить очень много аминокислотных остатков, как одинаковых, так и разных (несколько десятков тысяч и более). Всего разновидностей аминокислот, встречающихся в составе данных соединений, насчитывается 20. Однако их разнообразное сочетание позволяет белкам процветать в количественном и видовом отношении.

Биополимеры белков имеют разные пространственные конформации. Так, каждый представитель может существовать в виде первичной, вторичной, третичной или четвертичной структуры.

Наиболее простая и линейная из них - первичная. Она представляет собой просто ряд аминокислотных последовательностей, соединенных друг с другом.

Вторичная конформация отличается более сложным строением, так как общая макроцепь белка начинает спирализоваться, формируя витки. Две рядом расположенные макроструктуры удерживаются друг возле друга за счет ковалентных и водородных взаимодействий между группировками их атомов. Различают альфа и бета-спирали вторичной структуры белков.

Третичная структура представляет собой свернутую в клубок одну макромолекулу (полипептидную цепь) белка. Очень сложная сеть взаимодействий внутри данной глобулы позволяет ей быть достаточно стабильной и держать принятую форму.

Четвертичная конформация - это несколько полипептидных цепочек, свернутых спирально и закрученных в клубок, которые при этом еще и между собой образуют множественные связи различного типа. Самая сложная глобулярная структура.

Функции белковых молекул

Транспортная. Ее осуществляют входящие в состав плазматической мембраны клетки-белки. Именно они формируют ионные каналы, по которым способны проходить те или иные молекулы. Также многие белки входят в состав органоидов движения простейших и бактерий, поэтому принимают непосредственное участие в их движении.
Энергетическая функция выполняется данными молекулами очень активно. Один грамм белка в процессе метаболизма образует 17,6 кДж энергии. Поэтому потребление растительных и животных продуктов, содержащих эти соединения, жизненно необходимо живым организмам.
Строительная функция заключается в участии белковых молекул в построении большинства клеточных структур, самих клеток, тканей, органов и так далее. Практически любая клетка в основе своей построена из данных молекул (цитоскелет цитоплазмы, плазматическая мембрана, рибосома, митохондрии и другие структуры принимают участие в образовании белковых соединений).
Каталитическая функция осуществляется ферментами, которые по своей химической природе являются не чем иным, как белками. Без ферментов было бы невозможно большинство биохимических реакций в организме, так как они - биологические катализаторы в живых системах.
Рецепторная (также сигнальная) функция помогает клеткам ориентироваться и правильно реагировать на любые изменения окружающей среды, как механические, так и химические.

Если рассматривать белки более углубленно, то можно выделить еще некоторые второстепенные функции. Однако перечисленные являются основными.

Нуклеиновые кислоты

Такие биополимеры - это важная часть каждой клетки, будь прокариотическая она или эукариотическая. Ведь к нуклеиновым кислотам относятся молекулы ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты) и РНК (рибонуклеиновой кислоты), каждая из которых является очень важным звеном для живых существ.

По своей химической природе ДНК и РНК представляют собой последовательности нуклеотидов, соединенных водородными связями и фосфатными мостиками. В состав ДНК входят такие нуклеотиды, как:

аденин;
тимин;
гуанин;
цитозин;
пятиуглеродистый сахар дезоксирибоза.

РНК отличается тем, что тимин заменяется на урацил, а сахар - на рибозу.

Благодаря особой структурной организации молекулы ДНК способны выполнять ряд жизненно значимых функций. РНК также играет в клетке большую роль.

Функции таких кислот

Нуклеиновые кислоты - биополимеры, отвечающие за следующие функции:

ДНК является хранителем и передатчиком генетической информации в клетках живых организмов. У прокариот данная молекула распределена в цитоплазме. В эукариотической клетке находится внутри ядра, отделенного кариолеммой.
Двуцепочечная молекула ДНК разделена на участки - гены, которые составляют структуры хромосомы. Гены каждого существа формируют специальный генетический код, в котором зашифрованы все признаки организма.
РНК бывает трех видов - матричная, рибосомальная и транспортная. Рибосомальная принимает участие в синтезе и сборке белковых молекул на соответствующих структурах. Матричная и транспортная переносят считанную с ДНК информацию и расшифровывают ее биологический смысл.

Полисахариды

Данные соединения - это преимущественно растительные полимеры, то есть встречающиеся именно в клетках представителей флоры. Особенно богата полисахаридами их клеточная стенка, которая содержит целлюлозу.

По своей химической природе полисахариды - это макромолекулы углеводов сложного строения. Могут быть линейными, слоистыми, сшитыми конформациями. Мономерами выступают простые пяти-, чаще шестиуглеродные сахара - рибоза, глюкоза, фруктоза. Имеют большое значение для живых существ, так как входят в состав клеток, являются запасным питательным веществом растений, расщепляются с высвобождением большого количества энергии.

Значение различных представителей

Очень важны такие биологические полимеры, как крахмал, целлюлоза, инулин, гликоген, хитин и другие. Именно они и являются важными источниками энергии в живых организмах.

Так, целлюлоза - обязательный компонент клеточной стенки растений, некоторых бактерий. Придает прочность, определенную форму. В промышленности человеком используется для получения бумаги, ценных ацетатных волокон.

Крахмал - запасное питательное вещество растений, которое является также ценным пищевым продуктом для людей и животных.

Гликоген, или животный жир, - запасное питательное вещество животных и человека. Выполняет функции теплоизоляции, энергетического источника, механической защиты.

Смешанные биополимеры в составе живых существ

Помимо тех, что мы рассмотрели, существуют и различные сочетания высокомолекулярных соединений. Такие биополимеры - это сложные смешанные конструкции из белков и липидов (липопротеины) или из полисахаридов и белков (гликопротеины). Также возможно сочетание липидов и полисахаридов (липополисахариды).

Каждый из этих биополимеров имеет множество разновидностей, выполняющих в живых существах ряд важных функций: транспортную, сигнальную, рецепторную, регуляторную, ферментативную, строительную и многие другие. Структура их химически очень сложна и далеко не для всех представителей расшифрована, поэтому и функции до конца не определены. На сегодня известны только самые распространенные, однако значительная часть остается за границами человеческих познаний.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция	Примеры и пояснения
Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая	В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО₂ при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Читайте также: